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Introduccin y
Enzimas
Brendy Santiago
Contenido
1. Enzimas
2. Estructura enzimtica
3. Cintica enzimtica
4. Actividad enzimtica
5. Clasificacion enzimtica
6. Catlisis
7. Regulacin de la actividad enzimtica
8. Localizacin enzimtica
9. Enzimas en la practica clnica
10.Isoenzimas
1. Enzimas
Deriva del griego
En Zim = en la levadura
Reaccin qumica
Proceso termodinmico en el
cual una o ms sustancias se
transforman en otras sustancias
llamadas productos.
1. Enzimas
VAS METABLICAS
1. Enzimas
ENZIMA
(CATALIZADOR)
A+B+C+
SUSTRATOS
P+Q+R+S
PRODUCTOS
ESPECFICAS
Para cada Rx catalizada
2. Estructura enzimtica
HOLOENZIMA
Enzima Completa
2. Estructura enzimtica
1. GRUPOS
PROSTTICOS
2. COFACTOR
Orgnico
Orgnico o inorgnico
Unin estable
Fuerzas covalentes o
no covalentes
Metales (ms
comunes)
METALOPROTEINAS
Presentes en el
medio que rodea la
enzima
Iones metlicos
(ms comunes)
ENZIM
A
3. COENZIMA
De naturaleza orgnica
Unin dbil
Transportan sustratos
Se unen a la enzima
(Estabilizan sustrato)
Vitaminas
(generalmente)
Cofactores ms comunes
3. ENZIMAS: CINTICA
Estudio de cmo las enzimas se
unen a sus sustratos y los
transforman en productos.
CINTICA
ENZIMTICA
Determinacin CUANTITATIVA de
las velocidades de las Rx
enzimticas
Factores que afectan dichas
velocidades
A+B
A+B
P+Q
P+Q
FUNCIONALMENTE IRREVERSIBLE EN
CONDICIONES FISIOLGICAS
El pH del medio
CINTICA
ENZIMTICA
Concentracin de la
enzima
3.1.Temperatura
Q10
incremento de actividad
por cada 10C de
aumento de temperatura
Q10 = 2
Cangrejos del polo
10C
2V
Pepsina de cerdo
Bacterias de aguas termales
3.2. pH
H+
H+
Alcalino
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
pH
cido
enzimas intracelulares
(5 9)
14
Depende de la AFINIDAD
4. Actividad enzimtica
ES
E S Cof1 ES E P Cof 2
ES
EP
4. Actividad enzimtica
Se mide de 3 maneras:
Sustrato (T)
Producto (C)
Cofactor (M)
1 Katar = 1 mol/seg
UI = 1mmol/min
Efectividad
de Rx Enz
5. Clasificacin
NOMENCLATURA
ANTIGUA
Clase de enzima
Oxidoreductasas
NOMENCLATURA
NUEVA
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
------ ASA
6. Catlisis
ENZIMAS :
Sitio activo
Son aminocidos
cadenas laterales de 4 a 5
amino-cidos especficos
6. Catlisis
Modelo rgido : llave y cerradura
la formacin de un
enlace covalente
entre la enzima y el
sustrato
La enzima o el
sustrato uno cido y
el otro base.
Por
proximi
dad
Acidobsica
Por
tensin
Covale
nte
Hay reaccin
cuando hay rotura
de enlace
covalente.
7. Regulacin de la actividad
enzimtica
Eficacia de
la actividad
enzimtica
Cantidad de
enzima
presente
Cantidad del
producto
Catabolitos
Disminuyen actividad
enzimtica
Proenzimas
7. Regulacin de la actividad
enzimtica
Enzimas alostricas
8. Localizacin enzimtica
Clulas
Plasma y LCR
Eliminan
Necrosis
Destruccin
clular
Enzimas se liberan
Permeabilidad
Enzimas se liberan
Sobreproduccin
Menor
eliminacin
Mayor
metabolismo en
un tejido
No se eliminan
normalmente
Neoplasias
Obstruccin biliar
Aumento de cl
inflamatorias
Aumenta
actividad
enzimtica y
acompaa a
exudados
Enzimas
Especficas del plasma
Secretadas
Del metabolismo celular
Ejemplos
Protrombina, plasmingeno,ceruloplasmina,
Lipasa Lipoproteica,colinoesterasa
Amilasas, fosfatasa prosttica, pepsingeno
Lctico deshidrogenasa, aldolasa, aspartato y
alanina transferasa.
10. Isoenzimas
Enzimas que hacen la misma funcin pero difieren en su estructura
qumica y propiedades cinticas.
A.
LDH
10. Isoenzimas
Enzimas que hacen la misma funcin pero difieren en su estructura
qumica y propiedades cinticas.
A.
LDH
Isoenzima Subunidades
LDH1
HHHH
LDH2
HHHM
LDH3
HHMM
LDH4
HMMM
LDH5
MMMM
Tejido predominante
corazn
corazn
rin, pulmn
hgado
hgado
10. Isoenzimas
Enzimas que hacen la misma funcin pero difieren en su estructura
qumica y propiedades cinticas.
B.
CK
Isoenzima
CK1
Ck2
CK3
Subunidades
BB
MB
MM
Tejido predominante
Cerebro
Msculo cardiaco
Msculo esqueltico
GRACIAS