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1: CATLISIS ENZIMTICA
1. Catlisis
La catlisis es el proceso por el cual se aumenta o disminuye la velocidad de una reaccin
qumica, debido a la participacin de una sustancia llamada catalizador. Segn las fases en
las que se encuentren el catalizador y los reactantes, puede ser:
2. Catlisis enzimtica
Cuando el catalizador es una enzima, es decir, un catalizador biolgico o biocatalizador, la
catlisis se denomina enzimtica. Estos catalizadores son siempre protenas. Suelen tener
una masa de 30 a 50 kD, mientras que la sus sustratos oscila entre los 0,2 y los 0,4 kD. As
mismo, suelen ser capaces de catalizar la reaccin inversa, aunque dicha reaccin suele
requerir ms energa. Segn dnde realicen su accin, las enzimas pueden ser:
La catlisis enzimtica se suele describir como una catlisis microheterognea, debido a que
por un lado posee la ventaja de la catlisis homognea de facilitar la difusin y el encuentro
entre enzima y sustrato, y por otro la de la catlisis heterognea de la especificidad.
En el momento en que la molecula alcanza el mximo de energa necesaria (es decir, llega al
pico de energa), se encuentra con las mismas posibilidades de ir hacia el estado de sustrato
o de producto. A este estado se le denomina estado de transicin. La diferencia entre los
niveles de energa iniciales y los del estado de transicin se denomina energa de activacin
(G). Lo que hace un catalizador es disminuir dicha energa de activacin, de manera que
aumenta la velocidad de reaccin. En resumen, los equilibrios de reaccin estn asociados
a la variacin de energa libre estndar de la reaccin, mientras que las velocidades de
reaccin estn asociadas a la energa de activacin (donde actan las enzimas).
Un equilibrio tal como viene descrito por su constante de equilibrio (Keq, en
condiciones estndar Keq):
=
[]
[]
*Para describir las variaciones de la energa libre, se suele emplear la variacin de energa
libre estndar (G), la cual se mide a unas condiciones determinadas. Como en los sistemas
bioqumicos el H+ participa normalmente en concentraciones muy lejanas del 1 M, se suele
utilizar tambin la variacin de energa libre estndar bioqumica (G), medida a pH 7.
Exclusin del agua, pues por lo general las reacciones enzimticas tienen
lugar en ambientes hidrofbicos. Al eliminarse el agua, se produce un
desequilibrio en las fuerzas intermoleculares establecidas entre sustrato y
enzima.
5. Especificidad enzimtica
Cada enzima cataliza un tipo de reaccin determinado y para unos sustratos concretos.
Segn el nivel de especificidad de las enzimas con los sustratos, se pueden observar varios
tipos:
3
Especificidad de interaccin.
Especificidad de grupo.
Por ejemplo, tanto la tripsina como la quimiotripsina rompen enlaces peptdicos ubicados
en el lado C-terminal. Sin embargo, al diferenciarse tan solo en un aminocido, la tripsina
(con un residuo de Asp en la posicin 189) acta exclusivamente sobre aminocidos bsicos
(fundamentalmente lisina y arginina), y la quimiotripsina (con un residuo de Ser en la
misma posicin) sobre residuos neutros o hidrofbicos.
7. Tipos de catlisis
Electrosttica.
*En una determinada reaccin enzimtica se pueden dar a la vez varios tipos de catlisis.