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Talleres de Bioqumica
tanto en dos formas esteroismeras por lo menos; en las protenas solamente se encuentran
los esteroismeros L, que se hallan relacionados con el L- gliceraldehdo.
1)
La
Histidina:
a) Dibuja las estructuras del aminocido en cada punto de ionizacin.
b) Identifica los puntos en esta curva de titulacin correspondientes a las cuatro especies
inicas.
c) Identifica los puntos donde la carga neta es +2, +0,5, 0 y -1.
d) Identifica el punto en el que el pH es igual al pKa del grupo R. e) En cual o cuales pHs la
Histidina se comportara como buen amortiguador.
2) Por qu con solo 20 aminocidos (aa) pueden sintetizarse miles de protenas
diferentes?
El
anlisis por rayos X de protenas globulares tales como la mioglobina muestra que sus
cadenas se hallan plegadas muy compactamente, dejando poco espacio en el interior para
molculas de agua. Todos o casi todos los grupos R polares de las protenas globulares se
hallan sobre la superficie y estn hidratados; los residuos hidrofbicos permanecen ocultos en
el interior. En funcin de su secuencia aminoacdica, las protenas globulares contienen
cantidades muy variables de hlice o de conformacin . Los restos de prolina dan lugar a
curvaturas en los arrollamientos - heliciodales.
la estructura cuaternaria de protenas oligomricas tales como la hemoglobina, viene tambin
determinada por la secuencia aminoacdica primaria de los componentes de las cadenas
polipeptdicas. La hemoglobina puede unir cuatro molculas de oxgeno en una reaccin que
indica que las subunidades interaccionan de modo cooperativo. La unin del oxgeno va
acompaada por cambios de conformacin de las subunidades. Los cambios de estado
conformacional por la unin de ligandos se producen en muchas protenas oligomricas.
Puede explicarse bien por transiciones secuenciales de sucesivas subunidades o por
transiciones simtricas todo o nada de la molcula oligomrica completa.
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2. Explica brevemente los tipos caractersticos de la estructura terciaria de las protenas.
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3. Qu es un aminocido? Cul es su estructura? A qu se llama aminocidos esenciales?
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4. En qu consiste la desnaturalizacin de una protena? Se puede producir su
renaturalizacin?
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5. Explica cmo desempean las protenas la funcin del transporte.
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6. Realiza una clasificacin de los aminocidos proteicos. Escribe algn ejemplo de cada uno de
ellos.
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7. Sabras explicar de qu manera se consiguen la formacin y la estabilidad de protenas
fibrosas como el colgeno?
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8. Explica de qu depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempean las
protenas.
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9. Poseen todos los aminocidos un carbono asimtrico? Qu implica el hecho de que posean
dicho carbono?
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10. Qu diferencias hay entre la -hlice y la lmina plegada de la estructura secundaria de las
protenas?
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11. Qu es un grupo prosttico? Enumera los grupos de protenas que contengan un grupo
prosttico, indicando de qu sustancia se trata.
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12. Explica el carcter anftero de los aminocidos.
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13. De qu dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las
protenas?
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14. Realiza una clasificacin de las protenas simples atendiendo a su funcin.
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Muchas enfermedades e
infecciones producen una
prdida
continuada
de
nitrgeno en el cuerpo.
Este problema debe ser
compensado con un mayor
consumo
de
protena
diettica. Asimismo, los
nios tambin precisan ms
protena por kilogramo de
peso
corporal.
Una
deficiencia de protenas
acompaada de falta de
energa da origen a una
forma
de
malnutricin
proteico-energtica
conocida con el nombre de
marasmo,
que
se
caracteriza por prdida de
grasa corporal y desgaste de msculos.
En relacin a todo lo que usted a aprendido en clases, mas las lecturas
complementarias responda las siguientes preguntas de alternativas.
1. Cul es la definicin de protena?
a) Son polmeros constituidos por la unin mediante enlaces qumicos de unidades menores
denominadas nucletidos.
b) Son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e hidrgeno y generalmente
tambin oxgeno; pero en porcentajes ms bajos.
c) Son polmeros formados por la unin, mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor masa
molecular denominadas aminocidos.
d) Ninguna de las citadas anteriormente.
2. Qu tipo de funcin realiza el colgeno y en que consiste?
a) Defensiva; es un anticoagulante de la sangre.
b) Reserva; utilizado como nutriente durante el desarrollo embrionario.
c) Movimiento; utilizado durante la contraccin muscular
d) Estructural; mantiene unidos tejidos animales y forma tendones y matriz de huesos y cartlagos.
3. Cul de las siguientes protenas realiza una funcin de tipo hormonal que consiste en
disminuir el nivel de glucosa en la sangre?
a) Insulina
b) Queratina.
c) Dineina.
d) Ovoalbmina.
4. La estructura de un aminocido esta formada por:
a) Un carbono unido a un hidrgeno, un grupo cetona y un grupo amino.
b) Un carbono unido a un hidrgeno, un radical, un grupo amino y otro grupo carboxilo.
c) Un carbono unido a un radical y un grupo carboxilo.
d) Un nico hidrgeno unido a un grupo aldehido.
a) Base (por eso es el grupo amino el nico que finalmente queda ionizado.
b) cido (por eso es el grupo carboxilo el nico que finalmente queda ionizado.
c) Ambos, tanto cido como base.
d) Ninguno de ellos, ya que el aminocido mostrado no est ionizado.
9. El enlace peptdico es una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una
molcula de agua. Dicho enlace se forma cuando reaccionan:
a) El radical de un aminocido con el grupo amino de otro.
b) El grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro.
c) El radical de un aminocido con el grupo cido de otro.
d) El grupo amino de un aminocido con el grupo tambin amino de otro.
10. Expresa cuales son los enlaces que pueden girar en la siguiente fotografa:
a) Todos ellos.
b) Ninguno de ellos.
c) Los nicos enlaces que pueden girar son C-C y C-N ya que no estn dentro del
enlace
peptdico (este posee un carcter de doble enlace, supone una estructura
fija que no permite el
movimiento de los tomos que lo forman).
d) Unicamente los que se encuentran dentro del enlace peptdico, ya que este posee carcter
de un enlace simple.
11. A qu estructura pertenece la siguiente imagen?
a) Estructura secundaria.
b) Estructura terciaria.
c) Estructura primaria.
d) Estructura cuaternaria
a) Las diferencias existentes entre protenas con la misma funcin son muchas en especies alejadas
evolutivamente.
b) Se produce la prdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero con estructura primaria.
c) Las protenas debido a su gran tamao, forma disoluciones coloidales al disolverse.
d) Al ionizarse los radicales R se establecen puentes de hidrgeno con molculas de agua. La protena
que recubierta por molculas de agua que impide la unin de otras protenas, que provocaran su
precipitacin.
Las reacciones catalizadas por las enzimas son de 108 a 1020 veces ms rpidas que las
correspondientes reacciones no catalizadas. Una parte principal del incremento de velocidad
donde
Algunas enzimas estn biolgicamente adaptadas para desempear una funcin cataltica
adems de una reguladora. Las enzimas alostricas resultan moduladas por enlace no
covalente con algn metabolito especfico. Por regla general, catalizan la primera reaccin de
una secuencia multienzimtica y con frecuencia son inhibidos por el producto final de la
secuencia que se une a un centro regulador especfico, o alostrico de la molcula
enzimtica. Algunas enzimas alostricas son estimuladas por su modulador, que puede ser el
mismo sustrato. Las enzimas alostricas muestran una cintica atpica que no parece seguir
la ecuacin de velocidad clsica de Michaelis- Menten. Algunas enzimas alostricas muestran
curvas sigmoidales en la representacin de la velocidad inicial frente a la concentracin del
sustrato, mientras que otros muestran curvas hiperblicas no rectangulares. Cuando la
molcula del modulador se halla unida a su centro especfico, cambia el valor de la KM
aparente o de Vmax de la enzima. Casi todas las enzimas alostricas conocidas poseen
mltiples subunidades, que en algunos casos son de dos tipos; catalticas y reguladoras. Se
han propuesto varios para explicar el mecanismo de regulacin alostrico. El modelo de
simetra propone que la molcula de la enzima alostrica existe solamente en una de las dos
conformaciones posibles, activa o inactiva, mientras que el modelo secuencial postula que las
subunidades cambian de conformacin en una secuencia determinada; es decir, que no lo
hacen simultneamente, de modo que pueden existir estados intermedios con diferente
actividad cataltica. Otra clase de enzimas reguladoras experimentan su interconversin entre
las formas activas e inactivas por modificacin covalente de algn grupo especfico de la
molcula de la enzima debido a la accin de otras enzimas. Constituye un ejemplo la
glucgeno- fosforilasa, que se convierte en su forma b, inactiva, por hidrlisis enzimtica de
sus restos de serina fosforilados y por disociacin de su estructura tetramrica en una forma
dmera; esta ultima puede convertirse de nuevo en fosforilasa a, activa, mediante fosforilacin
enzimtica.
Algunas enzimas aparecen en formas mltiples, llamadas isozimas, dentro de una especie
determinada o tipo de clula. Contienen diferentes proporciones de dos o ms tipos de
cadenas polipeptdicas lo que determina que las formas isozmicas difieren en KM y Vmax.
Responda las siguientes preguntas.
1. Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.
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2. Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
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3. Diferencia entre cofactor y coenzima.
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4. Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre ella la
cantidad de sustrato presente en el medio de reaccin?
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5. Dnde actan los enzimas alostricos?
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6. Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
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7. En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro alostrico?
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8. Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores.
Qu es el centro activo?
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9. Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva.
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10. Principales tipos de coenzimas.
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11. Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos?
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En las reacciones catalizadas por enzimas, un incremento de la concentracin del sustrato aumenta la
velocidad de la reaccin hasta que se alcanza un punto en que dicha velocidad se hace independiente de
la concentracin del sustrato. En este punto la enzima se haya saturada y la reacciones de orden cero con
respecto al sustrato. Para cada enzima hay una concentracin de sustrato caracterstica (KM, la constante
de Michaelis- Menten) a la que la velocidad de la reaccin es la mitad de la reaccin mxima. La
reaccin cuantitativa entre la velocidad inicial de la reaccin, la concentracin del sustrato KM y la
velocidad mxima de una enzima viene dadas por la ecuacin de Michaelis- Menten. Su deduccin se
basa en la suposicin de que se forma un complejo enzima- sustrato que es reversible, como etapa
esencial de la catlisis. Las enzimas exhiben tambin un pH ptimo y un intervalo de temperatura en el
que son estables y activos.
Los inhibidores competitivos de las enzimas son aquellos que reaccionan reversiblemente con la enzima
libre en competencia con el sustrato para formar un complejo enzima-inhibidor; su accin puede
invertirse por incremento de la concentracin del sustrato. Los inhibidores competitivos no reaccionan
con la enzima libre, pero se combinan reversiblemente con el complejo enzima- sustrato, impidiendo la
formacin de los productos. Los inhibidores no competitivos reaccionan reversiblemente tanto con la
enzima libre como con el complejo enzima- sustrato. Los inhibidores irreversibles, producen una
modificacin qumica permanente de algn grupo funcional esencial en la molcula de la enzima. Las
experiencias cinticas se utilizan para distinguir entre los diversos tipos de inhibicin reversible de las
enzimas; las representaciones dobles recprocas son especialmente tiles para el anlisis de estos datos
cinticos.
En las reacciones bisustrato de desplazamiento simple al azar, la enzima forma un complejo ternario con
ambos sustratos, los cuales pueden adicionarse en cualquier orden. En las reacciones de desplazamiento
simple ordenadas, existe una secuencia obligatoria en la adicin de los sustratos para formar el complejo
ternario. En las reacciones de doble desplazamiento, o ping- pong, un sustrato reacciona con la enzima y
su correspondiente producto se libera antes de que se combine con el otro sustrato.
Actividad
En base a los contenidos tratados en clases y a la lectura post sesin, responda las siguientes preguntas.
1. Defina:
a) Efector negativo
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b) Sitio regulador
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c) Cooperatividad
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d) Isoenzima
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2.Describa las diferencias que existen entre los sitios catalticos y sitios reguladoras de una enzima
alostrica.
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3. Dibuje un grfico para cada situacin cintica
a) Velocidad inicial versus concentracin de enzima
b) Velocidad inicial versus concentracin de sustrato para una enzima que obedece la ecuacin de
Michaelis-Menten