COMO SE DEFINEN LAS ENZIMA

Catlisis. Los organismos vivos pueden obtener y gastar la

energa muy rpidamente debido a la presencia de
catalizadores biolgicos llamados enzimas.
Como sucede con los catalizadores inorgnicos, las enzimas
modifican la velocidad de una reaccin qumica sin afectar el
equilibrio final; y solo se requieren pequeas cantidades para
efectuar la transformacin de un gran nmero de molculas
de sustrato. Sin embargo, a diferencia de la mayora de
catalizadores inorgnicos, las enzimas son bastante
especficas, ya que catalizan un numero comparativamente
pequeo de reacciones y en algunos casos tan solo una
reaccin. As mismo, las enzimas funcionan solamente bajo
condiciones muy definidas de pH, temperatura, concentracin
de sustrato, cofactores, etc.
CLAFICICACION
Clasificacin. Las enzimas se designan y de clasifican de
acuerdo con el tipo de reaccin que catalizan. Los seis grupos
principales de enzimas son:
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Oxidoreductasas.
Transferasas.
Hidrolasas.
Liasas.
Isomerasas.
Ligasas (sintetasas).

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS DE ACUERDO A SU

COMPLEJIDAD
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.
Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman
la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general
de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos
iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+,
Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales
generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso
molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B
son coenzimas que se requieren para una respiracin celular
adecuada.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS SEGN SU ACTIVIDAD

Tipo de
enzimas

Hidrolasas

Actividad

Catalizan reacciones de hidrlisis.

Rompen las biomolculas con molculas
de agua. A este tipo pertenecen las
enzimas digestivas.

Catalizan las reacciones en las cuales un

Isomerasas ismero se transforma en otro, es
decir, reacciones de isomerizacin.
Ligasas

Liasas

Catalizan la unin de molculas.

Catalizan las reacciones de adicin de
enlaces o eliminacin, para producir
dobles enlaces.

Oxidorreduct Catalizan reacciones de xido-reduccin.

asas
Facilitan la transferencia de

electrones de una molcula a

otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidacin de glucosa a cido
glucnico.
Catalizan la transferencia de un grupo
de una sustancia a otra. Ejemplo: la
Tansferasas transmetilasa es una enzima que cataliza
la transferencia de un grupo metilo de
una molcula a otra.

NOMENCLATURA
La clasificacin y la nomenclatura de las enzimas fue un
autntico maremgnum terminolgico minado de sinonimias y
polisemias hasta que la Unin Internacional de Bioqumica
cre,
en
1956,
su Enzyme
Commission o
Comisin
Internacional
de
Enzimas,
precursora
del
vigente Nomenclature Committee o Comit de Nomenclatura
de la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular.
En la actualidad la nomenclatura de las enzimas sigue siendo
complejsima, pero disponemos al menos de unos criterios
internacionales y de una nomenclatura normalizada que
facilitan la labor de las publicaciones especializadas. A los
mdicos, traductores y redactores cientficos en espaol les

conviene tener siquiera unas nociones generales de la

clasificacin de las enzimas y de cmo adaptar a nuestro
idioma los nombres recomendados en ingls.
La nomenclatura actual de las enzimas es sumamente
compleja, pero se basa en los siguientes principios generales:
1. La mayor parte de los nombres de enzimas adoptan en
ingls la terminacin en -ase (en espaol, -asa).
2. Las enzimas se clasifican y se nombran generalmente
segn la reaccin qumica que catalicen.

3. Las enzimas se dividen en grupos segn el tipo de

reaccin catalizada, que, junto al nombre de su sustrato
enzimtico, se usa para formar el nombre completo de
cada enzima.
4. Cuando el sustrato suele presentarse en forma de anin,
no se usa para nombrar a la enzima el nombre terminado
en -ic, sino el terminado en -ate (la forma recomendada,
pues, no es lactic-acid dehydrogenase, sino lactate
dehydrogenase).

5. Cada enzima dispone de una clave formada por la sigla EC

(de Enzyme Commission) seguida de cuatro nmeros
separados por puntos. El primero de estos nmeros indica a
cul de las seis clases o divisiones principales de la
clasificacin pertenece la enzima: EC 1 corresponde a
las oxidoreductases u oxydoreductases (oxidorreductasas); EC
2,
a
las
transferases (transferasas);
EC
3,
a
las hydrolases (hidrolasas); EC 4, a las lyases (liasas); EC 5, a
las isomerases (isomerasas), y EC 6, a las ligases (ligasas).

6. Con idntica categora oficial, coexisten dos nomenclaturas

para las enzimas: cada enzima dispone, en efecto, al menos
de
un recommended
name o trivial
name (nombre
recomendado o nombre comn: breve y sencillo, que suele
utilizarse en todos los libros y revistas) y un systematic
name (nombre sistemtico: que describe la accin de la
enzima del modo ms preciso posible, pero es tan complejo
que no se usa apenas en la prctica, donde suele sustituirse
por el code number o clave propia de cada enzima). Se
entender ms claramente, creo, si echamos mano de un
ejemplo real: el nombre comn aldehyde reductase (aldehdo
reductasa )corresponde al nombre sistemtico alditol:NAD(P)
+
1-oxidoreductase y a la clave internacional EC 1.1.1.21.
Nomenclatura. Existen dos tipos de nomenclatura: la
sistemtica y la recomendada. La sistemtica utiliza los
grupos principales, describe la reaccin y solo se utiliza en
revistas y textos cientficos, donde se requiere de un elevado
grado de precisin; para su uso existe un cdigo de cuatro
nmeros, donde el primero representa la clase, el segundo la
subclase, el tercero la subsubclase y el cuarto el nmero de
orden de la enzima, que aparece en una relacin publicada
por la Comisin de Enzimas de la Unin Internacional de
Bioqumica y Biologa Molecular, donde los autores deben
consultar cada vez que van a emplearla.

La recomendada viene a ser una forma abreviada de la

sistemtica; su uso es comn, sobre todo en textos para
estudiantes; en ambos casos se tiene en cuenta tanto la
especificidad de accin como la de sustrato y el nombre de la
enzima termina en el sufijo asa, por ejemplo, para la reaccin:

El uso de la nomenclatura sistemtica nos llevara al nombre

siguiente:
lactato:NAD-oxidorreductasa,
o
sea,
que
prcticamente describe la reaccin.

La nomenclatura recomendada tiene en cuenta la

especificidad de sustrato, en este caso para el lactato, y la
especificidad de accin, se trata de una deshidrogenacin, por
tanto, el nombre de la enzima sera lactato deshidrogenasa.
Para poder utilizar la nomenclatura recomendada, que se
utiliza en este libro, es necesario conocer algunos subgrupos
de enzimas como:
1. Entre las oxidorreductasas:
a) Deshidrogenasas. Sustraen tomos de hidrgeno (casi
siempre dos) de los sustratos y los transfieren a una molcula
aceptora que no es el oxgeno.

En el primer caso se trata de la succnico deshidrogenasa, en

el segundo de la mlico deshidrogenasa.
b) Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxgeno, como
aceptor de electrones.

.
Esta reaccin la cataliza el aminocido oxidasa.
c) Hidroxilasas. Catalizan la introduccin de funciones
hidroxilo en sus sustratos utilizando oxgeno molecular como
donante.

.
Esta reaccin es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa.
2. Entre las transferasas tenemos.
a) Quinasas. Catalizan reacciones de transferencia de grupos
fosfatos, donde intervienen nuclesidos di y trifosfatados.

La primera reaccin es catalizada por la fructoquinasa y la

segunda por la glicerico-quinasa.
El resto de las transferasas reciben nombres derivados del
grupo que transfieren (transaminasas de grupos amino,
transmetilasas de metilos, transcarboxilasas de carboxilos,
etctera).
3. El grupo de las hidrolasas es el ms simple para
nombrar, pues basta con hacer terminar el nombre del
sustrato en el sufijo asa.

Esta enzima se denomina arginasa.

4. Las liasas son las ms difciles de nombrar, por ejemplo,
las hidratasas, que adicionan agua a los dobles enlaces.

Esta enzima se nombra fumrico hidratasa o simplemente

fumarasa, aunque este ltimo nombre no es correcto. Cuando
actan en reacciones biosintticas reciben el nombre de
sintasas.
.

.
Se nombra como ctricosintasa.
5. Las isomerasas reciben diferentes nombres, segn los
tipos de ismeros que intervienen en la reaccin. Como
regla se reserva el nombre de isomerasa para las
enzimas que interconvierten ismeros de funcin.

.
La enzima es la fosfohexosa isomerasa.
Las que interconvierten ismeros de posicin se designan
mutasas.

.
En este caso se denomina fosfoglucomutasa.
Las que interconvierten epmeros se denominan epimerasas.

En este caso ser la galactosa fosfato epimerasa.

6.

A las ligasas se les conoce en general como sintetasas y

para nombrarlas generalmente se utiliza el nombre del
producto en vez del sustrato, la acetil-CoA sintetasa
cataliza
la
reaccin
siguiente:

NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un
cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme
commission), seguidas de cuatro nmeros separados por
puntos. El primer nmero indica a cul de las seis clases
pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas
subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se
refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en
la reaccin.
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define
como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa,
el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es
un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la Dglucosa el que acepta el grupo fosfato.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Concentracin del sustrato. A mayor concentracin del
sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la
velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad,
un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto
en la velocidad de la reaccin.
Concentracin de la enzima. Siempre y cuando haya
sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la
enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.
Temperatura. Un incremento de 10C duplica la velocidad de
reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que
desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se
eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH. El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las
enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido.
Presencia de cofactores. Muchas enzimas dependen de los
cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar
adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentracin de la enzima para obtener una actividad
cataltica mxima.

ENZIMAS
REGULADAS
Y
NO
REGULADAS
CARACTERISTICAS O PROPIEDADES GENERALES DE
ESTAS