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Protenas
Estructura primaria
La disposicin espacial de los tomos de una protena se denomina
conformacin. El trmino conformacin se refiere a un estado estructural que
puede interconvertirse con otros estados estructurales sin romper enlaces
covalentes. Un cambio de conformacin puede ser el resultado de la rotacin
de los enlaces sencillos. La estructura primaria es la secuencia de aminocidos
unidos por enlaces covalentes (peptdicos)
Estructura secundaria
Al considerar la estructura secundaria resulta de utilidad clasificar las protenas
en dos grupos principales: fibrosas cuyas cadenas se ordenan formando largos
filamentos y globulares cuyas cadenas se pliegan de forma globular o esfrica.
Las fibrosas llevan a cabo importantes funciones estructurales y suelen estar
formadas por un solo tipo de estructura secundaria. La mayor parte de los
enzimas y hormonas son protenas globulares son ms complejas
estructuralmente y suelen contener varios tipos de estructura secundaria
Hlice alfa
El esqueleto se encuentra enrollado alrededor de un eje. Cada 3,6 aminocidos
se da una vuelta. Los restos quedan hacia fuera. Est estabilizada por puentes
de Hidrgeno cada 4 aminocidos. Es la estructura predominante de las alfa
queratinas. Las globulares tienen una cuarta parte en esta estructura. No todos
los polipptidos pueden formar una hlice alfa estable. Las interacciones de las
cadenas laterales de los aminocidos pueden estabilizar o desestabilizar,
depende del tamao y la carga.
Beta laminar
Existen otras estructuras secundarias, pero estn presentes en pocas protenas
e incluso en una sola como la hlice de colgeno: hlice levgira de tres
residuos por vuelta. Se asocia con dos cadenas ms de forma dextrgira. Las
alfa queratinas y el colgeno son ejemplos claros de la relacin entre
estructura y funcin en protenas.
Estructura terciaria
Aminocidos que estn alejados y que pueden encontrarse en estructuras 2
diferentes, pueden interaccionar entre s cuando la protena est plegada. La
formacin de giros en la cadena durante el plegamiento, la direccin y el
ngulo de estos giros estn determinados por el n y localizacin de
aminocidos especficos. La Gly proporciona mucha flexibilidad estructural al
tener en el carbono alfa dos hidrgenos. Una manera de demostrar la relacin
entre estructura y funcin consiste en alterar la estructura y comprobar que se
altera la funcin.
Las estructuras 3 no son rgidas, sino que presentan cambios
conformacionales de pequeo alcance o tambin estos cambios se producen
durante su actividad biolgica, en este caso los cambios estn asociados a
ligandos especficos o incluso a los propios sustratos. El plegamiento se va
produciendo de una forma espontnea a medida que tiene lugar la sntesis o
ayudados por protenas colaboradoras o fijadoras de la cadena polipeptdica.
Bibliografa
Principios de Bioqumica Lehninger. Nelson. Cox.
Bioqumica. Mathews.