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SINTESIS DE QUIMICA
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NOMBRE: _____________________________________________

AMINOCIDOS Y PROTEINAS

Los aminocidos constituyen una clase de compuestos orgnicos que contienen

simultneamente los grupos funcionales amino (NH2) y carboxilo (COOH).
Aquellos que forman parte de las protenas en los seres vivos poseen los grupos
COOH y NH2 unidos al carbono a (el carbono adyacente al carbono carbonilo),
por lo que se conocen como a-aminocido. La estructura general de un aminocido es:

La identidad del grupo R diferencia un aminocido de otro. Por ejemplo, en la

glicina R es un tomo de hidrgeno, mientras que en la alanina es un radical CH3.
Los aminocidos son como los ladrillos de una construccin a partir de los cuales
se fabrican las protenas. Aunque existen ms de 300 aminocidos diferentes en la

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naturaleza, slo 20 hacen parte de las protenas presentes en los seres vivos. Las
protenas constituyen un tipo de macromolcula con mltiples funciones.
Las protenas son polmeros cuyos monmeros son los aminocidos. Las
propiedades biolgicas de protenas se relacionan con el tipo de aminocidos
constituyentes y el orden en que estos se encuentren acoplados. Estas
condiciones determinan la estructura tridimensional de las protenas, la cual tiene
gran importancia biolgica. Las protenas desempean funciones muy variadas en
los organismos vivos. Por ejemplo, constituyen el soporte fsico del cuerpo, en el
metabolismo, sirven como hormonas, portadores de vitaminas, oxgeno y bixido
de carbono y como enzimas. Tambin llevan a cabo actividades de sealizacin y
defensa. As, la piel y las uas estn hechas de queratina, la seda de fibrona, los
tendones y los cartlagos de colgeno, para nombrar slo algunos ejemplos de
protenas estructurales. Las hormonas insulina y glucagn son ejemplos de
protenas con funcin reguladora. Especficamente, estas hormonas se encargan
de regular los niveles de glucosa en la sangre. Por ltimo, los anticuerpos son
tambin protenas encargadas de la defensa del organismo.
Clasificacin de los aminocidos
Lo que caracteriza a los diferentes aminocidos es el grupo R unido al carbono .
En este sentido, existen aminocidos neutros, cidos y bsicos. En los neutros
el grupo R carece de carga y las cargas de los grupos NH2 y COOH disociados,
se equilibran. En este caso, R puede ser aliftico o aromtico. En los cidos, R
presenta un grupo COOH adicional, por lo que a pH neutro (cerca de 7,3 en el
interior de las clulas) estos aminocidos se encuentran disociados, como iones
carboxilato. Por ltimo, los bsicos poseen un grupo R capaz de protonarse, por

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ejemplo, un grupo amino, el cual al pH celular se encuentra en forma de ion
amonio.
De acuerdo con los requerimientos nutricionales de los organismos, los
aminocidos se clasifican como esenciales y no esenciales. Los primeros son
aquellos que un organismo no puede sintetizar por s mismo y por consiguiente
deben obtenerse a travs de la dieta. Para el hombre los aminocidos esenciales
son los siguientes: triptfano, lisina, fenilalanina, leucina, isoleucina, valina,
treonina y metionina.

Tabla 1. Clasificacin de los aminocidos de acuerdo con el tipo de radical R

unido al carbono . Entre parntesis se indica la abreviatura del nombre.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

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De acuerdo con el nmero de aminocidos que se encuentren acoplados, las

cadenas se denominan di, tri, tetra o polipptidos. Un pptido es una protena
relativamente pequea, de 50 o menos aminocidos. Cuando la cadena de
aminocidos es mayor se habla de protenas, en forma general.
Por otro lado, si una protena se compone nicamente de -aminocidos se
denomina simple, mientras que, si posee otros compuestos orgnicos en su
estructura, como carbohidratos, lpidos o fosfatos, entre otros, se trata entonces de
una protena conjugada. Estos grupos, no proteicos reciben el nombre de grupos
prostticos. Por ltimo, las protenas se dividen en fibrosas y globulares, de
acuerdo con su forma.

Las fibrosas estn constituidas por cadenas lineales de polipptidos,

arreglados en filamentos, por lo que suelen ser de consistencia oleosa e
insoluble en agua. Estos rasgos hacen que sean materiales muy
resistentes, por lo que encontramos protenas fibrosas en las uas, los
msculos o los tendones.

Por su parte, las protenas globulares son semiesfricas, compactas,

poseen cierta movilidad y son solubles en agua, razones por las cuales son,
en su mayora, enzimas.

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PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

Fsicas: Los aminocidos cuyo grupo R es apolar son hidrfobos, es decir,

no solubles en agua, mientras que aquellos en los cuales R es polar son
hidrfilos y solubles en agua. En general, los aminocidos son slidos
cristalinos inicos. Sus puntos de fusin son ms altos que los
correspondientes a molculas orgnicas de peso molecular semejante.

Qumicas: Al poseer en la molcula un grupo carboxilo y un grupo amino,

los aminocidos presentan carcter anftero, es decir, actan como cidos

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y como bases dependiendo del medio donde se encuentren. Si la solucin
est saturada con iones H+ (pH bajo), ambos grupos se encuentran
protonados (como COOH y NH+3, respectivamente), por lo que el
aminocido tiene una carga positiva. En medios bsicos, el grupo COOH se
encuentra disociado, como COO- y el grupo amino se presenta como NH2,
por lo que el aminocido posee carga negativa. En otras palabras, ambos
grupos ceden protones a la solucin. De acuerdo con lo anterior, en algn
valor de pH un aminocido dado se encuentra en equilibrio, en forma de ion
dipolar neutro, con el grupo carboxilo disociado (COO -) y el grupo amino,
protonado (NH+3). Este valor se conoce como punto isoelctrico.

El punto isoelctrico de cada aminocido depende de su estructura. As, los

aminocidos neutros presentan su punto isoelctrico cerca al pH neutro, mientras
que los aminocidos cidos, encuentran el equilibrio a pH ms bajo, de manera
que se logre inhibir la disociacin del grupo COOH adicional. De modo similar, los
aminocidos bsicos tienen puntos isoelctricos a pH ms alto, para as evitar la
protonacin del segundo grupo amino.

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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin: cuando las protenas se calientan, se exponen a la

accin de radiacin ultravioleta o se tratan con soluciones de diferente
naturaleza, alcohol, cidos o bases diluidas, acetona, etc. Experimentan
cambios muy notables en su solubilidad y en sus propiedades biolgicas.
En la mayora de los casos estos cambios son irreversibles. Estudios
realizados con rayos X muestran que la desnaturalizacin de las protenas
origina una disposicin ms al azar de las molculas del polmero de
protena.

Punto isoelctrico: dado que los extremos N-terminal y C-terminal de una

protena conservan la capacidad de ionizarse dependiendo del medio en
donde se encuentre dicha protena, es posible definir el punto isoelctrico
de un polipptido como el pH al cual los iones positivo y negativo se
encuentran en equilibrio. Este valor, al igual que en los aminocidos, vara
de una protena a otra.

Reacciones coloreadas: existen una serie de pruebas qumicas para

determinar la presencia de protenas en una solucin o para identificar tipos
especficos de aminocidos en una protena. Las pruebas ms importantes
son:
Reaccin de Biuret: al mezclar una solucin diluida de sulfato
cprico y urea con una solucin de protena dbilmente alcalina
aparece un color entre rosado y violeta. Esta prueba es muy general
y sirve para detectar la presencia de protenas y pptidos.

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Reaccin xantoproteica: el cido ntrico concentrado reacciona
con los ncleos aromticos de los aminocidos, formando
compuestos nitrados de color amarillo intenso. Por lo tanto, esta
prueba sirve para determinar la presencia de aminocidos
aromticos (tirosina, triptfano y fenilalanina).

Hidrlisis: los enlaces peptdicos de una protena cualquiera se pueden

romper si se la trata con un cido fuerte (por ejemplo, HCl o H 2SO4) a altas
temperaturas (110 C). Si las condiciones son ms suaves, se consigue una
hidrlisis parcial, en la cual se obtienen segmentos peptdicos ms
pequeos que los iniciales. En los seres vivos, la hidrlisis de protenas se
realiza enzimticamente y con una alta selectividad, que permite romper la
protena en puntos especficos. Por ejemplo, la tripsina, es una enzima
digestiva que rompe las uniones peptdicas solamente entre lisina y
arginina.

SNTESIS DE AMINOCIDOS

A partir de cidos -halogenados: cuando un cido -halogenado se

trata con amoniaco se obtiene el aminocido correspondiente:

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Observa que el grupo R presente en el cido se conserva en el aminocido,
por lo que, a travs de este mtodo es posible sintetizar aminocidos
especficos.

Sntesis cianhdrica: llamada tambin mtodo de Strecker, se fundamenta

en la accin del cido cianhdrico sobre el grupo carbonilo de un aldehdo,
para formar una cianhidrina, que luego, en presencia de amoniaco,
experimenta la sustitucin de un grupo OH por un NH2, dando lugar a un
amino-nitrilo. Este compuesto, por hidrlisis, genera el aminocido. A
continuacin se muestra la sntesis de fenilalanina, a travs de este
mtodo:

SNTESIS DE PROTENAS
La informacin gentica se encuentra codificada en los cidos nucleicos,
especficamente en el cido desoxirribonucleico o ADN, de tal manera que la
maquinaria encargada de la sntesis de protenas en las clulas decodifica o
descifra este lenguaje cada vez que una nueva protena va a ser fabricada. La
transferencia de informacin desde el ADN hasta esta maquinaria se lleva a cabo
gracias a la accin de otro cido nucleico, el ARN o cido ribonucleico. Dos tipos
de ARN intervienen en la sntesis de protenas: el ARNmensajero (ARNm) y el ARNde
transferencia

(ARNt). El primero se encarga de copiar la informacin que est en el ADN

de los cromosomas y transportarla fuera del ncleo hasta la maquinaria de

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sntesis. El ARNt por su parte, traduce el mensaje al lenguaje de los aminocidos,
de modo que transfiere uno a uno, y en el orden correcto, los aminocidos que
deben ser ensamblados para formar la protena deseada.
El proceso de sntesis de protenas se puede resumir en tres etapas:

Iniciacin: el primer paso en la sntesis de protenas es el ensamble del

ARNm

un

ribosoma.

Luego,

una

molcula

de ARN t,

que

es

complementaria con una seccin especfica del ARN m se une a este y

traduce la primera parte del mensaje: el nombre del primer aminocido que
debe ser colocado.

Elongacin: en seguida, un segundo ARN t se acopla con la siguiente

seccin del ARNm y transporta el segundo aminocido, que es unido al
primero a travs de un enlace peptdico, gracias a la accin de una enzima,
conocida como peptidiltransferasa. Este paso se repite tantas veces como
aminocidos haya en la protena que se est fabricando.

Terminacin: la elongacin se detiene cuando se llega a una seccin del

ARNm en la cual se lee la orden de detener el proceso, por lo que los ARNt
cesan de transportar aminocidos y el nuevo polipptido es liberado al
citoplasma celular.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La mayora de las propiedades biolgicas, fsicas y qumicas de las protenas,
dependen de la forma tridimensional de las molculas. Los diferentes rasgos de
esta forma son la estructura de una protena.

Estructura primaria: describe la sucesin de aminocidos que forman la

cadena polipeptdica, sin tener en cuenta las interacciones internas entre
diferentes aminocidos de dicha cadena, que puedan ocasionar su
plegamiento.

Estructura secundaria: en este nivel de estructura se describe la

interaccin entre diferentes secciones polares de la cadena peptdica.
Generalmente, estas interacciones se dan entre los grupos amino
(especficamente residuos NH) y carboxilo (residuos C=O) de diferentes
aminocidos, dando como resultado la formacin de puentes de hidrgeno.
En algunas protenas, como las queratinas de lana, pelos y uas, los
puentes de hidrgeno ocurren con una periodicidad tal que se forma una

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hlice regular, en la cual cada vuelta consta de 3,6 aminocidos. Esta
conformacin espacial se conoce como hlice . Existe adems otra
conformacin, conocida como lmina , en la cual varias cadenas
peptdicas, se encuentran acopladas paralelamente, a travs de puentes de
hidrgeno entre grupos C=O y NH de diferentes cadenas.

Estructura terciaria: describe el plegamiento de estructuras secundarias

como hlices y lminas, sobre s mismas. Las fuerzas causantes de doblar
estas estructuras son: puentes disulfuro, formados entre aminocidos como
cistena y metionina y, fuerzas de repulsin y atraccin entre aminocidos
hidrfobos e hidrfilos con respecto al medio acuoso circundante. De esta
forma, los aminocidos hidrfobos tienden a ubicarse en el interior de las
protenas, lo ms alejados posible del agua del medio, mientras que los
hidrfilos se ubican en la periferia. El resultado es una estructura
tridimensional plegada y enrollada sobre s misma en patrones complejos.
Las protenas globulares son ejemplos de este tipo de conformacin.

Estructura cuaternaria: se refiere a la forma en que se agrupan varias

protenas (con una estructura terciaria definida) para formar grandes
agregados, multimricos. Las diferentes protenas se unen a travs de
enlaces dbiles, no covalentes como puentes de hidrgeno y uniones
electrostticas.

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas cumplen numerosas funciones dentro de los organismos vivos,
constituyendo cerca del 50% del peso seco de la mayora de los organismos. A
continuacin mencionaremos algunas de las ms importantes, profundizando
especialmente en la accin enzimtica de estas macromolculas.

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Funcin estructural
Las protenas son el material del cual estn hechas muchas estructuras de soporte
y proteccin externa, como la membrana celular, los cilios y los flagelos, las uas,
la piel y el pelo, los tendones y los msculos y las telaraas, entre otras.
Funcin de transporte
Algunas protenas transportan sustancias de un lugar a otro dentro del organismo.
Por ejemplo, la hemoglobina presente en los glbulos rojos de la sangre, es la
responsable de la fijacin y el transporte de oxgeno, desde los pulmones hacia
todas las clulas del cuerpo. De manera similar, la mioglobina, en los msculos,
almacena el oxgeno necesario para la actividad muscular.
Funcin de defensa
Los anticuerpos, que defienden al organismo de agresores externos son protenas
altamente especficas, que slo actan en contra de determinados patgenos,
como si fueran una imagen especular de estos que los neutralizan. Los patgenos
o agresores contienen antgenos, que son protenas opuestas a los anticuerpos.

Funcin enzimtica
Las enzimas son catalizadores biolgicos que hacen posible la ocurrencia de
reacciones vitales para los organismos, que de otra forma no ocurriran o para las
cuales seran necesarias temperaturas demasiado altas para permitir la
supervivencia de dicho organismo.

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Cmo actan las enzimas?
Como hemos dicho, muchas reacciones no podran ocurrir bajo las condiciones de
pH y temperatura del cuerpo de la mayora de los organismos que habitan la
Tierra. Las enzimas son las responsables de que dichas reacciones tengan lugar.
Para ello, las enzimas actan como una especie de puente que pone en contacto
el o los reactantes y facilita la formacin del o los productos. La molcula que se
modifica para dar lugar al producto (P) y sobre la cual acta directamente la
enzima se denomina sustrato (S) de la enzima. Cada enzima acta
especficamente sobre un nico sustrato o sobre un conjunto de sustratos muy
similares en cuanto a la forma tridimensional de las molculas.
Coenzimas y cofactores
Muchas enzimas necesitan una segunda molcula para cumplir su funcin
cataltica, que puede ser de carcter orgnico o inorgnico.
Las enzimas, sin su correspondiente cofactor o coenzima son inactivas y se
denominan apoenzimas.
Coenzimas: son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, que por lo
general deben ser obtenidas de fuentes externas al organismo que las requiere,
pues este no es capaz de sintetizarlas. Las vitaminas son coenzimas, que deben
ser ingeridas en la dieta en dosis muy pequeas, pero sin las cuales, muchos
procesos metablicos se ven alterados
Cofactores: entre los ms importantes estn los iones Zn 2+, Co3+, K+, Fe2+, Mg2+ y
Mn2+. Estos elementos deben ser ingeridos diariamente en dosis muy bajas, por lo
que se conocen como oligoelementos o minerales traza.

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Conformacin de las enzimas

Para que una enzima pueda ejercer su accin cataltica debe poseer una
conformacin tridimensional especial. Cuando se pierde dicha conformacin, ya
sea por cambios en la temperatura y el pH del medio o por la presencia de iones u
otros reactivos, la enzima pierde su capacidad cataltica. La desnaturalizacin de
las protenas implica la prdida de la conformacin espacial de las mismas y por
tanto de su capacidad funcional.

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