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DIAGNSTICO DEL INFARTO CARDIACO

1. ELECTROCARDIOGRAMA (ECG)
1.1 DEFINICN
Un electrocardiograma es una representacin grfica de la actividad elctrica
del
corazn.
Para
obtener
un
electrocardiograma
utilizamos
un
electrocardigrafo.
El ECG es la prueba ms importante de la fisiologa cardiaca, y es utilizado para
diagnosticar casi todo tipo de enfermedades del corazn. En este trabajo se
describir como se utiliza esta prueba en el diagnstico del infarto cardiaco
1.2 DESCRIPCIN GENERAL
El trazado tpico de un electrocardiograma registrando un latido cardaco
normal consiste en una onda P, un complejo QRS y una onda T. La pequea
onda U normalmente es invisible. Estos son eventos elctricos que no deben
ser confundidos con los eventos mecnicos correspondientes, es decir, la
contraccin y relajacin de las cmaras del corazn.
Onda P
La onda P es la seal elctrica que corresponde a la despolarizacin auricular.
Resulta de la superposicin de la despolarizacin de la aurcula derecha (parte
inicial de la onda P) y de la izquierda (final de la onda P). La repolarizacin de la
onda P (llamada onda T auricular) queda eclipsada por la despolarizacin
ventricular (Complejo QRS)
Complejo QRS
El complejo QRS corresponde a la corriente elctrica que causa la contraccin
de los ventrculos derecho e izquierdo (despolarizacin ventricular), la cual es
mucho ms potente que la de las aurculas y compete a ms masa muscular,
produciendo de este modo una mayor deflexin en el electrocardiograma.
Onda T
La onda T representa la repolarizacin de los ventrculos. Durante la formacin
del complejo QRS, generalmente tambin ocurre la repolarizacin auricular que
no se registra en el ECG normal, ya que es tapado por el complejo QRS.
1.3 ELECTROCARDIOGRAMA DEL INFARTO CARDIACO
En el infarto al cardiaco, vamos a tener cambios progresivos segn aumente el
tiempo de duracin desde que se produjo el infarto.

La principal alteracin en los primeros momentos es el ascenso del segmento


ST en varias derivaciones. Ante un paciente con dolor torcico y Elevacin del
ST en algunas derivaciones, se debe sospechar un Infarto Cardiaco.
Durante el infarto cardiaco, vamos a encontrar diferentes fases
Fase Aguda:
Durante esta fase observaremos las siguientes caractersticas en el ECG

Onda T Picuda: Primera alteracin del Electrocardiograma (EKG o ECG)


durante un IAMEST, rara vez se registra.

Elevacin del segmento ST: La alteracin ms importante del Infarto


Agudo, aparece a los pocos minutos y se observa en las derivaciones ms
cercanas al dao miocrdico.

Fase Evolutiva
Se da luego de la anterior y se caracteriza por

Onda Q patolgica: Aparece entre las 6 y 9 horas de la oclusin, en las


mismas derivaciones que la elevacin del ST. Es un signo
electrocardiogrfico de necrosis miocrdica transmural.

Inversin de la onda T y normalizacin del Segmento ST: Despus de


aparecer la onda Q, la onda T se aplana y posteriormente se invierte. El
Segmento ST comienza a descender y vuelve a la normalidad tras varios
das, aunque a veces persiste la elevacin.

Prdida de onda R: Tras 12 horas despus del Infarto Agudo. Ocurre en


las mismas derivaciones que los eventos anteriores.

2. MARCADORES BIOQUMICOS
2.1 DEFINICIN
Un marcador bioqumico es cualquier indicador de un proceso normal o
patolgico, o de la respuesta farmacolgica a una intervencin teraputica que
puede ser medido y evaluado.
Como se explic anteriormente el EGC es un herramienta indispensable para el
diagnstico de Infarto cardiaco, pero no es una prueba suficiente. Por eso es
que se recurre a una prueba de marcadores bioqumicos. Estos ltimos no solo
son utilizados para el diagnstico, tambin sirven como marcadores
suplementarios en el seguimiento o evolucin del paciente infartado.
2.2 CLASES DE MARCADORES BIOQUMICOS

Los Marcadores bioqumicos de mayor utilidad y de uso generalizado en la


prctica diaria son los que evidencian el dao de la clula miocrdica. Entre
ellos podemos diferenciar a los marcadores clsicamente utilizados y
ampliamente conocidos como la creatinfosfokinasa (CPK), la lactato
deshidrogenasa (LDH) y la transaminasa glutmico-oxalactico (GOT); a parte
de estos indicadores clsicos, existen otros indicadores que son menos
utilizados pero no necesariamente menos sensibles y especficos, como la
mioglobina y las troponinas cardacas.

2.2.1 Creatinfosfokinasa (CPK)


La CPK es una enzima dimrica con un peso molecular de 86.000 D presente
en msculo cardaco y estriado. Debido a su tamao es transportada por los
linfticos cardacos al plasma, generando un retraso entre la injuria y el
aumento de la concentracin, la que ocurre entre 3-8 horas, con un pico
mximo a las 12-24 horas y retorno al nivel normal dentro de 3-4 das.
Esta enzima est compuesta por dos subunidades tipo M y B. Las enzimas que
tienen ambas subunidades de tipo B se encuentran en el cerebro, las que
tienen dos de tipo M se encuentran en el msculo estriado y las que tiene una
de tipo M y otra de tipo B estn en el miocardio.
La sensibilidad y especificidad del valor de CPK al momento del ingreso al DE
son slo del 37%- 40% y el 80%-87%, respectivamente.2,4,6 Si se considera
slo el valor de CPK obtenido a las 4-12 horas del comienzo del dolor de pecho,
la sensibilidad aumenta al 50%. Esto nos demuestra que la prueba de CPK no
es tan confiable para un diagnstico de infarto cardiaco. Esto es porque, como
se mencion anteriormente, puede ser hallada en diversas situaciones
relacionadas con su amplia distribucin en msculo esqueltico, cerebro, rin
y tracto gastrointestinal. Otras causas en la cual encontraremos un CPK
elevada son dao muscular (traumtico, inflamatorio, rabdomilisis,
convulsiones, ejercicio extremo e inyecciones intramusculares), procedimientos
quirrgicos, insuficiencia renal, hipo e hipertermia, hipo e hipertiroidismo,
intoxicacin alcohlica, embolia pulmonar y enfermedades del colgeno.
2.2.2 Lactato deshidrogenasa (LDH)
Es una enzima catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo,
pero su presencia es mayor en el corazn, hgado, riones, msculos, glbulos
rojos, cerebro y pulmones.
La LDH est conformada por 4 subunidades de unos 35kDa, que son de dos
tipos bsicamente: H y M. Por la forma en la que estn distribuidas van a dar
lugar a 5 isoenzimas.

LDH-1 (H4): en el corazn y eritrocitos.

LDH-2

(H3M):

en

el

sistema

retculoendotelial y leucocitos.

LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

LDH-4

5:

en

el

musculo

esqueltico.
La LDH aumenta entre 24-48 horas
luego de un infarto, con un pico a los 3-6 das. Debido a su cintica de
liberacin y a que mltiples factores estn asociados con anormalidades en sus
niveles, este marcador no es til en la evaluacin de pacientes con dolor
precordial.

2.2.3 Transaminasa glutmico-oxalactico (GOT)


La transaminasa glutmico oxalactica GOT es una enzima con gran
concentracin en el corazn, en el hgado y los msculos. Cuando hay una
lesin de estos rganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en
los anlisis.
Hoy sabemos que no es necesario que un tejido este necrosado para que este
libere GOT, solo es necesario un trastorno reversible de la permeabilidad
celular.
La GOT alcanza el pico a las 18-26 horas. Las cantidades normales de GOT son
de 8 a 40 U, con un promedio de 20 en suero sanguneo. Por encima de 40 U ya
es un problema patolgico y es posible que haya un proceso de necrosis
hstica, que puede ser tanto miocrdica como heptica. En unidades
internacionales el lmite es de 12mU/ml.
2.2.4 Mioglobina
La mioglobina es
una hemoprotena muscular,
estructuralmente
y
funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una protena relativamente
pequea
constituida
por
una
cadena polipeptdica de
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residuos aminocidos y por un grupo hemo que contiene un tomo de hierro.
La funcin de la mioglobina es almacenar oxgeno.
Debido a la gran demanda de oxgeno, Los tejidos en donde esta protena se
encuentra en mayor concentracin son los tejidos musculares tanto cardiaco
como esqueltico.
Como es una molcula pequea, la mioglobina de origen cardaco puede ser
liberada directamente al torrente circulatorio y ser detectada en plasma mucho
ms tempranamente que otros marcadores, pudiendo ser medida a la hora del

inicio de los sntomas. Su permanencia en sangre depende del clearance renal,


llegando a su pico a las 6-9 horas y regresando a valores
basales a las 18-24 horas.1,2,40 La mioglobina es til en
el DE para la exclusin temprana de IAM, siendo menos
til cuando las muestras de sangre son tomadas
tardamente.

Si bien es cierto esta protena es una prueba de


diagnstico para el Infarto Cardiaco, no es un marcador
especfico, ya que el dao muscular e incluso el ejercicio intenso elevaran las
concentraciones de esta protena en sangre.
2.2.5 Troponina
La troponina es una protena globular de gran peso molecular presente en
el msculo estriado y en el msculo cardiaco. La troponina es el regulador de la
funcin contrctil del musculo, para esto debe desplazarse para dejar libres los
lugares de unin de la actina, y de esta forma, poder formar el complejo actinamiosina.
La identificacin de la troponina es til para el diagnstico precoz y de
pequeos infartos de miocardio que no son detectables mediante otras
pruebas convencionales. De este modo la causa ms frecuente para el empleo
de esta prueba ser la sospecha de una posible lesin en el corazn y en
especial en el miocardio.
Se han establecido unos puntos de corte para la consideracin de los valores
normales de los niveles de troponina que estn descritos a continuacin:

- Troponina I: <0,35ng/mL
- Troponina T: <0,2ng/mL
Cuando hay deteccin de
niveles superiores de troponina
podemos determinar que ha
habido dao en el corazn. En
el caso que se haya producido
un ataque cardaco, los niveles de troponina aumentaran mucho al cabo de 6
horas y sern detectables en el paciente 12 horas despus de haberlo
experimentado.
A pesar de ser el marcador ms especfico para el diagnstico de un infarto al
miocardio, existen otras situaciones en la cuales la troponina puede estar

elevada, tales como la presin alta en las arterias pulmonares, la inflamacin


del miocardio debido a un virus, el ejercicio intenso o incluso un traumatismo.
BIBLIOGRAFA
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4. KUMAR, V., A. K. ABBAS, N. FAUSTO y J. C. ASTER Robbins y Cotran Patologa estructural y funcional Ed. Elsevier, 8 ed. 2010. p. 590- 592

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