INTRODUCCIN

Alimentarse bien es imprescindible para la vida diaria. La cantidad de protenas, grasas,

azcares y otros nutrientes es bsica para que nuestro cuerpo funcione correctamente por eso
es muy importante hablar sobre la nutricin y su clasificacin ya que esto nos ayudar, a
proporcionar a nuestro cuerpo alimentos e ingerirlos, porque cada una de las personas son los
encargados de modificar o destruir a los organismos
La calidad de la alimentacin depende mucho de dos factores que son lo econmico y lo
cultural, por eso en la actualidad hay personas que estn al borde de la muerte por haber
consumido alimentos no beneficiosos a su salud por no tener una buena situacin econmica.
Tambin es importante conocer la diferencia entre alimentacin y nutricin son trminos que
nos ayudarn a que las personas se informen bien sobre el tema, ya que pensamos que es lo
mismo pero la verdad no.
Toda la informacin que anexar a este tema ser por medio de Internet, libros y autores que
se han adquirido de estas fuentes.

DEFINICION
Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un
grupoamino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; cido). Los aminocidos ms
frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos
aminocidos

se

combinan

en

una

reaccin

de

condensacin

que

libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos

forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as,
sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de manera
natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los
asociados al retculo endoplasmtico.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo
que indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono
contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido
a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena
(habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y
las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por
lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte
de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o
simplemente pptidos,

que

se

denominan

protenas

cuando

la

cadena

polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las

5.000 uma.

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un
carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente

hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (
NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como
dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos
susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn
aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su

forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su
forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para
cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma
magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se
dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.

Funcion
Son necesarios para todos los procesos fisicos que afectan el cuerpo humano ,
entre ellos :

Crecimiento muscular y recuperacion

Produccion de energia
Produccion de hormonas y buen funcionamiento del sistema de nervioso

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres formas que se
presentan a continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena
lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cistena (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina
(Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).

Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico

(Glu, E).

Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).

Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya

incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren
o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminocidos esenciales son: guia de aqu

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptfano (Trp)

Histidina (His)

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Arginina (Arg)

Metionina (Met)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce
como no esenciales y son:

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cistena (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

cido asprtico (Asp)

cido glutmico (Glu) hasta aqu

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias

con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt
sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que
existen 22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas
polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para

cada aminocido. El aminocido nmero 21 es la Selenocistena que aparece en

eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece slo
en arqueas (o arqueobacterias).
Aminocidos codificados en el genoma
Los

aminocidos proteicos, cannicos o naturales son

aquellos

que

estn

codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son

20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamat
o, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,prolina, serina, tirosina,
treonina, triptfano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo
gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. Por
ejemplo: selenocistena y pirrolisina.1 2 3
Aminocidos modificados
Las

modificaciones

postraduccin

de

los

20

aminocidos codificados

genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los

aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena.
Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La
formacin postraduccin de puentes disulfuro, bsicos en la estabilizacin de
la estructura terciaria de las protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa.
En las histonas tiene lugar la metilacinde las lisinas. En el colgeno abunda el
aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina.
La traduccin comienza con en codn "AUG" que es adems de seal de inicio
significa el aminocido metionina, que casi siempre es eliminada por protelisis.4
Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc.
Por ejemplo, la beta-alanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.
Propiedades

cido-bsicas.

Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier

aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan
sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto
isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga
neta ser cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico,

lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el
plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el
desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el
compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la
izquierda (sentido antihorario) se denominalevgiro. Un aminocido puede
en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra
levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente,

las

dos

posibles

formas enantiomricas de

cada

aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la

orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono
alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga
configuracin D.

Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R.
Reacciones de los aminocidos
En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un
aminocido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De
ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en

comn

el

uso

de

la coenzima piridoxal-fosfato.

Las

reacciones

que

se

desencadenan pueden ser:

la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido.

la descarboxilacin

la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa.

Aunque en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los

aminocidos estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en
las bacterias podemos encontrar D-aminocidos.

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter

cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos
carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20
aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas.

Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza
16, aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a
partir del conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio
cuerpo.
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas
denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con
los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas
consumidas por la sola accin de vivir.

Protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a

la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de
protenas existentes y como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen
funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biolgicos y
constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actan
acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo
funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva
(albmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se
absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared
intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos, segn lo que se
denomina " circulacin entero heptica".
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son
distribudas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas,
consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables
(o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos
10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los
necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms
problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en
poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la
alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los
nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser
posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho

aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual
sea el aminocido limitante.
Lista de Aminocidos (Esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de
ellos:

Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es

un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.

Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de

nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en
la produccin de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en
el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin
del sistema inmunologico.

Asparagina:

Funcin:

Interviene

especficamente

en

los

procesos

metablicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del

Hgado y su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con
otros aminocidos formando molculas capases de absorber toxinas del
torrente sanguneo.

Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del

amonaco.

Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin

con los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la
sntesis de la insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la
insulina.

Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la

desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres.

Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado

contenido de azufre.

Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la

utilizacin de la glucosa por el cerebro.

Acido Glutminico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento

del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema
inmunologico.

Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un

componente de numerosos tejidos del organismo.

Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y

algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de
los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardiovascular.

Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene

en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo
de grasas y cidos grasos.

Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en

asociacin con otros aminocidos, esta implicada en la regulacin de la
presin sanguinea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema
nervioso.

Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en

el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos
necesarios.

Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en

asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-

Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene

una importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y

tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y
huesos.

Los Ocho (8) Esenciales

Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento

intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.

Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento

(HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.

Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en

asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunolgico y sntesis de hormonas.

Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el

principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante
determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

Fenilalanina:

Funcin:

Interviene

en

la

produccin

del

Colgeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin

en la formacin de diversas neurohormonas.

Triptfano: Funcin: Est inplicado en el crecimiento y en la produccin

hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin
adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona
involucrada en la relajacin y el sueo.

Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico

ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.

Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el

mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

Debemos recordar que, debido a la crtica relacin entre los diversos aminocidos
y los aminocidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporcin
relativamente pequea de aminocidos de cada alimento pasa a formar parte de
las protenas del organismo. El resto se usa como fuente de energa o se convierte
en grasa si no debe de usarse inmediatamente.
Clasificacin de los aminocidos
Hay 22 aminocidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

Aminocidos esenciales: son 9 y se llaman as porque no pueden ser

fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a travs de la
alimentacin. Los aminocidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina,
Triptfano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.

Aminocidos no esenciales: son as mismos importantes pero si no se

encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los
aminocidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos
aminocidos son cido Glutmico, Alanina, Aspartato y Glutamina.

Aminocidos condicionalmente esenciales: seran esenciales slo en

ciertos estados clnicos. As la Taurina, Cistena y la Tirosina suelen ser
esenciales en prematuros. La Arginina puede ser tambin esencial en casos de
desnutricin o en la recuperacin de lesiones o ciruga. La Prolina, la Serina y la
Glicina tambin seran, puntualmente, esenciales.

Por ltimo tenemos a la Carnitina que muchos autores tambin incluyen

como aminocido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a
partir de otros aminocidos.

Cuales son las funciones bsicas de los aminocidos?

Todos los aminocidos participan en la sntesis de las protenas pero a la vez cada
uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

cido Glutmico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y

ayuda a absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales)

Alanina: es uno de los aminocidos no esenciales que interviene en el

metabolismo de la glucosa.

Arginina: interviene en los procesos de detoxificacin del organismo, en el

ciclo de la urea y en la sntesis de creatinina. Estimula la produccin y liberacin
de la hormona de crecimiento.

Asparagina: este tipo de aminocidos se forma a partir del cido asprtico.

Ayuda tambin a eliminar el amonaco del organismo acta (protegiendo as el
sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.

Carnitina: este aminocido colabora en disminuir niveles altos de

colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardacas y tambin es til en
algunos casos de sangrado de encas y piorreas.

Cistena: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de

los aminocidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y tambin
forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.

Citrulina: participa en el ciclo de la urea y sntesis de creatinina

Fenilalanina: pertenece al grupo de aminocidos que ayudan a nuestro

organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables
de la sensacin de bienestar. Este aminocido reduce el apetito desmesurado y
ayuda a calmar el dolor.

Glicina: facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la distrofia

muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica.

Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos

problemas mentales (desnimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los
aminocidos destaca por ser de ayuda para combatir la adiccin al alcohol.

Histidina: es un aminocido precursor de la histamina. Puede ayudar a

mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, sntomas alrgicos y lceras.

Isoleucina: interviene en la sntesis de hemoglobina y mantiene el

equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la produccin de energa y
reparacin del tejido muscular.

Leucina: junto a otros aminocidos como la Isoleucina interviene en la

formacin y reparacin del tejido muscular. Colabora en la curacin de la piel y
huesos

Lisina: participa junto con la metionina en la sntesis del aminocido

carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la
produccin de la hormona de crecimiento.

Metionina: su dficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol

y prdida de cabello.

Ornitina: colabora, como otros aminocidos, en el metabolismo de la

glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberacin de insulina. Tambin
puede ayudar a fabricar masa muscular.

Prolina: como

otros

aminocidos

interviene

en

la

sntesis

de

neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresin

temporal y colabora tambin en la sntesis de colgeno.

Serina: interviene en el metabolismo de grasas y cidos grasos as como

tambin hace de recursor de los fosfolpidos (nutren el sistema nervioso)

Taurina: es uno de los aminocidos condicionalmente esenciales y destaca

su funcin de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneracin grasa del
hgado.

Tirosina: destaca entre los aminocidos por su funcin de neurotransmisor

y puede ayudar en caso de ansiedad o depresin.

Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicacin junto a los

aminocidos Metionina y cido Asprtico. Tambin participa en la sntesis del
colgeno y de la elastina.

Triptfano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminocido

tambin acta como antidepresivo natural, favorece el sueo y tambin puede
mejorar los casos de ansiedad. til en terapias contra el alcoholismo.

Valina: favorece el crecimiento y reparacin de los tejidos musculares.

Puede ser, dentro de los aminocidos, muy til para reducir el apetito y la
bulimia.

Los aminocidos son sustancias compuestas por carbono, oxgeno, hidrgeno y

nitrgeno. Son compuestos cristalinos que contienen un grupo cido dbil,
carboxilo (-COOH) y un grupo bsico dbil, amina (-NH 2), unido al carbono a (el
carbono a de un cido orgnico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina,
por tanto, a-aminocidos y se considera que son neutros.
Estas son las caractersticas generales, naturalmente aparecen excepciones como
el que en la molcula existe algn tipo de cidos ms, que da lugar a los
denominados aminocidos cidos, o que prestan algn grupo amino ms, los
denominados aminocidos bsicos, o que incluso incorporan en la estructura
molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminocidos
azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una
configuracin cclica en la que se sitan los aminocidos aromticos y los
denominados aminocidos de cadena, as como tambin, que la posicin del
grupo no sea en a. Finalmente la prolina, que en realidad no es un a-aminocido,
pues el carbono adyacente al de la funcin carboxilo posee un grupo imino (=NH);
por tanto, la prolina es un iminocido.
Las estructuras de los aminocidos son pticamente activas, es decir, que pueden
rotar el plano de luz polarizada en diferente direccin dependiendo del
estereoismero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el

plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levgiros o L, y los que lo hacen hacia la

derecha, dextrorrotatorios, dextrgiros o D. En la naturaleza encontramos una
mezcla de ambos que se denomina racmica, pero los aminocidos que forman
las protenas son, la gran mayora, L.

Los aminocidos son los precursores de otras molculas de gran importancia

biolgica que son las protenas. La unin de aminocidos da lugar a la formacin
de

pptidos

que

se

denominan

dipptidos,

tripptidos,

tetrapptidos,

pentapptidos, octapptidos o polipptidos, si en su formacin intervienen, 2, 3, 4,

5, 8 o un nmero cualquiera superior. La unin de polipptidos entre s da lugar a
la formacin de protenas.
Funciones de los aminocidos
Los aminocidos son los componentes bsicos de las protenas, pero para cada
protena, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminocidos,
es diferente. El nmero de secuencias posibles es tan grande que se explica la
gran cantidad de protenas diferentes.

n general, todos los nombres de aminocidos tienen la terminacin -ina lo que

indica una relacin con el grupo amina. Algunos aminocidos conocidos, como por
ejemplo, la fenilalanina, forman parte esencial de los neurotransmisores, tanto en
el cerebro como fuera de l. La metionina y el triptofano son componentes

esenciales del hgado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por la glndula

tiroides.
Biosntesis de los aminocidos
Cada organismo vivo sintetiza sus propias protenas a partir de los aminocidos.
Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminocidos necesarios. Hay
que destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal
puede sintetizar slo algunos aminocidos que necesita y, por lo tanto, depende
de la dieta para incorporar aquellos aminocidos que debe sintetizar para formar
protenas. Esos aminocidos se los considera esenciales y no porque sean los
nicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en
la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminocidos esenciales propios.
La mayora de los aminocidos que ingerimos se encuentran en forma de
protenas, sin embargo slo los aminocidos pueden incorporarse a las diferentes
rutas metablicas. Para ello, las protenas y pptidos ingeridos sufren un proceso
de hidrolizacin por medio de enzimas proteolticas (secretadas por el estmago,
pncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Despus de la accin
de las enzimas los aminocidos quedan libres y son absorbidos y transportados a
la corriente sangunea por medio de la que llegan al hgado donde ocurre su
metabolismo y distribucin.
Las protenas endgenas tambin se degradan despus de un tiempo y adquieren
unas seales que van a indicar a las enzimas de degradacin cuando deben
comenzar su proceso.
Los aminocidos libres que provienen de este proceso de digestin de las
protenas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del
sistema porta-heptico. Una vez que llegan al hgado, a travs de la corriente
sangunea, son distribuidos por las clulas para su posterior utilizacin.

Implicaciones funcionales de los aminocidos

En los perodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutricin
aguda o crnica, traumatismos o trastornos articulares y/o musculares,
alteraciones en el tracto gastrointestinal, hepatitis, afecciones renales, deficiencias
cerebrales o nerviosas, etc.) o demandas extras por razones mecnicas (atletas,
etc.) o cerebrales (estrs, exmenes, etc.) se produce aumento en el consumo de
los aminocidos, por lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por
medio de la administracin exogna de los mismos.
Por las mismas razones, la ingesta de alimentos que contienen aminocidos
significa adems un extraordinario recurso preventivo, por cuanto incorpora al
organismo mecanismos de fortalecimiento ante previsibles compromisos extra,
sean stos derivados de circunstancias especiales o de inevitables decadencias
de las funciones orgnicas derivadas de la edad.
El organismo no almacena el exceso de aminocidos que provienen de la dieta, lo
que ocurre es que los transforma en intermediarios metablicos comunes como
son el piruvato, oxalacetato y a-cetoglutarato, es decir, que los aminocidos van a
ser precursores de la glucosa, cidos grasos y cuerpos cetnicos, es decir, actan
como combustible y precursores metablicos.

Clasificacin de los aminocidos

Como ya hemos comentado de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 son
esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales. Son estos 10 aminocidos los
que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y,

especialmente, en los momentos en que el organismo ms los necesita cuando se

da una situacin de disfuncin o enfermedad.
Los ocho aminocidos esenciales son treonina, metionina, lisina, valina, triptfano,
leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como
esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).
Tambin existe otros aminocidos pero son poco frecuentes, son derivados de los
aminocidos corrientes. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxiprlina e
hidroxilisina presentes en el colgeno y de la desmosina e isodesmosina
presentes en la protena fibrosa elastina.
Por otro lado tambin estn los aminocidos no proteicos que son un grupo
formado por 150 aminocidos. Se presentan en diferentes clulas y tejidos en
forma libre o combinada, pero nunca en las protenas y actan como precursores
en el metabolismo. Por ejemplo, la b-alanina, precursor de la vitamina cido
pantotnico, la homocisteina y homoserina, intermediarios en el metabolismo de
los aminocidos. La citrulina, ornitina, cido-g-aminobutrico, D-alanina, D-serina.
En hongos y plantas superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina.
Por otro lado, los aminocidos se pueden clasificar siguiendo varios criterios en
funcin de sus propiedades qumicas y fsicas.

El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de

unaminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y
lasprotenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces
peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la
formacin

de

un

enlace

covalente

CO-NH.

Es,

en

realidad,

un

enlace amida sustituido.

Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo
COOH terminal.
Para nombrar el pptido se empieza por el NH 2 terminal por acuerdo. Si el primer
aminocido de nuestro pptido fuera alanina y el segundo serina tendramos el
pptido alanil-serina.

Caractersticas estructurales del enlace [editar]

Un tripptido.
Podramos pensar que una protena puede adoptar miles de conformaciones
debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado
natural slo adoptan una nica conformacin tridimensional que llamamos
conformacin nativa; que es directamente responsable de la actividad de la
protena.
Esto hizo pensar que no poda haber giro libre en todos los enlaces; y
efectivamente, mediante difraccin de Rayos X se vio que el enlace peptdico era
ms corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carcter (60%)
de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Por esa razn no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilizacin obliga a
que los 4 tomos que forman en enlace peptdico ms los dos carbonos que se
encuentran en posicin a (marcado con a en la ilustracin) con respecto a dicho
enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:

Enlace peptdico.

Esta ordenacin planar rgida es el resultado de la estabilizacin por resonancia

del enlace peptdico. Por ello, el armazn est constituido por la serie de planos
sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones
importantes al nmero posible de conformaciones que puede adoptar una
protena.
El O carbonlico y el hidrgeno amdico se encuentran en posicin trans (uno a
cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces
sencillos verdaderos, con lo que podra haber giro. Pero no todos los giros son
posibles.

Si denominamos "" al valor del ngulo que puede adoptar el enlace N-C, y "" al
del enlace C-C, slo existirn unos valores permitidos para y ; y depender en
gran medida del tamao del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las caractersticas de
los grupos R sucesivos.

En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un enlaceamido entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo -amino del siguiente. Este enlace se forma por la
deshidratacin de los aminocidos en cuestin. Esta reaccin es tambin una reaccin de
condensacin, que es muy comn en los sistemas vivientes:

Figura: reaccin de condensacin para la formacin del enlace peptdico.

Tres aminocidos pueden ser unidos por dos enlaces peptdicos para formar
un tripptido, de manera similar se forman lostetrapptidos, pentapptidos y
dems.

Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la

estructura tridimensional de las protenas como la variacin en la temperatura, la
presin, el pH o elevadas concentraciones de molculas como el SDS

(dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los

enlaces peptdicos pueden romperse de manera no enzimtica, al someter
simultneamente a la protena a elevadas temperaturas y condiciones cidas
extremas.

Cmo se nombra a los polipptidos?

Caractersticas del enlace peptdico.

El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del

enlace.

El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que

es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano

Esta caracterstica previene la libre rotacin alrededor del enlace entre el

carbono carbonlico y el Nitrgeno del enlace peptdico. Aun as, los enlaces entre
los carbonos y los aminos y carboxilo, pueden rotar libremente; su nica
limitacin est dada por el tamao del grupo R. Es precisamente esta capacidad
de rotacin la que le permite a las protenas adoptar una inmensa gama de
configuraciones.

Configuracin trans.

Los enlaces peptdicos generalmente se encuentran en posicin trans en

lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferenciaestrica (de tamao) de
los grupos R cuando se encuentran en posicin cis.

Figura: Disposiciones del enlace peptdico en el espacio.

Sin carga pero polar.

Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y NH

(amino), de los enlaces peptdicos, son incapaces de recibir o donar protones en
un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las protenas, los nicos
grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en
la cadena lateral de los residuos. An as, los grupos -C=O y NH del enlace
peptdico participan en la formacin de puentes de Hidrgeno en las protenas
para dar origen a la estructura secundaria, particularmente -hlices y hojas y
terciaria (ver mas adelante).

EL ENLACE PEPTDICO
La unin de dos o ms aminocidos (AA)
mediante enlaces amida origina los pptidos. En
los pptidos y en las protenas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y
son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo
de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminacin de una molcula de agua (Figura de la
derecha).
El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una
serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace.Como el nitrgeno es menos
electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el
enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptdico tienen caractersticas
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatmicas medidas en los
enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposicin atmica
est estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de
forma que los seis tomos implicados en la formacin del
enlace peptdico estn contenidos en el mismo plano (Figura
izquierda de la tabla inferior).
Dipptido Ala-Ser: los
tomos que participan
en el enlace peptdico
se representan como
bolas y son coplanares

Momento
peptdico

dipolar

del

enlace

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptdico y se
establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptdico
puede participar en dos puentes de hidrgeno. En uno de ellos, el grupo -NH- acta como donador de
hidrgeno y en el otro, el grupo -CO- acta como receptor de hidrgeno. Esta propiedad contribuye
notablemente al plegamiento tridimensional de las protenas, tal y como veremos ms adelante.
El carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin del enlace que une los tomos de C y N en el enlace
peptdico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las
posibilidades conformacionales de los pptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la
tabla inferior):

Configuracin cis: los dos C se sitan del mismo lado del doble enlace

Configuracin trans: los dos C se sitan a distinto lado del doble enlace

Normalmente, la configuracin trans est favorecida. Slo en el caso de que el segundo AA del enlace peptdico
sea la prolina puede resultar favorecida la configuracin cis.
Deficiencia de aminocidos
El organismo produce las diferentes clases de protenas de acuerdo a sus
necesidades. Pero si alguno de los aminocidos esenciales faltara, esa sntesis
no se realizara adecuadamente. Esto ocasionara una deficiencia de protenas
vitales para el organismo, generando problemas tales como indigestin,
depresin o retraso en el crecimiento.

Qu consecuencias puede tener la deficiencia de aminocidos?

La deficiencia de aminocidos ser debido a una dieta desequilibrada e
inadecuada en protenas. Una dieta que no nos proporcione una cantidad
suficiente de aminocidos esenciales, conducir a padecer alguna enfermedad
o trastorno.
Pero existen situaciones donde a pesar de tener una dieta adecuada, la
deficiencia aminocidos ocurre de todas formas. Esa falta puede provocarse
por:

mala absorcin de nutrientes

infecciones
traumas

estrs
consumo de drogas
edad
desequilibrio de otros nutrientes

Para evitar confusiones, es importante aclarar que la solucin no es la ingesta

excesiva de protenas, ya que no sera saludable, y se producira una
sobrecarga en los riones y en el hgado.
Siempre se debe ingerir una cantidad adecuada de protenas. As, el hgado
metabolizar correctamente el amonaco, generado por el mismo metabolismo
proteico, y de esta manera no ser perjudicial para nuestra salud.

Para que el amonaco no se acumule, el hgado lo convierte en urea,

compuesto de menor toxicidad y luego es filtrado por los riones para
finalmente ser excretado.

Suplementos de aminocidos
La toma de suplementos de aminocidos puede resultar beneficiosa en
personas vegetarianas estrictas o que padezcan alguna enfermedad, siempre
que el mdico o profesional lo indique.

Los suplementos de aminocidos se presentan en cpsulas, tabletas, lquidos o

polvos.
Todos derivan de protenas animales, vegetales o de levaduras. Existen dos
formas de suplementos llamados D y L. Se considera que los productos que
contienen la forma L son ms compatibles con la bioqumica del organismo
humano.
El trmino estado libre, indica que el aminocido est en su forma ms pura,
no requieren digestin y el organismo los absorbe rpidamente. Son estables a

temperatura ambiente y se descomponen cuando son sometidos a altas

temperaturas (180-350 C).
Aminoacido neurotrasmisores

Los aminocidos son, esencialmente, la molcula constitutiva de un pptido, un

polipptido y de una protena, es decir, las grandes y complejas estructuras
moleculares sobre las que descansa nuestra diferenciacin plstica y funcional
por excelencia. Como hemos visto anteriormente, las aminas bigenas, las
Monoaminas, presentan aminocidos como precursores, por lo que no es de
extraar que tambin los aminocidos puedan funcionar como
neurotransmisores. Sin embargo, presentan una tremenda diferencia con los
neurotransmisores clsicos que hemos visto anteriormente, y es que el papel
como neurotransmisor de un aminocido se reduce exclusivamente a su accin
dentro del SNC, lo que pudiendo ser sorprendente es lgico por la abundante
presencia de los mismos en un tejido como consecuencia del metabolismo
intermediario.

En la actualidad, los aminocidos reconocidos como neurotransmisores son

cinco: el cido g-aminobutrico (GABA), la glicina, la Taurina y los aminocidos
cidos, cido glutmico, cido asprtico e Histamina. Los tres primeros, que
son aminocidos neutros, tienen un efecto inhibitorio mientras que los dos
ltimos son claramente excitatorios. El glutamato y el aspartato estn
presentes en altas concentraciones en el SNC y son liberados de forma
dependiente del Ca2+ ante estimulacin elctrica. Los sistemas de captacin
de alta afinidad se localizan en los terminales nerviosos de muchas vas
neuronales.
Aminoacido neuromoduladores y neuromediadores
Los neuromoduladores son sustancias secretadas de manera natural que acta
de manera similar a un neurotransmisor, con la diferencia de que no queda
restringido al espacio sinptico sino que se difunde por el fluido extracelular.
Un neuromodulador es un producto liberado en una sinapsis que influye
directamente en las consecuencias postsinpticas de la neurotransmisin, por
ejemplo, el ATP, la adenosina, el GTP, la feniletilamina, etc.

Un neuromediador es una protena de membrana que, especficamente, es un

ligando que media la accin de una sustancia sobre un determinado receptor.
Por ejemplo, el ligando endgeno para las benzodiacepinas o los barbitricos
en el receptor GABA. Y la familia de protenas G. No es exactamente lo mismo

que un neuromodulador ya que el segundo mensajero es habitualmente el

AMPc
Exeso de aminoacidos

Un exceso de protenas y sin una cantidad suficiente de carbohidratos puede

causar un acumulamiento de cetonas en el cuerpo (cetosis). A las personas
realizando dietas de alto valor proteico, como la dieta Atkins, se les dice que
estar en un estado de cetosis constante puede ayudarlas a perder peso ya que
esto fuerza al cuerpo a quemar grasas para obtener energa. Sin embargo, la
cetosis es peligrosa ya que puede causar deshidratacin leve al agobiar los
riones. Adems de esto, los efectos colaterales pueden incluir dolor de
cabeza, mareos, confusin, fatiga y nuseas. El exceso de protenas en tu dieta
aumenta el riesgo de contraer osteoporosis debido al consumo limitado de
calcio. Tambin acarrea un aumento de acidez en la sangre, ya que cuando los
cidos se rompen y entran en ella, perturban los niveles d epH. Un
desequilibrio extremo entre las cantidades de protenas y carbohidratos
generalmente conlleva una disminucin en la cantidad de fibra, resultando en
constipacin. Esto puede causar hemorroides, plipos e incluso cncer de
colon. Tambin puede causar enfermedades cardacas, diabetes y obesidad.
Igualmente, el exceso de protenas puede causar hipertensin (presin
sangunea alta). Los atletas que consumen muchas protenas no se
desempean bien debido a la disminucin de glucgenos producto del cuerpo
quemando energa. Consumir alimentos con alto contenido en grasa para
adquirir protenas tambin aade caloras y genera aumento de peso. Cuando
consumes grasas saturadas y grasas trans, aumentas la cantidad de colesterol
LDL y los niveles totales de colesterol. Cuando sucede esto, tienes ms
chances de sufrir enfermedades