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BIOQUIMICA

SITUACIN DE APRENDIZAJE No. 1


GENERALIDADES DE ENZIMAS
1. Defina, qu es una enzima? molculas de naturaleza proteica que catalizan
reacciones qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible.

En estas

reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. son
extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo con algunas
reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el
tipo metabolismo que tenga cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la
regulacin de la expresin gnica.
2. Explique brevemente la reaccin enzimtica: El sustrato(s) se une a la enzima
(E), formando un intermediario esencial, el complejo enzima-sustrato, que luego
reacciona en la superficie de la enzima y se descompone en enzima + producto (P).
El modelo presupone que E, S Y ES se encuentran todos en equilibrio rpido uno
respecto al otro.

3. Defina qu es sustrato, producto cenzima, grupo prosttico, cofactor,


apoenzima, holoenzima, isozima, ribozima, cimgeno:

sustrato molcula sobre la que acta una enzima; producto: molcula o


molculas que se obtienen tras la accin de una enzima.;

coenzima: cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a


una apoenzima constituyen la forma catalticamente activa de la enzima.

Grupo prosttico: componente no aminoacdico que forma parte de la


estructura de algunas protenas y que se halla fuertemente unido al resto
de la molcula.

Cofactor: componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular,


necesario para la accin de una enzima.

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Apoenzima: enzima que no puede llevar a cabo su accin cataltica


desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metlicos u
orgnicos. Es catalticamente inactiva hasta que se le une el cofactor
adecuado.

Holoenzima: es una enzima completa y catalticamente activa.


Isozima: Forma molecular diferente a la protena pero con la misma
actividad enzimtica.

Ribozima: molcula de ARN con capacidad cataltica, El sustrato de esta


enzima es, con frecuencia, una molcula de ARN.

Cimogeno: precursor inactivo de una enzima.

4. Defina que es sitio activo, sitio alolostrico:

sitio activo: zona del enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.

Sitio alostrico: localizacin en la protena lejos del sitio activo que


influencia el sitio activo

5. Explique cmo se modifica la velocidad de las reacciones enzimticas por


factores como cambios de concentracin del sustrato y nivel de pH del medio,
temperatura

Concentracin del sustrato: Para una determinada cantidad de enzima, la


velocidad de la reaccin aumenta al aumentar la concentracin de sustrato.

pH: las enzimas necesitan un pH optimo dependiendo del lugar en el que


actuaran, el pH las afecta segn si las enzimas contienen un centro activo
con aminoazicos que pueden ser ionizados, modificaciones en la enzima,
afectar al sustrato

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Temperatura: A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rgidas" y


cuando la temperatura es muy alta pueden desnaturalizarse, debido a su
naturaleza proteica.

6. Enumere los mecanismos catalticos:

Acido-base

Covalente

Iones metlicos

Efectos de proximidad y orientacin

Unin preferencial del complejo de estado de transicin

7. Explique

con

ejemplo

oxidorreductasas,

con

la

actividad

nfasis

en

de
la

las

enzimas

actividad

del

grupo

coenzimtica

de
las

modificaciones que sufre el sustrato.

Peroxidasas: Donante + H2O2


Donante oxidado + H2O
En esta reaxin la peroxidasa oxido y redujo a uno de los componentes de la
reaccin

8. Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas del grupo de transferasas


con nfasis en la actividad coenzimtica y las modificaciones que sufre el
sustrato.

Hexosinasa: Esta es una enzima de la familia de las transferasas, esta


enzima se encuentra en la glucolisis, es la encargada de transformar de
glucosa a glucosa-6-fosfato, por medio de un ATP, es esta raccin
transfiere un fosforo desde el ATP a la glucosa.

GLUCOSA +ATP

GLUCOSA-6-FOSTATO + ATP
9. Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas del grupo de liasas con
nfasis en la actividad coenzimtica y las modificaciones que sufre el sustrato

BIOQUIMICA

En esta reaccin la piruvato descarboxilaza adherido a un carbono con


doble enlace que era la piruvato una molcula de H, las liazas se
caracterizan por escindir dobles enlaces.

10.

Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas del grupo de liagasas

con nfasis en la actividad coenzimpatica y las modificaciones que sufre el


sustrato.

11.

Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas del grupo de hidrolasas

Las hidrolasas son enzimas que se encargan de romper enlaces por


medio de molculas de agua, ejemplo la tripsina que es la encargada de
cortar los polipeptidos Bromuro de ciangeno Peptidil homoserina
lactona + H2O

BIOQUIMICA
12.

Explique con un ejemplo la actividad de las enzimas del grupo de

isomerasas.

En este caso la enzima lo que realizo fue cambiar de lugar un grupo COO
dentro de la misma molecula.
13.

Explique la actividad de las isozimas de la enzima Lactato deshidrogenasa.

Inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma


enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene
afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el sustrato; el
sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este
tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del
sustrato. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al
sustrato verdadero.
Inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.
Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de
inhibidor.
14.

Explique cules son los mecanismos de regulacin enzimtica

Enzimas proteolticas

Modificaciones covalentes

Disponibilidad de sustrato

Cambios genticos

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15.

Regulacin alosterica

Degradacin de la enzima por proteasas.

Defina que son enzimas plasmticas funcionales y no funcionales y su

aplicacin clnica.

ejercen su actividad en la : circulacin sangunea, como componentes de la


coagulacin y del sistema de complemento.
Actan en el interior celular cuando ocurre un dao celular o tisular.

SITUACIN DE APRENDIZAJE No. 2


VITAMINAS LIPOSOLUBLES

1. Escriba

una

definicin

de

vitaminas:

compuestos

heterogneos

imprescindibles para la vida, que al ingerirlas de forma equilibrada y en dosis


esenciales puede ser trascendental para promover el correcto funcionamiento
fisiolgico.
2. Cmo podemos clasificar a las vitaminas?
Hidrosolubles: vitaminas del complejo B y vitamina C
Liposolubles: A,D, E y K
3. Cules son las principales vitaminas liposolubles?

Explique

sus

caractersticas qumicas
Vitamina A: tiene 3 precursores que son retinol, acido terinoico y
retinal, consta de un anillo Beta-ionona, el cual se une a una cadena
isoprenoide, se encuentra en las fuentes alimenticias de origen animal,

importante para la visin y el crecimiento seo.


Vitamina D: heterolpido no saponificable del grupo de los esteroides,
se obtiene de alimentos ricos en grasas, es la encargada de regular el

paso de calcio (Ca2+) a los huesos.


Vitamina K: grupo derivado de 2-metil-naftoquinonas, principalmente
requeridas en los procesos de coagulacin de la sangre. comparten un
anillo metilado de naftoquinona en su estructura, y vara en la cadena
lateral aliftica unida en la 3 posicin.

BIOQUIMICA
4. Qu es una unidad isoprenoide? Explique su relacin con las vitaminas
liposolubles diversa clase de compuestos orgnicos derivados del isopreno, se
originan por polimerizacin enzimtica de dos o ms unidades de isopreno,
ensambladas y modificadas de muchas maneras diferentes. se encuentran en
toda clase de seres vivos, y son sintetizados por las plantas. En las plantas los
terpenos cumplen muchas funciones primarias: carotenoides, clorofila y las
hormonas giberelina y cido absccico. Los terpenos tambin cumplen una
funcin de aumentar la fijacin de algunas protenas a las membranas celulares,
lo que es conocido como isoprenilacin. Los esteroides y esteroles son
producidos a partir de terpenos precursores.
5. Defina que es la vitamina A, indicando los compuestos con dicha actividad
biolgica, fuentes principales y requerimientos diarios. presente en los
alimentos de origen animal en forma de vitamina A pre-formada y se la llama
retinol mientras que en los vegetales aparece como provitamina A, tambin
conocidos como carotenos Es esencial en la funcin de la retina. Es necesaria
para el crecimiento y la diferenciacin del tejido epitelial, y se requiere en el
crecimiento del hueso, la reproduccin y el desarrollo embrionario. aumenta la
funcin inmunolgica, contribuye a reducir las consecuencias de ciertas
enfermedades infecciosas.

Se sugiere una ingesta diaria de 5000 UI para

hombres. Y 4000 UI para mujeres. Limite mximo 3000 g (10000 UI).


6. Cul es la principal pro-vitamina? Explique La principal pro-vitamina es el
Beta-caroteno, este se convierte en tras-retinal, que tiene grandes cualidades
antioxidantes y recientemente se descubri su importancia para prevenir las
enfermedades cardiobsculares.
7. Explique los procesos de digestin, absorcin, transporte y almacenamiento
(que compuesto) de la vitamina A Los steres de retinol disueltos en la grasa
dietaria se dispersan en el intestino con la ayuda de las sales biliares. Se
forman entonces estructuras pequeas, que facilitan la digestin al aumentar la
superficie de interfase agua-lpido. En una ltima etapa, se produce una
hidrolisis enzimtica en la que la principal enzima es la lipasa pancretica, que
acta sobre las micelas. La vitamina A, junto con los dems productos de la
hidrlisis enzimatica, ingresa al enterocito luego de atravesar la membrana
celular. Una vez dentro de la celula intestinal, la mayor parte del retinol se
esterifca con cidos grasos saturados y se incorpora a quilomicrones
linfticos, que entran al torrente sanguneo. Al convertirse en quilomicrones
remanentes, el hgado los capta para incorporar con ellos el retinol que poseen.
En el caso de que los tejidos necesiten del retinol, este es transportado a

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travs de la sangre unido a una protena llamada APO-RBP. Se origina as la
holo-RBP. Una vez dentro de los tejidos, excepto el heptico, el retinol se une a
la protena fijadora de retinol. La RBP es una protena sensible a la deficiencia
de zinc y de proteinas; por lo que si el aporte de estos nutrientes es escaso, se
podra presentar un cuadro de deficiencia de vitamina A aunque su aporte sea
el adecuado. Si no se presenta deficiencia, los esteres de retinilo ingresan a las
clulas estrelladas en los lipocitos para formar los principales depsitos del
organismo.
8. Cules son tres compuestos derivados de vitaminas A?
Retinol
Retinal
Acido retinoico
9. Cules son las principales funciones de los compuestos con actividad
biolgica de vitamina A en nuestro organismo? Es esencial en la funcin de la
retina. Es necesaria para el crecimiento y la diferenciacin del tejido epitelial,
y se requiere en el crecimiento del hueso, la reproduccin y el desarrollo
embrionario, aumenta la funcin inmunolgica, contribuye a reducir las
consecuencias de ciertas enfermedades infecciosas.
10.

Cules

son

las

principales

enfermedades

resultantes

de

la

deficiencia de vitamina A? Cules son las manifestaciones clnicas de la


toxicidad se encuentran los problemas de la visin, y ms especficamente
afecta la visin nocturna. La deficiencia prolongada genera una serie de
cambios radicales a nivel ocular, entre ellos la xeroftalmia ceguera total. Otros
cambios

incluyen

el

incremento

de

la

susceptibilidad

infecciones,

hipoqueratosis, queratosis pilaris y metaplasia escamosa del epitelio que cubre


vas respiratorias, urinarias, epitelio queratinizado. Algunos de sus efectos
txicos son la aparicin de nuseas, ictericia, irritabilidad, anorexia, vmitos,
visin borrosa, dolor de cabeza, dolor y debilidad muscular y abdominal,
somnolencia y estados de alteracin mental.
11.

Defina qu es la vitamina D, indicando sus fuentes principales y

requerimientos hormona, es proporcionada por la luz solar, es un grupo de


esteroles estrechamente relacionados producidos por la luz ultravioleta,
12.
Cul es la accin de la luz solar sobre el metabolismo de la
vitamina

D?

la

luz

ultravioleta

ayuda

crear

dehidrocolesterol que se sintetiza en el hgado y piel.

las

provitamina

7-

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13.

Cul es el metabolismo de la vitamina D en el organismo?

alimentos contienen varios precursores como el 7-dehidrocolesterol de origen


animal o el ergosterol. Cuando estas sustancias reciben radiacin ultravioleta,
se transforman respectivamente en colecalciferol (vitamina D3) y
ergocalciferol (vitamina D2) que necesitan an otra biotransformacin para
llegar a las formas activas de la vitamina D, la 1a,25-dihidroxivitamina D3 y la
1a-25-dihidroxivitamina D2 Las pro-vitaminas D se absorben en el intestino
conjuntamente con los lpidos mediante una difusin a travs de micela y es
captada por los quilomicrones del sistema linftico del intestino. Seguidamente
es transferida a la sangre mediante una protena transportadora DBP (vitamin
D-Binding-Protein) o transcalciferina. Aproximadamente el 50% del aporte de
vitamina D en la dieta se absorbe de esta forma.
14.

Cul

es

la

forma

actividad

de

la

vitamina

D?

1,25-

hidroxicolecalciferol
15.
Cules son las funciones principales de la vitamina D en nuestro
organismo? mantenimiento de la homeostasia del calcio y del fsforo y en la
diferenciacin celular.
16.
Cul es la accin de la luz solar sobre el metabolismo de la
vitamina D? ayuda a la activacin de los esteroles que dan paso a su forma
activa.
17.
Cul

es

el

compuesto

dihicroxicolecalciferol
18.
Cules son las

activo

principales

de

la

vitamina

enfermedades

D?

1 alfa-25-

resultantes

de

la

deficiencia de vitamina D? Cules son las manifestaciones clnicas de la


toxicidad? Osteoporosis, osteomalasia, raquitismo: en este los nios se
comienzan a encorvar huesos blandos, mal formacin de los huesos, dolor seo,
debilidad muscular, entumecimiento.
19.
Cules son las manifestaciones clnicas de la intoxicacin de vitamina
D? pueden ser pueden ser Hipercalcemia: se refiere al aumento de los niveles
de calcio en sangre dando sntomas de nusea, vmitos, alteraciones mentales,
confusin, prdida de apetito, prdida de peso, constipacin, debilidad,
depresin, dolores articulares y musculares, dolores de cabeza, poliuria
(emisin de grandes cantidades de orina), mucha sed y clculos renales.
Calcinosis:

es la formacin de depsito de calcio y fosfato en tejidos blandos

(piel, riones).

BIOQUIMICA
20.

Defina qu es la vitamina E, indicando sus fuentes principales y

requerimientos diarios y formas activas. vitamina liposoluble que acta como


antioxidante a nivel de la sntesis del pigmento hemo, que es una parte esencial
de la hemoglobina de los glbulos rojos. se encuentra en muchos alimentos,
principalmente de origen vegetal, sobre todo en los de hoja verde (el brcoli,
las espinacas), semillas, entre ellos la soja, el germen de trigo y la levadura de
cerveza; tambin puede encontrarse en alimentos de origen animal como la
yema de huevo. La ingestin diaria recomendada es para un adulto de 15 mg o
25 UI. Para los nios es de aproximadamente 10 UI. Siendo su forma activa la
Alfa-tocoferol
21.

Cules y donde se dan las funciones principales de la vitamina E en

nuestro

organismo?

Funciona principalmente como una antioxidante de

membrana celular, se asocia principalmente con tolas las estructuras que


contienen lpido: membranas, lipoprotenas y depsitos de grasas.
22.
Cules son las principales enfermedades resultantes

de

la

deficiencia de vitamina E? La deficiencia en vitamina E se caracteriza


generalmente por trastornos neurolgicos debidos a una mala conduccin de los
impulsos nerviosos.
23.
Defina qu es la vitamina K, indicando sus fuentes principales y
requerimientos diarios vitaminas lipoflicas e hidrofbicas), principalmente
requeridas en los procesos de coagulacin de la sangre y generacin de glbulos
rojos. Se encuentra en verduras de hoja verde oscura, aguacate, germen de
trigo, kiwi, bananas, carnes, leche de vaca, huevos, productos de soja y algunos
aceites vegetales. Su ingesta diaria tiene que encontrarse entre los 90-120
microgramos diarios.
24.
Explique en que consiste el ciclo de la vitamina K va de recuperacin
de la vitamina K. El epxido de la vitamina K, el producto de vitamina K en la
reaccin de carboxilacin del glutamilo, es reciclado a vitamina K hidroquinona
mediante reduccin enzimtica. Los anticoagulantes cumarnicos no bloquean la
reaccin de carboxilacin; en lugar de ello, inhiben a las dos reductasas que
regeneran la vitamina K hidroquinona a partir del epxido de vitamina K. La
carboxilacin est inhibida porque la vitamina K hidroquinona, un sustrato
esencial para la g-glutamilcarboxilasa, no se ha formado. Las dosis grandes de
vitamina K (1 a 10 mg) pueden superar el bloqueo cumarnico haciendo uso de
otra reductasa en el hgado para regenerar la vitamina K hidroquinona.

BIOQUIMICA

25.

Explique la funcin de la vitamina K en la coagulacin la osteocalcina.

en el hgado participa en la sntesis de algunos factores que forman parte de la


llamada cascada de la coagulacin (factores II, VII, IX, X, protena C, S y Z).
La cascada de la coagulacin se refiere a una serie de eventos cuyo fin es
detener la hemorragia de los vasos sanguneos daados a travs de la
formacin del cogulo. La osteocalcina participa en la formacin sea,
incorporndose dentro de la matriz del hueso.
26.
Cules son las principales enfermedades

resultantes

de

la

deficiencia de vitamina K? la deficiencia de vitamina K puede ocasionar:


riesgo de hemorragia interna masiva y descontrolada, calcificacin del cartlago
y severa malformacin del desarrollo seo o deposicin de sales de calcio
insoluble en las paredes de los vasos arteriales.
27.
Explique el mecanismo de accin de los inhibidores de vitamina K.
los inhibidores actan inhibiendo trombina y el factor X activado (FXa)

SITUACIN DE APRENDIZAJE No. 3


VITAMINAS HIDROSOLUBLES

BIOQUIMICA
1. Cules son las vitaminas hidrosolubles? Explique sus caractersticas
qumicas
a. Elabore un cuadro

Nombre de

Coenzima

Fuentes

Requerimi

la vitamina

Tiamina B1

Funciones

Enfermedade

Pruebas

s por

de

deficiencia

deficienci

entos

Beriberi

a
Determina

Tiamino

Semillas,

0.6 mg en

Ayuda

pirofosfa

frutos secos,

nios, 1,1

absorcin

cin de la

to

germen de

en

de

actividad

trigo, carne

mujeres,

glucosa

transcetol

1,2 en

asa

hombres

eritroctic
a
actividad

Riboflavina

Coenzima

Carnes,

1,5 mg

Ayuda a

B2

de flavina

frutos secos,

para

la

glutatin

formacin

reductasa

de

del

energa

eritrocito

legumbres

nios y
de 1,7 mg
para

Pelagra

adultos
Niacina B3

Coenzima

Carnes,

De 16-14

Ayuda a

de

frutos secos,

mg

la sntesis

nicotinam

legumbres

de NAD y

Acido

Levadura,

NADP
Forma

No estudiada

No

Pantoteico

cereales,

parte de

(muy rara)

estudiada

B5

yema de

(CoA)

Piridoxina

Piridoxal

huevo, hgado
Levadura,

Participa

Trastornos

Medicin

B6

fosfato

hgado,

en el

piel,

de las

germen de

metabolis

nerviosos,

enzimas

trigo,

mo de

debilidad.

del

pltanos

aminocid

ida
5mg

1.3 mg

Pelagra

eritrocito

Acido

tetrahidr

Levadura,

400g y

os
Sntesis

Folico

ofolato

hgado, hojas

600g en

de

metiltetra

verdes

el

purinas y

hidrofolat

embarazo

pirimidina

o en

Anemia

Valores de

BIOQUIMICA

Cobalamina

Coenzima

Hgado, rin,

B12

de

huevo, queso

2.4 g

s
Reciclado

Anemia

sangre
Prueba de

de

perniciosa

shilling

cobalamin

folatos y

sntesis
de
metionina

2. Explique la relacin metablica que existe entre niacina y triptfano

la

niacina puede producirse metablicamente atreves del triptfano, esto en


presencia de vitamina B2, B5 6 hierro.
3. Cul es la relacin metablica que existe entre piridoxina y niacina?

La

piridoxina e la principal forma de la vitamina B6 en la dieta y el fosfato de


piridoxal es la forma activa de la vitamina.
4. Explique los mecanismos de digestin, absorcin y metabolismo de los
fotalos. Se absorben desde el intestino, los poliglutamatos deben convertirse
primero en monoglutamatos, conversin catalizada por la enzima

folato

hidrolasa, activada por zinc, que se encuentra en los bordes en cepillo de la


mucosa intestinal. Los monoglutamatos son absorbidos rpidamente, el metil
FH4 por simple difusin y en el caso de los restantes monoglutamatos mediante
un transporte activo.
5. Explique en que consiste la trampa de folatos. La vitamina B12 y el folato
estn implicados juntos en la conversin de homocisteina a metionina. Una
ausencia de vitamina B12 inhibe la reaccin y da lugar a la acumulacin de N5metiltetrahidrofolato, conocida como la trampa del tetrahidrofolato.
6. Explique el proceso de digestin, absorcin, transporte y metabolismo de la
vitamina B-12.

La vitamina B12 se une a una protena de la saliva llamada

protena R, se forma un complejo R+B12 hasta legar a la luz del estomago, las
clulas parietales de las glndulas fndicas del estomago sintetizan acido
clorhdrico y factor intrnseco(FI). En el duodeno hay enzimas que favorecen la
ruptura del complejo R+B12 y la unin de la vitamina B12 al factor intrnseco. La
vitamina B12 se absorbe por endocitosis en las clulas del leon terminal, donde
los enterocitos tienen receptes para el FI. Una vez dentro de los vasos
sanguneos viaja unida a protenas plasmticas que la transportan hasta la
medula sea
7. Explique por qu la vitamina B-12, siendo hidrosoluble, puede ser
almacenada. Debido a su estructura qumica esta vitamina puede ser
almacenada en le higago,

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8. Explique la relacin entre la vitamina E y vitamina C. la vitamina C es un
exelente antioxidante, funciona cuando la vitamina E le da sus agentes
reductores a la vitamina C y pueda ser reciclada la vitamina E

SITUACION DE APRENDIZAJE NO. 4:


GENERALIDADES, DIGESTION Y ABSORCION DE
CARBOHIDRATOS.

1. Defina que es un carbohidrato: Compuesto orgnico formado por tomos de


carbono, oxigeno e hidrogeno. Son alcoholes polivalentes en los que se asocia
una funcin cetnica y aldehidica.
2. Defina que es un monosacrido, como se clasifica y cul es su funcin. Es la
unidad bsica de un carbohidrato. Su clasificacin puede ser de acuerdo a:
Su naturaleza qumica: aldosa y cetosa
Su nmero de carbonos: triosas, tetrosas, pentosas, hexosas, etc.

3. Escriba la frmula cclica de la D-glucosa y explique Cules son las


caractersticas estructurales que permiten reconocerla de sus ismeros?

Es una hexosa, donde el carbono de su grupo funcional o carbono 1 tiene el

grupo OH hacia abajo.


En su penltimo carbono o carbono 5 tiene el grupo OH hacia abajo.
Adopta la forma piranosa (un hexgono).
4. Cules de los carbonos de la molcula de glucosa pueden participar en la
formacin de molculas de disacridos y polisacrido?

BIOQUIMICA
Los carbonos uno, cuatro y seis.

5. Cules son los amino azcares y cual es su funcin? Estos poseen uno o ms
grupos amino que reemplazaron grupos OH. Participan en la formacin de
glucosaminoglucanos.
6. Defina que es un disacrido, cuales son y que resulta de su hidrolisis. Son
compuestos de dos monosacridos. Estos son lactosa, sacarosa y trehalosa. Al
ser hidrolizados se convierte en sus azucares monomtricos constituyentes.

7. Escriba la frmula cclica de la sacarosa y explique Cules son las


caractersticas estructurales que permiten reconocerla de otros
disacridos?

Es un disacrido compuesto por D-glucosa y B- fructuosa.


La glucosa presenta la estructura piranosa y la fructuosa la estructura
furanosa.
Presenta un enlace 1-2, unindose el carbono 1 de la glucosa con el carbono 2
de la fructuosa.
No es un azcar reductor, debido a que los grupos funcionales de ambos
monosacridos participan en el enlace.

8. Investigue y explique Cules son las diferencias estructurales entre la


maltosa e isomaltosa, y a partir de que molculas se obtienen?
Ambas molculas son disacridos formadas por glucosa la diferencia radica

en su enlace qumico.
La maltosa posee un enlace 1-4
La isomaltosa posee un enlace 1-6
La maltosa se puede obtener del almidn o del glucgeno.
La isomaltosa se obtiene por hidrlisis de amilo pectina y glucgeno.

BIOQUIMICA
9. Qu es un azcar reductor y cules son? Son los sacridos que sostienen
carbonos anomricos que no forman glucsidos. Estos son: lactosa y almidn.
10.
Qu es un polisacrido, como se clasifica y cual es su funcin?
Compuestos formados de monosacridos unidos por enlaces glucosdicos. Sirven
para formar glucgeno. Se pueden clasificar por:
Su estructura: lineales y ramificados
Sus componentes: homopolisacridos y heteropolisacridos.
Su funcin: almacenamientos energticos y estructurales.
11.
Cul es la diferencia estructural entre almidn, glucgeno y
celulosa? Almidn: enlace alfa(1-4), puntos de ramificacin cada 24 a 30
residuos, polmero ramificado.
Celulosa: enlace beta(1-4), polmero lineal de 1500 residuos.
Glucgeno: enlaces alfa(1-4), puntos de ramificacin cada 8 a 14 residuos,
polmero ramificado.
12.
Cmo estn constituidos lo enlaces alfa(1-4), alfa(1-6) y beta(14)? Enlaces:
Alfa(1-4): El carbono 1 se une al carbono 4 de la siguiente molcula,
linealmente.
Alfa(1-6): El carbono 1 se une al carbono 6 de la siguiente molcula para
formar una ramificacin.
Beta(1-4): El carbono 1 se une al 4 de la siguiente molcula, esta segunda es un
ismero beta. Forma uniones lineales. Esta no es hidrolizada en el organismo
humano, por ello no es digerible.
13.
Qu es un glucosaminoglucano, cuales son y sus funciones? Son
polisacridos no ramificados que presentan residuos de cido urnico y
hexosamina alterados. Estos forman excelentes amortiguadores y lubricantes
biolgicos. Son: condroitin-4-sulfato, condroitin-6-sulfato, dermatansulfato,
heparansulfato, entre otros.
14.
Qu son glucoproteinas, cuales son y cul es su funcin? Son
protenas con un contenido variable de carbohidratos. Sus funciones abarcan
desde enzimticas, transporte, recepcin, estructural y tambin como
hormonas. Son: proteoglucanos peptidoglucanos y protenas glucosiladas.
15.
Son los disacridos sacarosa y lactosa y los monosacridos glucosa,
fructosa y galactosa.

BIOQUIMICA
16.
Cules son las enzimas que tienen actividad digestiva en la cavidad
bucal? Enzimas: endosacaridas y amilasas
Sustratos: almidn y glucgeno
Productos: maltosa, maltotriosa y dextrina alfa-limite
En condiciones alcalinas.
17.
Cules son las enzimas pancreticas que tienen actividad digestiva
en la luz del intestino delgado?
Enzimas: disacaridasas especificas
Sustratos: lactosa, sacarosa y trehalosa.
Productos: sus azucares monomtricos.
En condiciones alcalinas
18.
Cules son los productos finales del proceso de digestin de
polisacridos? Maltosa, maltotriosa y dextrina alfa-limite.
19.
Cules son los mecanismos de transporte para la absorcin de
carbohidratos? Cotransportador dependiente de Na+ y un transportador
independiente de Na+ que implica una protena especifica.
20.
Cmo se explican las alteraciones resultantes de la intolerancia a la
lactosa? Niveles bajos de la enzima beta-galactosidasa.
21.
Cmo se explican las alteraciones de la funcin digestiva
resultantes de la pancreatitis y de la obstruccin de las vas biliares por
clculos? Actividad srica aumentada de la enzima amilasa: Se da la hidrlisis
del almidn en exceso, lo que nos causa hiperglucemia. Al encontrarse en
exceso la glucosa pasa a ser almacenada y luego provoca esteatorrea.
Aumento de la actividad de la lipasa srica: aumento de cidos grasos
circulante que causa esteatorrea.

SITUACIN DE PARENDIZAJE No. 5


GLUCLISIS Y GLUCONEOGNESIS

A) PREGUNTAS: GLUCLISIS

BIOQUIMICA
1. Escriba las reacciones de la gluclisis, colocando los nombres de los
sustratos y los nombres de las enzimas que catalizan las reacciones.

REACCIN 1: Es la transferencia de un grupo fosforilo del ATP a la glucosa


para formar glucosa-6fosfato en una reaccin catalizada por la hexocinasa.
ENZIMA: Hexocinasa
SUSTRATOS: Hexosas (D-glucosa, D-manosa y D-fructuosa).
Complejo Mg2+ - ATP

REACCIN 2: Es la conversin de glucosa-6-fosfato o fructuosa-6-fosfato


catalizada por la fosfoglucosa isomerasa (isomerizacn de una aldosa a una
cetosa)
ENZIMA: Fosfoglucosa isomerasa
SUSTRATO: Glucosa-6-fosfato

REACCIN 3: Es la fosforilacin de la fructuosa-6-fosfato para generar


fructosa-1,6-bifosfato, catalizada por la fosfofructocinasa
ENZIMA: Fosfofructocinasa
SUSTRATOS: Fructuosa-6-fosfato.
Complejo Mg2+ - ATP

REACCIN 4: Es la ruptura de la frucosa-1,6-bifosfato para formar 2 triosas


gliceraldehdo-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato, catalizada por la aldolasa
(ruptura aldlica).
ENZIMA: Aldolasa
SUSTRATO: Fructosa-1,6-bifosfato

BIOQUIMICA
REACCIN

5: Es la interconversin de triosas, en lo que la triosa

fosfatoisomerasa convierte la dihidroxiacetoa fosfato en gliceraldehdo-3fosfato en una reaccin reversible.


ENZIMA: Triosa fosfatoisomerasa
SUSTRATOS: Triosas fosfatadas (dihidroxiacetona fosfato, gliceraldehdo-3fosfato)

REACCIN 6: Es la oxidacin y la fosforilacin del gliceraldehdo-3-fosfato


por el NAD+ y el Pi catalizada por la enzima gliceraldehdo-3-fosfato
deshidrogenasa para generar 1,3-bifosfoglicerato y NADH+H+.
ENZIMA: Gliceraldehdo-3-fosfato deshidrogenasa
SUSTRATO: Gliceraldehdo-3-fosfato, NAD+ , Pi inrganico.

REACCIN 7: Es una reaccin catalizada por la fosfoglicerato cinasa en la


que el 1,3-bifosfoglicerato es convertido en 3-fosfoglicerato que permite
formar ATP a nivel de sustrato.
ENZIMA: Fosfoglicerato cinasa
SUSTRATOS: 1,3-bifosfoglicerato, Mg2+ , ADP

REACCIN 8: Es la conversin de 3-fosfoglicerato a 2-fosfoglicerato por


medio de la enzima fosfoglicerato mutasa.
ENZIMA: Fosfoglicerato mutasa
SUSTRATO: 3-fosfoglicerato

REACCIN 9: Es la deshidratacn del 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato en


una reaccin catalizada por la enolasa.
ENZIMA: Enolasa

BIOQUIMICA
SUSTRATO: 2-fosfoglicerato.

REACCIN 10: Es la desfosforilacin del fosfoenolpiruvato para obtener


piruvato y ATP.
ENZIMA: Piruvato cinasa
SUSTRATO: Fosfoenolpiruvato, ADP, K+
2. Cules de las 10 reacciones de la gluclisis son de
Fosforilacin: Reacciones 1,3,6 (con Pi), 7 y 10 (de ADP a ATP)
Isomerizacin: Reacciones 2,5 y 8
oxidacin-reduccin: Reaccin 6 (se oxida grupo aldehdo, se reduce
NAD)
deshidratacin: Reaccin 9
ruptura del enlace carbono- carbono: Reaccin 4 (ruptura de enlace
C3 C4)
3. Explique la reaccin donde participa la hexocinasa y la glucocinasa,
indicando las caractersticas funcionales que las hacen ser diferentes.
La hexocinasa es la enzima que cataliza la reaccin 1 de la gluclisis en donde
fosforila una D-hoxosa a Glucosa-6-fosfato. La glucocinasa cataliza la misma
reaccin en los hepatocitos, pero est principalmente involucrada en el
mantenimiento de la glucemia.

4. Cules son las enzimas de la gluclisis que catalizan reacciones que


utilizan como sustrato hexosas?

La HEXOCINASA, que usa como sustratos las D-Hexosas


La FOSFOGLUCOSA ISOMERASA, sustrato Glucosa-6-fosfato.
La FOSFOFRUCTUOSA, sustrato la Fructuosa-6-fosfato.
La ALDOSA, sustrato Fructuosa-1,6-bifostato.

BIOQUIMICA
5. Cules son las reacciones de la gluclisis que utilizan energa proveniente
del ATP? Por qu son irreversibles?
La reaccin 1 (Glucosa ------Glucosa-6-fosfato) y la reaccin 3 (Fructuosa-6fosfato----Fructuosa-1,6-bifosfato) utilizan energa proveniente del ATP. Y
son irreversibles ya que los productos tienen una energa libre muy negativa.

6. Cules son las enzimas de la gluclisis que catalizan reacciones que


utilizan como sustrato triosas?

la triosa fosfatoisomerasa, que usa como sustrato las triosas fosfatadas.


la gliceraldehdo-3-fosfato deshidrogensa, que usa como sustrato el
gliceraldehdo-3-fosfato.

7. Cul es la reaccin de oxido-reduccin que ocurre en la gluclisis? Indique


sustrato, enzima, coenzima y producto.

la reaccin de oxido-reduccin se lleva a cabo en la reaccin 6, pues se oxida el


grupo aldehdo y ocurre la reduccin del nad+ a nadh. en est reaccin el
sustrato es el gliceraldehdo-3-fosfato, la enzima es la gliceraldehdo-3fosfato deshidrogenasa, la coenzima es el nad+ y el producto es 1,3bifosfoglicerato.

8. De dnde se obtiene el equivalente


anaerobiosis y aerobiosis, en la gluclisis?

reductor

en

condiciones

de

De la cadena respiratoria obtenemos el NAD+ en condiciones de aerobiosis y en


condiciones de anaerobiosis, como en la fermentacin lctica, el NADH cede
sus electrones al cido pirvico que se reduce a cido lctico.

BIOQUIMICA
9. Explique las condiciones metablicas generales que determinan que la
actividad de la GLUCLISIS tenga que cumplirse en condiciones aerobias o
anaerobias.

La presencia o ausencia de oxgeno determina si la gluclisis se llevar a cabo


en condiciones aerobias o anaerobias.

10.
Explique por qu razn el metabolismo de una molcula de glucosa
(por la gluclisis), utiliza la enzima hexocinasa una vez y la enzima piruvato
cinasa dos veces. Cules de todas las enzimas involucradas se usan una
vez y cules dos veces?

la hexocinasa se usa solo 1 vez porque cataboliza solo una molcula de


glucosa y la piruvato cinasa 2 veces en 2 molculas de fosfoenolpiruvato
pues en la reaccin 4 (anterior a la de la piruvato cinasa) la fructosa-1,6bifosfato se divide e 2 triosas para continuar en 2 rutas.
Las enzimas involucradas solo una vez son: hexocinasa, fosfoglucosa
isomerasa, fosfofructocinasa, aldolasa y triosa fosfatoisomerasa.
las enzimas involucradas dos veces son: gliceraldehdo-3-fosfato
deshidrogenasa, fosfoglicerato cinasa, fosfoglicerato mutasa, enolasa y
piruvato cinasa.

11.
Cul es el producto final de la gluclisis en el eritrocito?
ATP (para luego oxidarse a CO2 y H2O)

12.
Cul es la funcin de las enzimas bisfosfoglicerato mutasa y 2,3bisfosfoglicerato fosfatasa de los eritrocitos?

la bifosfoglicerato mutasa cataliza la transfeencia de un grupo fosforilo


desde el c1 hasta el c2 del 1,3-bifosfoglicerato.
la 2,3-bifosfoglicerato fosfatasa hidorliza el 2,3-bifosfoglicerato a 3fosfoglicerato.

BIOQUIMICA
13.
Describa cmo la fructuosa, la galactosa y la manosa ingresan en la
va glucoltica.

la fructosa y la manosa se convierten en fructosa-6-fosfato por la enzima


hexocinasa y continan la va glucoltica desde la reaccin 3. La galactosa se
convierte en Glucosa-6-fosfato y contina en la va glucoltica.

14.
Describa la energtica de la gluclisis en condiciones aerobicas y
anaerbicas.
En la fermentacin anaerbica se utiliza la glucosa de un modo despilfarrador
en comparacin con la fosforilacin oxidativa (en la va aerbica), la
fermentacin provoca 2 ATP por glucosa, mientras que la fosforilacin
oxidativa produce 38 ATP por glucosa.

B) PREGUNTAS DE LA CLUCONEOGNESIS

1. Establezca las diferencias en el metabolismo, que determinarn el inicio de


la gluconeognesis.

La glucosa se sintetiza a partir de precursores de hidratos de carbono por


gluconeognesis cuando las fuentes dietticas de glucosa no estn disponibles y
el hgado agot su provisin de glucgeno.

2. Cules son los sustratos principales para el proceso de gluconeognesis?


Los productos de la gluclisis, lactato y piruvato.
3. Cules son las enzimas de la gluclisis que pueden ser utilizadas en el
proceso de gluconeognesis?
Enolasa, Fosfoglicerato Mutasa, Fosfoglicerato Cinasa, Gliceraldehdo-3fosfato Deshidrogenasa, Triosa Fosfatoisomerasa, Aldolasa, Fosfoglucosa
isomerasa.

BIOQUIMICA
4. Cmo es sustituida la barrera irreversible de la enzima glucognica
piruvatocinasa y glucocinasa?
con la conversin de piruvato a oxalacetato por la enzima piruvato carboxilasa y
el oxalacetato a fosfoenolpiruvato por la enzima fosfoenolpiruvato carboxilasa.
5. Cmo son sustituidas las barreras irreversibles de las enzimas
glucognicas fosfofructocinasa y glucocinasa?
la fosfofructocinasa es sustituda por la fructosa bifosfatasa y la glucocinasa
es sustituda por la glucosa-6-fosfatasa.
6. Cmo es superada la barrera irreversible de la enzima glucognica
piruvato cinasa en la gluconeognesis?
Debido a que se debe hacer el paso contrario de la reaccin altamente
exergnicas catalizada por la piruvato cinasa, se requiere el ingreso de energa
libre. Esto se cumple en la conversin de piruvato a oxalacetato porque su
descarboxilacin provee la energa libre necesaria paa la sntesis de
fosfoenolpiruvato.
7. Cmo son superadas las barreras irreversibles de las enzimas glucognicas
fosfofructocinasa y glucocinasa?
con las enzimas fructosa bifosfatasa y glucosa-6fosfatasa, cada una con h2o
para pasar la barrera y producir pi.
8. Describa los mecanismos que regulan la actividad de la fosfocructocinasa.
La fructosa-2,6,bifosfato activa la fosfofructocinasa e inhibe la fructosa1,6,bifosfato.
9. Describa la funcin de la fructosa 2,6 bifosfato en la regulacin de la
gluconeognesis. activa la fosfofructocinasa e inhibe la fructosa-1,6bifosfatasa.

10.

Describa la energtica de la gluconeognesis.

Es lo contrario a la gluclisis, puesto que en cada reaccin exergnicas de la


gluclisis la gluconegenesis realiza una endergnica.

C) PREGUNTAS DE LA REGULACIN

BIOQUIMICA

1. Explique los mecanismos de regulacin enzimtica de los procesos de


gluclisis y gluconeognesis. (Indicando enzima regulada).
luego de la digestin y absorcin de carbohidratos en la gluclisis hay mayor
actividad

de

las

enzimas

glucosinasa

fosfofructocinasa;

en

la

gluconeognesis hay menor actividad de las enzimas piruvato carboxilasa y


glucosa-6-fosfatasa. en la gluclisis el amp cclico, la fructosa-6-fosfato, el pi
y la fructosa-2,6-bisfosfato activan la fosfofructocinasa, en la glucognesis la
acetil coa activa la piruvato carboxilasa y el glucagn a la fosfoenolpiruvato
carboxicinasa y fructosa-1,6-bisfosfatasa.
2. Explique por qu es necesario que en la condicin de hiperglicemia postabsorcin la hormona insulina estimule la funcin de la enzima glucocinasa e
inhiba la funcin de la enzima glucosa-6-fosfatasa.
Porque as en el hgado incrementa el ingreso de glucosa por la actividad
aumentada de enzimas reguladoras claves como glucocinasa, fosfofructocinasa,
as aumenta la gluclisis.
3. Explique por qu es necesario que en la condicin de ayuno prolongado la
hormona glucagn estimule la funcin de la enzima glucosa-6-fosfatasa e
inhiba la funcin de la enzima glucocinasa.
Porque al no haber ingesta de glucosa, se debe disminuir la gluclisis y
aumentar la produccin de glucosa.
4. Qu efecto tiene el aumento de la concentracin de fructuosa2,6bifosfato sobre la velocidad de accin de las enzimas fosfofructocinasa-1
y fructosa 1,6-bisfosfatasa en el hgado?
la fructosa-2,6-bisfosfato activa la fosfofructocinasa e inhibe a la fructosa1,6-bisfosfatasa.

SITUACIN DE PARENDIZAJE No. 6 y 7


METABOLISMO DEL GLUCGENO

METABOLISMO DEL GLUCGENO


DE LA SNTESIS DEL GLUCGENO:

BIOQUIMICA
1. Cules son las condiciones que determinan que el metabolismo
de la glucosa no siga por el camino de la gluclisis sino que
cruce hacia la formacin de glucgeno?
Cuando ya se han abastecido de energa los tejidos y todo lo que queda se
almacena en el hgado.

2. Por qu debe ser coordinada la actividad de las enzimas UDP-G


pirofosforilasa, nuclesido difosfocinasa y fosfatasa inorgnica
en la formacin de glucosa difosfato de uridina?
La actividad de las enzimas UDP-G pirofosforilasa, nuclesido difosfocinasa
y fosfatasa inorgnica en la de glucosa difosfato de uridina debe ser
coordinada porque
3. Qu es la glucogenina
Glucognesis?

cul

es

su

importancia

en

la

Es una enzima glucosiltransferasa implicada en la biosntesis del glucgeno.


Esta protena permite hacer el primer enlace, funcionando como aceptora
de residuos de glucosa. El grupo OH de la cadena lateral de una tirosina es
el sitio en el que se enlaza la unidad glucosilo inicial. Permitir que la
glucogeno sintasa alargue la nueva cadena para terminar la molcula de
glucgeno. No es una enzima que est regulada.
4. Explique la funcin de las enzimas glucgeno sintasa y enzima
ramificante.
La UDP-glucosa es la forma activa necesaria para poder incorporarse a una
molcula creciente de glucgeno, por medio de la una reaccin llevada a
cabo por la enzima glucgeno sintasa.
En la glucogenlisis la enzima glucgeno fosforilasa va quitando glucosas
de una rama del glucgeno hasta dejar 4 molculas de glucosa en la rama,
la glucantransferasa toma tres de estas glucosas y las transfiere a la rama
principal y por ltimo, la enzima desramificante quita la molcula de
glucosa sobrante en la reaccin.
5. Cuntos fosfatos de alta energa se necesitan para agregar una
molcula de glucosa al glucgeno.
3 Fosfatos

BIOQUIMICA
DE LA DEGRADACIN DE GLUCGENO:

1. Hasta que momento se detiene la accin dela enzima glucgeno


fosforilasa en su tarea de producir glucosa-1-fosfato?
La accin de la glucgeno fosforilasa en su tarea de producir glucosa-1fosfato se detiene en el momento que se encuentre desfosforilada.
2. Explique la funcin de las enzimas 1-4 1-4 glucano
transferasa y enzima desramificante en su tarea de
complementar la accin de la enzima glucgeno fosforilasa.
-(14) -(14) glucano transferasa: Esta enzima transfiere un
segmento de 7 residuos de glucosa al extremo C6-OH de otro residuo de la
misma cadena.
Enzima desramificante: Acta como una (14) transglusilasa
(glucosiltransferasa) por transferencia de una unidad trisacrida unidad
(14) desde una rama lmite de glucgeno hacia el extremo no reductor
de otra ramificacin.
3. Explique la funcin reversible de la enzima fosfoglucomutasa
Convierte la Glucosa-1-fosfato en glucosa -6-fosfato.
4. Cul es el producto final de la glucogenlisis heptica y de la
glucogenlisis muscular?
De la glucogenlisis heptica: Glucosa.
De la glucogenlisis heptica: Glucosa.

5. Cul es el destino final de la glucosa-6-fosfato obtenida en la


glucogenlisis heptica y en la glucogenlisis muscular? Por qu
es diferente?
El destino final de la glucosa-6-fosfato obtenido en la glucogenlisis
heptica es la sangre, despus de haberse convertido en glucosa libre. Y en
la glucogenlisis muscular se introduce en el proceso de la gluclisis para
poder formar glucosa libre. El destino final es diferente porque en el
musculo no se encuentra la enzima glucosa-6-fosfatasa que es la que acta
sobre la glucosa-6-fosfato.

BIOQUIMICA
6. Explique la funcin de la enzima glucosa-6-fosfatasa heptica y
las condiciones generales que determina que se cumpla su
accin
Glucosa-6-fosfatasa heptica: Su funcin es hidrolizar a la glucosa-6-fosfato
a glucosa libre. Para que dicha accin se realice la glucosa-6-fosfato debe
ser transportada para el retculo endoplasmtico en donde se encuentra la
enzima.

CONTROL DE LA GLUCOGNESIS:
1. Cules son las condiciones metablicas que determinan que se
inicie la glucognenesis?
Ocurre durante e inmediatamente despus de las comidas, en donde la
insulina estimula la captacin de la glucosa en el msculo y en el tejido
adiposo, facilitando la sntesis y el almacenamiento del glucgeno.
2. Haga la conexin lgica:
La ingesta de carbohidratos de ms provaca hiperglucemia temporal, dicho
estado estimula la liberacin d insulina por el pncreas por medio de la
estimulacin de receptores de insulina que estimula la activacin de la
fosfodiesterasa que acta sobre la reduccin de AMPc a AMP. Dicha
reduccin provoca la inhibicin de las actividades de fosorilacin enzimtica
dependientes de AMPc, al estar inhibidas dichas actividades se estimula la
accin de la enzima protena fosfatasa-1 que fosforila residuos especficos
de serina y treonina de protenas, dicha accin provoca la estimulacin de la
enzima glucogenosintasa y simultneamente la inhibicin de la accin de la
enzima glucgeno fosforilasa, y al estar estas enzimas en dichos estados
provocan la sntesis de Glucgeno.

CONTROL DE LA GLUCOGENLISIS
1. Cules son las condiciones metablicas que determinan que se
inicie la glucogenlisis?
Se activa en respuesta a una demanda de glucosa en sangre, ya sea por su
utilizacin durante el estadio postabsortivo o en preparacin para una
utilizacin aumentada de la glucosa en respuesta al estrs.
2. Haga la conexin lgica:

BIOQUIMICA
El ayuno prolongado puede llevar a una hipoglucemia que estimula la
liberacin de glucagn por el pncreas dado a la estimulacin de los
receptores de glucagn en el hgado dndose la activacin de la
adenilciclasa que cataliza el aumento de AMPc estimulando las actividades
de fosforilacin enzimtica dependientes de AMPc de las enzimas de
fosfotilasa cinasa, glucgeno fosforilasa, glucgeno sintetasa e inhibidor 1
asefurndose el aumento de la glugenlisis heptica y el aumento de la
glucosa sangunea.
3. Haga la conexin lgica:
El estrs intenso estimula la liberacin de adrenalina por las suprarrenales
debido a la estimulacin de receptores de adrenalina en el msculo lo que
provoca la activacin de adenilciclasa dndose un aumento de AMPc
debido a su alta concentracin el AMPc provoca la estimulacin de las
actividades de fosforilacin enzimtica dependientes de AMPc de las
enzimas fosforilasa cinasa, glucgeno fosforilasa, glucgeno sintasa e
inhibidor 1 que lleva a la inhibicin de la accin de la enzima protena
fosfatasa 1 estimulando la glucogenlisis muscular y aumento de la
disponibilidad de glucosa intracelular, propiciar sntesis de ATP para
disponer de energa extra para la accin.

DE LAS ENFERMEDADES DEL ALMACENAMIENTO DEL GLUCGENO.


1. Cul es el nombre,causa y caractersticas de las glucogenosis?
Las glucogenosis son un conjunto de enfermedades metablicas
caracterizadas por un trastorno del metabolismo del glucgeno. Las
glucogenosis pueden clasificarse en diferentes categoras, en funcin de su
mecanismo fisiopatolgico o de produccin segn los defectos enzimticos
identificados y a veces, en funcin de caractersticas clnicas diferenciadas:

De fisiopatologa heptica hipoglucmica: incluye las glucogenosis tipos


Ia, Ib, III, VI;

De fisiopatologa muscular: incluye las glucogenosis tipos V, VII y los


defectos de la gluclisis que no causan acumulacin de glucgeno;

De fisiopatologa peculiar, como las glucogenosis tipos II y IV.

2. Puede establecer la correlacin entre los nombres delas


enfermedades (Von Gierke, Pomp, Forbes o Cori, Andersen,
McArdle, Hers y Tarui) sus causas y caractersticas.

BIOQUIMICA
Son enfermedades glucognicas, causadas por anomalas en las enzimas
que participan en la gluconeognesis.

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