ENZIMAS

LAS ENZIMAS AYUDAN A REGULAR Y CONTROLAR LA

VELOCIDAD DE LAS REACCIONES .
PUEDEN ENCONTRARSEN EN EL CITOSOL(parte lquida de la
clula) UNIDAS A ORGANELOS POR EJEMPLO A LAS
MITOCONDRIAS.

SI LAS ENZIMAS ESTN EN EL CITOPLASMA SE LLAMA

UNICULADAS, si se asocian a los organelos se denominan
BILOCULADAS.
EXISTEN ENZIMAS QUE ESTAN TAMBIN FUERA DE LA CLULA.
Por ejemplo la amilasa que se encuentra en la saliva, jugos
gstricos e intestinales, en la sangre. OTRAS QUE ESTN
FORMANDO PARTE DEL ARN ejemplo las ribozimas, enzimas
que pueden manipular el ARN que nos podra proteger de
bacterias, hongos, virus.
OTRAS ENZIMAS ESTN LIBRES COMO LA pepsina OTRAS ESTN
ASOCIADAS FORMANDO PROTEINAS CONJUGADAS, que tiene
una parte proteica llamada apoenzima y otra llamada
cofactor que puede ser una molcula orgnica o inorgnica
cargada por iones Mg, Cu, Zn.

ALGUNAS ENZIMAS CONTIENEN SOLO PROTENAS COMO LA PEPSINA,

PERO OTRAS SON PROTENAS CONJUGADAS ES DECIR CONSTA DE DOS
PARTES UNA PROTEICA LLAMADA APOENZIMA Y OTRA NO PROTEICA
DENOMINADA COFACTOR; POR S SOLOS NO TIENEN REACCIN
CATALTCA.
Cofactores: son cationes, iones metlicos cargados positivamente que
se unen temporalmente al sitio activo de la enzima dando una intensa
carga positiva a la protena de la enzima.
Los cofactores ms importantes son: Mg++, Cu++, Zn++ que se originan de
la actividad celular

COENZIMAS(CoE) son molculas qumicas que

generalmente se asocian a la apoenzima,
muchas de ellas cumplen el papel de transporte
o de transferencia. Ejemplo de coenzimas son la
vitamina B, ayudan a transformar sustancias
qumicas, la falta de coenzimas pueden
ocasionar pelagra producida por un dficit de
NAD+ (prdida de color de la piel, del aparato
digestivo y sistema nervioso por falta de vitamina
B3 y B2)

ALGUNAS CLASES IMPORTANTES DE

ENZIMAS
CLASE DE
ENZIMAS

FUNCIN

xido-reductasas Catalizan reacciones de oxi-redUccin

Transferasas

Catalizan la transferencia de grupos funcionales

de una molcula donadora a otra receptora

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrlisis

Liasas

Catalizan reacciones en las cuales se forman o

se rompen los dobles enlaces

Isomerasas

Catalizan la conversin de una forma isomrica

de una molcula a otra.

Ligasas

Catalizan determinadas reaccionen en las

cuales se unen 2 molculas

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Ms del 90% de las enzimas son protenas globulares o
escleroprotenas y el resto se encuentran conjugadas a un grupo
prosttico.
Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas
para ejercer su actividad en condiciones ptimas, estas sustancias
se denominan cofactores y pueden ser compuestos inorgnicos,
iones metlicos o compuestos orgnicos unidos fuerte o dbilmente
a la fraccin proteica.
Cuando el cofactor es un compuesto orgnico se denomina
coenzima y suele pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las
vitaminas.
Cuando se trata de un ion metlico se denominan activadores
Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura
proteica se denomina grupo prosttico, como por ejemplo: el grupo
hemo de la hemoglobina
A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al
complejo enzima-cofactor holoenzima.

Tambin existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor

inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones
adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo
compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsingeno
segregado por el pncreas activa a la tripsina en el intestino delgado,
el pepsingeno activa a la pepsina en el estomago, etc.
Las enzimas actan generalmente sobre un sustrato especfico, como la
ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo
funcional especfico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la
enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es
denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de
la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actan sobre el
mismo sustrato provocando una misma reaccin, por lo que se les
llama isoenzimas.

La estructura de la lactato deshidrogenasa se

conoce con detalle y tiene:

Dos dominios globulares.

Un dominio de unin a nucletidos.

Un segundo dominio cataltico.

 El dominio de unin a nucletidos (cofactor) tiene un giro que

favorece la unin al NAD, que est conservado en todas las
deshidrogenadas conocidas dependientes de NAD o de NADPH.
Este dominio tiene adems:

Cargas positivas en las cadenas colaterales de arginina, que

atraen a los grupos fosfato negativos de los cofactores.

Glicinas para la hermeticidad de cada giro, unin al NAD e

interacciones entre la hlice a y la cadena b.

El dominio sufre un ajuste inducido. El bucle se traslada 1,4 nm

sobre la unin NAD O NADP.

El dominio cataltico posee una cavidad hidrofobica, que tiene una

forma tridimensional especfica para el sustrato y para los residuos
cargados, importantes para la unin del sustrato. Los cambios en la
conformacin llevan al sustrato ligado hasta la proximidad del anillo
de nicotinamida.
La conformacin de la zona activa favorece el estado de transicin.
Las cadenas colaterales de aminocidos y los cofactores participan
en la catlisis, pero la reaccin es catalizada por la transferencia de
electrones.

Las enzimas como protenas que son, cuentan con una estructura
primaria, secundaria, terciaria e incluso si estn formadas por varias
subunidades, cuaternaria.

MODELOS DE LA ACCIN ENZIMTICA

PRIMERA ETAPA:

E+ S

ES

ENZIMA + SUSTRATO = COMPLEJO ENZIMA

SUSTRATO
-Este complejo ayuda a romper los enlaces
qumicos de los reactivos y que se formen nuevos
enlaces.
SEGUNDA ETAPA:
ES

P+E

ENZIMA SUSTRATO = ENZIMA + PRODUCTO

-El complejo se fragmenta dando lugar al producto y a la enzima que
vuelve a estar disponible para reaccionar con otra molcula de sustrato.

https://www.google.com.ec/search?q=estructura+de+las+enzimas&espv=2&biw=1242&bih=606&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0CAY
Q_AUoAWoVChMI0

LA MOLCULA DE LA ENZIMA ES MUCHO MS GRANDE QUE LA DEL

SUSTRATO, Y SOLO UNA PEQUEA PARTE DE STA SE IMPLICA EN LA
FORMACIN DEL COMPLEJO; ESTA PEQUEA PORCIN QUE SE
INTERACCIONA CON EL SUSTRATO SE DENOMINA SITIO ACTIVO.
EL SITIO ACTIVO Y EL SUSTRATO TIENEN FORMAS COMPLEMENTARIAS QUE
LES PERMITE INTERACTUAR EN FORMA PRECISA.
El modelo ms conocido sobre el mecanismo de reaccin de las
enzimas es el de Fischer, quien propuso que la molcula de sustrato se
adapta al centro activo de la enzima como la llave a una cerradura.
(Pero no siempre encajan)
En la actualidad se aplica el modelo de KOSHLAND quien manifiesta
que las enzimas son flexibles y sus sitios activos adoptan la
conformacin idnea solo en presencia del sustrato, provocando un
cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto.

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD CATALTICA

Las enzimas deben actuar en el tiempo y momento preciso, sta
regulacin es precisa para coordinar el gran nmero de actividades
bioqumicas que ocurren en cualquier parte del organismo.
Las enzimas regulan la actividad qumica de la clula
(metabolismo), en cambio la sntesis de cada tipo de enzima esta
controlada por un gen especfico; a esta regulacin gnica se
denomina INDUCCIN ENZIMTICA.
Otro tipo de regulacin enzimtica es la INHIBICIN ENZIMTICA, es
decir una sola enzima puede ser capaz puede controlar y regular a
todo un proceso metablico. Proceso que es muy estudiada por la
farmacologa y toxicologa para la produccin de herbicidas e
insecticidas.
La inhibicin enzimtica puede ser permanente o irreversible y
sucede cuando el inhibidor queda covalentemente unido a la
enzima o ligado tan fuertemente que su disociacin es lenta
produciendo una modificacin permanente de algn grupo
funcional del sitio activo de la enzima. Y es reversible cuando al
quitar el inhibidor del medio, la actividad se recupera

La inhibicin reversible puede ser:

A.

Inhibicin competitiva: cuando el inhibidor y el sustrato compiten

por unirse a la enzima en el mismo sitio activo. Para eliminar el
inhibidor, se aumenta la concentracin de sustrato y se lo
desplaza. La velocidad no se ver afectada por se necesitar una
concentracin de sustrato ms alta. Esta inhibicin tiene dos
caractersticas: falta de especificidad absoluta entre la enzima y el
sustrato y similitud estructural entre el sustrato y el inhibidor.

B.

Inhibicin no competitiva: cuando el inhibidor no se une al centro

activo sino a cualquier otro sitio de la enzima, lo que hace que
cambie la forma del sitio activo y la enzima ya no es efectiva. Un
ejemplo es la aspirina, la cual inhibe las enzimas implicadas en la
sntesis de un proceso inflamatorio.

IMPORTANCIA BIOLGICA DE LAS ENZIMAS

1.Indispensables en la transduccin de seales o energa y en procesos de

regulacin celular.

2. Capaces de producir movimiento como la miosina para generar la

contraccin muscular o el movimiento de vesculas por medio del citoesqueleto
3. Algunas a nivel de la membrana celular favorecen el transporte activo
4. Produccin de luz en las lucirnagas
5. En algunos virus algunas enzimas estn implicadas en la infeccin a clulas.

6. Degradacin de los alimentos

7. Crean rutas metablicas
8. En los procesos biotecnolgicos algunas enzimas de microorganismos son
utilizados para fermentacin y produccin de yogur, vino, cerveza aunque
tambin ya se obtienen enzimas sintetizadas.

9. Permite a algunos industriales ejercer un estricto control de calidad de sus

productos. La mayora de enzimas industriales se obtienen de hongos y
bacterias.
Las enzimas se clasifican en grupos y cada uno de ellos en subclases.

FACTORES QUE ALTERAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

-Todo producto que acte sobre la enzima debe hacerlo mediante la
desnaturalizacin de las protenas y que es cuando la las protenas
pierden los niveles estructurales, es decir se rompen las cadenas de
aminocidos en forma reversible o permanente.
La desnaturalizacin puede ocasionar cambios drsticos en las
propiedades fsicas y qumicas de las protenas como solubilidad, grado
de hidratacin, ndice de refraccin, etc.
Entre los agentes desnaturalizantes estn:

Calor.

PH. La mayora funcionan entre 6 y 8 y son muy sensibles a sus cambios. Cuando el
PH sube o baja la actividad enzimtica se afecta drsticamente.

Aumento de sales inorgnicas: elimina la mayor parte de bacterias, interfiriendo la

actividad enzimtica.

Aumento o disminucin de la temperatura: acelera o disminuye la reaccin

qumica producindose en ambos casos la desnaturalizacin de las protenas

La falta de vitaminas en el organismo vivo afecta la actividad enzimtica, pues

algunas enzimas para funcionar requieren la presencia de coenzimas

Ejemplo: el triosafosfato isomerasa, enzima catalizadora de la transformacin de

azcares en energa

Ejemplos de desnaturalizacin de protenas son:

-La clara de huevo, transparente y semilquida se convierte en una masa blanca y
slida por efecto de la temperatura . Cuando cocinamos un huevo.
-La casena de la leche origina por acidificacin un precipitado llamado yogur
- Las protenas del plasma se precipitan selectivamente aadiendo cantidades
crecientes de sales.
- La grasa de los hornos y cocinas se precipitan en forma de grumos al utilizar quita
grasas sin necesidad de usar agua caliente.

USO DE LAS ENZIMAS:

A.

MEDICINA: productos adelgazantes, cremas faciales, exfoliantes y limpiadoras,

productos cicatrizantes y bactericidas.

B. INDUSTRIA QUMICA: quitamanchas, blanqueadores, desinfectantes, aditivos

para combustibles, productos de limpieza y lavavajillas, detergentes, ceras,
limpiapisos autobrillantes, limpiadores de muebles, madera y de cuero.
C. PREPARACION DE ALIMENTOS: comestibles preelaborados (flan, torta) que
agregando agua o leche se pueden preparar fcilmente. Sopas instantneas,
gelatinas, alimentos de coccin rpida.
D. AGRICULTURA: controlar plagas mediante la accin enzimtica que inhibe por
ejemplo el ciclo reproductivo de un nematodo o insecto parsito de algn cultivo
especfico, e inclusive matamalezas.
------ Se hacen estudios para determinar los efectos negativos que los productos
elaborados con base de enzimas podran causar por ejemplo los insecticidas,
herbicidas, plaguicidas pues ciertas malformaciones fetales, alteracin endcrina y
problemas de salud se les atribuye a estos.

NETGRAFIA:
https://www.google.com.ec/webhp?sourceid=chromeinstant&ion=1&espv=2&ie=UTF-8#q=apoenzimas
https://www.google.com.ec/search?q=ENZIMAS&es_sm=93&tbm=isch&tbo=u&so
urce=univ&sa=X&ved=0CC0QsARqFQoTCM2f0MTY3sgCFQUmHgodJmcFDA&biw

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf
http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioqumica/material-de-clase1/Tema6_Enzimas.pdf
http://www.upch.edu.pe/facien/fc/dbmbqf/pherrera/cursos/Bioquimica08/clase
s/Enzimas%20%20y%20cinetica%20enzimatica.pdf