Clasificacion de las Enzimas

LLave
cerradura

Modelos

Ajuste
Inducido

Este modelo plantea una analoga entre la

interaccin de las enzimas con su sustrato y
el funcionamiento de una llave que se
complementa especficamente con una nica
chapa o cerradura. Si bien es cierto que este
modelo da cuenta de la relacin especfica
entre una enzima y su sustrato, sugiere una
interaccin ''rgida'' entre ellos.

Emil
Fischeren1894
Este modelo sugiere una
interaccin ms flexible y plstica
entre la enzima y su sustrato. La
idea es que a medida que el
sustrato se acerca a la enzima,
induce cambios de forma en ella,
de manera de acomodarse y as
establecer la relacin Especfica
que caracteriza a esta interaccin
(Daniel Koshland) 1958

Tipos de Inhibidores
In h ib ic i n a c o m p e t itiv a

s e p ro d u c e c u a n d o e l
in h ib id o r s e u n e s lo
a l c o m p le jo e n z im a s u s tr a to , n o a la
e n z im a lib re . E l
c o m p le jo E IS e s
c a ta ltic a m e n te
in a c t iv o . E s ta fo rm a
d e in h ib ic i n e s ra r a
y cau sa una
d is m in u c i n t a n t o e n
e l v a lo r d e V m a x
com o en el de Km .

In h ib ic i n c o m p e titiv a :
E l s u s tra t o y e l
in h ib id o r n o s e p u e d e n
u n ir a la m is m a e n z im a
a l m is m o t ie m p o , c o m o
s e m u e s t ra e n la fi g u ra
d e la d e re c h a . E s to
g e n e r a lm e n te o c u rre
c u a n d o e l in h ib id o r
tie n e a fi n id a d p o r e l
s itio a c t iv o d e u n a
e n z im a e n e l q u e
ta m b i n s e u n e e l
s u s t ra t o ; e l s u s t r a t o y
e l in h ib id o r c o m p it e n
p a ra e l a c c e s o a l s it io
a c t iv o d e la e n z im a .
E s t e t ip o d e in h ib ic i n
se p u e d e su p e ra r co n
c o n c e n tr a c io n e s
s u fi c ie n te m e n te a lta s
d e l s u s t ra t o , e s d e c ir,
d e ja n d o fu e r a d e
c o m p e t ic i n a l
in h ib id o r. L o s
in h ib id o re s
c o m p e t it iv o s s o n a
m e n u d o s im ila re s e n
e s t ru c tu r a a l s u s tr a t o
v e rd a d e ro

In h ib ic i n N o
c o m p e t it iv a :
E n la in h ib ic i n n o
c o m p e t itiv a e l in h ib id o r s e
p u e d e u n ir a la e n z im a a l
m is m o tie m p o q u e e l
s u s t r a t o . S in e m b a rg o , la
u n i n d e l in h ib id o r a fe c ta
la u n i n d e l s u s t r a t o , y
v ic e v e r s a . E s t e t ip o d e
in h ib ic i n s e p u e d e
re d u c ir , p e ro n o s u p e r a r a l
a u m e n ta r la s
c o n c e n tr a c io n e s d e l
s u stra to. A u n q u e e s
p o s ib le q u e lo s in h ib id o re s
d e t ip o m ix to s e u n a n e n
e l s itio a c t iv o , e s te t ip o d e
in h ib ic i n re s u lta
g e n e r a lm e n t e d e u n
e fe c to a lo s t r ic o d o n d e e l
in h ib id o r s e u n e a o tro
s itio q u e n o e s e l s it io
a c tiv o d e la e n z im a . L a
u n i n d e l in h ib id o r c o n e l
s itio a lo s t r ic o c a m b ia la
c o n f o rm a c i n (e s d e c ir , la
e s tr u c t u r a te rc ia r ia o la
fo rm a t r id im e n s io n a l) d e
la e n z im a d e m o d o q u e la
a fi n id a d d e l s u s t r a t o p o r e l
s itio a c tiv o s e re d u c e

In h ib ic io n M ix t a :
L a in h ib ic i n m ix ta ,
e s u n a fo rm a d e
in h ib ic i n m ix ta
d o n d e la u n i n d e l
in h ib id o r c o n la
e n z im a re d u c e s u
a c tiv id a d p e ro n o
a fe c ta la u n i n c o n e l
s u s t ra to . C o m o
re s u lt a d o , e l g r a d o
d e in h ib ic i n
d e p e n d e s o la m e n t e
d e la c o n c e n t r a c i n
d e in h ib id o r.

Tipos de inhibidores enzimticos:

Se clasifican en base al efecto producido por la variacin de la concentracin del sustrato
de la enzima en el inhibidor.

Factores que Afectan la actividad enzimtica

Concentracin del
sustrato
A mayor
concentracin del
sustrato, a una
concentracin fija
de la enzima se
obtiene la velocidad
mxima. Despus
de que se alcanza
esta velocidad, un
aumento en la
concentracin del
sustrato no tiene
efecto en la
velocidad de la
reaccin.

Concentracin de la
enzima
Siempre y cuando
haya sustrato
disponible, un
aumento en la
concentracin de la
enzima aumenta la
velocidad
enzimtica hacia
cierto lmite.

Temperatura

PH

Temperatura.- Un
incremento de 10C
duplica la velocidad
de reaccin, hasta
ciertos lmites. El
calor es un factor
que desnaturaliza
las protenas por lo
tanto si la
temperatura se
eleva demasiada, la
enzima pierde su
actividad.

El pH ptimo de la
actividad
enzimtica es 7,
excepto las enzimas
del estmago cuyo
pH ptimo es cido.

Presencia de
cofactores
Muchas enzimas
dependen de los
cofactores, sean
activadores o
coenzimas para
funcionar
adecuadamente.
Para las enzimas
que tienen
cofactores, la
concentracin del
cofactor debe ser
igual o mayor que la
concentracin de la
enzima para
obtener una
actividad cataltica
mxima.

ZIMOGENOS
Un zimgeno o proenzima es un precursor enzimtico inactivo, es decir, no cataliza ninguna reaccin como hacen las
enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo
donde pueda realizar la catlisis. En ese momento, el zimgeno pasa a ser una enzima activa.

Angiotensingeno.
Tripsingeno.
Quimotripsingeno.
Pepsingeno.
Procaspasas.
Proelastasa.

Mecanismos De Catlisis

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de

transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de
conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la
cantidad de energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la
creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho estado de
transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para
formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin (energa de

activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo as que
se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de

temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente an ms su velocidad de reaccin.
Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede verse
afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y solo recuperando su actividad ptima cuando la
temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas
temperaturas.

Cofactores y Coenzimas

Cofactor: compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o
compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su

vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del
sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el
NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.
Coenzima: Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de
una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el cido flico son
vitaminas.
Purificacin de Protenas

 Selectiva con hidrxidos de hierro o aluminio coloidales, a cierto pH, pues no todas las protenas son adsorbidas en iguales
condiciones. Una vez adsorbida se lava con agua o solucin salina y luego s eluye a pH diferente, generalmente alcalino
mediante otra solucin salina, por ejemplo, de fosfato.
Adsorcin

En que las enzimas son fraccionadas al reducirse su solubilidad hasta el punto en que precipitan. Esto se logra por adicin de
sales a cierto pH y a elevada concentracin inica o por solventes orgnicos (alcohol, acetona, isopropanol) a baja
temperatura. La sal ms usada es el sulfato de amonio por su alta solubilidad, bajo costo, alta atoxicidad para la enzima y por
Precipitacion no afectar mayormente la viscosidad de la solucin.

Dilisis por gradientes de concentracin a travs de membranas semipermeables.

Dialisis

Ultrafiltracin

Por aspiracin o presin a travs de membranas de porosidad fina como tamiz molecular. Presenta una alternativa interesante
para separar enzimas, pues no hay cambio de fases, ni altos gradientes de temperatura

Pico de tipo preparativo, tanto en cada fina, como en columna con intercambiadores inicos, geles o tamices moleculares.

Fraccionamien Combinando estos procedimientos con otros a base de electroforesis de alta tensin, cataforesis y electrodilisis se logran
to
actualmente separaciones de mezclas complejas de enzimas.
cromatografic
o

sobre soportes de papel, gel de almidn, agar o dextrano.

Electroforesis

Bibliografa
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/parte04/02.
html
http://enzimaszagan.blogspot.mx/2011/04/clasificacion-de-las-enzimas.html
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm
https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)
http://enzimass.blogspot.mx/2011/06/mecanismos-de-accion-enzimatica.html
https://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/08/14/sitio-activo-y-ajuste-inducido-en-la-formaciondel-complejo-enzima-substrato/
http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sites/ciencia/volumen2/ciencia3/059/htm/sec_7.htm