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REFERENCIAL
(NORMAL)
6,20 g/dl
V: 14- 16 g/ dl
Hemates
Reticulocitos
Bilirrubina total
Bilirrubina directa
Electroforesis
de
hemoglobina
banda de hemoglobina S.
Hemoglobina fetal
5%
6,00mg/dl
1,00 mg/dl
0,8 - 2,3 %
0,4-1,2mg/dl
hasta 0,4mg/dl
4%
< 2%
CUESTIONARIO:
1. A qu se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de una protena.
a. ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos
en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el
orden en que estn enlazados. Las posibilidades de estructuracin a nivel
primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas
existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n,
siendo n el nmero de aminocidos que componen la molcula proteica.
CONCLUSION:
Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para
entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y
de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades
genticas. Es posible que el origen de una enfermedad gentica radique en
una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que
b. ESTRUCTURA SECUNDARIA:
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena
polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre
los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero
como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la
cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa
libre, y por tanto, ms estables.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La alfa-hlice: En esta estructura la cadena. Esta estructura se
mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados
entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto
aminocido que le sigue.
1. La lmina beta.
c. ESTRUCTURA TERCIARIA:
d. ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir,
cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura
cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que
integran el oligmero y La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligmero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas
peptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades
distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se
asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el
caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste
puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o
un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin
pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cistena
situados en cadenas distintas.
En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura
cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o
soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de
hlice a enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el
fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El
colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra
dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de
hoja b orientadas de forma antiparalela.
adulta- HbA); dos y dos (forma minoritaria de hemoglobina adultaHbA2- normal 2%); dos y dos (hemoglobina fetal- HbF).
En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta,
sino zeta ( ) y epsilon () (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la
subunidades han reemplazado a las subunidades (Hb Gower II) y las
subunidades a los pptidos . Por esto, la HbF tiene la composicin 22.
Las subunidades comienzan su sntesis en el tercer trimestre y no
reemplazan a en su totalidad hasta algunas semanas despus del
nacimiento.
Las cadenas polipeptdicas alfa contienen 141 aminocidos, las no alfa 146
( ) y difieren en la secuencia de aminocidos. Se conoce desde hace
dcadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La
estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos
helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7
segmentos no helicoidales. Cada cadena esta en contacto con las cadenas
, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas o entre
las dos cadenas entre si.
Las cuatro cadenas polipeptdicas de la Hb contienen cada una un grupo
prosttico, el Hem, un tetrapirrol cclico, que les proporciona el color rojo a
los hemates. Un grupo prosttico es una porcin no polipeptdica que forma
parte de una protena en su estado funcional. El tomo de hierro se
encuentra en estado de oxidacin ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces
de coordinacin dependiendo de la unin del oxigeno a la Hb (oxiHb,
desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrgenos pirrlicos
de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinacin se
realiza con el nitrgeno del imidazol de una histidina denominada histidina
proximal. Finalmente, el sexto enlace del tomo ferroso es con el O2, que
adems est unido a un segundo imidazol de una histidina denominada
histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un
plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirnica del
Hem se sita dentro de una bolsa hidrofbica que se forma en cada una de
las cadenas polipeptdicas.