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1)Son bacterias capaces de crecer y reproducirse a bajas temperaturas.

Son
casi omnipresentes en la Tierra, ya que una gran parte de la superficie del
planeta se encuentra a temperaturas inferiores a 15C. Estn presentes en el
rtico y Antrtida, los glaciares, las regiones alpinas, el mar profundo e incluso
en lugares de almacenamiento de alimentos (Margesin R. 2008). Estas
bacterias estn clasificadas de acuerdo al rango de temperatura al cual crecen,
y pueden ser: Psicrfilos o amantes del fro: Son organismos que crecen
ptimamente a temperaturas <15C y no puede crecer por encima de 20C.
Psicrotolerantes o tolerantes al fro: Estos son capaces de crecer a
temperaturas de <15C, pero crecen rpidamente a temperaturas superiores a
25C (Morita R. 1975). Las bacterias psicrfilas ms frecuentes en aguas
profundas o en zonas polares son Gram-negativas de las clases: Alfa, Beta,
Delta y Gammaproteobacteria (Shewanella sp. Y Moritella sp.), y el Phylum
Bacteroidetes con los gneros: Cytophaga-Flavobacterium-Bacteriodes .
3) 2. Inhibicin enzimtica Existen sustancias que pueden impedir que la
enzima desarrolle su actividad cataltica, ralentizando o paralizando la reaccin
enzimtica. A estas sustancias se las denomina inhibidores enzimticos.
Teniendo en cuenta que las reacciones qumicas en la clula estn catalizadas
por enzimas, es fcil intuir el papel de muchos inhibidores enzimticos que
actan como frmacos, antibiticos o conservantes; otros pueden ser txicos,
potentes venenos. Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato) es un analgsico
que inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la sntesis de
prostaglandinas, implicadas en la produccin del dolor. Se conocen dos tipos
principales de inhibicin: la reversible y a la irreversible. La primera implica una
unin no covalente del inhibidor y, por lo tanto, siempre puede revertirse. En
la inhibicin irreversible, el inhibidor se une al enzima de forma covalente y
permanente. Inhibicin reversible: los distintos modelos de inhibicin reversible
implican la unin no covalente del inhibidor con la enzima, pero difieren en los
mecanismos por medio de los cuales reducen la actividad enzimtica y en la
forma en que afectan a la cintica de la reaccin. Entre ellos estn la inhibicin
competitiva, la acompetitiva y la no competitiva. En la inhibicin irreversible, el
inhibidor se une covalentemente a la enzima y la inactiva de manera
irreversible. Casi todos los inhibidores irreversibles son sustancias txicas
naturales o sintticas.

Conclusiones: - Las enzimas son los catalizadores biolgicos. que es una sustancia que acelera las
reacciones qumicas si modificarse lo que significa que puede ser utilizado una y otra vez. - Una caracterstica
muy importante de la actividad enzimtico es su especificad de manera que cada enzima particular acta
sobre un determinado sustrato.
- Las enzimas suelen ser tan especficas que son incapaces de actuar sobre las sustancias estrechamente
relacionadas.
- Las enzimas vienen a ser las protenas catalticas que aceleran la velocidad de las reacciones celulares al
bajar la energa de activacin y estabilizar las intermediaciones del estado de transicin.

- El sitio activo de la enzima comprende dos partes adicionales una regin de unin de sustrato y la otra
cataltica.
- En el centro activo encontramos restos de aminocidos constituyentes funcionales para la catlisis del
sustrato, estos utilizan las llamadas coenzimas que son molculas orgnicas que sufren modificaciones
durante la reaccin enzimtico para ayudar a la modificacin final del sustrato.

5) Varias enzimas slo pueden funcionar en presencia de uno o ms iones o de determinadas molculas
llamadas activadores enzimticos. Estas molculas no toman parte directa en la accin, pero mantienen a la
enzima, en un estado cataltico activo. Entre los iones ms comunes encontramos al potasio (K+), el
magnesio (Mg++), el calcio (Ca++), el cobalto (Co++), el zinc (Zn++) y el aluminio (Al+++). A estas molculas
activadoras se les llama coenzimas y tambin pueden ser protenas.
4) Las cantidades de enzima pueden ser expresadas en moles, como las de cualquier otro compuesto
qumico, o pueden ser cuantificadas en trminos de actividad enzimtica. La actividad enzimtica es una
medida de la cantidad de enzima activa presente y del nivel de actividad de la misma, por lo que la medida de
la actividad es dependiente de las condiciones, que deben ser especificadas cuando se dan valores de
actividad. La actividad expresa la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el
volumen de reaccin.
En el Sistema Internacional de Unidades la unidad para la actividad cataltica es el katal (kat), pero es una
unidad demasiado grande y suele usarse la unidad de actividad enzimtica (UI).
1 kat = 1 mol sustrato convertido x s-1 = 6 x 107 UI
1 UI = 1 mol sustrato convertido x min-1 = 16,67 nkat
Otra unidad comnmente usada es la actividad especfica. sta se refiere a la actividad de una enzima por
miligramo (mg) de protena, y se suele expresar en: mol x min-1 x mg-1). La actividad especfica da una idea
de la pureza de la enzima

Activacin inica. Numerosos metales monodivalentes son necesarios para la actividad enzimtica
de diversos sistemas. Destacan entre ellos los siguientes: K+, Mn++, Mg++, Ca++, Fe+++, Cu+, Cu++, etc. A
menudo el metal, a estas condiciones, es el centro que permite la unin conjunta del sustrato, de la coenzima
y de la misma apoenzima con la que forma quelatos (de chelos, garra; complejos moleculares sostenidos por
un metal) al unirse con grupos cargados electricamente. Muy amenudo se demuestra que es posible sustituir
los metales divalentes entre ellos, sin grandes modificaciones de la velocidad de la reaccin.
Los metales como el hierro, el cobre y el molibdeno, actan a menudo como transportadores de electrones y
no se les puede considerar activadores en el sentido estricto pues forman parte integral del grupo prosttico.
Algunos aniones tambin son necesarios para la actividad de ciertas enzimas; bien conocido es el caso del
Cl-, el que puede sustituirse, a un cuando con baja de la velocidad, por Br-, para la amilasa salival; o el propio
radical fosfato que se requiere en reacciones de fosforilacin.
Activacin por el grupo prosttico. En determinadas reacciones estos son indispensables para el
trabajo de la enzima y constituyen, en rigor, la parte funcional activa del sistema.

Activacin de la apoenzima. Consisite en la obtencin de una correcta estructura del centro activo de
la proteina con actividad enzimtica, ya referido anteriormente.

Integridad de los grupos funcionales del centro activo. Destaca la relacionada con los grupos
sulfhidrilo, -SH. Cualquier alteracin qumica que los destruya, bloquee u oxide a disulfuro, -S-S-, puede
inactivar a las enzimas. Esto puede suceder incluso en las suaves condiciones del trabajo celular
por exposicin a agentes oxidantes o al oxigeno mismo, aunque puede lograrse por el efecto de sustancias
que los ataquen y que combinen con ellos como la yodacetamida. En otras ocaciones la destruccin de los
grupos SH, aun la distancia del centro activo modifica de tal manera la estructura tridimencional de la enzima
que el centro activo se deforma al grado de que no puede llevar a efecto su accin sobre las sustancias
reaccionantes. Existen otros grupos funcionales cuyo bloqueo acaba por completo con la actividad enzimatica;
en tal caso estara la accin de inhibidores o venenos enzimticos.

Medida de la actividad enzimtica. Aparte del problema de medir las pequesimas cantidades de
enzimas presentes en los tejidos; muy pocas de ellas poseen caractersticas qumicas o espectroscpicas
particulares que permita medirlas directamente. En general, las enzimas se cuantean siguiendo la actividad de
la reaccin que catalizan y se aceptan, en principio que dicha actividad es proporcional a la cantidad de
enzima presente. Como la actividad de un enzimas slo rara vez se puede expresar en relacin a su peso
absoluto o a la molaridad de la enzima, lo habitual es expresarla en "unidades" fijadas de modo convencional
con relacin a la proteina presente en la preparacin.

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