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EDUCACIN
CIENCIA DE LA SALUD FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
: ACCION ENZIMATICA
MATERIA
: BIOLOGIA
DOCENTE
: JENNY
CICLO: 1 CICLO
TURNO: MAANA
INTRO
DUCCI
ON
El trmino cintica enzimtica implica el estudio de la velocidad de una reaccin catalizada por una
enzima y los efectos que pueden tener factores como los inhibidores. Uno de los principales estudios que
se realizan en una enzima es medir el efecto en la velocidad de la reaccin cuando se modifican las
concentraciones del sustrato y se mantienen constantes la concentracin de enzima, el pH, la fuerza
inica del medio, la temperatura, entre otros. Se evala la influencia de estos factores en la reaccin
catalizada por enzimas con la finalidad de determinar los intermediarios en una reaccin y el papel que
juegan en la reaccin enzimtica, es decir, para predecir mecanismos de reaccin. Es esencia entender
estos mecanismos para desarrollar nuevas herramientas moleculares, por ejemplo, para combatir
enfermedades en las que se conoce a la enzima que la produce. Tambin es usual medir la actividad
enzimtica con diferentes sus tratos para entender su especificidad o bien, medir la actividad de la
enzima de diferentes tejidos u organismos para entender cmo las diferencias en actividad estn
relacionadas con la funcin y/o la fisiologa del organismo del que proceden. El trmino cintica
enzimtica implica el estudio de la velocidad de una reaccin catalizada por una enzima y los efectos que
pueden tener factores como los inhibidores. Uno de los principales estudios que se realizan en una
enzima es medir el efecto en la velocidad de la reaccin cuando se modifican las concentraciones del
sustrato y se mantienen constantes la concentracin de enzima, el pH, la fuerza inica del medio, la
temperatura, entre otros. Se evala la influencia de estos factores en la reaccin catalizada por enzimas
con la finalidad de determinar los intermediarios en una reaccin y el papel que juegan en la reaccin
enzimtica, es decir, para predecir mecanismos de reaccin. Es esencial entender estos mecanismos
para desarrollar nuevas herramientas moleculares, por ejemplo, para combatir enfermedades en las que
se conoce a la enzima que la produce. Tambin es usual medir la actividad enzimtica con diferentes sus
tratos para entender su especificidad o bien, medir la actividad de la enzima de diferentes tejidos u
organismos para entender cmo las diferencias en actividad estn relacionadas con la funcin y/o la
fisiologa del organismo del que proceden.
MARC
O
TEORI
CO
ENZIMAS
Las enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones qumicas que tienen
lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa de activacin" propia de la reaccin. A diferencia de los
catalizadores qumicos, las enzimas actan en condiciones muy suaves, a temperaturas por debajo de los 70C, a un PH
alrededor de 7 y a una presin de una atmosfera. Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden
presentar tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero dela 4-oxalocrotonato
tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sin tasa de cidos grasos. Las actividades de las enzimas vienen
determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos.
COMPLEJO ENSIMA SUSTRATO
Algunas protenas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actan como
catalizadores moleculares. Su funcin es acelerar en varios rdenes de magnitud el ajuste de un equilibrio de reaccin
qumico, que en un proceso sin ellas podran tardar una eternidad. Estas protenas son las denominadas enzimas. Las
enzimas dirigen las transformaciones qumicas y energticas que tienen lugar en cada clula. Pero para realizar estas
funciones bsicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma especfica y reversible
con ligandos, que viene dada por su conformacin espacial en el lugar de unin. Para que la enzima modifique el ligando
(sustrato a partir de este momento) este debe encajar en el lugar de unin de la enzima. Por esto decimos que hay
complementariedad geomtrica entre enzima y sustrato. Los lugares de unin acostumbran a estar en unas hendiduras
de la superficie dela enzima, formando como un bolsillo en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de
interaccin entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unin con el sustrato
aumenta. La especificidad de la unin es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroismeros, por
lo tanto decimos que las enzimas presentan estero especificidad. La estero especificidad puede servir en casos concretos
para separar rutas de formacin y degradacin de productos, que se realizan de forma simultnea
MATER
IALES
Gradilla
Mechero de alcohol
Mortero con piln
Hgado de pollo
Tubos de prueba de 16 x150 /13x100
Hisopos
Agua oxigenada
Fsforos
Dixido de Manganeso
Pipetas pasteurss
Azul de metileno
Pipetas1ml
Aceite
Cloruro de sodio
Succinato sodio 0,1M
Gradilla
Buffer Fosfato pH7.4
Placas Petri
NaCl 0,9%
Bistur
PROCE
DIMIEN
TO
CUEST
IONARI
O
El catalizador suele consistir en una pieza cermica compuesta por canales que estn revestidos de rodio
u otro material. En los automviles, el catalizador se ubica en la zona del cao de escape. Gracias al
catalizador, es posible reducir en ms de un setenta por ciento la emisin de gases dainos como el
monxido de carbono.
fumarato + ubiquinol
Esta protena puede degradarse a la enzima nmero EC 1.3.99.1 que ya no reacciona con la ubiquinona
necesitando otros aceptores de electrones.
Succinato + aceptor
Succinato deshidrogenasa subunidad A (SDHA). Es una flavo protena (Fp) hidrofilia que tiene
unida covalentemente como cofactor una molcula de FAD. Tambin contiene el sitio de unin
del succinato.
Adicionalmente hay dos protenas que participan en el montaje de la succinato deshidrogenasa pero no
forman parte de ella.
BIBLIO
GRAFI
A
https://es.wikipedia.org/wiki/Catalasa
https://es.wikipedia.org/wiki/Succinato_deshidrogenasa
http://definicion.de/catalizador/
http://www.academia.edu/9180412/Informe_de_actividad_enzimat
ica
https://es.scribd.com/doc/37527896/Marco-Teorico
https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo