Prctica 5.

6 Inhibicin enzimtica
GARCIA MARQUEZ REYNALDO
FLORES HERNANDEZ CARLOS IGNACIO 3IM2
Introduccin:
La reaccin enzimtica puede verse afectada por compuestos que se
denominan inhibidores. Los inhibidores son especies qumicas similares al
sustrato de la enzima, por lo que al interactuar con la enzima tienen efectos
negativos para la actividad enzimtica. Los inhibidores se pueden clasificar en
reversibles e irreversibles. Los reversibles a su vez se clasifican en
competitivos, no competitivos y acompetitivos. Los inhibidores competitivos
compiten con el sustraro por el lugar de unin, y no se ven afectados por la
catlisis de la enzima, por lo que hacen perder el tiempo a la enzima; esto se
refleja en un aumento de la Km y no afecta la velocidad mxima, ya que si
tenemos grandes cantidades de sustrato, el inhibidor no podr competir con el
sustrato por la enzima. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en
un sitio diferente al sitio de catlisis, por lo que modifican la conformacin de la
enzima afectando su actividad cataltica, pero no impiden la unin sustratoenzima; esto se ve reflejado en la disminucin de la Vmax. Los inhibidores
acompetitivos se unen al complejo enzima-sustrato cuando este ya se ha
formado, por lo que no afectan la afinidad de la enzima por el sustrato, sin
embargo s afectan la Vmax; la velocidad mxima disminuye y la Km
adisminuye. Los inhibidores irreversibles se unen covalentemente a la enzima,
por lo que evitan completamente su actividad cataltica; los gases nerviosos
como el gas sarn son inhibidores irreversibles; este gas inhibe la actividad de
las enzimas que tienen serina en el sitio activo, como la acetilcolinesterasa.
Objetivos:
-Determinar el tipo de inhibicin que ejerce la anilina con la invertasa
-Encontrar el valor de Km para la enzima en presencia del inhibidor.
Resultados:
1/[S]

1/Vo

[S]

100

24

50

8.8

30.333

7.3

1.00E02
2.00E02
3.00E-

Vo
0.04166
667
0.11363
636
0.13698

Absor.
moles
a.r.
0.41666
0.047
667
1.13636
0.127
364
1.36986
0.153

33
20

6.4

12.5

4.3

02
5.00E02
8.00E02

63
0.15625

301
1.5625

0.23255
814

2.32558
14

0.174
0.259

Grfica de Lineweaver-Burk comparando la recta con y sin inhibidor:

Inhibicin con anilina

30
25
f(x) = 0.22x + 0.8
R = 0.95

20
Linear15
()
1/Vo(min/micromol a.r.)

series2

10

Linear (series2)

f(x) = 0.09x + 0.49

R = 0.91

5
0
0

20

40

60

80

100

120

1/[S](L/mol)

1 0.803
=
=3.6533 Kmi=0.273 7
Kmi 0.2198
Discusin de resultados
Si prolongramos ambas rectas hasta encontrar el punto de corte con el eje x,
encontraramos que ambas se cortan en un valor negativo muy cercano. Esto
indica que la inhibicin que la anilina ejerce sobre la invertasa es no
competitiva; observamos que el valor de Km vara muy poco y que el valor de
Vmax se ve disminuido.
Conclusiones:
La anilina es un inhibidor no competitivo de la invertasa
La Km se mantiene constante o casi constante en una inhibicin no competitiva

La velocidad mxima disminuye en una inhibicin no competititva.

Bibliografa:
Van Holde,K.E.; Mathews, C.K.; Ahern, K.G.; "Bioqumica"; Editorial Pearson,
3era Edicin; Espaa 2010
Campbell M., Farrell S.; "Bioqumica"; Ed. Thomson, 4ta Edicin; Mxico 2004