Dr. ALBERTO FIGUEROA, Ph.

Las protenas realizan muchas funciones en los seres

vivos, ocupando un sitio importante en las estructuras
y dinmica de la materia viva lo cual evidencia que la
vida de los sistemas biolgicos estn muy asociados a
ella.

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LOS AMINOCIDOS
Son estructuras qumicas biolgicas que forman los
pptidos, dipeptidos y protenas teniendo la siguiente
estructura general.

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CLASIFICACIN DE LOS Aa
Clasificacin biolgica de los aminocidos:
Aminocidos esenciales
Aminocidos no esenciales

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CLASIFICACIN DE Aa
ESENCIALES

NO ESENCIALES

Fenil alanina

Ac. Aspartico

Isoleucina

Ac. Glutamico

Leucina

Alanina

Lisina

Cistina

Metionina

Citrulina

Treonina

Hidroxiprolina

Triptofano

Prolina

Valina

Serina
Tirosina
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La presencia de N influye en la sntesis de Aa y

protenas.
Las plantas y microorganismos tienen capacidad de
sntesis de todo tipo de aminocidos.
Los aminocidos sern parte estructural de las
protenas y en menor grado para generar energa.

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DIGESTIN Y ABSORCIN DE
PROTENAS
Las proteasas son enzimas proteolticas que se

encuentran a nivel tractogastrointestinal, cumple

funcin hidrolizando los enlaces peptdicos.
Proteolticas o proteasasas:
Endopeptidasas.

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Exopeptidasas

EXOPEPTIDASAS
Exopeptidasas:
Carboxipeptidasas
Aminopeptidasas
dipeptidasas

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EXOPEPTIDASAS
Carboxipeptidasas:

Generalmente

son enzimas

pancreticas, hidrolizan todo tipo de enzimas

excepto la prolina y aminocidos bsicos.
Activador Zn 2+.
Aminopeptidasas: Leucinaaminopeptidas con
accin en LEU.
Dipeptidasas: En jugo intestinal, accin en
dipeptidos, la prolidasa con accin sobre la
prolina. Activador Mg 2+
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ENDOPEPTIDASAS
Se
encuentra
gastrointestinal,
son zimgenos.

a
nivel
generalmente

Pepsina (pH 1,5 a 2,5) en el

estomago desdobla enlaces de Aa
aromticos y cidos.
Tripsina y Quimotripsina (pH
7,5 a 8,5) en el intestino, son
enzimas pancreticas, desdobla
enlaces de LIS y ARG.
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En los animales:
Las Endopeptidasas reducen el tamao de los Aa por
hidrlisis.
Las Exopeptidasas liberan a los Aa.
Inicia en el estomago con la peptina, tripsina luego
quimotripsina con accin en: triptofano, fenilalanina,
leucina y metionina.

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En vegetales, las enzimas proteolticas estn en:

semillas, brotes, hojas semillas cuando germinan
liberan Aa necesarios para el crecimiento del brote.
En hojas viejas las protenas se hidrolizan para ser
transportados a hojas jvenes para la sntesis de nuevas
protenas celulares cuando se tiene insuficiente
suministro de nitrgeno.

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CATABOLISMO DE Aa
Provienen de la hidrlisis de las protenas y sern
utilizados:
Sntesis de nuevas protenas.
Desviado a procesos degradativos para obtener energa
o sntesis de metabolitos intermediarios .
Seguir una ruta u otra depende de las necesidades del
organismo.

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CATABOLISMO DE Aa
La degradacin de los Aa se inicia con la liberacin
de -NH2 denominndose desanimaciones para
luego ser utilizado el NH3 en la sntesis de nuevos
Aa
La degradacin del COOH en los Aa hasta CO2 se
denomina descarboxilaciones.

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El sitio de degradacin de los Aa en los mamferos

es el hgado.
La prdida del grupo amino se realiza primero y
luego el esqueleto carbonado.
El grupo amino de muchos Aa es transferido al
glutamato, el cual, por desaminacin oxidativa
llega a la formacin de amonio.

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DESAMINACIN
Actan enzimas especificas denominadas
aminocido oxidasas.
Las desaminaciones son de tres tipo:
Desaminacin oxidativa
Desaminacion no oxidativa
Desaminacin deshidratante

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DESAMINACION OXIDATIVA
Las enzimas son especficas asociadas al NAD y FAD
las que desaminan Aa de la serie D mas rpido.
aminocidooxidasa
R-CHNH2-COOH + H2O R-CO-COOH + NH3 + H2O
aminocido
cetocido
NAD NADH + H
CK, CR, PO
Se une el met. de
Aa y Carbohidratos
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El cetoglutarato puede degradarse totalmente hasta CO2

y H2O mediante CK, CR, PO o tambin como inicio de
metabolismo de sntesis de Aa.
El cetoglutarato se puede considerara un nexo entre los
carbohidratos y el metabolismo de las protenas.
Los aminocidos que se degradan por este mecanismo
se denominan glucoplasticos.

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DESAMINACION NO OXIDATIVA
La aspartasa (aspartato amoniacoliasa ) cataliza la
reaccin.
aspartasa
Ac. Aspartico -------- Ac. Fumarico + NH3
Se encuentra en plantas y bacterias.

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DESAMINACION DESHIDRATANTE
Produce desaminacin y deshidratacin con la enzima
deshidratasa.
El proceso forma de manera intermedia un iminocido
y luego cetocido.
Este tipo de proceso es propio de la serina y tirosina.
Es importante en plantas a nivel de rganos
envejecidos.
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Ser deshidratasa

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TRANSAMINACION
Transfieren el grupo amino de un aminocido a un
cetocido generando un nuevo aminocido.
La coenzima de las transaminasas es el fosfato de
piridoxal.
Las transaminasas se encuentran en la fraccin soluble
del citoplasma como en la mitocondria.
El cetocido formado es fuente para el ciclo de krebs.
En los vegetales la transaminacin es importante para
la sntesis de los aminocidos.
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DESCARBOXILACION
El grupo carboxlico de los Aa se degrada hasta CO2 y
amina.
Aminoacidodescarboxilasa
Fosfato de piridoxal
R-CHNH2-COOH CO2 + R-CH2-NH2
aminocido
amina

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Eliminacin del Nitrgeno

Los animales segn la forma de eliminacin del
nitrgeno se clasifica en:
UREOTELICOS: Se elimina en forma de urea.
Vertebrados terrestres.
AMONOTELICOS: Se elimina en forma de amoniaco.
Peces.
URICOTELICOS: Se elimina en forma de cido rico.
Reptiles y pjaros.

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CICLO DE UREA
Su importancia radica en que es el mecanismo ms eficaz
que dispone el organismo para la eliminacin del
amonaco.
La Urea es un compuesto de baja toxicidad.
En este proceso 2 molculas de amonaco y una de CO2 son
convertidas en urea.
La sntesis de la Urea se lleva a cabo en el hgado y de este
rgano alcanza al rin, donde se elimina por la orina.
Cualquier situacin que impida eliminar la urea por los
riones puede ser fatal (uremia).

CICLO DE LA UREA
En resumen el amoniaco producido constantemente
por los tejidos es transformado en glutamato,
glutamina y urea. En gran medida la toxicidad del
amoniaco se debe a la formacin de glutamato y
glutamina, lo que produce un dficit de acetoglutarato del ciclo de Krebs e inhibicin de la
respiracin celular.

Ciclo de la urea

Reacciones del ciclo de la urea

Reaccin 1: Sntesis de carbamilfosfato
La condensacin de un mol de amoniaco de otro de
CO2 y de una de fosfato (derivado del ATP) para
formar carbamilfosfato es catalizada por la
carbamilfosfato cintasa. Los dos moles de ATP
hidrolizado durante esta reaccin a portan la energa
necesaria durante la sntesis de dos enlaces covalente
de carbamilfosfato

Reaccin 1: Sntesis de carbamilfosfato

Reacciones del ciclo de la urea

Reaccin 2: Sntesis de citrulina
La transferencia de la fraccin carbamilo del
carbamilfosfato a la ornitina, formando citrulina + PI,
es cataliza por la L-ornitina transcarbamilasa de las
mitocondrias del hgado. La reaccin es altamente
especifica para la ornitina y el equilibrio favorece
grandemente la sntesis de la citrulina.

Reaccin 2: Sntesis de citrulina

Reacciones del ciclo de la urea

Reaccin 3: Sntesis del argininsuccinato
En la reaccin del argininsuccinato cintasa, el
aspartato y la citrulina se unen por medio del grupo
amino del aspartato la reaccin requiere del ATP y el
equilibrio favorece fuertemente la sntesis del
argininsuccinato.

Reaccin 3: Sntesis del argininsuccinato

Reacciones del ciclo de la urea

Reaccin 4: Desdoblamiento del argininsuccinato
en arginina y fumarato
El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en
arginina y fumarato es cataliza por la argininsuccinasa.
La reaccin se lleva a cabo por un mecanismo de
transeliminacin. El fumarato formado puede ser
convertido en oxalacetato mediante la reacciones de la
fumarasa y de la malato deshidrogenasa y luego
transaminado ste para regenerar el aspartato.

Reaccin 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y

fumarato

Reacciones del ciclo de la urea

Reaccin 5: Desdoblamiento de la arginina en

ornitina y urea
Esta reaccin completa el ciclo de la urea y regenera la
ornitina, sustrato de la reaccin 2. el desdoblamiento
hidroltico del grupo guanidnico de la arginina es
catalizado por la arginasa. La arginasa altamente
purificada preparada el hgado de mamferos es
activada por el Co2+ o el Mn2+. La ornitina la lisina
son potentes inhibidores que compiten con la
arginina.

Reaccin 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea

Conexiones entre los ciclo de Krebbs y de la urea

1. El fumarato producido en la reaccin de la
argininosuccinato liasa, ingresa a la mitocondria,
donde es blanco de la fumarasa y malato
deshidrogenasa para formar oxalacetato.
2. El aspartato que acta como dador de N en el ciclo
de la urea se forma a partir del oxalacetato por
transaminacin desde el glutamato.
3. Dado que las reacciones de los dos ciclos estn
interconectados se les ha denominado como doble
ciclo de Krebs

BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS
En los animales generalmente sera el proceso
denominado aminacin, es opuesto a las
desaminaciones.
R-CO-COOH + NH3 R-CHNH2-COOH
En las plantas se tiene el ciclo del nitrgeno

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CICLO DEL NITRGENO

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CODIFICACION PARA LA SINTESIS

DE PROTEINAS
Los cidos nucleicos son responsables del almacen y
transferencia de la informacin gentica. Son
molculas de cadenas largas de unas subunidades
llamadas bases, que se disponen segn una secuencia
exacta. stas, son "ledas" por otros componentes de
las clulas y utilizadas como patrones para la sntesis
de protenas. Hay 2 tipos de cidos nucleicos el cido
desoxirribonucleico (ADN) y el cido ribonucleico
(ARN), los cuales estn presentes en todas las clulas.

Sntesis de protena
El mensaje gentico se encuentra en las cadenas de ADN.
Para que la clula se divida este ADN debe duplicarse:
REPLICACIN, repartindose entre las clulas hijas.
Durante la interfase el funcionamiento de la clula est
dirigido por las protenas. A partir del ADN se forma una
molcula de ARN (TRANSCRIPCIN) que sale del ncleo:
ARN y es "ledo" por el RNAr con la ayuda del RNAt que le
provee los aminocidos para la formacin de las protenas

El
apareamiento
normal en una doble
cadena de DNA sera:
DNA DNA
A
T
G C
T - A
C G

El apareamiento
de bases entre
DNA y RNA sera
el siguiente:
DNA RNA
A U
G C
T A
C G

Dichas instrucciones , se descifran leyendo los

nucletidos de tres en tres ("tripletes de nucletidos o
codon), y cada triplete de nucletido determina uno de
los 20 aminocidos existentes- Durante la traduccin,
a medida que se "leen" los codones, se van aadiendo
los aminocidos correspondientes a la protena que se
est formando.

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BIOSINTESIS DE PROTEINAS
Se requiere de:
Energa para el proceso.
Presencia de Aa precursores.
Condiciones para la sntesis proteica.
Necesidad de cambio proteico.
Etapas de la Biosntesis Proteica:
ACTIVACIN
INICIACION
PROLONGACION
TERMINACION
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ACTIVACION
Consiste en la formacin del AminoacilRNA t
aminoacilRNAt sintetasa
Aa + RNAt + ATP Aminoacil RNAt + AMP + Pi
Mg

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SNTESIS DE PROTEINAS
La molcula de tRNA es el adaptador (anticodon) que
aparea el aminocido correcto con cada codn de
mRNA durante la sntesis de protenas.
El trabajo de los ARNt consiste en tomar del citosol a
los aminocidos y conducirlos al ribosoma en el orden
marcado por los nucletidos del ARNm, que son los
moldes del sistema.

Sntesis de protenas
Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre del
aminocido que transporta: lisinil-ARNt para el de la
lisina, fenilalanil-ARNt para el de la fenilalanina,
metionil-ARNt para el de la metionina, etc. Por su lado
el ARNt unido al aminocido compatible con l se
designa aminoacil-ARNta, en el que "a" corresponde
a la sigla del aminocido. Por ejemplo, leucinilARNtLeu, lisinil-ARNtlys, fenilalanil-ARNtPhe, metionilARNtMet, etc

INICIACION:

Se produce en el citoplasma donde se encuentran

los ribosomas.
Los Ribosomas estn constituidos por una
subunidad grande y pequea que rodea el ARNm.
En la subunidad menor algunas protenas forman
dos reas: una al lado de la otra denominadas sitio
P (por peptidil) y sitio A (por aminoacil).

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PROLONGACION:

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SNTESIS DE PROTEINAS
Elongacin de la cadena polipeptidica:
Un segundo tRNA, con su aminocido unido, se coloca en
el sitio A y su anticodn se acopla con el mRNA.
Se forma un enlace peptdico entre los dos aminocidos
reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el
enlace entre el primer aminocido y su tRNA. El ribosoma
se mueve a lo largo de la cadena de mRNA en una direccin
5' a 3', y el segundo tRNA, con el dipptido unido, se mueve
desde el sitio A al sitio P, a medida que el primer tRNA se
desprende del ribosoma.

SNTESIS DE PROTEINAS
El radical carboxilo (-COOH) del aminocido iniciado se
une con el radical amino (-NH2) del aminocido siguiente
mediante enlace peptdico. Esta unin es catalizada por la
enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues
ocupado por un ARNt sin aminocido. El ARNt sin
aminocido sale del ribosoma. Se produce la
translocacin ribosomal.

SNTESIS DE PROTEINAS
El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es
catalizado por los factores de elongacin (FE) y precisa
GTP. Segn la terminacin del tercer codn, aparece el
tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma
el tripptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su
segunda translocacin. Estos pasos se pueden repetir
mltiples veces, hasta cientos de veces, segn el nmero de
aminocidos que contenga el polipptido. La traslocacin
del ribosama implica el desplazamiento del ribosama a lo
largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.

TERMINACION:
El final de la sntesis se presenta por los llamados
tripletes sin sentido, tambin denominados codones
stop. Son tres: UAA, UAG y UGA. No existe ningn ARNt
cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por lo
tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe. Indican
que la cadena polipeptdica ya ha terminado. Este proceso
viene regulado por los factores de liberacin, de naturaleza
proteica, que se sitan en el sitio A y hacen que la peptidiltransferasa separe, por hidrlisis, la cadena polipeptdica
del ARNt.

Sntesis de protenas
Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN
mensajero queda libre y puede ser ledo de nuevo. De
hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una
protena ya est comenzando otra, con lo cual, una
misma molcula de ARN mensajero, est siendo
utilizada por varios ribosomas simultneamente, esta
estructura se conoce con el nombre de polirribosoma
(polisoma).

Sntesis de
Protenas

Enfermedades asociadas a deficiencias de

protenas (a.a)
HIDROXILASA DE FENILALANINA:
FENILCETUNORIA.
(Degradacin de fenilalanina y tirosina)
OXIDASA DE HOMOGENTISATO:
ALCAPTONURIA.
TIROSINASA: ALBINISMO

Fenilcetonuria (PKU)
Cambio de fenilalanina a tirosina.
Enzima: hidroxilasa de fenilalanina.
Es un defecto gentico.
Acumulacin de fenilalanina o sus metabolitos
producen retardacin mental severa. La condicin debe ser
identificada inmediatamente luego del nacimiento. (Todos
los bebes en Estados Unidos se les hace la prueba de PKU
cuando nacen).
Tratamiento consiste de una dieta baja en Phe y el
monitoreo hasta los 10 aos.

Alcaptonuria
Cambio de homogentisato a maleilacetoacetato.
Enzima: dioxigenasa de homogentisato.
Acumulacin de homogentisato, grandes cantidades
son excretadas. El producto es oxidado y torna la orina
negra.
Las personas son susceptibles a desarrollar alguna
forma de artritis. (primera enfermedad gentica
identificada asociada a la deficiencia de una enzima).

Albinismo
Fenilalanina se convierte en tirosina.
La Tirosina es precursor de la sntesis de melanina, el
pigmento oscuro de la piel y el pelo presente en los
melanocitos.
Una deficiencia en la monooxigenasa de tirosina
(tyrosinase) produce inhibicin de la sntesis de
melanina.

Recambio proteico
Casi todas las protenas del organismo estn en una constante dinmica
de sntesis (1-2% del total de protenas), a partir de aminocidos, y de
degradacin a nuevos aminocidos. Esta actividad ocasiona una
prdida diaria neta de nitrgeno, en forma de urea, que corresponde a
unos 35-55 gramos de protena. Cuando la ingesta diettica compensa a
las prdidas se dice que el organismo est en equilibrio nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo
cuando la ingesta nitrogenada supera a las prdidas, como sucede en
crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si
la ingesta de nitrgeno es inferior a las prdidas, tal como ocurre en:
desnutricin, anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras,
deficiencia de algn aminocido esencial.