Alumno: HUAMAN DIAZ YEYSON

USMP-NORTE

CUESTIONARIO:
1. A qu se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una
protena.

Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos, es decir, la
combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptdico.
Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms
importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto proteico,
gracias a la formacin depuentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico,
es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes
tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se
encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y
comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada beta).
Hlice alfa
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira, con
unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los
carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las
cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice. 6
Lmina beta
La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de
la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar
a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa.

Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una
determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el
interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin
por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes,
entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.

Estructura cuaternaria[

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas,

conforman un ente, unmultmero, que posee propiedades distintas a la de
sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no
covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos.
Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser
un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son.

2. En que tipo de enlaces se basan estas estructuras

ESTRUCTURA PRIMARIA: Est dada por el enlace peptdico.
Su ruptura implica hidrlisis.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
Est dada por los puentes de hidrgeno.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
Puede ser:
Alfa hlice
Beta u hoja plegada
Triple hlice.
ESTRUCTURA TERCIARIA: FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA
SECUNDARIA EN EL ESPACIO
Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.
Su ruptura implica desnaturalizacin.
ESTRUCTURA CUATERNARIA FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS
Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,
enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas, enlaces
covalentes.
Su ruptura implica desnaturalizacin.

3. Cul es las caractersticas estructural de la hemoglobina

peso molecular (PM) de la Hb en 67000 daltons
tetrmero y compuesto de dos pares de cadenas polipeptdicas distintas, las cuales
fueron denominadas alfa () y beta () y supusieron que cada cadena estaba pegada a un
grupo hemo.
La hemoglobina A, la predominante en el adulto se compone de 2 cadenas y 2
en distribucin tetradrica. Las interacciones son fundamentalmente entra cadenas y .
No entre similares.
-Es una protena aldosterica, es decir unin coperativa de oxigeno por unin al grupo
HEMO .

4. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina

El grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molcula
de oxgeno
.
5. Cul es la funcin de la hemoglobina
La hemoglobina tiene como funcion transporte de gases respiratorios.- cuando se
encuentra con el oxgeno forma un compuewsto quimico llamado oxihemoglobina que
lleva al oxigeno hasta los tejidos, .Ahi en los tejidos se vuelca a la cangre otro gas el
dioxido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y foprma
carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dioxido
de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina

BOHINSKI, Robert. Bioqumica. Edit. Fondo Educativo Interamericano. 1976

MACARULLA, Jose. Biomolculas: Lecciones de Bioqumica estructural. Editorial
Revert.1978 Espaa
STRYER, Lubert. Bioqumica, Tomo 1. Edit. Revert, 4 edicin
PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA (4 ED.) LEHNINGER (EN PAPEL) DAVID L. NELSON; MICHAEL M. COX ,
OMEGA, 2005
ISBN 9788428214100