Enzimas

Enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar

las reacciones qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la
"energa de activacin" propia de la reaccin.
Contenido
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1 Definicin

2 Propiedades

3 Funcin de las enzimas

4 Clasificacin de las enzimas

o

4.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad

4.2 Clasificacin de las enzimas segn su actividad

5 Reacciones de las enzimas

6 Regulacin enzimtica

7 Usos de las enzimas

8 Fuentes
Enzima
Definicin
Una enzima es una protena que acta
como catalizador de una reaccin qumica
acelerndola. Las enzimas son
protagonistas fundamentales en los
procesos del metabolismo celular. Las
enzimas unen su sustrato en el centro
reactivo o cataltico, que suele estar
protegido del agua para evitar
interacciones no deseadas. En el centro
reactivo la disposicin espacial y los tipos
de cadenas laterales de aminocidos son
fundamentales para orientar
correctamente el sustrato y poder
interaccionar de la forma deseada para
llevar a cabo la catlisis de la reaccin. Las
enzimas son muy selectivas en relacin a
los sustratos que modifican. Las enzimas
suelen ser mucho ms grandes que sus

Concept
o:

Molculas de protenas que

tienen la capacidad de facilitar
y acelerar las reacciones
qumicas.

sustratos y en muchas ocasiones requieren de la participacin de otras molculas ms

pequeas no polipeptdicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones
metlicos llamados cofactores.
Propiedades
Como propuso el qumico sueco Jns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son
catalizadores tpicos: son capaces de acelerar la velocidad de reaccin sin ser
consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrlisis de
muchos tipos de protenas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras
como la ureasa, son muy especficas y slo pueden acelerar una reaccin. Otras liberan
energa para la contraccin cardiaca y la expansin y contraccin de los pulmones.
Muchas facilitan la conversin de azcar y alimentos en distintas sustancias que el
organismo precisa para la construccin de tejidos, la reposicin de clulas sanguneas y
la liberacin de energa qumica para mover los msculos.
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relacin de una
llave y su cerradura. La molcula del sustrato constituye la llave y la protena
constituye la cerradura; en la superficie de la protena existe una zona especfica,
denominada sitio activo o cataltico, a la cual se une la molcula del sustrato para
experimentar la transformacin cataltica.
Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son
capaces de digerir casi dos toneladas mtricas de clara de huevo en pocas horas.
La cintica de las reacciones enzimticas difiere de las reacciones inorgnicas simples.
Cada enzima es especfica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la
reaccin, y es ms eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la
temperatura puede acelerar una reaccin, las enzimas son inestables cuando se
calientan. La actividad cataltica de una enzima est determinada sobre todo por su
secuencia de aminocidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de
plegamiento tridimensional de la macromolcula.
Funcin de las enzimas
Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su
importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin
qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.
La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas
se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de
equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
Clasificacin de las enzimas
Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

Simples:Formada por una o ms cadenas polipeltdicas.

Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena

polipeltdica.

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.

Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn

presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada.

Clasificacin de las enzimas segn su actividad

Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con

molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en

otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

Ligasas: Catalizan la unin de molculas.

Liasas: Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir

dobles enlaces.

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la

transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico.

Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.

Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
metilo de una molcula a otra.

Reacciones de las enzimas

El hecho de que una reaccin qumica sea termodinmicamente favorable depende de la
diferencia de energa libre que haya entre los sustratos y los productos. Si esta diferencia
es negativa, la reaccin es espontnea. Aunque una reaccin sea espontnea no
significa que la velocidad de la reaccin sea elevada, existiendo reacciones espontneas
que tardan segundos y otras que tardan horas. En las reacciones qumicas sencillas la
transformacin de un sustrato en un producto suele pasar por un estado intermedio

llamado estado de transicin. Este estado de transicin es muy inestable y suele

necesitar aporte de energa. La velocidad de una reaccin qumica depende de esta
energa de activacin. Para que se produzca una reaccin qumica, sin intervencin de
enzimas, es necesario que los reactivos entren en contacto, para lo que es necesaria una
concentracin suficiente, y que el choque de molculas tenga energa para superar la
barrera de activacin. Este es el motivo por el que la temperatura influye en el equilibrio
qumico. La enzima acelera la reaccin qumica disminuyendo la energa de activacin.
La enzima lleva a cabo esta disminucin de la barrera energtica interaccionando con los
elementos que participan en la reaccin qumica estabilizndolos en el centro reactivo.
As, aumenta enormemente la probabilidad de que se produzca la reaccin qumica ya
que concentra y pone en contacto los elementos necesarios para la reaccin. En algunas
reacciones enzimticas participan coenzimas que permiten que durante la reaccin la
enzima no sufra modificaciones qumicas que le impidan repetir el proceso. La actividad
enzimtica se restaura con slo reemplazar la coenzima y el complejo enzimtico queda
listo para catalizar una nueva reaccin.
Adems de las enzimas de naturaleza puramente proteica existen molculas no
proteicas capaces de catalizar reacciones como las ribozimas, formadas por molculas
de ARN.
Regulacin enzimtica
La regulacin del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad enzimtica.
Existen varias formas de regular la actividad de una enzima que no son excluyentes
entre s. Se puede regular su concentracin, modificar su conformacin con ligandos
activadores o inhibidores, modificar su localizacin celular o introducir modificaciones
covalentes como metilacin o fosforilacin que incluso pueden llegar a alterar la enzima
de forma irreversible. No todas las enzimas tienen la misma importancia en la regulacin
de una ruta. Suele ser especialmente clave la regulacin de las enzimas que catalizan
reacciones poco favorables con energa de activacin elevada. En muchos casos las
reacciones termodinmicamente desfavorables se acoplan a reacciones espontneas
favorables que les aportan energa. ste es el caso de la hidrlisis del ATP (reaccin
favorable) asociada a los procesos de biosntesis.
Usos de las enzimas
La fermentacin alcohlica y otros procesos industriales importantes dependen de la
accin de enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso
de produccin. Algunas enzimas se utilizan con fines mdicos. En ocasiones son tiles en
el tratamiento de zonas de inflamacin local; la tripsina se emplea para eliminar
sustancias extraas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.

Enzimas digestivas

Enzimas digestivas
Enzimas digestivas. Son molculas para
la nutricin, favorecen la buena absorcin
de los alimentos que consumes. Las
enzimas son imprescindibles para generar
todas las hormonas del cuerpo y para
procesar todas las vitaminas, minerales y
dems nutrientes que contienen los
alimentos.
Contenido
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1 Historia

2 Definicin

3 Funcin

4 Tipos de enzimas digestivas

5 Alimentacin

6 Sntomas causados por la falta de enzimas

7 Fuentes

Concept
o:

Enzimas que rompen

los polmerospresentes en
los alimentos enmolculas ms
pequeas que puedan ser
absorbidas con facilidad.

Historia
Hace miles de aos, los humanos descubrieron la mgica fuerza de la naturaleza que
convierte la leche en queso, la harina en pan y las uvas en vino. Aunque desconocan
que las enzimas era la fuerza misteriosa detrs de dichas transformaciones, stas
desempearon un papel muy relevante en la emergencia de la civilizacin. Fueron
utilizadas en el tratamiento de numerosas enfermedades y en ungentos para curar
heridas y tumores superficiales.
Miles de aos despus, las enzimas son el suplemento nutricional ms importante con el
que suplementar la dieta. Muchos consideran a las enzimas como la chispa de la vida.
Las enzimas son molculas formadas por protenas especializadas, vitales para todos los
procesosbioqumicos del cuerpo, que dependen de las enzimas comocatalizadores:
descomposicin (hidrolizacin) y digestin de alimentos, facilitar la absorcin de
nutrientes, estimular el cerebro, proporcionar energa en el organismo, reparar todos
los tejidos, rganos, huesos, mantener el sistema inmunolgico, etc.
De hecho, la vida, tal como la conocemos, no existira sin la accin de las enzimas,
incluso en presencia de cantidades suficientes de agua, vitaminas, minerales y otros
nutrientes. Sin la accin de las enzimas el cuerpo es incapaz de funcionar normalmente,
comenzando a degenerarse de forma inmediata. Se necesitan alrededor de 50.000
enzimas para realizar todos los procesos que nos mantienen vivos.
Definicin

Las enzimas digestivas son enzimas que rompen los polmeros presentes en
los alimentos en molculas ms pequeas que puedan ser absorbidas con facilidad. Las
enzimas digestivas se encuentran en el tubo digestivo de los animales donde colaboran
en la digestin del alimento, as como en el interior de las clulas, sobre todo en
los lisosomas.
Existen enzimas digestivas en la saliva, en el jugo gstrico, en el jugo pancretico y en
las secreciones intestinales.
Funcin

Alimentos ricos en vitaminas y minerales que ayudan a la buena digestin

Las enzimas producen reacciones qumicas y son responsables de construir, sintetizar,
transportar y eliminar los ingredientes y qumicos que circulan por nuestro cuerpo.
En el caso de las enzimas digestivas, se encargan del procesamiento y separacin
molecular de los alimentos que ingieres, para que su absorcin sea ms fcil.
Tipos de enzimas digestivas

Lipasa: Producida por el pncreas, es la enzima encargada de la descomposicin

de las grasas.

Lactasa: Producida por el intestino delgado, es la enzima que ayuda a

descomponer la azcar de la leche, es decir lalactosa.

Proteasa: Encargada de ayudar a la buena digestin de las protenas que ingieres,

las descompone en amincidos ypptidos.

Amilasa: Producida en las glndulas salivales, ayuda a la absorcin de

los carbohidratos y los azcares.

Bromelina: Es un conjunto de enzimas derivadas de la pulpa de la pia, ayudan a

la digestin y se usa para quemar la grasa y bajar de peso.

Alimentacin
Un cambio de rgimen alimenticio es bsico para promover la recuperacin de las
enzimas. Se sabe que la dieta de alimentos crudos es vital para este fin.
Las verduras y legumbres crudas estn llenas de enzimas que favorecen la buena
digestin.
El estrs es un factor que acelera la degradacin de enzimas en el organismo, por lo que
tratar de vivir una vida tranquila ayudar a la recuperacin de las enzimas en las clulas.

Por supuesto, existen suplementos ensimticos que te ayudarn a reponer las enzimas
perdidas por alguna de las razones anteriores.

Suplemento digestivos
Cuando las enzimas digestivas se ingieren junto con la comida contribuyen a la digestin
de los alimentos, transformndolos en los nutrientes bsicos necesarios para construir y
reparar las diferentes partes del cuerpo.
Las enzimas se destruyen con el calor (a partir de 30C), por lo tanto, todo alimento
cocinado, procesado o pasteurizado, en caso deproductos lcteos o zumos envasados,
no contiene ninguna enzima. Slo los alimentos que se ingieren crudos contienen
enzimas, excepto si han sido rociados o irradiados, procesos a los que desgraciadamente
se somete a la mayora de frutas y verduras para preservarlas por ms tiempo, lo que las
convierte en alimentos muertos.
Lo que deja nicamente a las frutas y verduras ecolgicas como nica fuente de enzimas
en la dieta. Por otro lado, las alimentos menos calricos contienen menos enzimas que
los de un alto valor calrico. Por lo que si se est siguiendo alguna dieta que restrinja la
ingesta de calorias, se hace imprescindible suplementar con enzimas digestivas.
Sntomas causados por la falta de enzimas
Si la cantidad de enzimas no es suficiente los alimentos no son digeridos
completamente, lo que provoca putrefaccin a nivel intestinal, reduccin de la flora
bacteriana benfica y proliferacin de patgenos, lo cual se traduce en digestin lenta y
pesada, mal aliento, malnutricin,estreimiento, gases o ardor de estmago y obesidad.
Otro sntoma frecuente de la falta de enzimas es el dolor de estmago inmediatamente
despus de comer o incluso varias horas despus.
Una de las causas principales de las alergias ocurre cuando los nutrientes que no han
sido completamente metabolizados durante el proceso digestivo pasan del intestino al
torrente sanguneo, desencadenndose sntomas de alergia ante la presencia de
sustancias extraas. Las enzimas ayudan a disolver los inmunocomplejos, causa de la
inflamacin que acompaa las reacciones alrgicas en los rganos o tejidos afectados.

Coenzimas

Coenzimas
Coenzimas: pequeas molculas
orgnicas no proteicas que transportan
grupos qumicos entre enzimas. A veces se
denominan cosustratos. Estas molculas
son sustratos de las enzimas y no forman
parte permanente de la estructura
enzimtica. Pertenecen a un grupo ms
amplio, los cofactores, que son molculas
no proticas (por lo general, molculas
orgnicas o iones metlicos) que requieren
las enzimas para su actividad.
Contenido

Concept
o:

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1 Origen

2 Funcin

3 Caractersticas Generales

4 Clasificacin de coenzimas
o

4.1 Criterio Nutricional

4.2 Criterio Funcional

4.3 Criterio enzimolgico

5 Importancia

6 Fuentes

Pequeas molculas orgnicas

no proteicas que transportan
grupos qumicos entre enzimas.

Origen
Las molculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.
Muchas coenzimas contienen el nucletido adenosina como parte de su estructura, como
el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura comn puede reflejar un origen
evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.
Funcin
Normalmente sufren reacciones de oxidacin, reduccin y transferencia de grupos
qumicos. Las coenzimas sufren las transformaciones qumicas necesarias para la
catlisis enzimtica evitando que la enzima las sufra. De este modo la enzima queda
intacta y puede llevar a cabo otro ciclo de reacciones simplemente cambiando la
coenzima.
En el metabolismo, las coenzimas estn involucradas en reacciones de transferencia de
grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox
(como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucletido (NAD+)). Las coenzimas

se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas

aade un grupo qumico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por
ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina
difosfato (ADP), convirtindola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas
desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.
Caractersticas Generales
Bajo peso molecular, similar al de los sustratos metablicos. Termoestables. Se
encuentran en baja concentracin en las clulas. Pueden ser compartidos por muchos
enzimas diferentes. Pueden modificarse y no recuperarse en la misma reaccin. Son
heterociclos o ciclos con electrones muy mviles. Poseen una extraordinaria reactividad.
En su mayora son de origen vitamnico.
Clasificacin de coenzimas
Criterio Nutricional
Origen vitamnico Origen no vitamnico
Criterio Funcional
Coenzimas de transporte de grupos Coenzimas de transporte de electrones
Criterio enzimolgico
Segn el tipo de reaccin en que participan
Importancia
Las coenzimas tienen un papel fundamental en el metabolismo y en la fisiologa del
organismo y, de hecho, hay muchas enfermedades producidas por defectos en
coenzimas. Algunos ejemplos de este tipo de enfermedades son la fenilcetonuria en la
que existe un defecto de tetrahidrobiopterina o la pelagra que se produce por un dficit
de NAD (Nicotinamida Adenina Dinucletido).