2015

PROTENAS I
- ESTRUCTURA-

Mc Frank Medina Villalobos

Las protenas son tan diversas que realizan casi todas las funciones de la
clula

IDEAS GENERALES
Las protenas constituyen la mayor parte del peso
seco de una clula.
Son elementos estructurales y funcionales de la
clula (realizan prcticamente todas las
funciones: enzimtica, canales, transportadora,
de sealizacin, motora, toxinas).
Son las molculas ms complejas y
funcionalmente ms sofisticadas que se conocen
producto de miles de millones de aos de
evolucin. Son muy verstiles.

 Las cadenas laterales:

No participan en la formacin del enlace peptdico.
Confieren a cada aminocido sus propiedades
caractersticas.
Confiere la carga del aminocido dependiendo del
pH del entorno.

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos

que estn codificados en el genoma: tienen codones especficos
en el cdigo gentico.
Para la mayora de los seres vivos son 20 ( -L- aminocidos).

En 1986 y en el 2002 se descubri

que cdigo gentico tiene
pequeas modificaciones y puede
codificar otros aminocidos.
Aminocido nmero 21:
selenocistena, aparece en
eucariotas, procariotas y
codn UGA
arqueas.
Aminocido nmero 22:
pirrolisina, aparece slo en
arqueas.
codn UAG

AMINOCIDOS POLARES CARGADOS (hidrfilos)

AMINOCIDOS POLARES NO CARGADOS (hidrfilos)

AMINOCIDOS NO POLARES (hidrfobos)

En las protenas se puede formar

enlaces disulfuro entre las cadenas
laterales de dos cistenas.

AMINOCIDOS POLARES CON CARGA

A pH fisiolgico sus cadenas laterales hidrfilas estn cargadas por

completo (+).

AMINOCIDOS POLARES CON CARGA

A pH fisiolgico sus cadenas laterales hidrfilas estn

cargadas por completo (-).

AMINOCIDOS POLARES SIN CARGA

A pH fisiolgico sus cadenas laterales hidrfilas tienen carga en parte (+) o (-)

AMINOCIDOS APOLARES

A pH fisiolgico sus cadenas laterales

hidrfobas consiste casi por completo en
cadenas de H y C.

Resumen: Residuos de aminocidos

RESIDUOS

+
Bsicos

cidos

Polares sin
carga
No polares

UNIONES QUE FORMAN LO ENCONTRAMOS

Enlaces inicos

Superficie de las

Enlaces inicos

protenas solubles o en el

Puentes de Hidrgeno
Interacciones hidrofbicas o
fuerzas de Van Der Waals

interior formando
enlaces con otros
aminocidos similares
Centro de las protenas
solubles.
Regin
transmembrana de
protenas.

De los 20 aminocidos que se combinan para formar las protenas, algunos

pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que se denominan no
esenciales.
Arginina puede ser esencial para los
nios muy pequeos ya que sus
requerimientos son mayores que su
capacidad para sintetizar este
aminocido.
Hay tambin dos aminocidos no
esenciales que se forman a partir de
otros esenciales:
Cistena (y cistina) a partir de metionina
Tirosina a partir de fenilalanina.

Si la dieta no aporta suficiente cantidad

de fenilalanina o si el organismo no
puede transformar la fenilalanina en
tirosina por algn motivo -como sucede
en la enfermedad hereditaria denominada
fenilcetonuria-, entonces la tirosina se
convierte en esencial.

ENLACE PEPTIDICO
Reaccin de deshidratacin (condensacin)
Enlace covalente: amida.
El extremo con el grupo amino se denomina N- (o amino)
terminal y el extremo con el grupo carboxilo, C- (o carboxilo)
terminal.

El enlace peptdico es plano y no permite rotacin

ngulo phi: rotacin

entre enlace N y C

ngulo psi: rotacin

entre enlace C y C

Una protena
est formada
por un
esqueleto
polipeptdico
con cadenas
laterales.
Cada tipo de
protena
difiere de las
dems en su
secuencia y
en su nmero
de
aminocidos.
La secuencia
de
aminocidos
se lee de
izquierda a
derecha
(extremo
amino a
carboxilo).

 Los aa en un pptido o en una protena son a veces llamados

residuos (que resultan despus de perder un tomo de H+
del grupo amino y un OH- del extremo carboxilo).
Cada pptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre
es el extremo amino-terminal (o N-terminal); y el carboxilo
libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal).

Pptidos importantes
PEPTIDO

Naa

Funcin

Glutatin

Ubicuo y mantiene las condiciones reductoras

del citoplasma. Potente antioxidante.

Encefalinas

Neuropeptidos cerebrales. Analgsicos

endgenos.

Vasopresina

Regula la reabsorcion de agua en los tbulos

colectores del rin. Es hipertensor.

Oxitocina

Estimula contracciones uterinas y la eyeccin

de leche despus del parto.

MSH

14

Estimula la sntesis de melanina por los

melanocitos.

Glucagn

29

Hiperglicemiante en ayuno.

Insulina

51

Hipoglicemiante despus de la ingesta de

alimento.

PPTIDOS
Pptido es un trmino
que designa a una
cadena de aminocidos
de una longitud no
determinada. Sin
embargo, las cadenas de
50 a ms aminocidos
son usualmente
llamadas PROTENAS O
POLIPEPTIDOS.
The Basics of General, Organic, and Biological Chemistry

David W. Ball, John W. Hill, Rhonda J. Scott

PROTEINA
Longitud
Ms de 50 aminocidos

Peso
Ms de 10 000 Da (10 KDa)

Funcin
Cadena polipeptdica con existencia
probada en un determinado organismo

NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS

PROTENAS

NIVELES DE ORGANIZACIN PROTEICA

ESTRUCTURA PRIMARIA
INFORMA

Orden, variedad y nmero de aminocidos.

ENLACE

Covalente peptdico

CARACTERSTICAS

- Este nivel influye en la conformacin 2y 3.

- Las variaciones en algunas zonas de las protenas tienen muy
poca o ninguna repercusin en su funcin, pero hay zonas
crticas, en las que cualquier variacin afecta a la estructura, y
por tanto a la funcin de la protena.
Las protenas polimrficas admiten variaciones en su
estructura primaria, conservando su funcin.

ENFERMEDADES

Anemia falciforme o
drepanocitica

Sustitucin de glutamato por valina

Fibrosis qustica

Ausencia de fenilalanina

El 20-30% de las protenas humanas son polimrficas (varan en

diferentes individuos). La mayora de estas variaciones no afectan a su funcin.

El gen de beta hemoglobina

ANEMIA FALCIFORME
Mutaciones variaciones en la secuencia
Los aminocidos invariables son importantes
para la funcin
Las mutaciones conservadoras son cambios
entre aminocidos qumicamente semejantes

Persona con anemia de

clulas falciformes

Persona normal

Gen normal

Mutacin

DNA
El gen codifica el
polipptido

(b) El polipptido
beta hemoglobina

(a) Eritrocito normal

Hemoglobina normal

6
4

(b) Clula falciforme

Mutacin cambia
forma de proteina
7

146

Beta
(c) La protena
hemoglobina
(formada por 4
polipptidos

Hemoglobina de clula falciforme

Alfa

6
4

.146

Largas fibras
(d) La clula

Eritrocito
forma de disco

Eritrocito forma
de hoz

 La primera protena en ser secuenciada completamente fue la hormona

insulina.
Frederick Sanger, Premio Nobel 1956

II. ESTRUCTURA SECUNDARIA

INFORMA

Plegamiento local de una secuencia de aminocidos.

ENLACE

Puentes de hidrgeno interpeptdicos: NH y CO.

CARACTERSTICAS - Es predecible. La cadena proteica adopta una conformacin

-

ENFERMEDADES

regular repetida.
La cadena polipeptdica puede adoptar distintas disposiciones
espaciales: Hlice , lmina y arrollada al azar.
En una protena promedio el 60% de la cadena polipeptdica se
encuentra en forma de hlices y hoja ; el resto como
plegamientos y giros al azar.

PRIONES: protenas patgenas que tienen alterada su estructura

secundaria, originando un incorrecto plegamiento de su estructura
terciaria

Hlice (descubierto en queratina)

Hoja (descubierto en fibrona)

Puentes de hidrgeno paralelos al eje de la cadena

Puentes de hidrgeno perpendiculares al eje de la cadena

Puentes de hidrgenos slo intracatenarios

Puentes de hidrgeno intra e intercatenarios

Cadena lateral (R) de los aminocidos se proyectan hacia

el exterior

Cadena lateral (R) se proyectan hacia el interior y

exterior de manera alterna

Puentes de hidrgenos cada cuatro aminocidos (3,6 aa por vuelta)

Puentes de hidrgenos cada tres aminocidos

Pueden ser dextrgiras (se simboliza como un cilindro) o

levgiras (se simboliza como espiral)

Puedes ser paralelas (p. de Hidrgeno menos estables)

o antiparalelas (p. de Hidrgeno ms estables)

Existe individualmente y pueden ser anfipticas

Una hoja requiere por lo menos dos hebras

Hlice levgira

Hlice dextrgira

Lmina antiparalela

Lmina paralela

El giro de la hlice es dextrgira en

todas las protenas

Las hojas antiparalelas son ms

estables

Giros

Bucles

3 4 residuos de aminocidos

Mayor cantidad de aminocidos

Localizados en la superficie de la protena

Localizados en la superficie o en el interior de la

protena

En forma de U, estabilizadas por P. de Hidrgeno

Diversas formas, pocas estructuras definidas.

Abundan glicina (cadena lateral mnima) y prolina

(curvatura intrnseca, rompe hlices)

No poseen un patrn establecido en sus

aminocidos

Permiten en cambio de direccin entre dos

patrones estructuras secundarias

Suelen tener mayor actividad biolgica.

Niveles superiores:
A) Superhlice o hlice enrrollada
Dos o tres hlices
tienen la mayor parte de
sus cadenas apolares
hacia un lado de manera
que pueden enrrollarse
una en torno a la otra
colocando estas cadenas
laterales al interior.
Ejm -queratina,
miosina

Niveles superiores:
B) Motivos
Llamadas estructuras
supersecundarias o
plegamientos.
Son combinaciones
regulares de estructuras
secundarias que tienen una
topologa particular.

Motivo giro

Otros motivos

PRIONES
Los priones como agentes patgenos fueron descubiertos en 1982 por
Stanley Prusiner.

Son protenas plegadas

anormalmente que causan
enfermedades.
La protena PrPc normal tiene
un 40% de hlice-alfa y muy
escasa proporcin de hojabeta. En cambio, la protena de
configuracin alterada PrPSc
se compone de un 30% de
hlice-alfa y un 45% de hojabeta. Sin embargo, las dos
configuraciones de esta
protena tienen la misma
secuencia de aminocidos.

 Los priones ms
conocidos son los que
afectan al Sistema
Nervioso Central
causando
encefalopatas.
Enfermedades:
Mal de las vacas locas"
o Encefalopata
Espongiforme Bovina.
La enfermedad de
Creutzfeldt-Jakob (en
humanos).

Protena
normal

Protena
prin

III. ESTRUCTURA TERCIARIA

INFORMA

Plegamiento espacial completo de la cadena (disposicin

tridimensional de los residuos de aminocidos)

ENLACES

No covalentes: Puentes disulfuro

Covalentes: Puentes de hidrgeno, enlaces inicos (puentes
salinos), fuerzas de Van Der Waals, interacciones hidrofbicas,
interaccin catin

CARACTERSTICAS - La estructura terciaria no es repetitiva ni predecible: depende

esencialmente de las interacciones de las cadenas laterales (R)
de los aminocidos.
- Es especfica de cada protena y determina su forma y funcin.

ENFERMEDADES

La enfermedad de Alzheimer. Plegamiento anormal dando lugar a la

aparicin de la protena -amiloide es un pptido de 36 a 43 aminocidos
que se sintetiza a partir de la Protena precursora amiloide (APP).

ENLACES EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTEINA

Puentes disulfuro
Grupos sulfhidrilo de dos
residuos de cistena reaccionan
oxidativamente.
Confiere al pptido una
estabilidad considerable dado
su naturaleza covalente.
Intramoleculares o
intermoleculares.
Se interrumpen con agentes
reductores

Puente de HIDRGENO
Se forma entre un tomo
de hidrgeno y un par de
electrones desapareados
de un tomo
electronegativo (O).
Son particularmente
importantes en la
estabilizacin de las
hlices y las estructuras
laminares.

ENLACES INICOS (interaccionES

electrostticAS)
La tendencia de los
grupos cargados a
atraerse o repelerse de
acuerdo a su carga.
Ejercen fuerza de
atraccin a mayores
distancias.
Se interrumpen si se
altera el pH.

INTERACCIONES DE VAN DER WAALS

Atracciones
momentneas entre dos
molculas no polares
que tienen
transitoriamente cargas
positivas o negativas (los
electrones estn en constante
movimiento y su distribucin no
siempre es simtrica.

INTERACCIONES HIDROFBICAS
Es la tendencia que
tienen a agruparse
las molculas
hidrfobas, o parte
de ellas, al ser
excluidas de
interacciones con el
agua.

RESUMEN

Qu hace al moco pegajoso?

ENFERMEDAD DE alzheimer proteina beta

amiloide

FORMAS PROTEICAS SEGN SU ESTRUCTURA TERCIARIA

FIBRILAR

GLOBULAR

Presentan estructuras secundarias definidas

(slo hlices o lminas ), repetitivas y
altamente ordenadas.

Presentan estructuras hlices y lminas que a

su vez se repliegan sobre si misma dando lugar a la
estructura compacta .

Forma alargada

Forma esfrica y superficie irregular

Mayormente extracelulares

Mayormente intracelulares

Principalmente estructurales

Principalmente funcionales

Insolubles en agua

Solubles en agua o soluciones salinas diluidas

Ejm: Queratina, colgeno, fibrina

Ejm: Enzimas, globulinas.

PLEGAMIENTO DE LAS PROTENAS (I)

En un principio un polipptido de n aminocidos
podra originar 20n cadenas polipeptdicas diferentes.
Slo una pequea fraccin de estas cadenas adoptara
una conformacin tridimensional estable.

PLEGAMIENTO DE LAS PROTENAS (II)

La estructura tridimensional de una protena en
condiciones fisiolgicas se conoce como estructura nativa,
sta es:
La estructura ms estable de todas las estructuras posibles.
La funcionalmente activa.
La conformacin de ms baja energa libre de Gibbs

Termodinmica en los sistemas

vivientes

Las clulas toman energa de las molculas del alimento y liberan

calor mediante reacciones que ordenan el interior de la clula.

El proceso de plegamiento se encuentra

bajo control termodinmico y cintico,
El proceso de plegamiento
hasta alcanzar la estructura
nativa presenta un G
negativo.
Desde el punto de vista
entrpico, el proceso de
plegamiento supone una
disminucin neta de
entropa desde la
estructura denominada
ovillo aleatorio a la nica
estructura nativa.

 Durante la reaccin de plegamiento se pasa

por estados de mayor energa (estados
de transicin)

 PLEGAMIENTO DE UNA PROTENA EN UNA CONFIGURACIN

COMPACTA

 NUEVO PLEGAMIENTO DE UNA PROTENA DESNATURALIZADA

Con
actividad
enzimtica

DESNATURALIZACIN

RENATURALIZACIN

Sin
actividad
enzimtica

DOMINIO PROTEICO
Territorio discreto de una estructura terciaria que puede plegarse
independientemente del resto, dando lugar a una estructura compacta y
estable.
Contiene entre: 50 350 aminocidos y tiene una caracterstica o funcin
especfica.
Es la unidad modular a partir de la cual de construyen muchas protenas
mayores.
Existen protenas con un dominio comn (como unir un in metlico o
reconocer a una molcula especfica) que suelen tener similar funcin.
Existen protenas multifuncionales que suelen tener dominios separados
para cada funcin.
Protena
Src con 3
dominios

Citocromo b con un solo

dominio para el
transporte de e-

Enzima lactato
deshidrogrenasa con
dominio de unin al NAD+

Dominio variable de la
cadena ligera de
inmunoglobulina

Dominios proteicos

ESTRUCTURAL

FUNCIONAL

Componente estable de la estructura proteica

constituidos por 100-150 residuos en diversas
combinaciones de motivos.
Tiene una estructura particular. Ejm:
o Dominio cido
o Dominio rico en prolina
o Dominio conservado SH3

Determina la actividad de la protena donde se

encuentra. Ejm:
o Dominio cinasa
o Dominio serina proteasa
o Dominio de unin a la membrana

Principales dominios
Dominio

Caracterstica

Quinasa

Dominio con actividad

enzimtica. Fosforila usando
ATP

SH2

Dominio de unin a
fosfotirosina

SH3

Dominio de unin a regiones

especficas ricas en prolina

SH4

Dominio de unin a residuos de

tirosina en la vecindad de la
membrana plasmtica.

Homeodominio

Dominio de unin al ADN

Bromodominio

Reconoce residuos de lisina

acetilados.

Cromodominio

Reconoce residuos de lisina

metilados.

Familias de protenas
Las protenas actuales se pueden agrupar en familias proteicas:
secuencia de aminocidos y conformacin tridimensional semejante.
Surgieron en la evolucin por duplicacin de genes y posterior
modificacin.
Dos protenas que tengan ms del 25% de similitud en sus secuencias de
aminocidos, generalmente comparten la misma estructura global.

Familia de serin
proteasas. Cada
una rompe
diferentes
protenas o
diferentes enlaces
peptdicos

Protenas parlogas y ortlogas

PARALOGAS: Han
evolucionado de un gen
comn (pertenecen a
una misma familia) pero
tienen diferente funcin.
Ejm: Elastasa y
Quimotripsina

ORTLOGAS: Se
encuentran en
diferentes organismos
pero tienen la misma
funcin. Ejm: Elastasa
humana y elastasa del
ratn.

MODULO PROTEICO
Son dominios mviles en el tiempo que comparten diversas
protenas

Dos dominios
serin proteasas
moviles

MDULOS PROTEICOS

CMO APARECIERON LOS MODULOS?

Segn la teora del barajado de exones surguian genes
nuevos de mezclar exones de diferentes genes existentes.
Gilbert sugiri que cada exn codificara para un domino
proteico (aunque despus se demostr que existen algunos
dominios separados en ms exones y algunos exones que
contenan ms de un dominio proteico). Este barajado
puede dar lugar a nuevos genes por recombinacin,
sobrecruzamiento, exclusin o duplicacin de exones.

Cada dominio tiene:

- Estructura estable
(central)
- Parte variable (asas
que sobresalen)
El xito evolutivo de
estos mdulos se debi
a las variaciones en las
asas que proporcionaron
uniones adecuadas para
nuevos ligandos.

Los dominios:
Pueden ser integrados fcilmente a otras protenas
Se ha estimado que el Genoma Humano tiene:
1000 dominios de inmunoglobulinas
500 dominios de proten quinasa
250 homeodominios
300 dominios SH3
120 dominios SH2

Cremallera de
Leucina
Es un motivo que
crea fuerzas de
adhesin a travs de
hlices alfa en
paralelo. Es un
dominio de
dimerizacin comn
en protenas
involucradas en la
expresin gnica.

Dedos de Zinc

Son pequeos motivos estructurales de protenas que pueden coordinar uno o ms iones de zinc
para ayudar a estabilizar sus pliegues. Funcionan como mdulos de interaccin que unen el ADN,
ARN, protenas y molculas pequeas. Posee una hlice alfa y una lmina beta antiparalela.

IV. ESTRUCTURA CUATERNARIA

INFORMA

Interacciones y ensamblaje de dos o ms subunidades.

ENLACE

Los enlaces son los mismos que la estructura terciaria

CARACTERSTICAS

Las protenas que tienen esta configuracin se denominan

OLIGOMRICAS O MULTIMRICAS
Las subunidades se denominan cadenas o protmeros unidos por
enlaces no covalentes . Pueden ser iguales (homo) o diferentes
(hetero).
Cada protmero puede estar codificado por un gen distinto.

ENFERMEDADES

Talasemia, forma hereditaria de anemia en la que se reduce la

sntesis de una o ms de las cuatro cadenas de la globina

Dmero: Protena represora Cro del bacterifago

HEMOGLOBINA: PROTEINA TETRAMERICA

COLGENO: TRMERICA

NEURAMINIDASA: TETRAMRICA

TAMAOS Y FORMAS
PROTEICAS

ENSAMBLAJES PROTEICOS.
Con un solo lugar de unin:
dmeros

Idnticas con dos lugares de

unin: filamento helicoidal

Con dos lugar de unin

colocados en cadena: anillo
cerrado

ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR
Estructuras:
Complejos enzimticos
Filamentos proteicos
Virus
Membranas
Ventajas
Reducen la informacin gentica
Enlaces de energa relativamente baja
Minimizan los errores en la sntesis
Lminas planas, tubos, anillos, esferas

Ejm. Virus del tomate TBSV

186 subunidades de 386 aa + ARN 4500 nt

Ensamblaje Cilndrico
Ejm. Virus del mosaico del tabaco

Mecanismo de autoensamblaje

Rotura proteoltica de
algunas protenas

CLASIFICACIN DE ACUERDO A SU COMPOSICION

Protena
P
R
O
T
E
I
N
A
S

P
R
O
T
E
I
N
A
S

S
I
M
P
L
E
S

ALBUMINAS
GLOBULINAS

HISTONAS
ESCLEROPROTEINAS

C
O
N
J
U
G
A
D
A
S

Caractersticas

Ejemplos

Solubles agua, pueden precipitadas por el

agregado de sales a alta concentracin. Son ricas
en S.

Ovoalbmina
Lactoalbmina

Insolubles agua, disuelven en soluciones salinas

diluidas. Precipitan ms fcilmente que albminas
por adicin de sales.

Ovoglobulina
Lactoglobulina

Solubles soluciones salinas, fuertemente bsicas,

gran proporcin de lisina y arginina. Estn unidas al
DNA.

H1, H2A, H2B,

H3, H4

Insolubles. Molculas largas y fibrosas. Estn tejidos

de sostn y estructuras resistencia fsica.

Colgeno
Elastina

PROTEINA

GRUPO PROSTETICO

EJEMPLOS

NUCLEOPROTEINAS

RNA

Ribosomas

LIPOPROTEINAS

Fosfolpidos, colesterol, lpidos neutros

- Lipoproteinas

GLUCOPROTEINAS

Hexosamina, galactosa, manosa, c.

Silico

-Globulinas

FOSFOPROTEINAS

Fosfato esterificado a restos de serina

Casena, Vitelina

FLAVOPROTEINAS

Flavn nuceltido

Succinato Dhasa

METALOPROTEINAS

Fe (OH)3
Fe y Cu
Zn

D-aminocido oxidasa
Citocromo oxidasa
Alcohol deshidrogenasa

DE ACUERDO CON SU FUNCION

Tipos y ejemplos

Localizacin y funcin

Enzimas
Hexocinasa

Fosforila a la glucosa

Lactato Deshidrogenasa

Deshidrogena al lactato

Ribonucleasa

Cataliza la hidrlisis del cido ribonucleico

Tripsina

Hidroliza algunos pptidos

Hormonas
Horm. adrenocorticotropa

Regula la sntesis de corticosteroides

Hormona del crecimiento

Estimula el crecimiento de huesos

Insulina

Regula el metabolismo de la glucosa

Protenas reguladoras
Calmodulina

Modulador intracelular fijador de calcio

Troponina C

Fijador de calcio que regula la contraccin en el msculo

Protenas de reserva
Casena

Protena de la leche

Ferritina

Almacenamiento de hierro en bazo e hgado

Ovoalbmina

Protena de la clara de huevo

Tipos y ejemplos

Localizacin y funcin

Protenas transportadoras
Albmina srica

Transporta cidos grasos en la sangre

Beta-lipoprotena

Transporte de lpidos en sangre

Hemoglobina

Transporte de O2 en la sangre.

Mioglobina

Transporte de O2 en msculo

Protenas contrctiles
Actina

Filamentos mviles de las miofibrillas

Dinena

Cilios y flagelos

Miosina

Filamentos estticos de las miofibrillas

Protenas relacionadas con la inmunidad y la defensa

Anticuerpos

Forman complejos con las protenas extraas

Fibringeno

Precursor de la fibrina en la coagulacin sangunea

Trombina

Componente del mecanismo de coagulacin

Protenas estructurales
Colgeno

Tej. conectivo fibroso (tendones, hueso y cartlago)

Elastina

Tejido conectivo elstico (ligamentos)

- Queratina

Piel, plumas, uas y pezuas

Tipos y ejemplos

Localizacin y funcin

Protenas Cromosmicas
Histonas

Favorecen el empaquetamiento del ADN.

No histonas

Ayudan a formar niveles mayores de organizacin del ADN.

Protenas Receptores
Receptor a FGE y otros
Receptor de insulina, etc

Receptores de hormonas y factores trficos para recibir y transducir

seales, desde el exterior al Interior de la clula.

Protenas Factores Trficos

ISCF I y II

Relacionados con la sealizacin en el desarrollo de los tejidos.

Protenas Factores de transcripcin

FT

Controlan la expresin gnica.