Vous êtes sur la page 1sur 8

UE1 Protines

Dr Ausseuil
Cours n1

Acides amins

Introduction :
La biochimie est la chimie de la matire vivante, la chimie de la vie. Elle
tudie la structure et le devenir des macros molcules dans le
mtabolisme humain.
Il existe un pont entre la chimie qui tudie les structures et les interactions
entre atomes et molcules, et la biochimie qui tudie les structures et les
interactions entres les cellules et l'organisme.
La structure des procaryotes et des eucaryotes est trs diffrente au
niveau cellulaire, mais au niveau biochimique on retrouve une grande
ressemblance entre tous les organismes vivants. Ceci est du
l'universalit de certaine molcule comme les acides nucliques. De plus
les ractions mtaboliques et les enzymes qui les catalysent sont plus au
moins identique selon les espces.
Ceci nous permet donc d'affirmer que nous avons tous une origine
commune.
Le mtabolisme est l'ensemble des ractions chimiques effectu par
l'organisme, par les cellules.
La biochimie est un domaine diversifi qui s'intresse un nombre
restreint de questions :
1. Quel est la structure chimique et tri-dimensionnel des
macromolcules biologiques ?
2. Comment les protines fonctionnent ?
3. Comment l'information gntique peut s'exprimer et se transmettre
(Etude des acides nucliques : biologie molculaire) ?
4. Comment sont synthtiss les macro molcules biologique et les
assemblages molculaires ?
5. Quelles sont les mcanismes de contrle des ractions biochimique
des cellules et des organismes ?
6. Quelles sont le modalits de la diffrentiation, du dveloppement et
de la reproduction cellulaire ?

Les protines sont par tout et servent tout sauf fournir de l'nergie (les
protines servent de sources d'nergie seulement dans les situations
dramatique d'extrme urgence quand tout les autres sources sont
puises).
Quel sont les roles principaux des protines ?
Biocatalyse : Enzymes
Communication : substances signales peptidique ou protique
(hormones, cyokines...)
Transport (hmoglobine, pompes...)
Structure et protection de la cellule (collagne, kratine...)
Immunit (Ig)
Coagulation sanguine : presque tous les facteurs de coagulation sont
des protines
Comment sont-elles fabriques ?
DNA transcription RNAm traduction peptide modifications posttraductionnelle protine
Les protines : grandes molcules (macromolcules) formes de la
condensation dun grand nombre dunits: les acides amins (aa)
On distingue 2 grands groupes de protines:
les holoprotines : enchanement aa uniquement
les htroprotines: enchanement aa + groupement (soit
prosttique, mtallique, minral ou organique, sot glucidique GP ou
lipidique GL)
Dans le monde vivant 2 grandes catgorie d'AA :
les 20 AA essentiels qui constituent le protines

Tout les autres AA qui n'entrent pas dans la constitution des


protines, mais qui sont tout de mme essentiel pour le bon
fonctionnement du mtabolisme.

I/ Classification
On peut classer les AA selon :
Leurs structures c'est dire la nature chimique de leurs
groupements R
La polarit de leur chaine latral c'est dire : selon le caractre
hydrophobe ou hydrophile de leurs chaine latral
a) Classification selon la structure
1/ Les AA aliphatiques
Aliphatique : compose des carbone soit cyclique, soit acyclique, satur ou
insatur mas toujours sans noyau aromatique.

Glycine : R=H, rle trs important dans les protine car AA de


petite talle donc pas d'encombrement de la chaine latral, ce qui est
trs pratique pour les repliement aigus des protines. C'est le seul
AA ne pas contenir de carbone asymtrique. Il entre dans la
constitution des acides biliaires
Alanine : R=CH3, faible encombrement, neutre, reprsente 6% des
AA des protines (mas trs riche en alanine)
Valine : R=CH-(CH3)2 AA brancher car 2 CH3 lier CH, AA
hydrophobe (plus un AA contient de C et de H, plus il est hydrophobe
car C et H ne peuvent pas cre de liaison polaire)
Leucine : R=CH2-CH-(CH3)2 AA branch, trs hydrophobe, donc il
peut faire des liaisons fables avec d'autre AA hydrophobe (l'eau
rapproche les molcules hydrophobe elle peuvent donc cre des
liaisons fables).

Isoleucine : R=CH-(CH3)-CH2-CH3 2 carbones asymtriques,


production denergie cest lui qui ameliore lendurance : source
dnergie pour les muscles, ncessaire pour lhmoglobine et cest
lui stabilise le glucose dans le sang
2/ Les AA aromatiques
Aromatique : cycle respectant les rgles de l'aromatique.
Cycle de type benzene : 6 carbones asymetriques

Tryptophane : noyau benzne (phi) + noyau pyrol = noyau indol,


hydrophobe, le plus rare de tout les AA, prcurseur de la srotonine
Phenylalanine : alanine+noyau phi, trs hydrophobe, prcurseur
de certains mdiateur comme la noradrnaline et l'adrnaline
Tyrosine : Phenyalanie+OH, hydrophile grce OH (= para hydroxy
phenylalanine), il peut tre phosphoryle (grace estrificaton d'un
acide phosphorique sur le OH), prcurseur de certains mdateurs
comme le DOPA et la mlanine, et de certaines hormones
thyrodienne (parahydroxyphenylalaline)
Ces 3 AA prsentes tous une forte absorption au UV, de plus le
tryptophane est fluorescent en UV.
Phe Phnylalanine hydroxylase Tyrosine
Si cette enzyme est absente ou dfectueuse, on a une accumulation de la
Phe dans le sang et une absence de tyrosine : c'est la phnylctonurie. (1
cas sr 16 000 naissances). On peut la soigner facilement en administrant
des doses quotidiennes de tyrosine, mas il faut detecter la maladie le plus
tot possible car si non on a des symptomes neurologique trs grave et
irrversibles.
3/ Les AA diacarboxyliques (fonction acide)

Ils ont deux fonction COOH, ils sont donc trs acides.

Aspartique (aspartate) : charge globale ngative, trs polaire,


prcurseur de la pyrimidine, intermdiaire du cycle de l'ure
Glutamique (glutamate) : charge global ngative, polaire, moins
acide que l'aspartate ; c'est le plus frquent dans la composition des
protines, prcurseur dans le SNC d'un mdiateur trs important : le
GABA (acide gamma amino butyrique)
4/ Les AA possdant une fonction amide OH NH2

Asparagine : neutre, mdiateur dans le SNC


Glutamine : neutre
Ces deux AA interviennent dans le transport de l'azote
5/ Les AA dibasiques
Chaine laterale : fonction amine avec charge positive

Lysine : charge globale positive, basique, intervient dans plusieurs


fonctions car elle peut tre acetyl, mthyl, ubiquitinyl cest
quand on rajoute une molecule dubiquitine taill pour etre envoy
dans systme degradation de la cellule
Arginine : charge globale positive, noyau guanidium trs basique,
polaire c'est le plus hydrophyle de tout les AA, prcurseur du
monoxyde d'azote partir d'une enzyme : la N-O-synthase, sa
double liaison peut tre brise pour donner l'ure et l'ornitine qui est
un AA pas cod par le code genetique donn par larginine
Histidine : c'est un AA trs ractif, on le retrouve dans le site actif
de nombreuses enzymes, c'est le prcurseur de l'histamine
6/ Les AA alcool : la chaine laterale contient une fonction alcool

Serine : faiblement hydrophile, synthtiser partir de l'alanine,


impliquer dans des estrifications ce qui permet la phosphorylation
par l'acide phosphorique.
Threonine : faiblement hydrophile, synthtiser partir de l'alanine,
impliquer dans des estrifications ce qui permet la phosphorylation
par l'acide phosphorique.
7/ Les AA soufrs

Cystine : synthtiser partir de l'alanine, la fonction thiol peut


s'oxyder pour former des ponts di sulfures (R1-S-S-R2) trs
rsistants, une liaison entre cystine donne une cystine, la fonction
thiol est impliquer dans le site actif de diffrentes enzymes et
rcepteurs membranaires

Methionine : apolaire, hydrophobe, intervient dans la


bio synthse des protines et est un donneur de
mthyl, quand il a donner son methyl il devient homo
cyctine (carbone supplementaire)

Les glutathion : Gltu + Cyst + Gly, est un intercepteur de radicaux libre, un


co facteur d'une peroxydase, il permet la rgneration de la vitamine E et
est le plus puissant anti oxydant de l'organisme.
8/ iminoacide
noyau pirole

Lamine de lacide amin est une amine secondaire:


imine . On peut donc considrer que ce ne sont pas des
AA proprement parler, mais on les considres quand
mme comme tel.
Proline : il empche les liaisons H dans les
protines, il sert donc d'intercepteur d'hlice
alpha
B) Classification selon la polarit de la chaine
Les aa peuvent tre classs selon que leur chane latrale (R) est
hydrophile ou hydrophobe .
1/ Les AA non polaires hydrophobe
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, phenyalanine, tryptopfane,
methionne et prolne.
2/ Les AA polaire hydrophile
AA chaine latral hydrophile neutre :
Srine
Thronine
Asparagine
Glutamine
Tyrosine
Cystine
AA chaine latral hydrophile ngative :
Aspartique
Glutamique
AA chaine latral hydrophile ngatve :
Lysine
Arginine
Histidine
On remarque qu'il est un peu stupide de vouloir classer les AA car une
classification ne pourra jamais tre parfaite. Ce qui est important c'est
le rle des AA.
La tyrosine :
Aromatique (fluorescence)
Alcool (Phosphorylation +++++)
Prcurseur SNC +++++
Prcurseur de la mlanine +++++
Prcurseur des hormones thyrodienne +++++