UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES

CARRION

UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRION

FILIAL LA MERCED
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

E. F. P. EN INGENIERIA DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

RECONOCIMIENTO DE LA ACTIVIDAD
BIOCATALITICA DE LAS ENZIMAS

CATEDRA

BIOTECNOLOGIA DE ALIMENTOS

CATEDRATICO

ING. OTAROLA GAMARRA, Antonio

INTEGRANTES

HURATDO MONTOYA, Raquel

SEMESTRE

VIII

juan cinthia
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CARRION
LA MERCED CHANCHAMAYO

2015
I.

INTRODUCCIN

Las enzimas han sido aplicadas a usos prcticos durante miles de aos, en
forma de preparaciones crudas de plantas o de animales, o como consecuencia
permitido por los microorganismos y han sido conscientemente aplicadas en
operaciones industriales a lo largo del presente siglo.
Sin embargo, la produccin controlada de enzimas derivadas de
microorganismos es relativamente ms reciente y es un sector importante de la
biotecnologa industrial. Goldstein (1991)
Algunos de los carbohidratos de los alimentos son polmeros, por ejemplo,
celulosa, pectinas, almidones y pueden ser sujeto a una degradacin enzimtica,
por lo que se debe sealar que existen dos maneras principales en que una
enzima hidrolitica interacciona con un sustrato polimrico. La actividad o de las
exoenzimas, remueve una unidad del polmero de alguno de sus extremos,
mientras las endoenzimas tiene la capacidad de romper enlaces internos en
cualquier punto de la cadena polmero. Badui, (2006)
Dependiendo de la magnitud de la hidrolisis por la enzima empleada, resultan
cadenas de diferentes longitudes, entre las que se encuentran dextrosa, maltosa,
oligosacaridos y polisacridos de cadena corta.
La -amilasa es una endohidrolasa que actual de manera aleatoria sobre los
enlaces rnos -(1-4) de la amilosa y de la amilo pectina, con lo cual se
producen dextrinas de 10 a 20 unidades de glucosa.
La actividad de las amilasas hace que el almidn se convierta en malto
dextrinas, que son de gran calidad en la industria alimentaria. Estas a su vez,
sirven de sustrato para llevar a cabo tres transformaciones

II.

OBJETIVOS

juan cinthia
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III.

Evaluar la actividad biocatalitica de las enzimas de inters en los procesos

agroindustriales.

Reconocer la especificidad amilolitica, pectinolitica y proteoltica de

enzimas comerciales.

REVISIN BIBLIOGRFICA
3.1 Definicin
Una enzima es una protena que cataliza las reacciones bioqumicas del
metabolismo. Las enzimas actan sobre las molculas conocidas como
sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares.
Es importante determinar adems de todo lo expuesto que las enzimas se
caracterizan por contar con una serie de seas de identidad propias que las
determinan en todos y cada uno de sus aspectos. En este sentido podemos
exponer, por ejemplo, que poseen la capacidad para contar con unos tamaos
muy diferentes de tal modo que hay desde las que tienen 2.500 aminocidos
hasta las que, sin embargo, rondan los 50.
Y adems poseen elementos fundamentales para su funcionamiento tales
como el centro activo o la cadena de aminocidos, entre otros muchos ms.
Es importante destacar que las enzimas no modifican el balance energtico
ni el equilibrio de aquellas reacciones en las que intervienen: su funcin se
limita a ayudar a acelerar el proceso. Esto quiere decir que la reaccin bajo
el control de una enzima alcanza su equilibrio de manera mucho ms rpida
que una reaccin no catalizada.
Se estima que las enzimas catalizan cerca de 4.000 reacciones bioqumicas
diferentes
III.2. Revisin de enzimas de importancia en alimentos
III.2.1.
Carbohidrasas
Algunos de los carbohidratos de los alimentos son polmeros, por
ejemplo, celulosa, pectinas, almidones y pueden ser sujeto a una
degradacin enzimtica, por lo que se debe sealar que existen dos
maneras principales en que una enzima hidrolitica interacciona con
un sustrato polimrico. La actividad o de las exoenzimas, remueve
una unidad del polmero de alguno de sus extremos, mientras las
endoenzimas tiene la capacidad de romper enlaces internos en
cualquier punto de la cadena polmero. Badui, (2006)

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III.2.2. Amilasas
La -amilasa son endoenzimas que catalizan la hidrolisis al
azar de los enlaces -(1-4)glicosdicos de la regin central de las
cadenas de amilosa y amilopectina excepto en las proximidades de
los puntos de ramificacin.
La -amilasa es una endohidrolasa que actual de manera aleatoria
sobre los enlaces -(1-4) de la amilosa y de la amilo pectina, con lo
cual se producen dextrinas de 10 a 20 unidades de glucosa; se le da
el nombre de enzima licuante debido a que su presencia provoca la
rpida reaccin de la viscosidad de las soluciones de almidn. Es
capaz de romper las uniones glucosidicas adyacentes a ambos lados
del enlace -(1-6) de la amilo pectina, aunque no ataca
especficamente este enlace. Las -amilasa bacterianas proviene
principalmente del genero (bacillus subtitis, B. licheniformis) son
mtalo-enzimas dependientes del ion calcio que les ayuda a
mantener su actividad y las estabiliza contra desnaturalizacin
trmica y degradacin proteasas. Badui, (2006).
3.2.3. Pectinasa
Las preparaciones de pectinas contienen al menos 6 enzimas que
cortan la pectina en diferentes sitios en la molcula.
La estructura bsica de la pectina es cido glucornico con uniones
-(1-4) con hasta el 95% de
sus grupos carboxilo esterificados
con metanol.
Las pectinasas se clasifican de acuerdo con el sitio de ataque sobre
la molcula de pectina. David (1991)
La textura de las frutas y las verduras se debe a la presencia de
pectinas que forman parte de la red celular, por lo que la accin de
las pectinasas altera las caractersticas de estos alimentos. Badui,
(2006).
III.3.Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimticas
3.3.1

Efecto de la temperatura
No sucede con cualquier otro reaccin qumica, la velocidad de las
reacciones enzimticas se incrementa con la temperatura, al aumentar
la energa cintica de las molculas, pero solo en el intervalo que la
enzima es estable y retiene su capacidad cataltica; en casos
extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la
desnaturalizacin y consecuentemente la protena pierde su capacidad
cataltica. Existen varios factores que adems de la estabilidad

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3.3.3

3.3.4

conformacional, tambin afecta la actividad enzimtica al aumentar

la temperatura, y son: la solubilidad de gases (oxigeno), el pH de la
solucin amortiguadora, la afinidad de la enzima por el sustrato, por
activadores o inhibidores, da como la presencia de reacciones de
competencia. Por esta razn, cada enzima tiene un intervalo optimo
de temperatura en el cual se logra la mayor actividad, para la mayora
esta entre 30 y 45C que inactiva a mas de 60C, a esta temperatura la
energa introducida en el sistema sobrepasa la energa de las fuerzas
que mantiene la estructura activa de las enzimas. Badui, (2006).
Efectos del Ph
La actividad de las enzimas dependen fuertemente de la
concentracin de iones hidronio del metil ya que esto afecta el grado
de ionizacin de los aminocidos de las protenas, incluyendo a los
sitio activo, del sustrato, de echo el fluye en la estructura
tridimensional de la protena y a su vez, sobre la afinidad que tenga la
enzima por el sustrato. Badui, (2006).
Efecto de la concentracin de sustrato
Una enzima funciona de manera ms eficiente cuando la
concentracin de sustrato esta en exceso relacin con la
concentracin de enzimas. Esto se debe a que las colisiones exitosas
con el reactivo son ms frecuente, asegurando asique la mayor
cantidad de enzima se encuentre activos. E n condiciones, el producto
se obtiene a la mxima velocidad posible para la cantidad de
enzimas. En caso que la concentracin sea menor, la velocidad de
reaccin disminuye de acuerdo con el comportamiento. Es te aspecto
es muy importante en la caracterizacin cintica de una enzima.
Efecto de la actividad de agua
Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano,
sin embargo en estas condiciones perduran la accin de muchas
enzimas. Las verduras y futas deshidratadas estn sujetas a
reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con un
tratamiento de escaldado.

III.4.Clasificacin de las enzimas

La comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica introdujo
en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificacin
sistemtica, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de
acuerdo al tipo reaccin implicada:
Oxidorreductasas:
Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin,
empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de
hidrgeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comnmente
como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y
catalasas.
Transferasas:
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Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra
(transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo,
acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).
Hidrolasas:
Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces
qumicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman
aadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas,
amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen
a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.
Liasas:
Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N,
excluyendo enlaces peptdicos), pero no por hidrlisis. Ejs.:
decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.
Isomerasas:
Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.:
Epimerasas, racemasas y mutaras.
Ligaras:
Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos.
Generalmente, la energa requerida para la formacin de enlace deriva
de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas estn en este
grupo.
III.5.Aplicaciones industriales
Durante la germinacin de cereales las actividades de - y -amilasa se
incrementan considerablemente. Esta es una funcin importante en la
produccin de malta a partir de la cebada, el proceso llamado de malteo,
etapa esencial en la elaboracin de cerveza. Este cereal contiene en el
endospermo una cantidad abundante de -amilasa y en el momento de
iniciarse la germinacin del grano se sintetiza la -amilasa por accin de
las hormonas giberelinas. Las dos enzimas degradan el almodn producen
dextrinas, maltosas, maltosas, glucosa y malto triosa, sustratos que
aprovechan las levaduras empleando el la fabricacin de la cerveza. Si
hubiera una hidrlisis de almidn insuficiente, se reflejaran en la
fermentacin lenta o en la produccin de bajo contenido de alcohol. Para
evitar estos defectos se encomienda agregar -amilasa exgena. Tambin
se puede agregar pululanasa o glucoamilasa para realizar la hidrlisis total
del almidn, en la produccin de cervezas ligeras, ya que todo el
carbohidrato puede transformar en etanol. Badui, (2006).
A. Panificacin
El gluten de trigo
Las protenas del gluten pueden separarse en virtud de sus
diferentes solubilidades. Las mas solubles, las gliasinas se extrae
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al 100% las gliadinas dan aproximadamente 1/3 del gluten. Los
otros dos tercios estn formados por gluteninas extremadamente
difciles de disolver. Una disolucin de 0.1mol dm -3 de acido
etanoico, tres moles dm-3 de urea y 0.01moldm-3 de bromuro de
cetiltrimetilamonio (centrimida) disuelve el 5% de las gluteninas.
Los conocimientos actuales sobre la estructura molecular de las
protenas del gluten nos permiten explicar, en parte, las peculiares
caractersticas de solubilidad y capacidad de masa que ofrecen.
Mediante elaboradas tcnicas electroforticas, se han podido
demostrar que una sola variedad pueden tener mas de 40especies
molecular distintas de gliadina. La mayor parte de ellas tiene masa
molecular relativas de 30.000-40.000 son muy parecidas, aunque
todas ellas difieren un poco, en composicin aminoacida. Su
contenido en glutamiona (36-45mol%) y prolina (15-30mlo%) son
epcepcionalmente alto, en comparacin con los otros protenas. El
elevado contenido en estos dos aminocidos y la riqueza de los
mismos nitrgenos ofrecen una numerosa ventaja para su
utilizacin, por la semilla en germinacin, como fuente de
nitrgeno y carbono. Coultate, (1996).
B. Produccin de edulcorantes
A una solucin de almidn gelatinizado se le aade una -amilasa
bacteriana termiresistente (B. licheniformis) que este poco
contaminada con proteasas para que la protena que contiene este
polisacrido no se convierta parcialmente en aminocidos que
propician reacciones de oscurecimiento no enzimtico, dado una
mala apariencia al producto final. Comercialmente existen
preparaciones amilasas con una accin proteoltica baja.
La actividad de las amilasas hace que el almidn se convierta en
malto dextrinas, que son de gran calidad en la industria alimentaria.
Estas a su vez, sirven de sustrato para llevar a cabo tres
transformaciones: a) si se incuba con una amiloglucosidasa (en
ocaciones combinada con una pululanasa), rece la hidrlisis
prcticamente total (97-98%) y se produce D-glucosa; este azcar
se transforma en fructosa por mediacin de la glucosa isomerasa,
generalmente en forma inmovilizada; b) las trinas en presencia de
una amiloglucosidasa y la -amilasa se convierte en jarabes
glucosados equivalentes de dextrosa de 42 a 63, y c) la sola
actividad de la -amilasa sobre las dextrinas genera una mezcla rica
en maltosa. Coultate, (1996).
IV.

MATERIALES Y MTODOS
a. Materiales

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Olla
Termmetro
Fiolas de50 ml
Tubos de ensayo
Gradilla
Cuchillo
b. Insumos
Gluten de trigo
Alfa-amilasa
Enzima proteasas
Enzima pectinasas
c. Procedimiento
Preparacin de las enzimas
Preparamos una solucin de Alfa-amilasa al 1% en volumen de 50
ml.
Preparacin de los sustratos
Apartir de 175 gr de harina de trigo extraimos el gluten mediante
lavados sucesivos del almidn.
Preparar una solucin de fcula al 10% en un volumen de 100ml.
Preparamos una solucin de pectina comercial al 11% en
volumen de 100ml.
Despolimerizacin del almidn
Colocamos en tubos de ensayo de 5ml (6 tubos) de almidn y
colocamos en una gradilla.
Introducimos la gradilla en bao maria a 70 C
Llegado a dicha temperatura adicionamos 1ml de solucin de
enzima alfa-amilasa, y mantuvimos durante 0,2,4,6,8,15,20 min
Enfriamos los tubos y registramos los Grados Brix
Luego adiionamos 2ml de agua destilada y 2ml de la solucin
coloreada de acido 3,5-dinitrisalislico y lo pusimos en reaccin
durante 8 min
Realizamos la comparacin de la varacion del color de las
muestras
Despolimerizacin del gluten del trigo
Pesamos cantidades iguales de gluten y colocamos en lunas de
reloj
Adicionamos 10ml de la solucin de papana, incluyendo un
testigo sin la enzima
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Registramos los cambios fsicos realizados

(textura,ablandamiento, etc.)para comprobar si existe o no
actividad proteoltica

Despolimerizacin de la pectina
Colocamos 10 gr dela solucin de pectina (gelificada)en vasos de
50ml
Adicionamos la enzima biopectinasa en las concentraciones de
2,4,8,10 ml e hicimos reaccionar durante 5 min
Llevamos a bao maria a la temperatura de 40 C con agitacin
constante y lenta
Comprobamos el grado de despolimerizacin (viscosidad,
textura, apariencia)comparando con el testigo sin enzima

V.

RESULTADOS Y DISCUSIONES
5.1.
RESULTADOS
A. Despolimerizacin del almidn:

Medicin
Brix inicial
Brix finales

0min
0brix
0

5.2.
forma
textura
ablandamiento

Tiempo de reacciones (alfa amilasa)

2min
4min
8min
15min
1

4.8

20min
5

Pudimos observar la destrinizacion del almidn, podemos

observar que mas minutos a bao mara a 70C se puede ver
mayor grados brix, ya que el almidn se a convertido en
azcar con la accin de la enzima alfa-amilasa

Despolimerizacin del gluten de trigo:

Testigo
duro
elstico

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muestra
suave
blando

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Despus de verter la enzima proteasa (papana) en el gluten

del trigo, lo dejamos por 30minutos, y vimos los cambios
fsicos.

B. DISCUSIN
Segn David (1991). Menciona que el hidrolizado del almidn afecta el
gusto, la dulzura y la textura de los productos alimenticios.
Para producir hidrolizado del almidn, el almidn debe ser convertido
primero en pasta a 60-90C.
En la prctica se pudo observar que el almidn que contiene el
chuo se hidrolizo con la accin de la enzima de alfa-amilasa
despus de haberlo llevado a temperaturas de 70C
Segn Badui (2006). Menciona que las enzimas proteasas o protenas
hidrolizan el enlace pptidico de las protenas. Existen proteasas de origen
vegetal (papana, fisina, bromelina).
En la prctica obtuvimos la papana de la papaya, lo vertimos en
las placa que contienen gluten y pudimos observar que
hidrolizaron a las protenas, pues la textura del gluten era blanda
y se deshacan, en cambio del testigo era duro y elastico
Segn Badui, (2006). Menciona que, existen varios factores que adems
de la estabilidad conformacional, tambin afecta la actividad enzimtica
al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad de gases (oxigeno), el pH
de la solucin amortiguadora, la afinidad de la enzima por el sustrato, por
activadores o inhibidores, da como la presencia de reacciones de
competencia. Por esta razn, cada enzima tiene un intervalo optimo de
temperatura en el cual se logra la mayor actividad, para la mayora esta
entre 30 y 45C que inactiva a mas de 60C, a esta temperatura la energa
introducida en el sistema sobrepasa la energa de las fuerzas que mantiene
la estructura activa de las enzimas.

VI.

En la prctica pudimos observar en la despolimerizacin

del Almidn, lo llevamos los tubos de ensayo con la
solucin de almidn a bao mara a una temperatura de
70C y se introduso 1 ml de enzima Alfa- amilasa la enzima
activada lo inactivamos a ebullicin durante5 minutos.

CUESTIONARIO
1. Cual es el principio del modo de reaccin del acido 3.5-dinotrosalisilico.

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El reactivo consiste en una disolucin formada por los siguientes compuestos:
cido 3,5-dinitrosaliclico, que acta como oxidante, tartrato sdico-potsico,
que impide la disolucin de oxgeno en el reactivo e hidrxido sdico, que
aporta el medio requerido para que se produzca la reaccin rdox. De esta
forma, el cido 3,5-dinitrosaliclico se reduce, en presencia del grupo reductor
del almidn, formando el cido 3-amino-5-nitrosaliclico, mientras que el grupo
aldehido reductor se oxida, para formar un grupo carboxlico. En este mtodo
analtico el cido 3,5-dinitrosaliclico est en exceso frente a los grupos
reductores y en todas las muestras se adiciona la misma cantidad, de tal forma
que mayores concentraciones de azcares reductores provocan una mayor
coloracin de la muestra. Estas diferencias de coloracin pueden determinarse
por espectrofotometra visible a, la longitud de onda mxima absorbancia de
540 nm.
2. Como se explica las faces de la cintica enzimtica durante su accin
biocataltica.
La cintica enzimtica tiene por objeto el estudio de la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas, as como los factores que en ella influyen y los
mecanismos por los cuales transcurren en la cual se distinguen en tres fases.

En la cintica enzimtica se distinguen tres fases:

Para una concentracin baja de sustrato: La velocidad de la reaccin es

directamente proporcional a la concentracin del sustrato (relacin lineal), la
cintica es de primer orden.
Para una concentracin alta de sustrato: La velocidad de la reaccin se hace
prcticamente constante e independiente de la concentracin de sustrato, la
cintica se considera de orden cero.
Para concentraciones de sustrato intermedias: Lla velocidad del proceso deja
de ser lineal, y a esta zona se la denomina de cintica mixta.

3. Explicar el mecanismo de accin biocataltica de las enzimas en sus respectivos

polmeros.

Accin de la alfa-amilasa en el sustrato de almidn:

La alfa amilasa, o 1,4-alfa-D-glucano hidrolasa, es una enzima que pertenece
al grupo de las hidrolasas. Este tipo de enzimas se caracterizan por romper
de romper enlaces o-glucosdicos mediante la introduccin de una molcula

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de agua. La alfa amilasa en concreto, ataca las uniones entre los monmeros
que constituyen el almidn siempre y cuando la cadena de almidn contenga
tres o ms unidades lineales de glucosas unidad por enlace alfa- 1,4. Los
productos resultantes de la hidrlisis del almidn por parte de la alfa-amilasa
se denominan dextrinas, compuestos de gran utilidad como adhesivos y
como agentes espesantes de alimentos preparados.

Accin de la papana en el sustrato de gluten:

La papana bruta, contiene un poco de agua, glcidos, cidos orgnicos y una
mezcla de enzimas, donde destacan las denominadas proteasas que actan
rompiendo los enlaces peptdicos en cualquier lugar de la cadena peptdica
en la que se hallen situados (endopeptidasas). Dentro de estas enzimas
proteolticas, la que se encuentra en mayor cantidad es la papana, de la que
se distinguen la papana I o papana propiamente dicha y la papana II o
quimopapana, que es ms estable en medio cido, pero su actividad
proteoltica es cuantitativamente menos marcada que la de la anterior, pus
slo coagula la leche. Adems tambin contiene pequeas cantidades de
otros enzimas: papaya peptidasa A, lipasa y lisozima (enzima que rompe las
paredes de las clulas bacterianas).

VII.

CONCLUSIN

Se Conoci la actividad biocatalitica de las enzimas de inters en los

procesos agroindustriales.
Se conoci la especificidad amilolitica, pectinolitica y proteoltica de
enzimas comerciales.

VIII. BIBLIOGRAFA
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Badui, Dergal, Salvador, (2006). Qumica de los alimentos. Cuarta edicin.

Pearson educacin, Mxico.
T. P. Coultate, (1996). Manual de qumica y bioqumica de los alimentos.
Editorial Acribia, S.A. 2da edicin. Zaragoza (Espaa).
Badui, D. (2006). Qumica de los alimentos. 4ta. edicin. Mxico, Ed.
Addison Wesley Longman de Mexico, S.A. de C.V. pp 716.
David S. Robinson(1991).Bioqumica valor nutritivo de los
alimentos.Editorial Acriba S.A. Zaragosa (Espaa)
J. Bulock B. Kristien Biotecnologia Basica (1991) editorial acriba S.A
Espaa
Biotecnologa de lafermentacion (1989) OWEN P. WARD editorial acriba
S.A

IX.

ANEXOS

Preparado solucion de papaina

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Preparando el gluten

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Obtencin el gluten del

trigo

Lavando el gluten

Preparando la biopectinasa

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Solucion del almidon

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Llevado a bao mara

Adicionando 1ml de enzima alfa amilasa

Resultado del almidn

Adicionando la papana

Pesado partes iguales de gluten

Resultados del gluten de trigo

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