Protena

Estructura tridimensional de la mioglobina. La animacin corresponde a la

transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.
Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de
aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y esta
del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad', 1 o
del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.[cita requerida]
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en
protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus
derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan
aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores.
Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin
por sus funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los
anticuerpos son protenas).2
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej:

colgeno),

Inmunolgica (anticuerpos),

Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina),

Contrctil (actina y miosina).

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como

un tampn qumico),

Transduccin de seales (Ej: rodopsina)

Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados
por enlaces peptdicos para formar esfingocinas.
Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por
su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no
ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu
protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.
Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los
genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores
externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.
Contenido
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1 Caractersticas

2 Funciones

3 Estructura

4 Propiedades de las protenas

5 Desnaturalizacin

6 Clasificacin
o 6.1 Segn su forma
o 6.2 Segn su composicin qumica

7 Fuentes de protenas

8 Calidad proteica

9 Reacciones de reconocimiento
o 9.1 Determinacin de la estabilidad proteica

10 Deficiencia de protenas

11 Exceso de consumo de protenas

12 Anlisis de protenas en alimentos

13 Digestin de protenas

14 Cronologa del estudio de las protenas[8]

15 Vase tambin

16 Referencias

17 Bibliografa

18 Enlaces externos

[editar] Caractersticas
Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por gran nmero de
unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran
tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman
siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las
disoluciones de molculas ms pequeas.
Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos
relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los
aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre
s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden
participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena.
Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas
poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el

contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la

molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se
utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la
medicin de N de la misma.
La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las
directrices de la informacin suministrada por los genes.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos
entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH 2) de residuos de
aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est
codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque
este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la
selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena
sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes
de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de
control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin
particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.
[editar] Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas
constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los
procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia
de las funciones que desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en

organismos vivientes;

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;

La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la

sangre;

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra

infecciones o agentes patgenos;

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de

desencadenar una respuesta determinada;

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo

durante la contraccin;

El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero
adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a
nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo
la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encargan
de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan
a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el
caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra
en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el
citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo.
Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que
defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que protege
la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs
de todo el organismo donde son requeridas. Protenas como la
hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana
celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales y para que la clula as
pueda realizar su funcin. El acetilcolina que recibe seales para producir la
contraccin.
[editar] Estructura
Artculo principal: Estructura de las protenas.

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan
una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian
estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin,
proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y
sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro
niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria.

Estructura secundaria.
o Nivel de dominio.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

[editar] Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles

estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la
solubilidad.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica

analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque
su molcula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est

determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como

amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden
comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).

[editar] Desnaturalizacin
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas.
Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la
concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la
solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su
precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin
globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este
modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas
proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas
que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al
alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden
llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son
funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La
desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones
normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin
primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del
cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.3
[editar] Clasificacin

[editar] Segn su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la
protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas
globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y
otra parte globular (en los extremos).
[editar] Segn su composicin qumica
Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se
clasifican en:4
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado
de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas
enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los
colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago
y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la
sericina.
b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica.
Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:
I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la
ovoalbmina y la lactalbmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en
medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del
trigo y zena del maz.
V.- Histonas son solubles en medios cidos.
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras
sustancias no proteicas con un grupo prosttico.
[editar] Fuentes de protenas
Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soya, granos,
leguminosas y productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales
de protenas poseen los 20 aminocidos as como tambin las fuentes vegetales,
junto a los cereales y legumbres, poseen el total de aminocidos necesarios.
[editar] Calidad proteica

Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el

cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de
utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico,
NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein
Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA
mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu
protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos
concluyeron que las protenas animales que contienen todos los aminocidos
esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms valiosas para
el organismo.
[editar] Reacciones de reconocimiento

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio
alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin
de un complejo de coordinacin entre los iones Cu 2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que
produce una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos Azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de

plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de
los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo,
forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las
protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo,
dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o

fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.
[editar] Determinacin de la estabilidad proteica
La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al
estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de
estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el
estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el
proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado

que la protena desnaturaliza irreversiblemente, slo podemos diferenciar

energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en
el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las
protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que
el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Actualmente
se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho
estado limitante, si bien es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas.
La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la
calorimetra (normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido).
En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena
cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una
transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la
absorcin de una gran cantidad de calor.
El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el
estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podran citar la
fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico,
espectroscopia infrarroja, resonancia magntica nuclear, etc. Una vez hemos
elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la
protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente
desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de
agentes qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con
la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las ltimas tcnicas que
han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica.
Esta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con
sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide la estabilidad de la
protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una
fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones
biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el
Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de
protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra
encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas
amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada
vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los
frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida
cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando
su accin en el cuerpo humano.
En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnolgicas radica en que pese
a su extrema eficacia cataltica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas
protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y
funcional por unas horas).

[editar] Deficiencia de protenas

Deficiencia de protenas en el tercer mundo La deficiencia de protena es una
causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de
protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra,
la hambruna, la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de
malnutricin y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir
a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico calrica
afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente. En casos
severos el nmero de clulas blancas disminuye, de la misma manera se ve
reducida drsticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin.
Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es
rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad
para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena
tambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendo
dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta
pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o
enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para
soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir
si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos
los aminocidos esenciales.
[editar] Exceso de consumo de protenas
Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas
es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno
de los aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como
combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es
excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier
sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la
protena frecuentemente ser prescrita.
El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio
corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin
embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes
cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de
la prdida de calcio.
Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios
problemas:

Hiperactividad del sistema inmune.

Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos.

Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el

calcio y la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para
balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este
efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de
frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; las grasas
son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Muchos

investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un
incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo excesivo de
protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz de estabilizar,
o inclusive incrementar, la captacin de calcio por el intestino delgado, lo cual
sera ms beneficioso en mujeres mayores.[1]
Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a
ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es
ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del
sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas
personas son alrgicas a la casena (la protena en la leche), al gluten (la protena
en el trigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en el man o
aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a
ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de
protenas o aminocidos. Aparte de eso, las protenas ayudan a la formacin de la
masa muscular.[3]
[editar] Anlisis de protenas en alimentos
El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el
mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra.
El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son
las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen
nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente
del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede
ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como
el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de
las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado
porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es
usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
[editar] Digestin de protenas
La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago, cuando el
pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina

por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las protenas de la

dieta son degradadas a pptidos cada vez ms pequeos, y stos hasta
aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal.
La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de
la fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en
humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche5 y entre
protenas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y casena.6 Para las
protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe
en el estmago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos
ingeridos alcanzan el leon.7
Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una
importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los
carbohidratos, contienen cuatro kilocaloras por gramo, mientras que los lpidos
contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminocidos pueden ser
convertidos en glucosa a travs de un proceso llamado gluconeognesis.