Instituto Tecnolgico de Tepic

Departamento de Ing. Qumica y Bioqumica

Ingeniera bioqumica
ENSAYO

Regulacin Enzimtica
Materia: Bioqumica del Nitrgeno
Maestra: Mara del Refugio Hernndez
Alumna: Julehidy Sarahy Barajas Prez
Numero de control: 13401383

Fecha de entrega: Tepic Nayarit a 27 de Octubre del 2015

INTRODUCCION

Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su comportamiento

como respuesta a cambios que se produzcan en su entorno, de forma
que la respuesta directa o indirectamente tiende a modificar el
estmulo para volver a la situacin inicial se dice que este sistema est
regulado.
La regulacin enzimtica se refiere a la posibilidad que tienen las
enzimas de variar la velocidad de las reacciones que aquellas
catalizan al producirse determinados cambios en el medio; esa
posibilidad viene dado por caractersticas estructurales de las enzimas
y que son una vez ms manifestaciones del vnculo que existe entre la
estructura y la funcin de las biomolculas.
Los cambios de velocidad observados durante el proceso de
adaptacin son debido a cambios cuantitativos o cualitativos de los
centros activos, y atendiendo a esto las formas bsicas de la
regulacin enzimtica se manifiestan por variacin en la cantidad o la
actividad de las enzimas.

ENZIMAS

 Catalizadores de las reacciones biolgicas.

La mayora son protenas aunque hay molculas de RNA
con actividad cataltica (ribozimas)
Gran poder cataltico
Alto grado de especificidad
Actan en soluciones acuosas a 37C y pH neutro
Su actividad puede regularse
El 25% de los genes humanos codifican enzimas que
catalizan reacciones metablicas.

IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS

Cada paso de una va metablica est catalizado por un
enzima.
La medida de la actividad enzimtica en fluidos
biolgicos o tejidos es importante para el diagnstico de
muchas enfermedades.
Muchas frmacos son inhibidores de la actividad
enzimtica
Importancia en la industria de alimentacin y agricultura.

Regulacin enzimtica

Ya sabemos que todos los procesos celulares estn regulados, esta

regulacin necesaria, se basa en la posibilidad de aumentar o
disminuir el flujo a travs de una va. El flujo se entiende como la
velocidad de conversin del primer metabolito en el ltimo. La
regulacin de una etapa no es ms que modificar la actividad de la
enzima que la controla.

Mecanismos de regulacin
Generales: Se basan en la disponibilidad de sustrato o producto. Por
ejemplo, la disponibilidad de glucosa aumenta el flujo de la glucolisis,
de igual forma que si eliminamos el piruvato.
Especficos: La regulacin de la actividad de una o varias de las
enzimas de la va. Ya que lo que se modifica es la velocidad, veamos
las ecuaciones que la rigen. V = K [S]; Vruta = [E] [metabolto]. A travs
de ella podemos hacernos una idea de lo que se modifica.

Enzimas reguladoras del flujo

En una ruta hay dos tipos principales de enzimas, las que
denominamos reguladoras del flujo, que son aquellas que al aumentar
su cantidad de enzima activa aumentamos el flujo, y aquellas que no
son reguladas de forma especfica.
El grado de influencia sobre el flujo a travs de la va se denomina
Coeficiente de control de flujo

Esto es as porque no podemos aumentar ms el flujo de la va que la

actividad de la enzima que estamos regulando especficamente. Para
poner un ejemplo: Una hormona puede aumentar la cantidad de
enzima activa de 100 a 500 veces, de modo, que el denominador sera
400/100 = 4. Como mucho, entonces (recordemos que no puede ser
mayor que 1), el numerador puede ser 4, pero pongamos que es 2. De
esta forma tendramos un
de 2/4 = 0,5.
Cuanto mayor coeficiente presente, ms importante ser la enzima en
el control del flujo a travs de la va metablica. Estas enzimas
reguladoras catalizan etapas lentas ya que la cantidad de la cantidad
de enzima activa que est presente es menor que el de la s dems de
la ruta, por ello, las etapas lentas (limitantes) son irreversibles.
Un ejemplo claro de esto es la etapa de la glucolisis catalizada por la
PFK, que requiere ATP. La bajada de la concentracin del producto
debido al drenaje del a va hara que faltara mucho para conseguir el
equilibrio y, por tanto, la reaccin es espontanea. En cuanto a la ruta
en general, el paso de Glu a Pyr produce ATP con una *Go' de "15,3
Kcal/mol, y el inverso, consumiendo ADP de .4,2 Kcal/mol. Ambas son
espontaneas, por lo que se estaran dando a la vez, algo realmente
estpido para la clula. En la realidad, algunas de las enzimas que
catalizan etapas irreversibles estn reguladas, como por ejemplo la
que veamos antes, la PFK, que requiere otra enzima para la reaccin
inversa, la F1,6Bpasa, de esta forma, cuando se requiere glucosa
aumenta la actividad de la fosfatasa y disminuye la de la kinasa, de
forma inversa a lo que ocurre cuando hay demanda de energa.

La regulacin de la enzima se puede conseguir a dos

niveles:
Regulacin de la cantidad de protena enzimtica: mediante la
sntesis y degradacin de la enzima. Este control como es lgico, es a
largo medio plazo.

Regulacin de la actividad cataltica: Se trata de un control muy fino

y a muy corto plazo. Esta a su vez se subdivide en:
Cambios en la estructura covalente de la enzima de forma reversible,
como por ejemplo la fosforilacin, metilacin o farnesilacin.
Cambios conformacionales de la enzima por la unin de molculas
reguladoras. Se trata del modelo tpico de regulacin alostrica,
tambin es reversible.
De este modo, recordamos los distintos tipos de regulacin:

General
Especfica
Cantidad de protena activa
Regulacin de la actividad
Modificacin covalente de la enzima
Unin de ligandos

Regulacin por interacciones alostricas

El efecto alostrico bien sea positivo o negativo, modifica la razn del
equilibrio R"T estabilizando uno u otro.
o Activador: se une preferentemente a R aumentando su
concentracin, lo que provoca los efectos mencionados en
el apartado anterior.
o Inhibidor: se une preferentemente al estado T
disminuyendo R y, por tanto, el n de sitios activos, lo que
conlleva la disminucin de
.
El efecto que tienen estos dos tipos de efectores sobre las curvas de
saturacin alostricas ya los conocemos por prcticas. Si el efector
alostrico se une slo (no preferentemente) a uno de los dos estados
se pierde la cooperatividad, obteniendo una curva de saturacin
hiperblica.

Efectos alostricos
o Homotrpicos: Son los producidos por interacciones
entre molculas idnticas del sustrato. Se trata de
cooperatividad.
o Heterotrpicos: Son los producidos por interacciones
entre los efectores alostricos (molculas distintas ala
sustrato) y el sustrato. Se trata de la regulacin alostrica
en sentido estricto.

Enzimas alostricas
Hay dos sistemas, el K y el V, que se detallaran a continuacin:

Sistemas K
Se caracteriza por tener afinidades diferentes tanto por sustrato como
por ligando. Su actividad se regula (positiva o negativamente) por
cambios en la afinidad por el sustrato. Kcat no cambia, siendo Vmax
constante, slo cambia K0,5.

Sistemas V
Se caracteriza porque tanto R como T presentan la misma afinidad por
el sustrato, con lo que se da en enzimas alostricas sin
cooperatividad (recordemos las premisas). LA diferencia, por tanto,
entre las dos conformaciones es di distinta Kcat. Es esto lo que
permite que estos sistemas tenga representacin sigmoide.
El trabajo del efector consiste en desplazar el equilibrio R"T, de modo
que si predomina la forma de menor Kcat, disminuye la velocidad,
siendo entonces un inhibidor y viceversa.

Modelo secuencial
Este modelo ms complicado enunciado por Koshland, Nmethy y
Filmer parte de dos premisas:

 En ausencia de ligando, la protena existe en una nica

conformacin (al contrario que ocurra con el modelo de
simetra).
En presencia de ligando, el cambio de conformacin es
secuencial, subunidad por subunidad.

Origen de la cooperatividad
En este modelo, son las interacciones entre las subunidades, bien
positivas o negativas, las que favorecen o impiden la unin de ligando
a la adyacente. De este modo llamamos cooperatividad positiva a la
interacciones favorecedoras de la unin de ligando y negativa a las
desfavorecedoras.

Cooperatividad negativa o anticooperatividad

Este comportamiento slo se puede explicar con el modelo secuencial.
No se ajusta la modelo concertado porque A estabiliza el estado de
alta afinidad, por lo que no puede aumentar el estado de baja afinidad.
Se caracteriza por una curva
Vs [A] sin tendencia a la saturacin, con lo que no tiene nada que ver
ni con la cintica hiperblica ni con una sigmoide, ya que a medida
que se aade ms sustrato hay que ir aadiendo ms y ms para
conseguir una subida que antes o en otros modelos se consigue con
poca variacin de concentracin. Se obtienen resultados equivalentes
a diferentes sitios de unin de ligando con distintas afinidades y no
interactivos.

No es lo mismo cooperatividad negativa que regulador

alostrico negativo
Ya que el primero se produce por la unin de sustrato y la segunda por
la de in inhibidor distinto al sustrato. Adems, un efector alostrico
negativo no produce cooperatividad negativa.

CONCLUSIONES
Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones
disminuyendo la energa de activacin y su mecanismo bsico
de accin consta de dos etapas, la de unin y la de
transformacin.
La estructura tridimensional del centro activo y sus componentes
determinan la especificidad de sustrato y de accin de las
enzimas
Existen factores que influyen en la velocidad de la reaccin
enzimtica, modificando la estructura de la enzima y en
particular de su centro activo, aspecto de gran importancia en la
prctica mdica.
Las formas bsicas de regulacin enzimtica se manifiestan por
variacin en la cantidad, ya sea por induccin o represin y por
variacin en su actividad, como la regulacin alostrica y
covalente.

BIBLIOGRAFIA
themedicalbiochemistrypage.org/es/enzyme-kinetics-sp.php
bibmed.ucla.edu.ve/edocs_bmucla/materialdidactico/.../enzimas.pd
www.academia.edu/9816273/ENZIMAS_-_BIOQUMICA
bioquimica1tecdecolima.blogspot.com/2009/.../conclusion-de-enzimas.