PARTE 1: Protenas e enzimas

AULA 1: A lgica molecular da vida

Conceitos importantes:
Anabolismo X Catabolismo
Quatro principais biomolculas: protenas, cido nuclicos, carboidratos, lipdeos
Polmeros X Monmeros
Embora a vida seja imensamente diversa, quando se olha para os organismos em nvel molecular
percebemos uma enorme similaridade de mecanismos
A similaridade molecular entre organismos evidncia da evoluo

AULA 2: Aminocidos, peptdeos e protenas.

Conceitos importantes:
As protenas so unidades polimricas feitas por aminocidos
Existem 20 aminocidos diferentes cujas propriedades qumicas de suas cadeias laterais so
responsveis por esta diferena e modificam as interaes fisico-qumicas das protenas
Os aminocidos podem ser representados por sequncias de uma ou trs letras
A estrutura primria de uma protena dada pela sequncia de aminocidos que a compem
A funo bioqumica das protenas pode ser estudada com detalhe
O estudo das protenas passa primeiro pela purificao delas atravs de tcnicas de cromatografia

AULA 3: Estrutura tridimensional de protenas

Conceitos importantes:
A funo das protenas altamente dependente da sua estruturao tridimensional no espao
A ligao peptdica planar; omega = 180
A estrutura das protenas se d principalmente por variaes nos ngulos phi e psi
Nem todos os ngulos phi e psi so permitidos, diagrama de ramachandran identifica as posies
possveis
A alfa-hlice a estrutura secundria mais comum entre as protenas
Na alfa-hlice temos 3,6 resduos de aminocidos por volta, onde a estrutura local estabilizada por
pontes de hidrognio
As folhas beta so conformaes secundrias bastante comuns nas protenas
As folhas beta podem ser paralelas ou anti-paralelas
As voltas-beta so as pontes que ligam as folhas beta
As protenas podem ser fibrosas ou globulares
A estrutura terciria das protenas formada pela interao global entre os elementos de estrutura
secundria no espao tridimensional (largura, altura, comprimento)
As protenas precisam se enovelar em uma forma nativa, de baixa de energia, para funcionarem bem
A forma mais comum e funcional da protena enovelada chamada de forma nativa
Algumas protenas no so capazes de se enovelar sozinhas e para isso existem complexos multimricos
de protenas chamadas chaperonas

__________

1. A partir do sculo XX, a ideia de que a vida possui propriedades nicas,

maravilhosas e desconhecidas (vitalismo) comeou a morrer. Finalmente, atravs dos
estudos de gentica e bioqumica, era possvel associar as cincias qumicas e
biolgicas num s contexto amplo e coerente. A biologia molecular trouxe, para a
biologia, um tipo de rigor lgico e matemtico antes s aplicado nas cincias exatas.
(a) Quais os desenvolvimentos voc acredita que permitiram biologia integrar-se
qumica e fsica, matando assim o vitalismo?
O desenvolvimento da cincia experimental, da gentica e da bioqumica,
especificamente a descoberta dos genes e das protenas. Com a descoberta de genes
e protenas e o incio do estudo de suas caractersticas e funes, foi possvel
perceber que neles estavam as explicaes para as propriedades antes atribudas ao
vitalismo.
(b) Qual a relao moderna entre qumica, fsica e biologia?
Estas trs cincias esto reunidas na biologia molecular, atravs da qual se estuda o
funcionamento dos organismos luz destas cincias, de uma forma em que elas se
complementam.
(c) O que voc pensa que ocorrer no futuro com essas disciplinas?
Se unir cada vez mais, descobrindo novas unidades fundamentais e aprofundando
cada vez mais o nvel que se pode atingir no estudo dos organismos vivos, conforme
forem desenvolvidas novas metodologias e ferramentas para isto.
2. (a) Quando aprendemos bioqumica, estamos estudando a bioqumica de quais
tipos de organismos?
Estudamos a bioqumica de organismos com atributos que o diferenciam de outros
conjuntos de matria, tais como um alto grau de complexidade qumica e organizao
microscpica, capacidade de extrair, transformar e utilizar a energia do ambiente, ter
funes definidas para cada um dos seus componentes e ter regular a interao entre
eles, sentir e responder as alteraes no seu ambiente, ter capacidade de se
autorreplicar e automontar precisamente e se alterar ao longo do tempo por evoluo
gradual.

(b) Em que consiste a chamada Lgica molecular da vida?

Em princpios organizacionais e caractersticas como estruturas, mecanismos e
processos qumicos comuns a todos os tipos de organismos vivos.
3. Quais so as quatro principais biomolculas presentes nos organismos vivos e
quais as suas principais funes?
As quatro principais molculas so as protenas, os cidos nucleicos, os
polissacardeos e os lipdeos.
As protenas possuem funes variadas, dentre elas atividade cataltica, atuando
como enzimas. Servem tambm como elementos estruturais, receptores e sinal ou
transportadores, carregando substncias especficas para dentro e para fora da
clula.
Os cidos nucleicos (DNA e RNA) so responsveis por armazenar e transmitir a
informao gentica. Algumas molculas de RNA atuam tambm com funo
estrutural e cataltica em complexos supramoleculares.
Os polissacardeos so polmeros de acares simples, e atuam como reservatrio de
combustvel de alto contedo energtico, componentes estruturais rgidos da parede

celular e elementos no reconhecimento extracelular que se ligam a protenas de outras

clulas.
Os lipdeos so insolveis em gua, e atuam como componentes estruturais de
membranas, reserva de combustvel de alto contedo energtico, pigmentos e sinais
intracelulares.
4. (a) Qual a diferena entre catabolismo e anabolismo?
O catabolismo um conjunto de reaes que degradam nutrientes orgnicos em
produtos finais simples, para poder extrair a energia neles contido e transform-las em
formas teis clula.
O anabolismo um conjunto de reaes de sntese, que convertem molculas
pequenas em outras maiores e mais complexas, que tero alguma funo para a
clula. Estas reaes de sntese consomem energia. O conjunto de reaes
anablicas e catablicas constituem o metabolismo celular.

(b) Qual deles mais importante e por qu?

Pode-se dizer que o catabolismo mais importante, pois a energia liberada atravs
dele que promove a sntese de ATP, que fundamental para a execuo de inmeras
atividades celulares. Contudo, importante salientar que o anabolismo tambm
extremamente importante, pois atravs dele que molculas com funes vitais para
a clula, como cidos nucleico e protenas, so sintetizados.
5. (a) O que a estrutura primria de uma protena?
Consiste na sequncia de resduos de aminocidos que constituem uma protena, bem
como no conjunto de todas as ligaes covalentes que conectam estes resduos,
principalmente ligaes peptdicas e ligaes dissulfeto.

6. (a) O que uma cadeia lateral de um aminocido?

um grupamento ligado ao carbono de aminocido. So estes grupamentos,
chamados tambm de grupos R, que diferenciam os aminocidos uns dos outros, j
que os demais substituintes do carbono so iguais para todos os aminocidos: um
grupo amino, um grupo carboxil e um hidrognio.
(b) Quantos tipos de cadeia lateral existem?
Existem 20 tipos de cadeias laterais diferentes. Estas cadeias so compostas
principalmente por carbono e hidrognio, mas podem conter nitrognio, oxignio e
enxofre. baseado na diferena de polaridade das cadeias laterais que os
aminocidos podem ser separados em 5 grupos: grupo R apolar e aliftico, R
aromtico, R polares e no carregados, R carregados positivamente e R carregados
negativamente.
(c) Como elas influenciam na forma e funo das protenas?
Elas variam em estrutura, tamanho e carga eltrica, influenciando na solubilidade dos
aminocidos em gua. A polaridade das cadeias laterais varia amplamente, desde
apolares e hidrofbicas a altamente polares e hidroflicas.
Somente a glicina possui um hidrognio como cadeia lateral. Portanto, em todos os

outros aminocidos, a cadeia lateral faz com que o carbono possua quatro
substituintes diferentes. Assim, o carbono um centro quiral, fazendo com que cada
aminocido possua dois possveis estereoismeros (D ou L). Contudo, sabe-se que
todos os resduos de aminocidos das protenas so estereoismeros L.
7. (a) possvel trabalhar com protenas isoladamente?
possvel isolar as protenas baseando-se na diferena de propriedades entre as
protenas, como tamanho, carga e propriedades de ligao.
Para isolar uma protena, inicialmente necessrio obter o extrato bruto, ou seja,
romper as clulas que contm a protena de interesse, liberando-as em uma soluo.
O extrato ento submetido a tratamentos que separam as protenas nele contida em
diferentes fraes, de acordo com a solubilidade, atravs do efeito de salting out: a
adio de sais, normalmente o sulfato de amnio, em quantidades adequadas diminui
a solubilidade de algumas protenas e faz com que estas precipitem. Aps
precipitarem, estas podem ser separadas das que permanecem em soluo atravs
de centrifugao. Caso a protena de interesse esteja na frao solvel, o sal
adicionado pode ser removido posteriormente por dilise.
Aps este pr-tratamento as protenas podem ser isoladas atravs de tcnicas
cromatogrficas de coluna, de troca inica, de afinidade, lquida de alta eficincia
(HPLC) ou por eletroforese. possvel tambm combinar mais de uma tcnica, como
analisar o produto obtido por cromatografia de troca inica atravs de eletroforese.
(b) Descreva com detalhes alguma das tcnicas de purificao de protenas
apresentada na nossa aula.
A cromatografia de troca inica baseada nas diferenas no sinal e na magnitude da
carga eltrica lquida de protenas em determinado pH. Esta tcnica consiste em eluir
a soluo de protenas atravs de uma coluna trocadora de ctions ou de nions,
separando as protenas de acordo com sua afinidade com a fase mvel ou com a fase
estacionria.
A coluna preenchida por uma resina contendo grupos carregados; se os grupos so
carregados negativamente, a coluna chamada de trocadoras de ctions, e as
colunas contendo grupos carregados positivamente so chamadas de trocadoras de
nions.
A afinidade das protenas com estes grupos afetada pelo pH (que interfere na
ionizao da protena) e pela quantidade de sais livres na fase mvel, pois estes
competiro pelos grupos da fase estacionria. Portanto, o pH e a quantidade de sais
dissolvidos podem ser manipulados para otimizar a separao (aumentar a
resoluo).
Na cromatografia de troca catinica, as protenas contidas na fase mvel e carregadas
positivamente percorrem a coluna mais lentamente, uma vez que interagem mais com
a fase estacionria. Assim, as protenas de carga lquida mais negativas eluem mais
cedo. O mesmo princpio utilizado na cromatografia de troca aninica.
A expanso da banda proteica na fase mvel causada pela afinidade das protenas
com a resina como pelo espalhamento difusional. O aumento do tamanho da coluna
melhora a separao destas bandas, mas aumenta o tempo de eluio e, portanto,
aumenta o espalhamento difusional dentro de cada banda de protena.
Enquanto est sendo realizada a corrida cromatogrfica, o efluente da coluna deve ser
coleta em tubos e ser testada para a protena de interesse, bem como para outras
propriedades como fora inica ou concentrao total de protenas. Todas as fraes
positivas para a protena de interesse podem ser combinadas como produto desta
etapa de purificao.

Alm disso, os tempos de eluio de protenas especficas pr-determinado pelo

fabricante da coluna cromatogrfica.
9. (a) O que a estrutura tridimensional de uma protena?
o arranjo espacial que os tomos de protena podem assumir sem que suas
ligaes covalentes sejam quebradas. Uma protena pode, teoricamente, assumir
vrias estruturas tridimensionais, porm verifica-se que as estruturas existentes em
determinada condio so as termodinamicamente mais estveis.
(b) O que faz com que uma protena adote uma estrutura tridimensional no espao?
A sequncia de resduos de aminocidos, a interao entre as cadeias laterais dos
resduos de aminocidos, a natureza das ligaes covalentes no esqueleto
polipeptdico, modificaes ps-traducionais e as condies do meio em que a
protena est inserida.
A estrutura estabilizada por interaes fracas entre as cadeias laterais. Interaes
hidrofbicas contribuem para a estabilizao da forma globular da maioria das
protenas solveis em gua; ligaes hidrognio e interaes inicas so otimizadas
nas estruturas termodinamicamente mais estveis.
As ligaes peptdicas tm um carter parcial de ligao dupla, que mantm todo o
grupo peptdico de seis tomos em uma configurao planar rgida. As ligaes H-C
e N-C podem girar para definir os ngulos diedros, e .
(c) O que pode acontecer caso haja problemas na formao dessa estrutura 3D?
A protena pode perder sua funo, o que chamado de desnaturao. Esta
desnaturao pode ocorrer por mudanas no meio em que a protena est inserida:
temperatura, pH, adio de solventes orgnicos miscveis, por adio de sais e outros
solutos ou por detergentes.
(d) O que uma conformao nativa de uma protena?
uma conformao em que a protena capaz de exercer sua funo.
10. O que e para que serve o diagrama de Ramachandran?
Trata-se de um grfico versus para o resduo de um aminocido em um
polipeptdeo, em que so indicadas as possveis combinaes de e .
Atravs deste possvel prever a conformao dos peptdeos, uma vez que
conformaes possveis so aquelas que envolvem pouco ou nenhum impedimento
estrico.
O grfico possui regies marcadas com tonalidades decrescentes de azul e uma
grande regio amarela. Quanto mais escura for uma regio azul, mais permitida
determinada conformao. As regies amarelas correspondem conformaes no
permitidas.
As reas azuis dos diagramas tendem a estar deslocadas para esquerda, devido
estereoqumica L dos resduos de aminocidos.
11. (a) O que uma estrutura secundria de uma protena?
a estrutura relativa ao arranjo espacial dos resduos de aminocidos que so
adjacentes em um segmento polipeptdico. Este tipo de estrutura no considera a
conformao das cadeias laterais ou a relao destes resduos com outros
segmentos.
(b) Quais so os principais elementos de estruturas secundrias conhecidos?

So a hlice , a folha e a volta .

A hlice uma estrutura helicoidal, em que o esqueleto polipeptdico firmemente
enrolado em torno de um eixo imaginrio desenhado longitudinalmente no centro da
hlice, e os grupos R dos resduos de aminocidos se projetam para fora do esqueleto
helicoidal. Os resduos de aminocidos de uma hlice tpica assumem uma
conformao com =-57 e =-47, e cada volta de hlice formada por 3,6 resduos
de aminocidos.
A folha uma estrutura que lembra um conjunto de pregas, onde as cadeias
polipeptdicas em zigue-zague se arranjam lado a lado. Os grupos R dos aminocidos
adjacentes se projetam d estrutura em zigue-zague em direes opostas criando um
padro alternado. As cadeias adjacentes em uma folha podem ser paralelas (tm
orientao amino para carboxiterminal igual) ou antiparalelas (tm orientao amino
para carboxiterminal diferentes). As estruturas ideais correspondem a =-119 e
=+113 (paralela) e =-139 e =+135 (antiparalela).
As voltas so voltas em ou alas em que a cadeia polipeptdica inverte sua direo.
So elementos conectores que ligam estruturas sucessivas de hlices e folhas .
(c) Por que esses elementos so quimicamente estveis?
Todas estas estruturas so estabilizadas por ligaes hidrognio. Alm disso, as
hlices e as folhas cem dentro de uma regio restrita de estruturas estericamente
permitidas no diagrama de Ramachandran.

12. (a) Qual a diferena entre uma protena fibrosa e uma globular?
Nas protenas fibrosas as cadeias polipeptdicas esto arranjadas em longos
filamentos ou folhas, enquanto nas protenas globulares estas cadeias esto dobradas
em uma forma esfrica ou globular.
Alm disso, as protenas fibrosas em geral so formadas por um nico tipo de
estrutura secundria, e sua estrutura terciria relativamente simples. J as protenas
globulares possuem diversos tipos de estruturas secundrias.
Em relao funo, protenas fibrosas esto em estruturas que garantem suporte,
forma e proteo externa aos vertebrados, enquanto as protenas globulares atuam
como a maioria das enzimas e protenas reguladoras.
(b) Cite exemplos de ambos os casos.
So exemplos de protenas fibrosas o colgeno, encontrado nos tecidos conectivos
como tendes, cartilagens, a matriz orgnica dos ossos e a crnea dos olhos; as queratinas, que esto nos cabelos, pelos, unhas, garras, chifres, cascos e grande
parte da camada mais externa da pele; e a fibrona da seda, produzida por insetos e
aranhas.
13. Explique com detalhes como a protena hemoglobina pode ser capaz de
transportar o oxignio?
A hemoglobina possui duas conformaes principais: o estado T e o estado R. O
oxignio se liga hemoglobina nos dois estados, mas possui afinidade maior pela
protena no estado R. Sabe-se que quando no h oxignio disponvel, o estado T
mais estvel. A ligao do oxignio a subunidade da hemoglobina no estado T
desencadeia uma mudana na conformao para o estado R.
A hemoglobina deve ligar com eficincia o oxignio nos pulmes e liber-los nos
tecidos. Porm, uma protena que liga o O2 com afinidade o ligar eficientemente nos
pulmes, mas no o liberar muito nos tecidos. Em contrapartida, se a protena ligar o

oxignio com uma afinidade suficientemente baixa para liber-lo nos tecidos, no o
captar bem nos pulmes.
A hemoglobina resolve o problema passando por uma transio de um estado de
baixa afinidade (T) para um de alta afinidade (R) conforme mais molculas de oxignio
vo sendo ligadas.
A ligao do O2 s subunidades da hemoglobina pode alterar a afinidade das
subunidades adjacentes. A primeira molcula de O2 que interage com a
desoxiemoglobina o faz fracamente, pois se liga a uma subunidade no estado T.
Contudo, sua ligao leva a mudanas conformacionais que so transferidas s
subunidades adjacentes, facilitando a ligao de molculas adicionais de O2. A
transio T R ocorre mais facilmente na segunda subunidade depois da ligao do
O2 primeira unidade. A quarta molcula de O2 se liga ao heme de uma subunidade
que j est no estado R, e por isso se liga com uma afinidade muito mais alta que a
primeira.
Portando, a hemoglobina uma protena alostrica, ou seja, uma protena na qual a
interao com um ligante em um stio afeta as propriedades de ligao d outro stio na
mesma protena.
14. Explique com detalhes o mecanismo de contrao muscular.
A contrao muscular estimulada pela liberao de Ca2+ do retculo
sarcoplasmtico. O Ca2+ se liga protena troponina, provocando uma mudana na
conformao do complexo troponina-tropomiosina que desencadeia o ciclo de
interaes actina-miosina.
Este ciclo possui quatro etapas principais. Na etapa 1, O ATP liga-se miosina,
rompendo a interao actina-miosina e liberando a actina. Na etapa 2, o ATP
hidrolisado, causando uma mudana conformacional para um estado de alta energia
que move a cabea de miosina e muda sua orientao em relao ao filamento fino.
Na etapa 3, a cabea de miosina se fixa ao filamento fino, causando a liberao do
fosfato produzido na hidrlise do ATP. Na etapa 4, ocorre um movimento e fora,
desencadeado pela liberao do fosfato na etapa anterior, que consiste em uma
mudana conformacional na cabea de miosina que provoca o movimento dos
filamentos de actina e miosina um em relao ao outro. O ADP liberado ento para
completar o ciclo.
De uma forma geral, a miosina dissocia-se sucessivamente de uma unidade de actina
e se associa com outra unidade mais distante ao longo do filamento. Assim, as
cabeas de miosina deslizam ao longo dos filamentos de actina, movendo o conjunto
de filamentos grossos para dentro do conjunto de filamentos finos.

15. Explique como funciona o mecanismo de reconhecimento do sistema

imunolgico?
A resposta imunolgica consiste em dois sistemas complementares, o sistema
imunolgico humoral, dirigido para infeces bacterianas e vrus extracelulares, mas
que tambm podem reconhecer protenas estranhas, e o sistema imunolgico celular,
que destri clulas hospedeiras infectadas por vrus, alm de destruir alguns parasitas
e tecidos estranhos.
No centro da resposta imunolgica humoral esto os anticorpos ou imunoglobulinas
(Ig). As imunoglobulinas se ligam bactrias, vrus ou molculas grandes identificadas
como estranhas e as conduzem para a destruio. As Ig constituem 20% do total de
protenas sanguneas e so produzidas pelos linfcitos B, que completam seu

desenvolvimento na medula ssea.

Um tipo de imunoglobulina especfico, a imunoglobulina G (IgG), a principal classe
de molculas de anticorpo e uma das protenas mais abundantes no soro.
A IgG o principal anticorpo secundrio na resposta imunolgica, que se inicia por
uma classe de clulas B chamadas de clulas B de memria. Quando a IgG se liga a
uma bactria invasora ou um vrus, , ela ativa determinados leuccitos como os
macrfagos pala engolfar e destruir o invasor e tambm ativa alguns outros elementos
da resposta imunolgica. Os receptores na superfcie dos macrfagos reconhecem e
se ligam regio Fc da IgG. Quando esses receptores se ligam a um complexo
patgeno-anticorpo, o macrfago engolfa, por fagocitose, o complexo.
16. (a) Explique genericamente como uma enzima funciona fornecendo os trs
mecanismos bsicos de ao enzimtica.
As enzimas atuam como catalisadores, aumentando a velocidade de reaes. Nestas
reaes, o substrato se liga ao stio ativo da enzima, formando um complexo enzimasubstrato.
A velocidade das reaes aumentada atravs da diminuio da energia de ativao
da reao, sem que o equilbrio seja alterado.
Parte da energia utilizada na acelerao da reao proveniente das interaes
fracas entre substrato e enzima. O stio ativo da enzima estruturado para que
algumas destas interaes ocorram preferencialmente no estado de transio,
estabilizando-o. A energia de ligao pode ser utilizada para diminuir a entropia do
substrato ou provocar uma mudana conformacional na enzima, chamada de ajuste
induzido. Esta energia de ligao ainda responsvel pela especificidade das enzimas
por seus substratos.
A catlise enzimtica geralmente envolve interaes covalentes transitrias entre
substrato e enzima, ou a transferncia de grupo da enzima e para ela, de modo a
proporcionar um caminho novo e com menor energia de ativao para as reaes.
A catlise enzimtica pode ocorrer atravs de trs mecanismos: catlise geral cidobsica, catlise covalente e catlise por ons metlicos.
Na catlise cido-bsica, intermedirios carregados so estabilizados atravs da
transferncia de prtons para os substratos, dos substratos ou ainda de intermedirios
para formar uma espcie que se transforma mais rapidamente em produtos. Os
prtons podem ser provenientes da gua do meio reacional, de cidos orgnicos
fracos adicionados ao meio ou de cadeias laterais de resduos de aminocidos da
enzima, que podem atuar tambm como aceptores e prtons.
Na catlise covalente, h a formao de uma ligao covalente transitria entre a
enzima e o substrato. Essa ligao resulta em catlise somente se o novo caminho
para a reao for menos energtico que a reao no catalisada. Cadeias laterais de
aminocidos e grupos funcionais de alguns cofatores de enzima so os responsveis
pelo estabelecimento destas ligaes. Os complexos enzima-substrato formados nesta
catlise sempre passam por uma reao adicional para regenerar a enzima livre.
Na catlise por ons metlicos, interaes entre metais ligados enzima ajudam a
orientar o substrato para a reao ou estabilizar os estados de transio carregados.
Alm disso, os metais podem ser mediadores de raes de oxirreduo por mudanas
reversveis no estado de oxidao dos metais.
(b) Escolha uma enzima e explique com detalhes seu mecanismo de funcionamento.
A hexocinase uma enzima bissubstrato que catalisa a converso da -D-Glicose em
Glicose-6-Fostato, atravs da fosforilao do hidroxil do carbono 6 da -D-Glicose. O
grupamento fosfato adicionado glicose proveniente do ATP. Quando glicose e

MgATP se ligam, a energia de ligao decorrente desta interao induz mudana

conformacional na hexocinase para a forma cataliticamente ativa. Alm deste ajuste
induzido, a hexocinase utiliza outras estratgias catalticas. Por exemplo, os resduos
de aminocidos trazidos para a posio correta com o ajuste induzido participam da
catlise geral cido-bsica e da estabilizao do estado de transio.
O hidroxil do carbono 6 da -D-Glicose similar gua em reatividade qumica, e a
gua entra livremente no stio ativo da enzima. A hexocinase diferencia as molculas
de glicose e gua devido mudana conformacional correta que ocorre quando o
substrato, a glicose, se liga ao stio ativo. Contudo, a xilose (estereoquimicamente
similar glicose, porm com um carbono a menos) consegue se ligar hexocinase,
mas em uma posio em que no pode ser fosforilado. A ligao da xilose resulta na
mudana da confomao da enzima para a conformao ativa, e a enzima
enganada para fosforilar a gua.
17. Dado o que voc j aprendeu, como voc acredita que o conhecimento em
bioqumica o tornar um melhor profissional?
Tendo em vista que a bioqumica a cincia que estuda os processos qumicos que
ocorrem nos organismos vivos, pode-se dizer que o aprendizado obtido atravs desta
uma ferramenta fundamental para que um farmacutico, bem como qualquer
profissional da sade, possa desenvolver e aprimorar seus conhecimentos.
18. Por que a clula parece funcionar como uma mquina altamente coordenada?
A clula inteira pode ser observada como uma mquina altamente coordenada, ou
como uma fbrica que contm uma rede elaborada de linhas de engrenagens
interconectadas, compostas de grandes mquinas de protenas. Assim como as
mquinas inventadas pelos homens para trabalhar eficientemente no mundo
macroscpico, estes grupos de protenas contm partes mveis altamente coordenas
que executam sua funo com perfeio e especificidade.