Las lipasas (glicerol-ster hidrolasas; EC 3.1.1.

3) son enzimas que catalizan la

hidrlisis de los enlaces ster presentes en los acilgliceroles in vivo. Adems,
pueden catalizar la hidrlisis o sntesis de un grupo amplio de steres
carboxlicosque, se usa en el organismo para disgregar los lpidos (grasas) de
los alimentos de manera que se puedan absorber. Estas enzimas estn
ampliamente distribuidas en la naturaleza, y se encuentran en microorganque
se usa en el organismo paradisgregar los lpidos (grasas) de los alimentos de
manera que se puedan absorberismos, plantas y animales. Una caracterstica
peculiar de las lipasas es que son enzimas solubles en agua que actan sobre
sustratos insolubles y agregados, por lo que operan unidas a interfaces lpidoagua. Bajo estas condiciones, se produce un incremento de la actividad
cataltica, respecto a las soluciones con concentraciones por debajo de la
concentracin micelar crtica, fenmeno conocido como activacin interfacial.
Se a encontrado que estas enzimas estn altamente asociadas a
quilomicrones, y protenas de bajo peso molecular. En estas protenas se
encuentra una regin altamente conservada, la cual est alrededor de una
serina, la cual participa junto con residuos de histidina y cido aspartico en la
estabilizacin de la molcula esta misma regin se encuentra en otras lipasas
procariotas como lecitin-colesterolaciltransferasa la cual cataliza cidos grasos
transferidos entre la fosfatidil colina y el colesterol. La funcin principal de esta
lipasa gstrica es ayudar a la absorcin de grasas.
La lipasas presentan un dominio estructural cannico compuesto por ocho
cadenas que forman una hoja . Estas cadenas estn conectadas por hlices
, que quedan empaquetadas a ambos lados de la hoja . Este ncleo central
es el responsable directo de la actividad cataltica y define el plegamiento /hidrolasa, comn para muchas hidrolasas de orgenes filogenticos y funciones
catalticas diferentes.
La actividad funcional de las lipasas se sustenta en la trada de aminocidos
clsica: nuclefilo-cido-histidina, dilucidada inicialmente para las proteasas
sernicas. Los elementos de la trada se ubican en lazos muy bien conservados
del dominio cataltico. El nuclefilo, generalmente una serina, se localiza en un
giro que conecta una cadena con una hlice , en el contexto secuencial
pequeo-x-nuclefilo-x-pequeo-pequeo; donde x es cualquier aminocido y
pequeo se refiere a un aminocido poco voluminoso. Solo la histidina est
completamente conservada en la trada de las lipasas, cuyo arreglo topolgico
y secuencial es la imagen especular de la trada de las proteasas sernicas.

Las condiciones ptimas de pH dependen, entre otros factores, del sustrato y

del tampn empleado. El pH ptimo para las lipasas se encuentra
generalmente en el intervalo entre 7,0 y 9,0, cuando la actividad enzimtica se
ensaya frente a sus sustratos especficos, como el aceite de oliva, la tributirina,
otros triacilglicridos pequeos y la triolena. No obstante, para algunas
lipasas, el pH ptimo se encuentra en la regin acdica. Asimismo, se han
encontrado lipasas con la mayor actividad a valores de pH ms alcalinos.
Tambin puede suceder que se obtenga ms de un valor de pH ptimo,
manteniendo invariables las dems condiciones del ensayo. Esto suele ocurrir
para lipasas obtenidas a partir de extractos crudos o para mezclas
heterogneas con actividad lipoltica. La inmovilizacin puede variar el valor de
pH ptimo de las lipasas con respecto a sus formas solubles, en dependencia
del grado de exposicin resultante de sus centros activos.
La temperatura ptima para una enzima depende, entre otros factores, del
sustrato con el que se trabaje, ya que los ligandos ejercen un efecto protector
frente a la desnaturalizacin trmica. La temperatura ptima para las lipasas
puede encontrarse en el intervalo entre 35 y 50 C, aunque existen lipasas
termoestables que exhiben valores de temperatura ptima superiores a 50 C.
El medio en el que se encuentre la enzima tambin influye en el valor de
temperatura ptima. De este modo, las lipasas presentes en preparados
crudos, con altas concentraciones de otras protenas contaminantes distintas
de las proteasas, sern ms estables y exhibirn valores aparentes de
temperatura ptima superiores. La inmovilizacin puede producir incrementos
en los valores de temperatura ptima de las lipasas solubles, debido a su
efecto sobre la estabilidad enzimtica.