ENZIMAS

Los sistemas biocatalticos estn formados por una protena, denominada enzima, y sustancias no
proteicas, denominadas cofactores enzimticos. Las protenas realizan mltiples funciones en los
seres vivos: contraccin, transporte, regulacin, sostn, defensa, etc. En todos los casos existe en
el fundamento de su actividad un mecanismo de reconocimiento molecular, o sea, una interaccin
especfica entre la protena y una o ms sustancias. Las protenas especializadas en la funcin
cataltica reciben el nombre de enzimas y las sustancias sobre las cuales actan se denominan
sustratos.
Lo que distingue a las enzimas de las dems protenas es precisamente que, una vez producido el
reconocimiento molecular del sustrato, se realiza la transformacin de la sustancia reconocida, o
sea, como consecuencia de diferentes interacciones entre la protena enzimtica y su sustrato, este
experimenta un reordenamiento de sus elementos constituyentes, debido a la ruptura y formacin
de algunos enlaces qumicos. La sustancia que resulta de la accin de la enzima sobre el sustrato
recibe el nombre de producto.
Las reacciones qumicas que ocurren en los organismos vivos presentan casi siempre una energa
de activacin tan elevada, que en condiciones compatibles con la vida ocurriran a velocidades
casi nulas, con lo cual la vida (al menos en las condiciones actuales) sera prcticamente
imposible.
Las enzimas reconocen un solo sustrato y solo catalizan una de las transformaciones posibles de
ese sustrato. Desde el punto de vista estructural las enzimas difieren del resto de las protenas por
la existencia del centro activo, por ello, las propiedades particulares de las enzimas son aquellas
que derivan del centro activo. Teniendo en cuenta las caractersticas estructurales y funcionales
del centro activo se infiere que a un centro activo determinado solo podr unirse un sustrato (o un
nmero muy limitado de estos, que presenten una estructura muy similar), a esta propiedad del
centro activo, y por tanto de las enzimas, se le denomina especificidad de sustrato.

La especificidad de sustrato puede ser absoluta, cuando solo existe un sustrato capaz de ocupar el
centro activo de la enzima; o relativa, si se trata de un grupo de sustratos. An en este ltimo caso
se observa que la unin de sustratos diferentes no se produce con igual fortaleza, lo cual
manifesta que la enzima presenta una afinidad distinta por cada uno de los sustratos, y en la
mayora de los casos se destaca uno de ellos como el ms afn. Como ya fue estudiado, las dos
hiptesis de formacin del complejo enzima-sustrato permiten explicar de manera adecuada la
especificidad de sustrato de las enzimas.
Una vez que se ha producido la unin del sustrato al centro activo, solo alguno de los enlaces del
sustrato quedar al alcance de los grupos catalticos de la enzima; de esta forma la enzima podr
realizar una transformacin de ese sustrato, aunque este sea susceptible de varias
transformaciones, a esta propiedad del centro activo y por tanto de la enzima se le da el nombre
de especificidad de accin.
Considerando que la unin enzima-sustrato es muy especfica y que una vez formado el complejo
es una de las transformaciones posibles la que se lleva a cabo, podemos derivar una caracterstica
general del funcionamiento de los biocatalizadores. En todas las reacciones biocatalizadas se
obtiene siempre el nmero mximo de molculas del producto a partir del sustrato, sin que en las
reacciones aparezcan productos secundarios, como es frecuente en reacciones no catalizadas por
enzimas; esta regularidad de los procesos biolgicos moleculares es el contenido esencial del
principio de mxima eficiencia.
La unin y transformacin del sustrato ocurre en un sitio especfico de la superficie del enzima,
denominado centro activo. Las protenas enzimticas presentan dos regiones o sitios importantes,
uno de estos reconoce y liga al sustrato (sitio de reconocimiento) y el otro cataliza la reaccin
(sitio cataltico) toda vez que el sustrato se ha unido. Estos dos sitios estn adyacentes uno al otro
en la forma activa de la enzima y, en ocasiones, el sitio cataltico es parte del de reconocimiento;
estas dos regiones, en conjunto, reciben el nombre de centro activo.
Aunque las enzimas difieren mucho en estructura, especificidad y modo de catlisis, se puede
establecer un nmero de generalizaciones con respecto a la estructura de los centros activos

El centro activo representa una porcin pequea del volumen total de la enzima; muchos
de los residuos de aminocidos de la enzima no entran en contacto con el sustrato.

El centro activo de una enzima tiene un conjunto de grupos qumicos, ordenados

espacialmente de forma precisa; esto hace que el sustrato quede unido al centro activo de
forma tan ntima que casi ninguna otra molcula puede unirse.

El centro activo es una entidad tridimensional, este se presenta generalmente como una
cavidad, constituida segn los plegamientos que la cadena polipeptdica forma al
establecer su estructura terciaria.

Los aminocidos de las dos regiones del centro activo no necesariamente estn adyacentes
unos a otros en la cadena polipeptdica lineal; el acercamiento se produce como
consecuencia del plegamiento de la cadena.

El centro activo est situado superficialmente en la enzima, permite el acceso de las

molculas del sustrato con relativa facilidad.

Los grupos que intervienen en la formacin del centro activo realizan diferentes funciones. En la
estructura del centro activo se pueden distinguir varios componentes, cada uno de los cuales
contribuye a la funcin general, pero de forma diferente:

Eje peptdico. Formado por la parte montona de la estructura polipeptdica, cuyos

pliegues y repliegues contribuyen de manera importante a dar la forma tridimensional del
centro activo.

Grupos de ambientacin. Son cadenas laterales de aminocidos que se encuentran en el

centro activo y son de naturaleza apolar, contribuyen a que este presente caractersticas
que no permitan la entrada del agua; esta caracterstica provoca cambio en las propiedades
catalticas de otros grupos y, adems, permite que se refuercen las interacciones dbiles
entre la enzima y el sustrato.

Grupos de fijacin. Tambin son cadenas laterales de aminocidos que presentan grupos
funcionales capaces de establecer interacciones especficas con el sustrato; estas
interacciones suelen ser de tres tipos fundamentales.

La clasificacin de las enzimas se basa en la reaccin global que estas catalizan. De lo estudiado
hasta el momento se deduce que hay dos propiedades fundamentales de las enzimas y todas estas
derivan de las caractersticas del centro activo: gran eficiencia cataltica y elevada especificidad;
esta ltima, en sus dos aspectos, es la que sirve de fundamento a la clasificacin y nomenclatura
de las enzimas.
Se toma como fundamento la especificidad de accin, con lo cual se establecen seis grupos
principales, teniendo en cuenta la reaccin global que estas catalizan; estos grupos o clases
principales se dividen en subclases y subsubclases, segn otras caractersticas del tipo de
reaccin, como son los grupos involucrados, los cofactores necesarios, etctera.
Los grupos principales y su definicin son:
1. Oxidorreductasas. Son aquellas enzimas que catalizan las reacciones de oxidorre-duccin,
o sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un donante y un aceptor.
2. Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo qumico entre un donante y un
aceptor; se excluyen aquellas que transfieren electrones o sus equivalentes, pues
pertenecen a la clase anterior, y aquellas en que el aceptor del grupo es el agua, pues
pertenecen a la clase siguiente.
3. Hidrolasas. Catalizan la ruptura de enlaces qumicos con la participacin de las molculas
del agua.
4. Liasas. Catalizan reacciones en las cuales se produce la adicin o sustraccin de grupos
qumicos a dobles enlaces.
5. Isomerasas. Catalizan la interconversin de dos ismeros.

6. Ligasas. Catalizan la unin covalente de dos sustratos mediante la energa de hidrlisis de

nuclesidos trifosfatados, generalmente el ATP.
Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemtica y la recomendada. La sistemtica utiliza los
grupos principales, describe la reaccin y solo se utiliza en revistas y textos cientficos, donde se
requiere de un elevado grado de precisin; para su uso existe un cdigo de cuatro nmeros, donde
el primero representa la clase, el segundo la subclase, el tercero la subsubclase y el cuarto el
nmero de orden de la enzima, que aparece en una relacin publicada por la Comisin de
Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular, donde los autores deben
consultar cada vez que van a emplearla. La recomendada viene a ser una forma abreviada de la
sistemtica; su uso es comn, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en
cuenta tanto la especificidad de accin como la de sustrato y el nombre de la enzima termina en
el sufijo asa.
Para establecer los mecanismos bsicos de accin de la catlisis debemos tener en cuenta que Las
reacciones catalizadas por enzimas ocurren, al menos, en dos etapas: la de unin y la de
transformacin. An cuando cada enzima al catalizar una reaccin lo hace de una forma
particular, existen algunos hechos que son de tipo general y se manifiestan en todas las enzimas.
Todas las reacciones enzimticas se realizan, al menos, en dos etapas, una primera en la cual se
produce la unin fsica entre la enzima (E) y el sustrato (S), que da origen al complejo enzimasustrato (ES) y se forma de manera reversible, o sea, puede descomponerse nuevamente, dando
origen al sustrato y a la enzima libre. No debe confundirse el complejo enzima-sustrato con el
complejo activado que fue estudiado en el captulo anterior.
Una vez formado el complejo enzima-sustrato este puede realizar la transformacin del sustrato,
dando origen al producto (P) y a la enzima libre que est en condiciones de volver a iniciar el
proceso