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REPUBLIQUE ALGERIENNE DEMOCRATIQUE ET POPULAIRE

MINISTERE DE LENSEIGNEMENT SUPERIEUR ET DE LA


RECHERCHE SCIENTIFIQUE
UNIVERSITE MOHAMMED EL BACHIR EL IBRAHIMI
BORDJ BOU ARRERIDJ
FACULTE DES SCIENCES DE LA NATURE ET DE LA VIE ET SCIENCES
DE LA TERRE ET DE LUNIVERS
DEPARTEMENT DES SCIENCES BIOLOGIQUES
DOMAINE : SCIENCES DE LA NATURE ET DE LA VIE
FILIERE : BIOLOGIE

Mastre II : analyse et contrle de qualit des denres alimentaires

Expos sur

LA BIOLOGIE
MOLCULAIRE
Prsent par :
Benahmed Amel

Propos par :
Dr Bettache.A

Chergui Messaouda
Rebai Khalil

Table des matires


Introduction
Historique

Prsent par :

2015-2016

Benahmed Amel
Chergui Messaouda
Rebai Khalil

Partie I : La structure des acides nucliques


Chapitre : : Molcules simples
.1.Phosphates
.2.Ribose, dsoxyribose
.3.Bases puriques
.4.Bases pyrimidiques
.5.Nuclosides et nuclotides
.6.Nomenclature des units nuclotidiques
.7.Liaisons hydrogne
.8.Hybridation
Chapitre : Les acides nucliques
.1.Acide ribonuclique
.2.Les extrmits 5 et 3 dun acide nuclique
.3.Structure secondaire du RNA
.4 Acide dsoxyribonuclique
.5. La double hlice (modle rubans)
.6. La double hlice (travers)
.7. La double hlice (axe)
.8. Nuclosome
.9. Fibre de chromatine
.10. Condensation et hydrolyse des nuclotides
.11. Complmentarit des bases
Partie II : la biosynthse des macromolcules
Chapitre :
.1.la rplication :
.2.la synthse dARN
.3. la synthse des protines
Conclusion
Rsume
Rfrences bibliographiques

Liste de figure :
Figure 01 : les structures de phosphate.

Figure 02 : la diffrence de la structure de Ribose, dsoxyribose.


Figure 03 : la structure des bases azotes Purique.
Figure 04 : la structure des bases azotes Pyrimidine.
Figure 05 : Exemples de nuclosides Thymidine, Adnosine.
Figure 06: Exemples de nuclotides, AMP, dTMP.
Figure 07 : liaison hydrogne.
Figure 08 : hybridation A-T et hybridation G-C.
Figure 09 : structure dacide ribonuclique.
Figure 10 : Les extrmits 5 et 3 dun acide nuclique.
Figure 11 : structure dARN boucle tige.
Figure 12 : des liaisons H de type Hoogsteen.
Figure 13 : des liaisons H de type Hoogsteen dans les pseudonoeuds.
Figure 14 : structure de double hlice selon le modle rubans.
Figure 15 : structure de double hlice selon le mode traverse.
Figure 16 : la double hlice selon laxe.
Figure 17 : structure de nuclosome.
Figure 18 : Modles de la fibre de 30 nm.
Figure 19 : structure de fibre chromatine.
Figure 20 : Condensation et hydrolyse des nuclotides.
Figure 21 : Complmentarit des bases.
Figure 22 : Rplication de l'ADN.
Figure 23 : reprsente ltape de transcription.
Figure 24 : les tapes dinitiation.
Figure 25 : modle d'une sous-unit 40S avec eIF-3.
Figure 26 : ltape dlongation.
Figure 27 : formation de la liaison peptidique.

Liste de tableau :

Tableau 01 : Nomenclature des principaux nuclosides.


Tableau 02 : Nomenclature des principaux nuclotides.
Tableau 03 : nomenclature des nuclotidique.
Tableau 04 : Facteurs d'initiation de la traduction chez les Eucaryotes et leurs fonctions.
Tableau 05 : Code gntique.

Liste des abrviations :

A : Adnine.
ADN : Acide dsoxyribonuclique.
AMP : Adnosine-5'-monophosphate.
ARN : Acide ribonuclique.
ARNm : acide ribonuclique messager.
ARNpol : ARN polymrases.
ARNr : acide ribonuclique ribosomique.
ARNsn : acide ribonuclique small nuclear.
ARNt : acide ribonuclique transfire.
C : Cytosine.
dTMP : Dsoxythymidine-5'-monophosphate.
G : Guanine.
H : Hydrogne.
H1,2, 3, : Histone
RNPpn: ribonucloprotines nuclaire.
SSB: stranded binding protein.
T : Thymine.
TBP : TATA box-Binding Protein.
TFII: Transcription Factor for RNApolymerase II.
U : Uracile.

Introduction :

La biologie molculaire (parfois abrge bio. mol.) est une discipline scientifique au
croisement de la gntique, de la biochimie et de la physique, dont l'objet est la
comprhension des mcanismes de fonctionnement de la cellule au niveau molculaire. Le
terme biologie molculaire , utilis la premire fois en 1938 par Warren Weaver, dsigne
galement l'ensemble des techniques de manipulation d'acides nucliques (ADN, ARN),
appeles aussi techniques de gnie gntique.
La biologie molculaire est apparue au XXe sicle, la suite de l'laboration des lois de
la gntique, la dcouverte des chromosomes et l'identification de l'ADN comme support
chimique de l'information gntique.
Quelles sont les molcules tudie par la biologie molculaire ? Et quelle sont les
mcanismes tudie par cette discipline ?

Historique :
1953 : Dcouverte de la double hlice (Watson et Crick).
1953 : un modle du code gntique (Gamow).
1956 : l'ARN est dcouvert.
1958 : modle semi-conservatif de la rplication (Meselson et Stahl).
1960 : Dcouverte de l'ARN messager (Monod).
1961->1966 : le dcryptage du code gntique (Nirenberg et Matthaei) grce la synthse de
protines in vitro partir d'un ARN poly-U.
Affinage du "dogme central" de la biologie molculaire.
1965 : L'opron lactose (Jacob et Monod).

Etude de l'activit de la Beta-galactosidase.


Modle de la rgulation de l'expression des gnes. (Lionnet et Croquette., 2010)

Partie I : La structure des acides nucliques.


Chapitre 01 : les molcules simples
1-1 phosphate :
Les acides nucliques sont composs de molcules simples comme lacide
phosphorique(PO4H3), des oses 5 carbones (pentoses) et des bases azotes (purines ou
pyrimidines).
Le phosphate inorganique est un ion stable form partir de lacide phosphorique
PO4H3. On lcrit souvent Pi. (Housset et Raisonnier., 2009)
Des esters de phosphate peuvent se former entre un phosphate et un groupement
hydroxyle libre (alcool, nol, phnol...). (Housset et Raisonnier., 2009)
La condensation dun phosphate et dun autre acide, par exemple un autre phosphate,
donne un anhydride. Il y a aussi des anhydrides mixtes avec les acides carboxyliques par
8

exemple. Le pyrophosphate est un ion driv de lacide pyrophosphorique (P 2O7H4), qui est
lui-mme un anhydride dacide phosphorique. (Housset et Raisonnier, 2009)

Figure 01 : les structures de phosphate (Housset. C. et Raisonnier. A., 2009)

1-2 Ribose, dsoxyribose :

Ribose :
Le ribose est un pentose de la srie D, dont tous les hydroxyles sont orients droite
(reprsentation de Fisher). Dans les acides ribonucliques (RNA), il est cyclis en
ribofuranose : anomre spcifiquement. (Housset et Raisonnier., 2009)

Dsoxyribose :
Le dsoxyribose, composant des acides dsoxyribonucliques (DNA) est driv du
ribose par une rduction de la fonction alcool secondaire du carbone n2. Le
dsoxyribose confre cet acide nuclique une plus grande stabilit propre sa
fonction de conservation de linformation gntique. (Housset et Raisonnier., 2009)

Figure 02 : la diffrence de la structure de Ribose, dsoxyribose


(Housset et Raisonnier.,2009)
1.3 Bases puriques :
Les bases azotes sont des molcules aromatiques dont le noyau est soit une purine
(bases puriques), soit une pyrimidine (bases pyrimidiques). (Housset et Raisonnier., 2009)
Les bases puriques sont au nombre de 2 : ladnine et la guanine. Les purines ont un
double noyau aromatique comportant gauche un cycle hexagonal de 4 carbones et 2 azotes
et droite un cycle pentagonal de 3 carbones (dont 2 communs avec le prcdent) et 2 azotes.
(Housset et Raisonnier., 2009).
Ladnine est constitue dun noyau purine dont le carbone 6 est substitu par une
fonction amine. Elle est la seule des bases nucliques dont la formule ne contient pas datome
doxygne. (Housset et Raisonnier., 2009).
La guanine est constitue dun noyau purine dont le carbone 2 est substitu par une
fonction amine et le carbone 6 par une fonction ctone. (Housset et Raisonnier., 2009)

Figure 03 : la structure des bases azotes Purique (Housset et Raisonnier., 2009).


1.4 Bases pyrimidiques :

10

Les bases pyrimidiques sont au nombre de 3 : la cytosine, luracile et la thymine. .


(Housset et Raisonnier., 2009).
Les pyrimidines ont un noyau aromatique hexagonal de 4 carbones et 2 azotes. .
(Housset et Raisonnier., 2009).
La cytosine est constitue dun noyau pyrimidine dont le carbone 4 est substitu par une
fonction amine et le carbone 2 par une fonction ctone. . (Housset et Raisonnier., 2009).
Luracile est constitu dun noyau pyrimidine dont les carbones 2 et 4 portent des
fonctions ctone. (Housset et Raisonnier., 2009)
La thymine est aussi constitue dun noyau pyrimidine dont les carbones 2 et 4 portent
des fonctions ctone, mais dont le carbone 5 est substitu par un mthyle. (Housset et

Raisonnier., 2009).

Figure 04 : la structure des bases azotes Pyrimidine (Housset et Raisonnier., 2009)

1-5 Nucloside et Nuclotide :

Un nucloside :

Est une molcule forme soit d'un ribose soit d'un dsoxyribose avec soit une base purique
soit une base pyrimidique. La liaison se fait entre le carbone c1' du pentose (ribose ou
dsoxyribose) et l'azote n9 de la base purique ou n1 de la base pyrimidique. Le pentose est
sous la forme furanose et la liaison osidique est sous la forme . (anonyme., 2012)

11

Tableau 01 : Nomenclature des principaux nuclosides (anonyme., 2012)


Base
Adnine
Guanine
Uracile
Cytosine
Thymine

Ribonucleoside
Adnosine
Guanosine
Uridine
Cytidine
Thymine ribonucloside (rare)

Desoxyribonucleoside
Dsoxyadnosine
Dsoxyguanosine
Dsoxyuridine
Dsoxycytidine
Dsoxythymidine ou thymidine

Figure 05 : Exemples de nuclosides Thymidine, Adnosine (anonyme., 2012)


Un nuclotide
(Ou nucloside-monophosphate) est un nucloside avec un phosphate sur le carbone c5' du
pentose, on parle aussi d'ester phosphorique de nuclosides. (anonyme., 2012)
Tableau 02 : Nomenclature des principaux nuclotides (anonyme., 2012)
Base
Adnine

Uracile

Ribonucloside-5'-monophosphate
Adnosine-5'-monophosphate =
AMP
Guanosine-5'-monophosphate =
GMP
Uridine-5'-monophosphate = UMP

Cytosine

Cytidine-5'-monophosphate = CMP

Guanine

12

Dsoxyribonucloside-5'-mnophosphate
Dsoxyadnosine-5'-monophosphate =
dAMP
Dsoxyguanosine-5'-monophosphate =
dGMP
Dsoxyuridine-5'-monophosphate =
dUMP
Dsoxycytidine-5'-monophosphate =
dCMP

Thymin
e

Thymine riboside-5'-monophosphate
(rare)

Dsoxythymidine-5'-monophosphate =
dTMP

Figure 06 : Exemples de nuclotides, AMP, dTMP (anonyme., 2012)


Motif structural de base (monomre) des acides nucliques, form de lassemblage de
plusieurs molcules : un sucre (ribose pour lARN, dsoxyribose pour lADN), un acide
phosphorique et une base azote (dans le cas de lARN cette base peut tre A, C, G ou U ;
idem dans le cas de lADN, except que lUracile est remplac par la Thymine - T). (Quinkal
I., 2003)

1-6 Nomenclature des units nuclotidique :


Tableau 03 : nomenclature des nuclotidique (Anonyme1., 2015)
Bases azotes
Nom
cytosine
Uracile
Thymine
Adenine
guanine
xanthine
Hypoxanthine

Symbole
Cyt
Ura
Thy
Ade
Gua
Xan
Hyp

Ribonuclosides
Nom
Symbole
Cytidine
Cyd
Uridine
Urd
thymidine* Thd
Adenosine
Ado
Guanosine
Guo
Xanthosine Xao
inosine
Ino

Les noms des nuclosides ont comme suffixe :


- "osine" pour les nuclosides puriques
- "idine" pour les nuclosides pyrimidiquess
13

Dsoxyribonuclosides
Nom
2'-dsoxycytidine
2'-dsoxyuridine
(2'-dsoxy)thymidine*
2'-dsoxyadnosine
2'-dsoxyguanosine
2'-dsoxyxanthosine
2'-dsoxyinosine

Symbole
dCyd
dUrd
dAdo
dGuo
dXao
dIno

*Le nom de thymidine a t consacr pour la 2'-dsoxythymidine : pour diffrencier ce


ribonucloside, on le dsigne sous le nom de ribosylthymidine.

1-7 Liaisons hydrogne:


Les bases (hydrophobes) sont empiles l'intrieur; leur plan est
perpendiculaire l'axe de la double hlice. Lextrieur (phosphate et
sucre) est hydrophile. (anonyme2., 2015)
Les liaisons hydrogne entre les bases d'un brin et les bases de l'autre
brin maintiennent les 2 brins unis (lignes pointilles sur le dessin).
(anonyme2., 2015)
Une purine sur un brin se lie obligatoirement une pyrimidine sur l'autre
brin. En corollaire, le nombre de rsidus purine est gal au nombre de
rsidus pyrimidine. (anonyme2., 2015)

A se lie T (par 2 liaisons hydrogne).


G se lie C (par 3 liaisons hydrogne: liaison plus stable: 5.5 kcal vs
3.5 kcal).

Note: la composition en A de l'ADN est donc gale la composition en T,


et la composition en ADN est gale la composition en C. (anonyme2.,
2015)
Cette correspondance stricte (A<->T et G<->C) fait que les 2 brins sont
complmentaires. Lun est le gabarit, le moule, la matrice de l'autre, et
rciproquement, inversement, et vice versa: cette proprit permet la
rplication exacte (rplication semi-conservative: un brin -le moule - est
conserv, un nouveau est synthtis ("de novo") sur ce moule, de mme
pour l'autre brin, autre moule, conserv, permettant un brin d'tre
synthtis de novo. (anonyme2., 2015)

14

Figure 07 : liaison hydrogne (anonyme2., 2015)

1-8 Hybridation :
Proprit caractristique et essentielle des molcules dacides nucliques, qui leur confre
leur capacit de transfert de linformation. Deux chanes (ou brins) ont tendance sapparier
pour former des doubles brins (ADN/ADN, ADN/ARN ou ARN/ARN), selon un mcanisme
rappelant celui dune fermeture clair. Il faut pour cela que les nuclotides qui les composent
soient complmentaires, cest--dire quen face dun nuclotide (A) se trouve un (T) ou un
(U), et en face dun (C) se trouve un (G), et rciproquement. (Quinkal I., 2003)
Cette proprit intervient lors de la rplication, de la transcription et de la traduction. Cest
par ailleurs sur lhybridation que sont bass les principes de nombreuses techniques de
biologie molculaire (squenage, puces ADN) (Quinkal I., 2003)

Figure 08 : hybridation A-T et hybridation G-C (Housset et Raisonnier., 2009)

Chapitre 2 : Les acides nucliques.


15

2-1 acides ribonucliques :


Il existe de nombreux ARN aux fonctions diffrentes. Ltude du transcriptome (catalogue
des ARN cods par le gnome) a montr son incroyable complexit. La majorit du gnome
est en effet transcrite par un ensemble de rseaux se chevauchant parfois en sens et anti sens,
souvent soumis de nombreux pissages alternatifs. Les tudes sur le transcriptome non
codant pour des protines sont par ailleurs de plus en plus nombreuses. La moisson des
dcouvertes est importante aboutissant la description de nombreuses classes de petits ARN
(20-200 nuclotides) tels que les micro-ARN, les ARN PIWI, les petits ARN interfrents et de
grands ARN (> 200 nuclotides) non codant. Ces derniers constituent probablement la
majeure partie du transcriptome non codant. Aussi, distingue-t-on dornavant les ARN qui
jouent le rle de molcules intermdiaires transmettant linformation gntique code dans
lADN avec pour finalit la synthse de protines, des ARN non codants (ARNnc) ayant
galement un rle fonctionnel majeur. Bien que diffrents dans leur rle, ces ARN prsentent
une structure de base similaire. (lamoril et al., 2012)

Figure 09 : structure dacide ribonuclique (De Rosny E)

2-2 Les extrmits 5 et 3 dun acide nuclique :


Le premier nuclotide de la chane porte, par une liaison ester sur le carbone 5 de son
ribose un phosphate dont les deux autres fonctions acides ne sont pas estrifies. Cest
lextrmit 5-phosphate terminale de lacide nuclique, quon dsigne par convention comme
le dbut de la squence ou du fragment dacide nuclique. (Housset et Raisonnier., 2009)
Le dernier nuclotide de la chane porte une fonction alcool sur le carbone 3 de son ribose.
Cette fonction alcool nest pas

estrifie. Cest lextrmit 3-OH terminale de lacide


16

nuclique, quon dsigne par convention comme la fin de la squence ou du fragment dacide
nuclique. (Housset et Raisonnier., 2009)

Figure 10 : Les extrmits 5 et 3 dun acide nuclique (Housset et Raisonnier., 2009)

2-3 Structure secondaire de l'ARN :


L'ARN peut former une hlice identique celle de l'ADN grce 3 liaisons H entre C et G
et 2 entre A et U. La diffrence avec l'ADN est la prsence d'un seul brin (l'ADN par contre
est form de 2 chanes), donc il peut se replier sur lui mme. La plupart du temps on a des
liaisons H dites Watson Crick qui sont l'origine des structures en tige boucle. Watson et
Crick sont les biologistes qui ont dcouvert la structure en double hlice d'ADN en 1958.
(anonyme., 2012)

Figure 11 : structure dARN boucle tige (anonyme., 2012)


On peut aussi avoir des liaisons H de type Hoogsteen, mais c'est plus rare, on les trouve
principalement dans des ANRt, par exemple entre les boucles t phi et d (anonyme.,2012) :

17

Figure 12 : des liaisons H de type Hoogsteen (anonyme., 2012)


Ou encore dans les pseudonoeuds :

Figure 13 : des liaisons H de type Hoogsteen dans les pseudonoeuds (anonyme., 2012)
Les structures secondaires de l'ARN permettent d'obtenir des molcules plus stables, ayant
une structure tertiaire donne, donc d'avoir une fonction catalytique donne. (anonyme., 2012)

2-4 acides dsoxyribonucliques


LADN est une longue chane de petites molcules attaches les unes la
suite des autres, comme des maillons. La chane d'ADN est forme de 4
maillons diffrents quon dsigne par les lettres A, C, G et T. Chaque
maillon aune forme particulire et lorganisme les lit comme des lettres de
l'alphabet Braille. (anonyme)

2-5 La double hlice (modle rubans)

18

Figure 14 : structure de double hlice selon le modle rubans. (Housset et Raisonnier., 2009).
La structure secondaire du DNA est telle que les deux brins sont enrouls lun autour de
lautre. Chacun des deux brins est orient (53) dans le sens oppos celui de lautre brin
(35). On dit quils sont antiparallles. (Housset et Raisonnier., 2009).
Les bases azotes sont tournes vers lintrieur de la double hlice de faon ce que
chacune shybride avec une base de lautre brin (A avec T, C avec G, etc..). On dit que les
bases successives de chacun des brins sont complmentaires. (Housset et Raisonnier., 2009).
La double hlice a un pas de 3,4 nm cest dire quil y a environ 10 paires de
nuclotides pour chaque tour dhlice. (Housset et Raisonnier., 2009).

2-6 La double hlice (travers) :

Figure 15 : structure de double hlice selon le mode traverse (Housset et Raisonnier., 2009).
Une vue perspective de la double hlice montre bien comment les bases azotes sont
parallles entre elles, leurs noyaux empils comme des assiettes au centre de la double hlice.
(Housset et Raisonnier., 2009).
19

2-7 La double hlice (axe) :

Figure 16 : la double hlice selon laxe (Housset et Raisonnier., 2009).


Lorsquon reprsente la double hlice selon son axe, on met en vidence deux particularits.
Lensemble des dsoxyriboses et des phosphates se trouve lextrieur de la molcule et les
fonctions acides des phosphates sont orientes vers lextrieur.
Les bases azotes sont tournes vers lintrieur de la double hlice et unies la base
complmentaire par des liaisons hydrogne. Les nuclotides complmentaires ntant pas tout
fait diamtralement opposs, laxe de lhlice est vide.

2-8 nuclosome :
La chromatine est forme par lassemblage de lADN avec des petites
protines de 11 14 kD, appeles histones. Riches en rsidus basiques,
elles sont charges positivement, ce qui permet des interactions de type
lectrostatique avec lADN.
Lunit de base de la chromatine est le nuclosome, constitu par
lenroulement de 147 paires de bases dADN autour dun octamre
dhistones H3, H4 H2A et H2B. Chaque octamre est compos de deux
dimres H3-H4 agencs en ttramre stable au centre du nuclosome
encadr par un dimre H2A-H2B de chaque ct. La prsence dune queue
N-terminale non structure dune trentaine dacides amins qui merge du
nuclosome

permet

aux

histones
20

de

subir

diffrents

types

de

modifications post traductionnelles. Ces modifications vont permettre de


rguler les interactions protines-ADN ou moduler le recrutement de
facteurs protiques au sein de la chromatine. Le nuclosome est stabilis
par la prsence de lhistone de liaison H1 (histone linker de 21 kD)
positionne au point dentre-sortie de lADN enroul autour des histones
de cur. (Courilleau-Labat C., 2012).

Figure 17 : structure de nuclosome. (Courilleau-Labat C., 2012).

2-9 Fibre de chromatine :


La rptition de nuclosomes rgulirement espacs conduit la formation de la fibre de 11
nm ou "beads on a string". LADN faisant le lien entre les diffrents nuclosomes est appel
"ADN de liaison". Cette organisation, qui correspond ltat le plus dcompact de la
chromatine, a t observe par microscopie lectronique faible force ionique (5 mM).
Lorsque des extractions similaires sont effectues plus forte charge ionique, des fibres
dun diamtre de 30 nm sont observes : il sagit dun tat plus compact de la chromatine,
dont la stabilit semble dpendre de la prsence de lhistone H1, Lhistone H1 (et son
isoforme H5 trouv dans les rythrocytes des oiseaux) se lie au nuclosome au niveau de
lentre et de la sortie de lADN, influenant donc la conformation de lADN de liaison, et
donc lagencement des nuclosomes les uns par rapport aux autres. Lassemblage des 8
histones de cur, de lADN et de lhistone de liaison H1 forme un complexe appel
chromatosome. (Moindrot B., 2012)
Plusieurs modles ont t proposs concernant lagencement des chromatosomes au niveau
de la fibre de 30 nm. Deux grandes familles de modles existent : lune base sur un axe
virtuel autour duquel senroulent les nuclosomes successifs (modle "solnode"), et lautre
dans lequel lADN de liaison traverse laxe denroulement, conduisant un agencement des
21

nuclosomes en zigzag (modle "zigzag"). Cette dernire famille peut encore tre sous-divise
en plusieurs sous familles selon la manire dont le zigzag seffectue. (Moindrot B., 2012)
Dans le modle "solnode", lempilement des nuclosomes dcrit une simple hlice, alors
que dans le modle "zigzag", ce sont deux hlices dempilement de nuclosomes qui sont
relies par lADN de liaison. Rcemment, de nombreuses tudes ont cherch dterminer
laquelle des deux familles de modles est la plus proche de la ralit, notamment en jouant sur
la taille de lADN de liaison. Modifier la taille de lADN de liaison devrait affecter
diffremment les dimensions de la fibre de 30 nm selon le modle considr. Nobservant pas
de relation directe entre ces deux paramtres pour toutes les longueurs dADN de liaison
testes, il a t propos que la fibre de 30 nm puisse adopter alternativement la configuration
solnode ou la configuration zigzag. (Moindrot B., 2012)
La fibre de 30 nm, mme si sa structure nest pas encore bien connue, constitue un niveau
additionnel de repliement. (Moindrot B., 2012)

Figure 18 : Modles de la fibre de 30 nm (Moinire., 2008).


a. Conformation en solnode.
b. Conformation en zig-zag

22

Figure 19 : structure de fibre chromatine. (Housset et Raisonnier., 2009)

2-10 Condensation et hydrolyse des nuclotides :

Figure 20 : Condensation et hydrolyse des nuclotides. (Housset et Raisonnier., 2009)


La croissance des brins dacides nucliques se fait toujours par leur extrmit 3-OH
terminale. Condensation se fait partir dun substrat activ : un des nuclosides
triphosphates. La rupture dune liaison riche en nergie fournira lnergie ncessaire la
condensation. Le nucloside monophosphate restant sera estrifi par une fonction acide de

23

son phosphate sur la fonction alcool libre du carbone 3 du ribose qui constitue lextrmit de
lacide nuclique. (Housset et Raisonnier., 2009)
Inversement, en ajoutant une molcule deau sur cette liaison ester, on provoquera une
raction dhydrolyse qui dtachera le dernier nuclotide et librera le carbone 3 du nuclotide
prcdent. (Housset et Raisonnier., 2009)

1-11 Complmentarit des bases :

Figure 21 : Complmentarit des bases (Housset et Raisonnier., 2009)


Lhybridation des nuclotides complmentaires peut se faire sur toute la longueur dun brin
dacide nuclique : par des liaisons hydrogne, on associe systmatiquement les C avec des G
et les G avec des C, les A avec des T et les T avec des A. (Housset et Raisonnier., 2009)
En runissant tous les nuclotides ainsi associs par des liaisons phosphodiester on constitue
une squence complmentaire de la squence originale. Ces deux squences sont
obligatoirement orientes dans des sens opposs : on dit quelle est antiparallle. (Housset et
Raisonnier., 2009)
De cette faon, grce des enzymes spcifiques, une squence dacide nuclique dite
originale est capable de diriger la synthse dune squence dacide nuclique
complmentaire. (Housset et Raisonnier., 2009)

24

Dans un second temps, cette squence complmentaire isole, sera elle aussi capable de
diriger la synthse de la squence originale dont elle est le complment. (Housset et
Raisonnier., 2009)

25

Partie : la biosynthse des macromolcules.


1- la rplication dADN :
Avant qu'une cellule se divise, il faut que son ADN se rplique
exactement de sorte que la cellule puisse transmettre des copies
identiques de ses gnes chacune des cellules filles. On ne connat pas le
mcanisme de dclenchement de la synthse de l'ADN, mais lorsque celleci est amorce, elle doit se drouler jusqu' la fin (loi du tout ou rien). Le
processus de rplication commence simultanment sur plusieurs filaments
de chromatine et se poursuit jusqu' ce que tout l'ADN ait t recopi.
(Anonyme., 2007)
chaque endroit o la rplication de l'ADN dbute (site nomm origine
de rplication) se forme une bulle de rplication, un oeil comportant
chacune de ses deux 'extrmits une rgion en forme de Y appele
fourche de rplication. Le processus commence par le droulement des
hlices d'ADN. Une enzyme, l'hlicase, dplie la double hlice et spare
peu

peu

la

molcule

d'ADN

en

deux

chanes

nuclotidiques

complmentaires (figure 5.28). Chaque brin de nuclotides ainsi libr


devient une matrice, c'est--dire un modle servant la construction
d'une chane nuclotidique complmentaire partir des nuclosides d'ADN
qui se trouvent dans le nucloplasme. Bien que les units de base de
l'ADN soient des nuclotides, les substrats servant sa synthse sont des
nuclosides, qui se distinguent par le fait qu'ils possdent non pas un mais
trois

groupements

phosphate.

Comme

dans

l'ATP,

les

phosphates

terminaux sont retenus par des liaisons hautement nergtiques ;


lorsqu'un nouveau nucloside s'ajoute la chane nuclotidique en
formation, l'nergie ncessaire la polymrisation provient de l'hydrolyse
de ses phosphates terminaux. (Anonyme., 2007)
Plusieurs enzymes contribuent la synthse de l'ADN. Les ADN
polymrases, enzymes qui positionnent les nuclotides d'ADN les uns par
rapport aux autres et les lient, ne peuvent fonctionner que dans une
26

direction. Par consquent, la synthse de l'un des brins, le brin avanc, se


poursuit de faon continue en suivant l'ouverture de la fourche de
rplication. L'autre brin, appel brin retard, est construit par segments
(les fragments d'Okazaki) dans la direction oppose ; ces segments sont
lis ensemble plus tard par une autre enzyme, une ADN ligase. La vitesse
d'assemblage des nuclotides chaque fourche de rplication est de
l'ordre de 100 la seconde. (Anonyme., 2007)
Comme nous l'avons dj dit, les bases des nuclotides s'apparient
toujours de faon complmentaire: l'adnine (A) s'associe toujours la
thymine (T) et la guanine (G) se lie toujours la cytosine (C). Grce ce
mode prcis d'appariement, l'ordre des nuclotides de la matrice
dtermine l'ordre d'assemblage du brin en cours de synthse, ce qui
permet la rplication de se faire sans erreur. Par exemple, une squence
TACTGC d'une matrice s'associerait avec des nouveaux nuclotides dans
l'ordre ATGACG; quant la rgion correspondante de l'autre matrice, qui
porte la squence ATGACG, elle se lierait avec des nuclotides dans l'ordre
TACTGC. On se retrouve donc en fin de compte avec deux molcules
d'ADN synthtises partir de l'ADN de l'hlice d'origine et identiques
cette dernire, puisque chacune des nouvelles molcules est constitue
d'une

vieille

chane

nuclotidique

et

d'une

chane

nouvellement

assemble. C'est pourquoi on qualifie le mcanisme de rplication de


l'ADN de rplication semi-conservative. Ds que la rplication est
termine, des histones s'associent l'ADN, compltant ainsi la formation
de deux nouveaux brins de chromatine qui se condensent en formant des
chromatides relies par un centromre. Les chromatides restent attaches
ensemble jusqu' ce que la cellule soit parvenue l'tape de la division
cellulaire appele anaphase. Elles sont ensuite rparties entre les cellules
filles de sorte que chacune de celles-ci reoit exactement la mme
information gntique. (Anonyme., 2007)

27

Figure 23 : Rplication de l'ADN. (Anonyme., 2007)

2- la transcription :
La transcription est le processus qui synthtise un ARN en recopiant la
squence dun gne. Ce processus se dcompose en trois tapes :
linitiation, llongation et la terminaison. (Fontaine A., 2009)

1. Etape de transcription :
La phase dinitiation de la transcription :
LARN polymrase, un complexe protique, se fixe sur une rgion
particulire de lADN, situe en amont du gne transcrire : le site
promoteur. La liaison entre lADN et lARN polymrase permet dune part
douvrir la double hlice et dautre part de catalyser linsertion des
ribonuclotides pour former un brin dARN. (Fontaine A., 2009)
28

Contrairement aux procaryotes, les eucaryotes et les arches disposent


de quatre types dARN polymrases recrutes en fonction du type dARN
synthtiser et/ou du compartiment cellulaire de destination de lARN nosynthtise. (Fontaine A., 2009)
Le site promoteur diffre quelque peu selon les gnes et les organismes.
Ce site comporte deux bote, cest-`a-dire deux ssquences spcifiques.
Chez les bactries, la bote de PRIBNOW, dont la squence canonique est
TATAAT, marque le dbut de transcription et se situe une dizaine de
bases en amont du gne. Chez les eucaryotes et les arches, la bote de
PRIBNOW est lquivalente de la bote TATA, dont la squence canonique
est TATAAAA, situe une vingtaine de bases en amont du gne. Pour tous
les organismes, il existe la bote CAAT situe 70 80 nuclotides en amont
du gne qui sert la rgulation de la vitesse de transcription du gne.
Lorsque lARN polymrase se fixe sur la bote TATA, elle sassocie avec
diffrentes protines, les facteurs de transcription, pour former une
particule dinitiation. (Fontaine A., 2009)
La phase dlongation de la transcription :
Correspond lincorporation des nuclotides sur le brin dARN. Durant
cette phase, lARN polymrase progresse de manire squentielle de
lextrmit 3 vers lextrmit 5 du brin dADN codant, cest-`a-dire le brin
complmentaire du brin contenant le fragment recopier. Lincorporation
des nuclotides se faisant par complmentarit entre nuclotides, lARN
synthtise est une copie conforme de la rgion transcrire. (Fontaine A.,
2009)
La phase La terminaison de la transcription :
Intervient lorsque lARN polymrase rencontre un terminateur. Chez les
procaryotes, ce terminateur est le plus souvent une rgion riche en G et
en C qui contient une petite structure en tige-boucle (section 1.3.1), suivie
dune srie de A sur lADN. Chez les eucaryotes, les mcanismes de
terminaison de la transcription sont moins connus. (Fontaine A., 2009)
29

Chez les procaryotes, des groupes de gnes contiges, appels des


oprons, peuvent partager un mme promoteur et se retrouver ainsi
transcrits simultanment en un seul ARN. Cette organisation optimise
permet lexpression et la rgulation simultane de plusieurs gnes
impliqus dans un mme processus cellulaire. (Fontaine A., 2009)

a)- linitiation.

b)- llongation.

c)- la terminaison.

Figure 24 : reprsente ltape de transcription. (Fontaine A., 2009)

2. La maturation de lARN :
Un ARN nouvellement transcrit est appel transcrit primaire. Chez les
eucaryotes et les arches les transcrits primaires dARN subissent
quelques transformations post transcriptionnelles. Cette phase dite de
30

maturation des transcrits comporte trois tapes schmatises sur la figure


1.6 : laddition dune coiffe en 50 du transcrit, laddition dune queue poly
A en 30 et enfin lpissage du transcrit primaire. Lpissage est le
changement le plus marquant au cours duquel des fragments de lARN
sont excises, et les fragments restants sont raboutes. Les fragments
excises sont nomms des introns, les fragments conservs des exons. Les
jonctions intron/exon sont dlimites par deux sites, le site donneur GU qui
marque le dbut dun intron, et le site accepteur AG qui en marque la fin.
Lablation des introns est ralise par des ribonucloprotines, complexes
composs de protines et de petits ARN, des snRNA. Le dcoupage en
exons et en introns nest pas ncessairement unique. (Fontaine A., 2009)
Ainsi, un mme transcrit primaire peut donner lieu diffrents transcrits
matures

de

longueurs

diffrentes

issus

dpissages

alternatifs.

Aujourdhui, il est admis que prs de 60% des gnes chez ltre humain
subissent

lpissage

alternatif.

Quelques

cas

extrmes

dpissage

alternatif sont connus, comme par exemple le gne Dscam de la


Drosophile pour lequel il existe 38 016 ARN matures diffrents [WFM+04,
BK06, SC09].La maturation concerne tous les transcrits issus de gnes
codants chez les eucaryotes et les arches. (Fontaine A., 2009)

3- la Traduction :
La traduction suit un ordre prcis d'vnements : initiation, longation et terminaison
de la traduction. La traduction est un processus cyclique au cours duquel la terminaison
suit l'longation qui elle-mme suit l'initiation et ainsi de suite. Les sous-units du
ribosome sont dissocies la fin de la terminaison avant qu'un nouveau cycle ait lieu.
(Jaspard E., 1994)
Ces vnements requirent un trs grand nombre de protines appels facteurs.
(Jaspard E., 1994)
La synthse peptidique s'effectue de l'extrmit N-terminale vers l'extrmit Cterminale de la chane polypeptidique : l'longation s'effectue par addition squentielle
d'un acide amin l'extrmit C-terminale de la chane polypeptidique lie au ribosome.
31

(Jaspard E., 1994)


Initiation de la traduction :
L'initiation de la traduction chez les Procaryotes et les Eucaryotes requiert un ARNt
initiateur particulier : le Met-ARNtiMet utilis pour incorporer le rsidu mthionine initial de
toutes les protines. (Jaspard E., 1994)
Chez Escherichia coli, une forme spcifique du Met-ARNtiMet est ncessaire pour
l'initiation : le N-formylmthionine-ARNtifmet (fMet-ARNtifMet). La formylation s'effectue
aprs que la mthionine soit attache l'ARNt. Elle est catalyse par la methionyl-ARNt
formyltransfrase (Jaspard E., 1994):
10-formylttrahydrofolate + Met-ARNtifMet ===> ttrahydrofolate + fMet-ARNtifMetLe MetARNtiMet et le fMet-ARNtifMet reconnaissent le mme codon d'initiation : 5'-AUG-3'.
Dans les ARN polycistroniques des Procaryotes, le codon AUG est adjacent un lment
Shine-Delgarno. Cet lment est reconnu par complmentarit de squences dans l'ARNr
16S de la petite sous-unit. (Jaspard E., 1994)
Tableau 04 : Facteurs d'initiation de la traduction chez les Eucaryotes et leurs fonctions.
(Jaspard E., 1994)
eIF-1

Slection du site d'initiation


Repositionnement du met-ARNt pour faciliter la
fixation de l'ARNm

eIF-2 (protine G)

eIF-2B ou GEF
("Guanine Nucleotide
Exchange Factor") : 5 sousunits ( )
eIF-3 (13 sous-units :
eIF-3A eIF-3M / chez
l'homme : p170, p116,
p110, ...)

Formation d'un complexe ternaire : [eIF2-GTPMet-ARNtiMet]

Fixation la sous-unit 40S ribosome


Echange GTP/GDP pendant le recyclage deIF-2

Empche l'association des sous-units du ribosome


en se fixant la sous-unit 40S

32

eIF-4F : complexe
d'initiation compos de 3
sous-units (eIF-4E, eIF-4A
et eIF-4G) et d'au moins 2
facteurs additionnels (PABP,
Mnk1 ou Mnk2)
PABP ("PolyA-Binding
Protein")
Mnk1 et Mnk2 : eIF-4E
kinases
eIF-4A

Fixation de l'ARNm la sous-unit 40S

Activit hlicase ARN- ATPase-dpendante

Interaction entre la coiffe et la queue polyadnyle


Se fixe la queue poly-A des ARNm et fournit un
site de fixation eIF-4G
MAP-kinases : phosphorylent eIF-4E ce qui accroit son
association avec la coiffe
Hlicase d'ARN ATPase-dpendante - "DEAD box
helicase family"

eIF-4E

eIF4E-BP1 (ou 4E-BP ou


PHAS-I), eIF4E-BP2 et
eIF4E-BP3

eIF-4G

eIF-4B

eIF-5 (GTPase)

Reconnaissance de l'extrmit m7GpppG-5' de la


coiffe

Facilite la fixation du ribosome en droulant les


structures secondaires de l'ARNm

La forme dphosphoryle de 4E-BP se fixe sur


eIF-4E et empche son association avec eIF-4F

4E-BP est phosphoryl en rponse des stimuli ce


qui entrane la libration de eIF-4E et un
accroissement de l'initiation de la traduction

Echafaudage pour l'assemblage du complexe eIF4F et celui deIF-4A

Son interaction avec PABP permet aux extrmits


5' et 3' des ARNm d'interagir

Fonctionne en troite association avec eIF-4A et


eIF-4F

Se fixe prs de l'extrmit 5' de l'ARNm (coiffe)


en prsence deIF-4F et d'ATP : stimule l'activit
hlicase ARN ATPase-dpendante deIF-4A et eIF4F

Relarguage deIF-2 et eIF-3

Catalyse l'hydrolyse du GTP li au complexe


d'initiation 40S : [40SARNm-Met-ARNtiMet-eIF-233

GTP]
eIF-6

Se fixe la sous-unit 60S et empche son association


avec la sous-unit 40S du ribosome (le complexe
d'initiation 80S n'est pas form)

les toutes premires tapes de l'initiation de la traduction. S'ensuivent : (Jaspard E., 1994)

l'inspection de l'ARNm de l'extrmit 5' vers 3'

la reconnaissance du codon d'initiation

l'hydrolyse du GTP (fix eIF-2) en GDP

la formation du complexe d'initiation 48S

la fixation de la sous-unit 60S + [eIF-5B - GTP]

le relargage deIF-1, [eIF-2-GDP], eIF-3 et eIF-5

l'hydrolyse du GTP (fix eIF-5B) en GDP

le relargage deIF-1A et eIF-5B

la formation du complexe d'initiation 80S avec le codon AUG dans le site P

34

Figure 25 : les tapes dinitiation (Jaspard E., 1994)


modle d'une sous-unit 40S avec eIF-3 (magenta) fix sur sa surface expose au
solvant et eIF-4G (pourpre) attach eIF-3 prs du site E. L'ARNm est en rouge et eIF-1
est en vert. (Jaspard E., 1994)
5'm7G : reconnaissance de l'extrmit m7GpppG-5' de la coiffe. (Jaspard E., 1994)
Le site A ou Aminoacyl est le site ribosomique le plus frquemment occup par
l'aminoacyl-ARNt. (Jaspard E., 1994)
Dans le site A, l'aminoacyl-ARNt fonctionne comme accepteur lors de la formation de
la liaison peptidique. (Jaspard E., 1994)

Figure 26 : modle d'une sous-unit 40S avec eIF-3. (Jaspard E., 1994)
Le site P ou Peptidyl est le site ribosomique le plus frquemment occup par le peptidylARNt, c'est--dire l'ARNt qui porte la chane polypeptidique en croissance. Le site P est
aussi appel le site sensible la puromycine, un antibiotique qui a des similitudes
structurales avec une partie de l'aminoacyl-ARNt. Quand la puromycine se trouve au site A,
elle peut former une liaison peptidique avec la chane polypeptidique en croissance par. Le
site E ou Exit est le site ribosomique occup par l'ARNt qui part du ribosome. (Jaspard E.,

35

1994)

Elongation de la traduction
L'longation ncessite des facteurs d'longation :

EF-Tu (appel aussi EF1A ou EF1-) : responsable de la slection et de la liaison


de l'aminoacyl-ARNt apparent au site A (site accepteur) du ribosome. (Jaspard
E., 1994)

EF-Ts (ou EF1B ou EF1-//) : facteur d'change de nuclotides qui rgnre


EF1A de sa forme inactive (EF1A-GDP) en sa forme active (EF1A-GTP). EF-Ts
est plus complexe chez les eucaryotes que chez les bactries. (Jaspard E., 1994)

EF2 (ou EF-G) : responsable de la translocation du peptidyl-ARNt du site A au


site P (site peptidyl-ARNt), librant ainsi le site A pour l'aminoacyl-ARNt suivant.
(Jaspard E., 1994)

EF-Tu et EF2 sont des petites protines fixant le GTP ("small GTP-binding
proteins") (Jaspard E., 1994).

36

Figure 27 : ltape dlongation (Jaspard E., 1994).

Etape 1 : dcodage
EF-Tu-GTP se fixe et dlivre un aminoacyl-ARNt au site A du ribosome. EF-Tu reconnat
et fixe tous les aminoacyl-ARNt avec peu prs la mme affinit (quand chaque ARNt est
li l'acide amin correct). (Jaspard E., 1994)
L'ARNt doit avoir l'anticodon correct pour interagir avec le codon de l'ARNm positionn
sur le site A pour tablir une paire de bases avec la bonne gomtrie. Les bases
universellement conserves de l'ARNr 16S (chez les Procaryotes) interagissent avec et
imprime la configuration du petit sillon ("minor groove") de la courte portion de double
hlice forme par les 2 premires paires de bases du complexe [codon/anticodon]. (Jaspard
E., 1994)
Une conformation particulire du ribosome est stabilise par cette interaction, ce qui
fournit un mcanisme pour dtecter si l'ARNt li est correct. La relecture - correction
37

(activit "proofreading") implique en partie la libration de l'aminoacyl-ARNt avant la


formation de la liaison peptidique, si la conformation du ribosome gnre par cette
interaction n'est pas correcte. (Jaspard E., 1994)
Le changement de conformation du ribosome qui rsulte de la formation du complexe
[codon-anticodon] correct entrane un changement de conformation du site actif de EF-Tu
fix ce qui induit l'apparition de son activit GTPase. (Jaspard E., 1994)
Quand EF-Tu dlivre l'aminoacyl-ARNt au ribosome, l'ARNt possde initialement une
conformation dforme. Quand le GTP fix sur EF-Tu est hydrolys en [GDP + Pi], EF-Tu
subit un grand changement de conformation et se dissocie du complexe. La conformation de
l'ARNt se relche et le bras accepteur est repositionn pour favoriser la formation de la
liaison peptidique. Ce processus s'appelle l'accomodation. (Jaspard E., 1994)
L'accomodation inclue la rotation de l'extrmit 3' simple brin du bras accepteur de
l'ARNt au site A autour d'un axe qui traverse le centre peptidyl transfrase de la grande
sous-unit ribosomique. Ceci positionne l'extrmit 3' avec son acide amin attach dans le
site actif prs de l'extrmit 3' de l'ARNt au site P, et prs de l'embouchure du tunnel par
lequel le polypeptide naissant quitte le ribosome. (Jaspard E., 1994)
L'interaction dEF-Ts avec EF-Tu libre le GDP de EF-Tu. Aprs dissociation dEF-Ts,
EF-Tu fixe de nouveau le GTP prsent dans le cytosol une concentration plus leve que
le GDP. (Jaspard E., 1994)
Etape 2 : formation de la liaison peptidique
La transpeptidation ou formation de la liaison peptidique implique une attaque
nuclophile du groupement amin de l'acide amin li au groupement hydroxyle en 3' de
l'adnosine terminale de l'ARNt au site A sur le groupement carbonyle de l'acide amin
(auquel est attach le polypeptide naissant) li par une liaison ester l'ARNt au site P.
(Jaspard E., 1994)

38

Figure 28 : formation de la liaison peptidique. (Jaspard E., 1994)


La formation de la liaison peptidique est catalyse par le ribosome lui-mme : elle est
favorise par la gomtrie du "site actif" de l'ARNr 23S (chez les Procaryotes) de la grande
sous-unit ribosomique. L'ARNr 23S peut tre considr comme un ribozyme activit
peptidyl transfrase. (Jaspard E., 1994)
Etape 3 : translocation
Le ribosome dplace un codon vers l'avant sur l'ARNm. Le codon suivant de l'ARNm est
disponible pour l'interaction avec un nouveau aminaoacyl-ARNt au site A. (Jaspard E., 1994)
Simultanment, l'ARNt "vide" est dcal du site P vers le site E et le peptidyl-ARNt est
transloqu du site A au site P. Le processus est facilit par le facteur d'longation EF2 et le
GTP. (Jaspard E., 1994)
Terminaison de la traduction :
Ces tapes sont rptes jusqu' ce que le ribosome rencontre un codon STOP dans le cadre
de lecture: UAG, UAA ou UGA. La traduction se termine quand l'un de ces codons occupe le
site A. (Jaspard E., 1994)

39

Les codons STOP n'ont aucun ARNt correspondant. Au lieu de cela, les codons STOP sont
reconnus par la protine RF1 ("Releasing Factor 1" - facteur de libration 1) ou eRF chez les
Eucaryotes (il y a 2 facteurs de terminaison chez les Procaryotes et un seul chez les
Eucaryotes). L'activit de RF1 est stimule par RF3 (une protine fixant le GTP). (Jaspard
E., 1994)
Le complexe [RF1 / RF3] se lie aux ribosomes qui ont un codon STOP au site A : il stimule
le clivage de la liaison ester entre le peptide et le peptidyl-ARNt, librant ainsi la nouvelle
protine du ribosome. Les facteurs sont librs du ribosome aprs hydrolyse du GTP.
(Jaspard E., 1994)
Le ribosome commence un nouveau cycle de traduction sur l'ARNm mme dans la plupart
des cas. (Jaspard E., 1994)
Code gntique :
Systme de correspondance permettant de traduire une squence
dacide nuclique en protine. Dans ce systme, un tripl de nuclotides,
ou codon, dsigne un acide amin.
Comme il existe 4 nuclotides, il y a 4x4x4 = 64 codons diffrents. un
codon donn correspond un seul et unique acide amin. Par contre, il
nexiste que 20 acides amins diffrents dans les protines, cest
pourquoi plusieurs codons peuvent dsigner un mme acide amin on
dit que le code gntique est redondant. (Quinkal I., 2003)
Certains de ces 64 codons ne dsignent aucun acide amin. Ces triplets
non-sens indiquent la machinerie cellulaire la fin de la lecture de
linformation

contenue

dans

les

gnes,

et

provoquent

larrt

de

fabrication des protines. On les appelle codons STOP. (Quinkal I., 2003)
Tous les tres vivants ( quelques variantes prs) possdent le mme
code gntique : il est universel. (Quinkal I., 2003)
Tableau 05 : Code gntique. (Jaspard E., 1994)
1re

2me position
40

3me

position

U
UUU

UUC

UCU
UCC

UAU
UAC

srine

UCA

UUG

UCG

UAG

CCU

CAU

CUC

leucine

CCC

UAA

CAC

proline

CUA

CCA

CUG

CCG

CAG

AUU

ACU

AAU

ACC

AAC

ACA

AAA

AUC

isoleucine

AUA
A

codon
initiation

GUU
GUC
GUA

valine

GUG

CAA

tyrosine

STOP

histidine

glutamine

asparagine

G
UGU
UGC
UGA

cystine
STOP

position
U
C
A

UGG tryptophane

CGU

CGC
CGA

arginine

CGG
AGU
AGC

C
A
G

srine

AGA

U
C
A

thronine

mthionine
AUG

UUA

CUU
C

phenylalanine

ACG

AAG

GCU

GAU

GCC
GCA
GCG

alanine

GAC
GAA
GAG

lysine

aspartate

glutamate

AGG

arginine

GGU
GGC
GGA
GGG

U
glycine

C
A
G

Conclusion :
La biologie molculaire cest un discipline qui explique les diffrents types des molcules
comme phosphate, les riboses et les acides amins et les nuclotides (rsulte de la
41

phosphorylation d'un groupement -OH du ribose du nucloside) et les nuclosides


(diphosphates ou les triphosphates) sont des polyacides forts qui peuvent librer 3 ou 4
protons (acides polyprotiques) qui compose de molcule plus grande.
Les processus permettant de synthtiser des protines en fonction de l'information contenue
dans l'ADN (transcription, traduction). La rplication dADN cest une tape ncessaire pour
linitiation de la fabrication des protines.

Rsume :
La structure des acides nucliques commence par lassociation des molcules simples
comme phosphates et ribose, dsoxyribose, les bases puriques et bases pyrimidiques et leur
assemblage produise des nuclosides et nuclotides.
42

Cest dernire sont lunit structurale des acide nuclique : Acide ribonuclique et Acide
dsoxyribonuclique. Qui sont participe la formation des macromolculaires protine par
la traduction et la transcription.
Mot cl : Acides Nucliques, Phosphates, Ribose, dsoxyribose, Bases Puriques, Bases
Pyrimidiques, Acide Ribonuclique, Acide Dsoxyribonuclique.

.
. :
. " "

Rfrence :
1. Anonyme., 2007., Chapitre 5 la synthse protique. croissance et
reproduction de la cellule. Cycle cellulaire., rycajal@aol.com., 1re
dition
43

2. Anonyme., 2012., Nuclosides et nuclotides., MASSON Vincent


mail@vincent-masson.fr., Nancy Lorraine
3. Anonyme., Gnes, ADN et chromosomes., Fiche dinformation du
CCSM
4. Anonyme1., 2015., Les acides nucliques., Licence STE Biochimie 1
5. anonyme2., 2015., ADN: Structure Molculaire., Atlas of Genetics
and
Cytogenetics
in
Oncology
and
Haematology.,
jlhuret@AtlasGeneticsOncology.org
6. Benot Moindrot., 2012., Organisation de la chromatine et son lien
avec la rplication de l'ADN. Agricultural sciences. Ecole normale
suprieure de Lyon - ENS LYON., French.
7. C. Housset., A. Raisonnier., 2009.,Biologie Molculaire.,Universit
Pierre et Marie Curie
8. Courilleau-Labat C., 2012., Etude du rle du remodeleur de la
chromatine p400 dans la stabilit gnomique., doctorat de
luniversit de toulouse
9. De Rosny E., des acides nucliques., Cours de biochimie
10.
Fontaine A., 2009., Classification dARN codants et dARN noncodants., Doctorat de lUniversit des Sciences et Technologies de
Lille
11.
Gautheret . , 2012., Biologie Molculaire L2 (BIOL201)., facult
des science dorsay
12.
Gautheret D.,2012.,gautheret@u-psud.fr
13.
Jaspard E., 1994., Synthese des proteines transcription
traduction ARN messagers transfert ribosome eucaryote procaryote.,
Universite Angers., j.univ-angers.fr
14.
Jeanne Moinire.,2008 La compaction de la chromatine au
cours de la spermatogense : Rle des bromodomaines de la
protine Brdt. Life Sciences. Universit Joseph-Fourier - Grenoble I.
French.
15.
Lamoril J., Ameziane N., Deybach J.-C., Bouizegarne P., Bogard
M., 2010 Le monde complexe et mouvant des ARN. Premire partie.,
Laboratoire de biochimie et gntique molculaire, Hpital LouisMourier, Colombes, France., Laboratoire de biochimie et biologie
molculaire, Centre hospitalier Victor-Dupouy, Argenteuil cedex,
France
16.
Lionnet T., Croquette V., 2010., Introduction la Biologie
Molculaire http://pimprenelle.lps.ens.fr/biolps/
17.
Quinkal I., 2003., Quelques termes-clef de biologie molculaire
et leur dfinition., INRIA Rhne-Alpes.

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