ACCIN ENZIMTICA.

PRACTICA # 5
RESUMEN
Las estructuras que forman el cuerpo de los seres vivos se construyen mediante reacciones
qumicas. Son tambin reacciones qumicas las que fabrican las molculas que forman esas
estructuras; y reacciones qumicas son las que, en ltimo trmino, dan lugar a las funciones
que todo ser vivo realiza. Las enzimas son las encargadas de dirigir esa variedad de
reacciones: hacen que ocurra la reaccin necesaria en el lugar adecuado y en el momento
preciso.
PALABRAS CLAVES: Enzimas, sustratos, temperatura, actividad enzimatica, catalasa.
1. OBJETIVOS.
Poner de manifiesto la presencia de la
enzima catalasa en tejidos animales y
vegetales.
Comprobar la accin de la
temperatura sobre la actividad de las
enzimas.
Comprobar la accin hidroltica de la
amilasa.
2. INTRODUCCIN
Las enzimas son protenas globulares
responsables de la mayor parte de la
actividad qumica de los organismos
vivos. Actan como catalizadores, que
son sustancias que aceleran las reacciones
qumicas sin ser destruidas o alteradas
durante el proceso. Las enzimas son
extremadamente eficientes y se pueden
utilizar una y otra vez repetidamente. Una
enzima puede catalizar miles de
reacciones en cada segundo.
En esta prctica el objetivo fue el de
identificar y observar la actividad
enzimtica en diferentes soluciones. La
amilasa, una enzima hidrolitica, tiene la
funcin de digerir el glucgeno y el
almidn para formar azcares simples
como la glucosa y se produce
principalmente en las glndulas salivares.
La renina es producida en forma de
prorrenina inactivo. Despus del consumo

de la leche, el cido clorhdrico en el

presente jugo gstrico en el estmago
activa prorrenina y la convierte en su
forma activa, la renina.
Muchos organismos pueden descomponer
el perxido de hidrgeno (H2O2) por la
accin de las enzimas. En la prctica se
estudi el funcionamiento de la catalasa.
Esta enzima est presente en casi todas
las
clulas
aerbicas
y
acta
descomponiendo perxido de hidrgeno
(agua oxigenada) en agua y oxgeno.

3. MARCO TEORICO
Las enzimas son molculas de naturaleza
proteica
que catalizan reacciones
qumicas,
siempre
que
sean
termodinmicamente posibles debido a
que las enzimas son selectivas con sus
sustratos y su velocidad, Una enzima hace
que una reaccin qumica que es
energticamente posible se conviertan en
molculas
diferentes
denominadas
productos. Crece slo con algunas
reacciones que el conjunto de enzimas
sintetizadas en una clula determina el
tipo de metabolismo que tendr cada
clula. En su estructura globular las
enzimas, se entrelazan y se pliegan una o
ms cadenas polipeptdicas, que aportan
un pequeo grupo de aminocidos para
formar el sitio activo, o lugar donde se

adhiere el sustrato, y donde se realiza la

reaccin.
Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con
exactitud. Este hecho asegura que la
enzima no participa en reacciones
equivocadas.
La enzima misma no se ve afectada por la
reaccin.
Cuando
los productos se
liberan, la enzima vuelve a unirse con un
nuevo sustrato.
Muchas enzimas han sido designadas
aadiendo el sufijo -asa al nombre del
Sustrato, es decir, la molcula sobre la
cul ejerce su actividad cataltica. Por
ejemplo la ureasa cataliza la hidrlisis de
la urea, y la arginasa cataliza la hidrlisis
de la arginina. Otras enzimas han recibido
su nombre en funcin del tipo de reaccin
que catalizan; as la Gliceraldehdo-3fosfato-deshidrogenasa cataliza la
deshidrogenacin
(oxidacin)
del
Gliceraldehdo-3-fosfato
a
3fosfoglicerato. Incluso algunas se
conocen de hace mucho tiempo y
mantienen
su
nombre,
sin
dar
informacin alguna del sustrato o la
reaccin que catalizan (tripsina).
No obstante, existe una clasificacin
sistemtica de las enzimas que las divide
en 6 grandes grupos, cada uno de los
cuales se divide a su vez en subclases:
1: Oxido-reductasas (reacciones de
xido-reduccin)
2: Transferasas (transfieren grupos
funcionales)
3: Hidrolasas (reacciones de hidrlisis),
4: Liasas (reacciones de adicin a los
dobles enlaces)
5:
Isomerasas
(reacciones
de
isomerizacin)
6: Ligasas (formacin de enlaces con
consumo de ATP).
A cada enzima se le asigna un nmero
con cuatro dgitos. Los tres primeros
indican la clase, subclase y sub-subclase,

respectivamente, y el ltimo es un
nmero de orden.
4. MATERIALES

Tubos de ensayo
Pinzas para tubos de ensayo
Solucin de almidn al 1%
Saliva
Solucin de lugol
Reactivo de Benedict
Pastillas de cuajo(renina)
cido clorhdrico al 10% y
concentrado
30 ml de leche
Zanahoria
Gotero
Pipetas de 5 ml
Pera de succin
Guantes quirrgicos
Cinta de enmascarar
Papa
Agua oxigenada (perxido de
hidrogeno)
Trozo de hgado
Hojas de afeitar

5. ANALISIS Y DISCUSION
RESULTADOS

DE

Mediante esta experiencia, vimos la

actividad de la enzima, la amilasa o
ptialina, presente en la saliva.
Esta
enzima
acta
sobre
el

polisacrido almidn, hidrolizando el

enlace O-glicosdico, por lo que el
almidn se terminar por transformar en
unidades de glucosa.
Tubo #1.
Hay una degradacin de almidn, en el
cual se encuentran vestigios de almidn,
esto significa que la encima logro romper
el enlace alfa 1,4-glucosidico.
Esto se evidencio al observar los tubos y
notar que el color azul
fue
desapareciendo (al calentarlo).

La
enzima
sufri
una
leve
desnaturalizacin, hay 0,5% de azucares
reductores.
PRUEBA DE LA PAPA, HIGADO Y
ZANAHORIA.
La enzima se desnaturalizo por efecto del
alto calentamiento.

6. PREGUNTAS
COMPLEMENTARIAS

Tubo #2.
Se obtuvo un color verde amarillento,
significa que la encima se encuentra en un
porcentaje de 0,5 a 1% lo que enfatiza
que la enzima an no est trabajando de
manera ptima.

Tubo #3.
La enzima degrado el grupo almidn.
Tubo #4.

1) Qu cambios puede sufrir, en

relacin a la estructura qumica y el
nmero inicial de molculas, el
sustrato y la enzima en una reaccin
qumica?
RTA. El nmero de enzimas permanece
constante. Lo que hace la enzima es
acelerar la velocidad en que el sustrato se
vuelve producto, as q el sustrato
disminuye (hasta llegar a un equilibrio, es
decir, la concentracin de S y de P es
invariable con el tiempo). Las enzimas
pueden sufrir cambios en su estructura y
as ser inactivadas, perdiendo su funcin,
pero esto es propio de la naturaleza
enzimtica,
algunas
podrn
ser
inactivadas con sales, otras con calor,
incluso por otras enzimas etc.
2) Si usted hace reaccionar la amilasa
con el almidn y espera hasta que
termine
la
reaccin.
cmo

comprobara que la enzima no ha

sufrido alteracin cataltica?
RTA: mediante la prueba de Benedict el
cual nos indica la presencia de azucares
reductores
en la muestra. Tambin
podemos observar que la enzima no
produce cambios solo acelera el proceso
enzimtico.
3) Relacione los siguientes conceptos en
un prrafo de no ms de diez
renglones:
enzima
alostrica,
interaccin alostrica y efector
alostrico.
RTA: La interaccin alostrica consiste
en el cambio estructural de una protena,
es decir, sus receptores cambiaran. Las
enzimas alostericas poseen dos sitios
activos, en el primero se unir un sustrato
determinado, mientras en el segundo o
tambin conocido como sitio alostrico se
unir un efector alostrico el cual
producir un cambio en la protena,
llevndonos a una regulacin de la
actividad de esta.
4) Cite cinco ejemplos de enzimas con
sus sustratos respectivos.
R T A : Hexoquinosa - Glucosa,
Quinasa - fosfatos de ATP,
catalasa-perxido de hidrgeno,
Lactato deshidrogenasa - cido lctico,
homogentinato
dioxigenasa
-cido
homogentisico.

7. CONCLUSIONES
En esta prctica se logr todos los
objetivos propuesto, pues se observ
como ciertos factores alteran la accin
enzimtica, por ejemplo La catalasa
trabaja a un pH y a una temperatura
determinada, pasados estos umbrales la
encima va perdiendo su mxima
actividad, incluso sobrepasados los
umbrales, se desnaturaliza, igual ocurre
con la amilasa y la renina. En la amilasa
se observ que cuando se calentaba la
mezcla de almidn con saliva se perda
el color azul que identifica la presencia
del carbohidrato mencionado. Con la
renina no se realiz el procedimiento.

8. REFERENCIAS
BIBLIOGRFICAS
1. Audesirk T. Audesirk T. Biologa. 4ta.
Edic. Mxico, Prentice Hall. 1996.
2. Gerald Karp. Biologa Celular. 3era.
Edic. Mxico, MACGRAWHILL. 1998.
3. Bretsher, M.S. The Molecules of the
Cell Membrane. Scientific American,
Octubre, 1985.