Unidades de estructura de las protenas

Las protenas son polmeros formados por monmeros aminocidos. Cada protena tiene
una secuencia nica de aminocidos que confiere a la molcula sus propiedades nicas.
Gran parte de las propiedades de una protena se pueden entender

examinando las

propiedades qumicas de los aminocidos que las constituyen.

En las protenas se encuentran comnmente veinte aminocidos diferentes, sean protenas
de un virus o de un ser humano. Hay dos aspectos de la estructura de los aminocidos que
pueden considerarse: las que son comunes a todos ellos y las que son nicas para cada uno.
Pero la orden de construir las protenas se produce a travs de un cdigo preciso que
est formado por la secuencia de tres bases de un poli nucletido contiguas; esta
secuencia puede expresarse con tres letras. Por ejemplo, si en un punto de la cadena
de DNA hay, en orden sucesivo, guanina, timina y adenina las letras de cdigo sern
GTA.
(Monreal, 1994, P.1258)

3.3 Estructura de los aminocidos

Todos los aminocidos poseen un grupo amino y un grupo carboxilos separados entre s por
un solo tomo de carbono, el carbono, las molculas de azcar se enlaza a cuatro grupos
diferentes en dos configuraciones que no pueden suponerse entre s.
Lo mismo es cierto para los aminocidos, con la excepcin de la glicina, el carbono a de los
aminocidos se enlaza a cuatro grupos diferentes, de modo que cada aminocido existe en
una forma de D y una L; los aminocidos aislados de las protenas, cualquiera que sea su
origen, son aminocidos L. Durante el proceso de sntesis de protenas, cada aminocido se
une a otros dos aminocidos formando un polmero largo, continuo, no ramificado,
denominado cadena de poli pptidos.
Los aminocidos que componen una cadena de poli pptidos se juntan por enlaces ppticos
como resultado de la unin del grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino de su
vecino, eliminando una molcula de agua.
Una vez incorporados a una cadena de poli pptidos los aminocidos se llaman residuos. El
residuo de extremo de la cadena el N-terminal, contiene un aminocido con un grupo aamino libre (no enlazado), en tanto que el residuo de extremo opuesto, el C-terminal, tiene
un grupo a-carboxilo libre.
Propiedades de los grupos R. el esqueleto de una cadena de poli pptidos est compuesto
por una parte comn de cada aminocido entre ellos. El reto de cada aminocido, el grupo
R o cadena lateral, es muy variable entre los veinte grupos de construccin y esta
variabilidad confiere a las protenas su versatilidad. Si se considera todos los aminocidos
en conjunto, hay una gran variedad de reacciones orgnicas en las cuales pueden participar
y formar una variedad mucho mayor de tipos de enlace.
Las variadas caractersticas de nuestros grupos R de los aminocidos son importantes en las
interacciones intermoleculares que determinan las actividades que pueden efectuar la
protena. Los aminocidos se clasifican convenientemente segn las caractersticas polar o
no polar de sus grupos R. Por lo regular pertenecen a cuatros categoras: polar con cargo,
polar sin carga, no polar y aquellos son propiedades nicas.

Polar con carga. Los aminocidos de este grupo incluyen acido as partico, acido
glutaminico, usina, y arginina. Estos cuatro aminocidos contienen grupos R capaces de
contener carga neta; o sea, los grupos R contienen cidos y bases orgnicos relativamente
fuertes. Las reacciones de ionizacin del acido glutamico y de la usina. A pH fisiolgico,
los grupos R de estos aminocidos casi siempre presentan carga neta, por consiguiente, son
capases de formar enlaces inicos con otras especies cargadas dentro de las clulas.
Por ejemplo, los residuos de arginina con carga positiva de las protenas histona se unen
mediante enlaces inicos con los grupos fosfato cargados negativamente de DNA. La
histidina tambin se considera un aminocido polar cargado, aunque en la mayor parte de
los casos solo presenta carga parcial a pH fisiolgico. En realidad, debido a su capacidad
para ganar o perder un protn en el intervalo de pH fisiolgico, la histidina es un residuo
particularmente importante en la regin activa de muchas protenas.
Polar sin carga: los grupos R de estos aminocidos solo son dbilmente cidos o bsicos.
Aunque estos grupos no contienen carga completa a pH fisiolgico, contienen tomos con
carga parcial negativa o positiva y por lo tanto pueden formar enlaces de hidrogeno con
otras molculas casi siempre son muy reactivos. En esta categora se incluyen aspar agina y
glutamina, treonina, serina y tirosina.
No polar: en otro extremo, aparte de los incluidos en la primera categora se encuentran los
aminocidos cuyas cadenas laterales son hidrofobicas y no tienen capacidad para formar
enlaces electrostticos o interactuar con el agua.
Los aminocidos de esta categora son la alamina, valina, leucina, isoleucina, triptfano,
fenilamina y metionina. Las cadenas laterales de los aminocidos no polares por lo general
carecen de oxigeno y nitrgeno, varan sobre todo en forma y tamao, esto permite a
algunos de ellos introducirse apretadamente en un espacio particular dentro del ncleo de
una protena , reunindose entre s como consecuencia de las fuerzas de Van Der Waals y de
interacciones hidrofobicas.
Los otros tres aminocidos, glicina, prolina y cisterna, tienen propiedades nicas que los
distinguen de los dems. El grupo R de la glicina consta de un solo tomo de hidrogeno y
solo por esta razn la glicina es un aminocido muy importante.

Debido a la falta de una cadena lateral, los residuos de glicina permiten que los esqueletos
de dos poli pptidos se aproximen entre s muy estrechamente. Adems la glicina es ms
flexible que otros aminocidos y es til en las porciones del esqueleto que necesitaban
moverse o formar articulaciones. La prolina es nica porque tiene sus grupos a-amino
como parte de un anillo. La prolina es un aminocido hidrolgico que no adopta con
facilidad una estructura secundaria ordenada. La cistena contiene un grupo sulfhdrico
reactivo que con frecuencia aparece unido a otro residuo de cistena mediante un enlace
covalente, como un puente di sulfuro.
Los puentes de di sulfuro casi siempre se forman entre dos cistenas distantes entre s en el
esqueleto del poli pptido o incluso en dos poli pptidos separados.

3.4 Estructura de las protenas

En ninguna otra parte de la biologa se explica mejor la relacin intima entre forma y
funcin que en las protenas. Las protenas son las molculas enormes, complejas, pero su
estructura en cualquier ambiente es completamente definible y predecible. Los aminocidos
de una protena se localizan en un sitio especfico dentro de estas molculas gigantes dando
a la protena estructura y reactividad necesarias para la funcin que debe desempear. La
estructura de la protena se debe describir niveles de organizacin, cada uno con
especficamente un aspecto diferente y a su vez cada uno dependiente de diferentes tipos de
interacciones.
Los cuatro niveles son:

Primario
Secundario
Terciario
Cuaternario

La estructura primaria se refiere a la secuencia de aminocidos de una protena, en cambio

los otros tres niveles se relacionan con la relacin con la molcula en el espacio.
Estructura primaria. La estructura primaria de un poli pptido es la secuencia lineal de
aminocidos especficos que constituyen la cadena. Con veinte diferentes bloques de
construccin, el nmero de poli pptidos variados que pueden formarse es veinte, donde n
es el numero de aminocidos en la cadena. Puesto que mayor parte de los poli pptidos
contienen ms de 100 aminocidos, la variedad de posibles secuencias es prcticamente
ilimitada.
La informacin del orden preciso de los aminocidos en cada protena que un organismo
pueda producir se incluye en la herencia gentica de dicho organismo. La secuencia de
aminocidos suministra la mayor parte, si no es que toda, la informacin requerida para
determinar la configuracin tridimensional de la molcula y por lo tanto su funcin el
ATP es la molcula de combustible para todo ser vivo. Gregor Medel. (1835), la secuencia
de los aminocidos es de la mayor importancia y los cambios que se originan en dicha
secuencia como resultado de mutaciones genticas de DNA no se puede tolerar fcilmente.

El primer ejemplo y mejor estudiado de esta relacin es el cambio en la secuencia de

aminocidos

de la hemoglobina que da como resultado la enfermedad anemia

drepanocitica. Esta anemia es grave, hereditaria y es resultado de un solo cambio en la

secuencia de aminocidos dentro de la molcula en el sitio que normalmente se encuentra
en un acido glutamico hay una valina. Esto corresponde a la sustitucin de un aminocido
polar con carga con uno no polar.
Todos los problemas relacionados con la forma del eritrocito y la disminucin de la
capacidad para trasportar oxigeno en las personas con anemia drepanocitica son
consecuencia de este nico cambio. En otros casos los cambios de los aminocidos tienen
poco efecto, segn puede observarse por las diferencias en la secuencia de los aminocidos
de una misma protena entre organismos relacionados.
El grado de tolerancia de los cambios en la secuencia primaria depende de la magnitud de
la alteracin en la forma de la protena o de los residuos funcionales crticos.
La secuencia de los aminocidos de una protena fue propuesta por primera vez a principios
de los aos 1950 por Frederick Sanger y sus colaboradores, en la universidad de
Cambridge, empleando una hormona, la protena insulina.
Para trabajar se eligi la insulina de ternera debido a su disponibilidad y a su pequeo
tamao: dos cadenas de poli pptidos de 21 a 30 aminocidos cada una, la secuencia de la
insulina fue un descubrimiento nuevo en el campo de la biologa molecular. Revelo que las
protenas, las molculas ms complejas de la clula, tenan una subestructura especifica
definible Frederick deca no era regular ni repetitiva como la de los otros polisacridos
(1952. P. 52). En la actualidad se a logrado la secuenciacin de varios miles de protenas,
que ha suministrado informacin valiosa acerca de sus estructuras, mecanismos de accin y
evolucin.
Estructura secundaria: toda la materia existe en el espacio y por lo tanto tiene una estructura
tridimensional. Las protenas se forman mediante uniones entre un gran nmero de tomos:
por consiguiente, su forma es compleja. El termino conformacin se refiere al arreglo
tridimensional de los tomos de la molcula, o sea, su organizacin espacial

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