La inmunologa es una rama amplia de la biologa y de las ciencias biomdicas que se

ocupa del estudio del sistema inmunitario, entendiendo como tal al conjunto
de rganos, tejidos y clulas que, en los vertebrados, tienen como funcin reconocer
elementos ajenos dando una respuesta (respuesta inmunitaria).1
La ciencia trata, entre otras cosas, el funcionamiento fisiolgico del sistema inmunitario
tanto en estados de salud como de enfermedad; las alteraciones en las funciones del
sistema inmunitario (enfermedades
autoinmunitarias, hipersensibilidades,inmunodeficiencias, rechazo a los trasplantes); las
caractersticas fsicas, qumicas y fisiolgicas de los componentes del sistema
inmunitario in vitro, in situ, e in vivo. La inmunologa tiene varias aplicaciones en
numerosas disciplinas cientficas, que sern analizadas ms adelante

Enfermedades inmunolgicas como la alergia.

Una alergia es una reaccin inmunolgica anormal a un antgeno inofensivo.
Surgen cuando el sistema inmune reacciona exageradamente a unos
antgenos especficos.
Varias sustancias llamadas alrgenos pueden provocar esa respuesta. Los
ms comunes son los caros del polvo y el polen. Los alrgenos pueden hacer
su efecto cuando se inspiran, ingieren o absorben por el contacto a la piel.
Cuando elcuerpo encuentra un alrgeno por primera vez se sensibiliza al volver
a encontrarlo el sistema inmune reacciona exageradamente produciendo una
alergia.
Las alergias pueden causar diferentes afecciones y son mortales. Tambin son
las ms difciles de curar ya que son virus que son inmunes a las drogas.
Una enfermedad inmunolgica es un trastorno causado por mecanismos del
sistema inmune anormales o ausentes, sean humorales, celulares, o ambos.

El sistema inmunolgico, que se compone de rganos, tejidos, protenas y

clulas especiales, a diario protege a las personas de los grmenes y
microorganismos. En la mayora de los casos, el sistema inmunolgico se
desempea con asombrosa eficacia para mantener saludables a las personas y
prevenir infecciones. Sin embargo, en algunas ocasiones, problemas con el
sistema inmunolgico pueden producir enfermedades e infecciones.

Antgeno
Es cualquier sustancia que provoca que el sistema inmunitario
produzca anticuerpos contra s mismo. Un antgeno puede ser una sustancia
extraa proveniente del ambiente, como qumicos, bacterias, virus o polen.
Tambin se puede formar dentro del cuerpo, como con las toxinas bacterianas
o las clulas tisulares.
Los antgenos por s solos no son capaces de provocar una respuesta inmune
protectora sin la ayuda de un adyuvanteinmunolgico.4 Los componentes
adyuvantes de las vacunas juegan un papel esencial para la activacin del
sistema inmune innato.5 6 Un inmungeno es entonces, en analoga al
antgeno, una sustancia (o una combinacin de sustancias) capaz de
desencadenar una respuesta inmune protectora cuando ste es introducido al
organismo.7 Un inmungeno debe iniciar una respuesta inmune innata, para
ms adelante continuar con la activacin del sistema inmune adaptativo,
mientras que un antgeno es capaz de unirse a los productos
immunoreceptores altamente variables (receptores de clulas T o receptores
de clulas B ) una vez que estos han sido producidos. Los conceptos
superpuestos de inmunogenicidad y antigenicidad son, por lo tanto, ligeramente
diferentes,
Los antgenos son usualmente protenas o polisacridos. Esto incluye partes
de bacterias (cpsula, pared celular, flagelos, fimbrias, y toxinas), de virus y
otros microorganismos. Los lpidos y cidos nucleicos son antignicos
nicamente cuando se combinan con protenas y/o polisacridos. Los
antgenos no-microbianos exgenos (ajenos al individuo) pueden incluir polen,
clara de huevo, y protenas de tejidos y rganos trasplantados, o protenas en
la superficie de glbulos rojos transfundidos. Las vacunas son un ejemplo de
antgenos en una forma inmunognica; estos antgenos son intencionalmente
administrados para inducir el fenmeno de memoria del sistema inmune
adaptativo hacia los antgenos que invaden al receptor.

Anticuerpos.
Los anticuerpos (tambin conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig)
son glicoprotenas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en
la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idntica

que acta como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema
inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraos tales
como bacterias, virus o parsitos.1
El anticuerpo tpico est constituido por unidades estructurales bsicas, cada una de ellas
con dos grandes cadenas pesadas y doscadenas ligeras de menor tamao, que forman,
por ejemplo,monmeros con una unidad, dmeros con dos unidades o pentmeros con
cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo
de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos,
basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes
de isotipos en mamferos que desempean funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la
respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extrao que encuentran.

Es una protena producida por el sistema inmunitario del cuerpo cuando

detecta sustancias dainas, llamadas antgenos. Los ejemplos de antgenos
abarcan microorganismos (tales como bacterias, hongos, parsitos y virus) y
qumicos.
Los anticuerpos se pueden producir cuando el sistema inmunitario
errneamente considera el tejido sano como una sustancia daina. Esto se
denomina un trastorno autoinmunitario.
Cada tipo de anticuerpo es nico y defiende al organismo de un tipo especfico
de antgeno.
Es importante destacar que cada tipo de anticuerpo defiende al organismo de
una clase especfica de antgeno. Cuando el anticuerpo confunde el tejido sano
con una sustancia daina se habla de un trastorno autoinmunitario.

El anticuerpo ms frecuente est formado por unidades bsicas estructurales

que disponen de cuatro cadenas: dos ligeras y otras dos pesadas. El linfocito
B es el encargado de sintetizar los anticuerpos, que pueden dividirse en cinco
clases (isotipos) diferentes en el caso de los mamferos.

Bacteriologa streptococcus.

El neumococo, Streptococcus pneumoniae, es un microorganismo patgeno

capaz de causar en humanos diversas infecciones y procesos invasivos
severos. Se trata de una bacteria Gram positiva de 1,2-1,8 m de longitud, que
presenta una forma oval y el extremo distal lanceolado. Es inmvil, no forma
endosporas, y es un miembro alfahemoltico del gneroStreptococcus.1 Generalmente, se presenta en forma de
diplococo, por lo que inicialmente fue denominado Diplococcus pneumoniae,
aunque existen algunos factores que pueden inducir la formacin de cadenas.

Concepto y clasificacin.
Son cocos gram positivos, lanceolados o dispuestos en cadenas y con una capsula de
polisacrido que permite su tipificacin con antisueros especficos. Estos son
caractersticos por ser solubles en las sales biliares, esto se debe a la accin de los
agentes tensoactivos, los cuales probablemente retiran o inactivan los inhibidores de
las autolisinas de la pared celular, dando paso a la lisis.
El estreptococo pneumoniae se puede diferenciar del estreptococo viridans en que
solo el primero es soluble en bilis, el viridans no. Y la otra diferencia es que el

estreptococo pneumoniae se inhibe en la presencia de optoquina. El estreptococo

viridans no se inhibe con la optoquina.

Microbiologia
En el laboratorio se le identifica como cocos Gram positivos que crecen en cadenas y adems
que son catalasa-negativos.
El Streptococus pneumoniae sintetiza la toxina neumolisina la cual degrada la hemoglobina a
un producto verdoso de degeneracion y causa hemolis en agar de sangre, por lo que se le
clasifica como -hemolitico.
Estas cepas de neumococos en su mayoria (98%) son sensibles a etilhidrocupeina (optoquina)
y adems casi todas se disuelven por accin de sales biliares.
Los principales componentes de su pared celular son el peptidoglican y el acido teicoico y la
integridad de la pared esta dado por la presencia de cadenas laterales peptidicas entrelazadas
entre s por accin de enzimas como las transpeptidasas y carboxipeptidasas. Estas enzimas
son inactivadas por los antibioticos -lactamicos.
El S. pneumoniae contiene una sustancia especfica, la sustancia C y esta presente en todas
las cepas.
Su virulencia est dada entre otros por protenas de unin a colina como la PspA que impide la
fagocitosis, adems que todas las cepas poseen una capsula polisacrido.

Tipos de medios de cultivo

Uno de los sistemas ms importantes para la identificacin de microorganismos es
observar su crecimiento en sustancias alimenticias artificiales preparadas en el
laboratorio. El material alimenticio en el que crecen los microorganismos es
el Medio de Cultivo y el crecimiento de los microorganismos es el Cultivo. Se han
preparado ms de 10.000 medios de cultivo diferentes.
Para que las bacterias crezcan adecuadamente en un medio de cultivo artificial debe
reunir una serie de condiciones como son: temperatura, grado de humedad y
presin de oxgeno adecuadas, as como un grado correcto de acidez o alcalinidad.
Un medio de cultivo debe contener los nutrientes y factores de crecimiento
necesarios y debe estar exento de todo microorganismo contaminante.
La mayora de las bacterias patgenas requieren nutrientes complejos similares en
composicin a los lquidos orgnicos del cuerpo humano. Por eso, la base de
muchos medios de cultivo es una infusin de extractos de carne y Peptona a la que
se aadirn otros ingredientes.

Una placa de agar, un ejemplo de crecimiento medio bacteriano. Las lneas y los puntos naranjas
son colonias bacterianas.

En biologa, y especficamente en microbiologa, un cultivo es un mtodo para la

multiplicacin de microorganismos, tales como bacterias, hongos y parsitos, en el que se
prepara un medio ptimo para favorecer el proceso deseado. Un cultivo es empleado
como un mtodo fundamental para el estudio de las bacterias y otros microorganismos que
causan enfermedades en medicina humana y veterinaria.
Asa del urocultivo.

Mtodo del asa calibrada. Esta estimacin cuantitativa consiste en

sembrar una placa con medio de agar-sangre o agar con CLED en una muestra
de orina, sin centrifugar, empleando asa de platino calibrada (4 mm. de
dimetro). Despus de incubar las siembras a 37 durante 24 a 48 horas, se
cuenta el nmero de colonias desarrolladas y el resultado se multiplica por 100,
ya que la asada de platino contiene 0.01 ml. de orina.
Los resultados del estudio cuantitativo se informan de la siguiente manera:

No hubo desarrollo microbiano.

Menos de 10 000 colonias por ml.

Entre 10 000 y 100 000 colonias por ml.

Ms de 100 000 colonias por ml.

Examen cualitativo

El estudio cualitativo, que conduce a la identificacin del agente, se realiza mediante la

siembra de la muestra homogeneizada, en placas con agar-sangre, agar-CLED, agar
de Levine o MacConkey. Es recomendable el medio CLED, porque favorece el
desarrollo de bacterias patgenas urinarias y permite la identificacin de los
microorganismos contaminados. Su contenido en cistena y lactosa y su deficiencia en
electrolitos facilitan, por una parte, el reconocimiento de colonias de bacterias y, por
otra, inhiben el carcter invasor de las colonias deProteus. As se facilita la
identificacin de estafilococos, bacilos difteromorfos, lactobacilos y otros agentes que
pueden contaminar la orina.

La identificacin final de los agentes se hace mediante el estudio de sus propiedades

bioqumicas y caractersticas serolgicas. Esto permite establecer relaciones de
identidad entre microorganismos aislados en cultivos sucesivos o de control, y definir
el estado de revivida o de reinfeccin. De esto deriva el valor que tiene el conocimiento
del biotipo, del serotipo (particularmente en E. coli), del piocinotipo (en especial
cuando es de Ps. aeruginosa) y del antibitico.

Forma en que se realiza el examen

La mayora de las veces, la muestra se recoger como una muestra de orina limpia en
el consultorio su proveedor de atencin mdica o en la casa. Usted usar un equipo
especial para recolectar la orina.
Una muestra de orina tambin puede tomarse introduciendo una sonda (tubo) de
caucho delgada (catter) a travs de la uretra hasta la vejiga. Esto lo hace alguien en
el consultorio de su proveedor de atencin mdica o en el hospital. La orina se vaca
en un recipiente estril y luego se retira la sonda.
En raras ocasiones, su proveedor puede recolectar una muestra de orina
introduciendo una aguja a travs de la piel de la parte baja del abdomen hasta la
vejiga.
La orina se lleva luego a un laboratorio para determinar si hay bacterias u hongos en la
orina. Los resultados tardan de 24 a 48 horas.
Cmo hacer el urocultivo
En el cultivo de la orina se cuantifica el nmero de bacterias presentes, y se expresan como
unidades formadoras de colonias (UFC) por ml, una UFC representa una bacteria. El termino UFC
se emplea porque el urocultivo se realiza sembrando 1 10 microlitro de orina en una placa de

cultivo y contando la aparicin de colonias bacterianas visibles a simple vista en las primeras 24
horas. Si sembramos 1 microlitro de orina multiplicamos por 1000; si ponemos 10 microlitro
multiplicamos por 100 para obtener el nmero de colonias por ml de orina. Se considera que cada
una de estas colonias procede de una bacteria viva.

Bioqumica.
Los aminocidos son las unidades estructurales bsicas de las protenas. Alrededor de
20 L-a -aminocidos forman las unidades monomricas, de las cuales se construyen
las protenas. Los estudios iniciales de las protenas se centraron, naturalmente, en los
a.a. libres procedente de las mismas. El primer a.a. descubierto en las protenas fue la
asparagina (1806), encontrada por primera vez en el esprrago, y el ltimo en
descubrirse fue la treonina (1938). El tipo de a.a., el orden en que se unen y su
relacin espacial mutua dictan las estructuras tridimensionales y propiedades
biolgicas de las protenas simples, y son determinantes importantes de la estructura y
funcin de protenas complejas, que contienen adems de a.a., carbohidratos, lpidos,
cidos nucleicos, etc. Primeramente estudiaremos las estructuras, propiedades fsicas,
estereoqumica, reacciones qumicas y equilibrios inicos de los L-a -a.a. presentes en
las protenas.

Propiedades qumicas
Como su nombre lo indica, los a.a. poseen 2 grupos funcionales caractersticos: el
grupo amino NH2 y el grupo carboxlico COOH. Adems posee un grupo distintivo R
(cadena lateral) unido al tomo de carbono a (el grupo NH2 se encuentra siempre en
posicin a con respecto al grupo carboxilo). El representante ms simple es la glicina
H2N-CH2-COOH . Con excepcin de la glicina (R=H), los dems a.a. presentan
actividad ptica (Ca asimtrico).

REACCIONES QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS.

Los aminocidos participan en muchas reacciones en las cuales intervienen las
funciones - amino, carboxilo y los diversos grupos R. La revisin de todos estos tipos
se encuentran fuera de los objetivos de un curso de unas cuantas reacciones
importantes:
DETECCION Y MEDICIN CUANTITATIVA.
La ninhidrina es un poderoso agente y reactivo comn para visualizar las bandas de
separacin de aminocidos por cromatografa o electroforesis, tambin es utilizada
con fines cuantitativos para la determinacin de aminocidos. Reacciona con todos los
aminocidos alfa cuyo pH se encuantra entre 4 y 8, dando una coloracin que vara de
azul a violeta intenso. Este producto colorido (llamado prpura de Ruhemann) se
estabiliza por resonancia, la coloracin producida por la ninhidrina es independiente
de la coloracin original del aminocido.
La reaccin con la ninhidrina produce colores que sirven como base para la
cuantificacin de todos los aminocidos primarios se evala midiendo la absorcin de
la luz con la longitud de onda de 540 nm.

Sntesis de polipeptidos en fase solida.

En qumica orgnica, la sntesis de pptidos es la produccin de pptidos, compuestos
orgnicos en los que numerososaminocidos se encuentran unidos mediante enlaces
peptdicos, llamados tambin enlaces amida. El proceso biolgico de produccin de
polipptidos (protenas) se conoce como biosntesis de protenas.
La sntesis peptdica tiene lugar cuando el grupo carboxilo (C-terminal) de un aminocido
se une al grupo amino (N-terminal) de otro. Normalmente, debido a la posibilidad de
reacciones no deseadas, la presencia de grupos protectores se hace necesaria.
La reaccin qumica de sntesis de un pptido empieza en el extremo C-terminal del
pptido y acaba en su extremo N-terminal. En esto difiere de la biosntesis proteica, que
comienza en el extremo N-terminal.
La sntesis peptdica en fase slida (SPPS en sus siglas en ingls), cuyo pionero
fue Robert Bruce Merrifield,1 constituy un cambio de paradigma para la comunidad
cientfica dedicada a la sntesis qumica de pptidos. En la actualidad es el mtodo usado
en la creacin de pptidos y protenas en laboratorio. La SPPS permite sintetizar pptidos
naturales difciles de expresar en bacterias, incorporar aminocidos no proteicos, modificar
el esqueleto de pptidos y protenas y sintetizar protenas a partir de D-aminocidos.
En esta sntesis, pequeas bolas slidas, porosas pero insolubles, son tratadas con
unidades funcionales (agentes de acoplamiento) sobre las que se construyen las cadenas
peptdicas. El pptido permanece unidocovalentemente a la bola hasta que es desanclado
por reactivos como elfluoruro de hidrgeno lquido o el cido trifluoroactico (TFA). El
pptido queda as inmovilizado en la fase slida y permanece retenido durante el proceso
de filtrado, mientras que los reactivos de la fase lquida y los subproductos de la sntesis
son eliminados.
La estructura de las protenas esta estabilizada por diferentes tipos de enlaces,
como enlaces covalentes (enlace peptdico, enlace por puentes disulfuro), enlaces
por puentes de hidrgeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones hidrofbicas,
enlaces salinos (interacciones electrostticas) o las fuerzas de los contactos de Van
der Waals. Todos estos tipos de enlaces juegan un importante papel en la
estabilizacin de la estructura tridimensional de las protenas.
La fuerza de atraccin de los diferentes enlaces que intervienen en la estabilizacin
de las protenas

La estructura de las protenas rene las propiedades de disposicin en el espacio de

las molculas de protena que provienen de su secuencia de aminocidos, las
caractersticasfsicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que
las estabilicen y/o conduzcan a un plegamientoespecfico.
La estructura terciaria de una protena' es la distribucin tridimensional de todos los
tomos que constituyen la protena. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan
las propiedades biolgicas de stas, puesto que la disposicin en el espacio de los

diferentes grupos funcionales de la protena, condiciona su capacidad de interaccin con

otros grupos yligandos. De esta manera, la estructura primaria (secuencia de aminocidos)
de la protena determina la estructura terciaria1
La estructura terciaria de una protena est generalmente conformada por varios tramos
con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las
protenas, en la estructura terciaria generalmente los aminocidos apolares se sitan
hacia el interior de la protena y los polares hacia el exterior, de manera que puedan
interactuar con el agua circundante. En el caso de protenas integrales de membrana, los
aminocidos hidrofbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipdica. Por tanto,
este tipo de estructura es la que le da a la protenas sus particularidades fsicoqumicas
como ser la polaridad o apolaridad de la molcula.

Podemos abstraer la estructura de las protenas en cuatro niveles:

- Estructura primaria: est determinada por la secuencia de aminocidos que
conforman la protena.
- Estructura secundaria: se determina por las interacciones entre tomos de
hidrgeno (puentes de hidrgeno) de aminocidos no contiguos. Las dos
configuraciones ms comunes son la hlice alfa y la hoja beta. En la primera,
aparecen 3,6 aminocidos por vuelta, formndose puentes de hidrgeneo entre
aminocidos situados cada cuatro posiciones. La hoja beta consiste en tramos de la
cadena de aminocidos situados unos al lado de otros, que discurren en el mismo
sentido o en sentidos opuestos, de forma que se unen mediante puentes de
hidrgeno. Otra configuracin es la hlice del colgeno, la cul no tiene que ver con
la hlice alfa.
- Estructura terciaria: el modo en que se pliegan las cadenas polipeptdicas de las
protenas globulares para que puedan adoptar esas formas esfricas o de ovillo.
- Estructura cuaternaria: algunas protenas estn formadas por dos o ms
cadenas polipeptdicas separadas. La estructura cuaternaria es la conformacin de
estas subunidades entre s. Por ejemplo, la hemoglobina contiene cuatro cadenas
polipeptdicas.