Hemoprotenas

Son protenas conjugadas cuyo grupo prosttico es una porfirina

coordinada a un ion metlico. Suelen estar relacionadas con todos los
aspectos del metabolismo aerbico.
Las hemoprotenas son aquellas protenas que contienen un grupo
prosttico hemo, con enlaces covalentes o no covalentes con la
protena misma. El hierro en el hemo es capaz de producir oxidacin y
reduccin (usualmente los compuestos a +2 y +3, por ferril
estabilizado [Fe+4] son bien conocidos en los perxidos).
Estructura bsica de una Hemoprotenas
La hemoglobina consta de 4 unidades de protena, cada una de ellas
con un grupo de hierro-protoporfirina IX (hemo). La secuencia de
aminocidos de la mioglobina ha sido ampliamente estudiada en
muchas especies distintas, siendo las diferencias pequeas y de
escaso inters para esta discusin.

Funciones:
Transportadores de oxgeno como la hemoglobina y la mioglobina
Clorofilas: porfirinas coordinadas a un ion Mg ++ Transportadores
electrnicos como los citocromos.
Enzimas relacionadas con el transporte electrnico como la
citocromo oxidasa Enzimas relacionadas con el stress oxidativo, como
las peroxidasas, catalasas.
Coenzimas cobamdicas o corrinoides (vit. B12)
Aquellas que intervienen en el metabolismo de xenobiticos: Cit P450
Membranas de transporte activo (citocromos).

Protena
Hemoglobina
Mioglobina
Citocromo C
Citocromo P450
Catalasa
Triptfano Pirrolasa

Funcin
Transporte de Oxgeno en la
sangre
Almacenaje de Oxgeno en el
msculo
Participacin
en
la
cadena
transportadora de electrones.
Hidroxilacin de xenobiticos.
Degradacin del perxido
hidrgeno
Oxidacin del Triptfano

de

LA HEMOGLOBINA
La Hemoglobina es una protena globular, que se encuentra en
grandes cantidades dentro de los glbulos rojos e importancia
fisiolgica, para el aporte normal de oxgeno a los tejidos. Varios son
los genes que determinan su biosntesis. El estudio de su estructura
molecular y fisiologa ha llamado la atencin de innumerables
investigadores; de su estudi derivado descubrimientos de gran
utilidad. variantes de la hemoglobina resulta de la sustitucin puntual
de un aminocido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de
Informacin sobre Hemoglobinas haba reunido las 640 variantes de
esta
molcula,
pudiendo
agregarse
hemoglobinopatas,
particularmente las que se acompaan de trastornos clnicos y las
talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que
existen 8 millones de personas con alguna variante de la
hemoglobina.
DEFINICION: La hemoglobina (HB) es una protena globular, que esta
presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga
del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos
perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+ ) de los tejidos
perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores
normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl
en la mujer
La hemoglobina es la protena transportadora de oxgeno. Representa
en promedio el 32% de la masa total del eritrocito.
Caractersticas:

Es una heteroprotena de la sangre

Peso molecular 64.000 (64 kD)

Color rojo caracterstico

Transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los

tejidos

La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una

de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es
capaz de unirse de forma reversible al oxgeno. El grupo hemo
se forma por:

_ Unin de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido

ctrico) a un aminocido glicina formando un grupo pirrol.
_ Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
_ La protoporfirina IX se une a una molcula de hierro ferroso (Fe2+)
formando el grupo hemo.

Metabolismo de la hemoglobina:
Es una protena globular, conjugada y oligomrica.
Es una ferroporfirina unida a la protena globina, conforma un
tetrmero y se une de manera reversible al oxgeno. Sirve como
medio de transporte del oxgeno y CO2 en la sangre y tambin acta
como buffer regulando el pH sanguneo.
Est constituida por el grupo HEM ms la unin a protenas (globinas
2alfa y 2 beta).

GRUPO HEMO:

es un derivado porfirnico que contiene un

tomo de Fe (elemento clave en el transporte de O 2). Este grupo
constituye el ncleo prosttico (porcin no proteica sin la cual la
protena no tendra actividad)

No proteco.
Da color rojo a la sangre.
Hemoglobina tiene 4, cada una formada por:
Una protoporfirina IX (Formada por 4 pirroles)

 Un tomo de hierro en estado ferroso Fe++.

GLOBINA: protena conjugada oligomrica constituida por 4
subunidades, cada subunidad contiene un grupo HEMO unida a la
cadena polipeptdica.

4 cadenas polipeptdicas.
Cadenas alfa, beta, gamma, delta y epsilon.

Tipos de hemoglobina:
-

Cuatro subunidades, iguales dos a dos:

Hemoglobina A1 (HbA1): a2b2
Hemoglobina A2 (HbA2): a2d2
Hemoglobina fetal (HbF): a2g2
Hemoglobina Gower 1: z2e2
Hemoglobina Gower 2: a2e2
Hemoglobina Portland: z2g2
Hemoglobina S

- Se conoce, adems, un gran nmero de hemoglobinas mutantes.

Sntesis de Hemoglobina:
La sntesis de Hemoglobina empieza cuando los eritrocitos aun estn
en estado de proeritroblastos y contina incluso en la fase de
reticulositos, cuando estas clulas abandonan la mdula sea y
entran en el torrente sanguneo. Durante la formacin de la
hemoglobina la molcula hemo se combina con una cadena
polipeptdica muy larga denominada globina, para formar una
subunidad de hemoglobina llamada cadena de hemoglobina. Cuatro
de estas cadenas de hemoglobina se unen dbilmente entre ellas
para formar as una molcula de hemoglobina.

Sntesis del Hemo

La sntesis del hemo se consigue mediante una secuencia de ocho
reacciones qumicas catalizadas por ocho enzimas distintas
codificadas a su vez por ocho genes. Cada una de estas ocho enzimas
puede presentar alteraciones que resultan en una disminucin parcial

o total de su actividad cataltica. Ello da lugar (excepto la primera

enzima de la va) a distintos tipos de porfirias que originndose en
una nica deficiencia enzimtica producen alteraciones metablicas y
bioqumicas. Cada tipo de porfiria est asociada a un incremento y
acumulacin de alguno de los intermediarios de la va metablica,
siendo ste incremento el responsable directo o indirecto de los
sntomas y efectos clnicos de estas enfermedades. Como
consecuencia de ello, los patrones de alteracin bioqumica y el
anlisis de porfirinas en lquidos biolgicos como sangre, orina o
heces en el laboratorio permite el diagnstico y la tipificacin de las
porfirias con elevada precisin. Existen a grandes rasgos dos tipos de
presentaciones clnicas que pueden presentarse diferenciadamente o
en combinacin: alteraciones neurolgicas agudas, que estn
asociadas a una acumulacin txica de precursores como el 5-aminolevulinato (ALA) o el porfobilingeno (PBG) o sntomas cutneos
debidos a la fototoxicidad de las porfirinas acumuladas en la piel. Las
porfirias tambin suelen clasificarse en hepticas o hematopoyticas
segn cual sea el rgano o tejido ms afectado originariamente por la
acumulacin de porfirinas.