UNIVERSIDAD NACIONAL DEEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE ALIMENTOS

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA DE ALIMENTOS

Nuevo Modelo de Funcionalidad de las

protenas de los Alimentos
Curso: Avances en Ciencia y Tecnologa de Alimentos.
Docente: Dr, Ing. Olegario Marin.
Alumno: Romero Valverde Javier.

CALLAO-BELLAVISTA

JFS Special Issue: 75 Years of Advancing Food

Science, and Preparing for the Next 75

Food Protein FunctionalityA New Model

E. Allen Foegeding

Abstract: Proteins in foods serve dual roles as nutrients and structural building blocks. The concept of protein function-ality

has historically been restricted to nonnutritive functionssuch as creating emulsions, foams, and gelsbut this places sole
emphasis on food quality considerations and potentially overlooks modifications that may also alter nutritional quality or
allergenicity. A new model is proposed that addresses the function of proteins in foods based on the length scale(s)
responsible for the function. Properties such as flavor binding, color, allergenicity, and digestibility are explained based on
the structure of individual molecules; placing this functionality at the nano/molecular scale. At the next higher scale,
applications in foods involving gelation, emulsification, and foam formation are based on how proteins form secondary
structures that are seen at the nano and microlength scales, collectively called the mesoscale. The macroscale structure
represents the arrangements of molecules and mesoscale structures in a food. Macroscale properties determine overall
product appearance, stability, and texture. The historical approach of comparing among proteins based on forming and
stabilizing specific mesoscale structures remains valid but emphasis should be on a common means for structure formation
to allow for comparisons across investigations. For applications in food products, protein functionality should start with
identification of functional needs across scales. Those needs are then evaluated relative to how processing and other
ingredients could alter desired molecular scale properties, or proper formation of mesoscale structures. This allows for a
comprehensive approach to achieving the desired function of proteins in foods.
Keywords: foam, gel, protein, protein functionality, sol

being building blocks for food structures that biology had not
intended, or they can bind a variety of small molecules and alter
It could be argued that proteins are biologys most versatile their availability during ingestion.

ntroduction

polymers. The other main biological polymerspolysaccharides

and nucleic acid polymers (DNA and RNA)are structurally restricted because being composed of just a few monomers limits the
chemical properties that can be imparted in the final struc-ture. In
contrast, proteins with 20 amino acids have the ability to take on a
range of structures that provide catalytic activity (en-zymes),
building material for tissues (collagen), and mechanisms for
movement (myosin and actin), to name a few of the numerous
biological functions. The history of proteins has been eloquently
covered in a book by Charles Tanford and Jacqueline Reynolds
titled Natures Robots (Tanford and Reynolds 2001). As the name
implies, proteins are molecules that play an active role in biology
and the concept of activity is usually expressed as bio-logical
function. The central dogma of protein chemistry is that the
sequence of amino acids determines the 3 dimensional struc-ture,
and the 3-dimensional structure determines the biological function
(Creighton 1993). This is fitting for biological functions where
protein structure is the result of evolutionary pressure to survive and
be passed on to the next generation. A fascinating ex-ample of this is
the umami receptor in hummingbirds evolving to essentially become
a sweetness receptor, allowing hummingbirds to adapt to a different
food source (Baldwin and others 2014). Proteins take on a broader
functionality role in foods. They can function in foods by an
extension of their biological activity, by

One example of proteins functioning in foods as an extension of their

biological structure and function is enzymes. The ability of en-zymes to
catalyze reactions can produce desirable (meat tenderness altered with
proteolytic enzymes) or undesirable (fruit browning caused by
polyphenol oxidase) changes in food. In other cases, the polymer and
colloidal properties of proteins are manipulated to pro-duce desirable
food structures, as is the situation with dairy foods. The biological
function of casein micelles is not to make cheese or yogurt; however,
the colloidal and polymer properties of casein micelles allow for the
production of a wide range of dairy prod-ucts. Finally, protein surfaces
have different degrees of polarity and potential binding sites for small
molecules such as flavor compounds and polyphenols (Franzen and
Kinsella 1974; OConnell and Fox 2001; Bandyopadhyay and others
2012). This binding could alter the ability to perceive a flavor (Reiners
and others 2000) or could be used to decrease loss of a bioactive
polyphenol (Livney 2010).

The function of proteins in foods, and therefore what is im-plied

by the term protein functionality, becomes a matter of the task
proteins perform in a specific food application. Moreover, proteins
may be added with the intent to form specific colloidal structures
but have an unintended undesired secondary effect. For example, in
beverages containing whey proteins the pH is adjusted to pH 3.2 to
3.5 to increase the colloidal stability of the protein sol but also
imparts undesirable astringency (Beecher and others 2008). An ideal
goal would be to have a functionality label on a food protein
MS 20151269 Submitted 7/27/2015, Accepted 9/21/2015. Author is with ingredient that provides measures of how effective the ingredient
Dept. of Food, Bioprocessing & Nutrition Sciences, North Carolina State would be in a range of food applications. The fol-lowing discussion
Univ., P.O. Box 7624, Raleigh, N.C. 27695-7624, U.S.A. Direct inquiries to provides a perspective on how to view protein functionality in foods
author Foegeding (E-mail: allen_foegeding@ncsu.edu).
with the goal of a complete functionality
C

2015 Institute of Food Technologists

doi: 10.1111/1750-3841.13116

C2670 Journal of Food Science Vol. 80, Nr. 12,

Further reproduction without permission is prohibited

New food protein functionality model . . .

substructures in a
food.
This
assessment.
It
structural level is
builds and expands
observed
when
on
a
previous
viewing food and
evaluation of prowhen
tein functionality evaluated
(Foegeding
and eating.
Intermediate
Davis 2011).
between molecular
Understanding and macroscopic
How Proteins scales is the
Function in a mesoscale. This
Food from the has also been
Basis of Food referred to as
microscale due to
Structure
features with sizes
Proteins
are
in the range of
generally part of a
micrometers, but
complex structure in
meso
meaning
foods
that
middle
or
determines hedonic
intermediate
properties and may
(from
ancient
contribute to the
Greek
for
bioavailability
of
middle) is more
nutrients and other
accurate as nano
bioactive
size structures can
compounds. Some
also be involved.
examples of foods
Structures viewed
and
properties
at the microscale
associated
with
have historically
proteins are seen in
been the focus of
Table 1. Each food
food
structure
property can be
analysis,
for
explained
by
example
see
structural elements
review by Heertje
according to scale
(2014), but a more
(Figure 1 and Table
recent
and
1).
From
this
comprehensive
perspective, Food
approach to food
structure is the
structure is to take
combined
on the perspective
representation of a
of soft matter
food starting with
physics and view
the molecules, the
structures across
primary structures
length
scales
formed from the
(Ubbink and others
molecules, and the
2008; van der
overall
structure
Sman
2012).
observed by the
Foods can be
consumer
(Figure
defined on a soft
1). The molecular
matter
physics
scale (<1 nm to 150
length-scale
nm) is the structure
perspective as a
of the individual
collection
of
molecule.
In
molecules
proteins,
this
(molecular scale)
encompasses
assembled
into
primary, secondary,
various
tertiary and, when
mesostructures
applicable,
(mesoscale) that
quaternary structure
are assembled into
(Creighton 1993).
the overall food
The
macroscopic
structure
level is the highest
(macroscale).
level and represents
Hedonic sensations
the
overall
of a foodthose
organization
of
associated
with
molecules
and
appearance, taste,

a
r
T
h

the
biological
mesostructures (for
example,
myofilaments and
sarcomeres)
and
how physiological
events
occurring
during conversion of
muscle to meat alter
those
mesostructures. This
often requires in situ
investigations
to
under-stand
structural changes
associated with meat
tenderness. Forma-

tion of processed
meats such as a hot
dog/frankfurter is a
different
matter.
Myofibrillar
proteins
are
extracted
(dispersed) from
their
biological
structures
and
form
interfacial
films
around
dispersed
fat
droplets
(colloidal/polymer
mesostructure)
and, upon heating,
a gel network
(colloidal/polymer
mesostructure) is
formed that traps
the dispersed fat
phase (Foegeding
and Ramsey 1987).
In
processed
meats,
protein
functionality
is
related
to
the
ability of muscle
proteins to form
and
stabilize
colloidal
structures. However, post-mortem
events may alter
the proteins and/or
the
ability
to
extract the proteins
from the biological
structures for use
in
forming
colloidal
structures.
A contrast to
meats would be
milk and milk
products. The biological structure
of milk is actually
a
colloidal
dispersion of proteins (whey and
casein
micelles)
and fat globules in
a true solution
(serum
phase)
containing
salts,
lactose, and other
compounds. Casein micelles are
naturally dispersed
in
milk
and
stabilized against
aggregation
by
steric
and
electrostatic
mechanisms that
are also used to
stabilize synthetic

c
o

H
T
h
P
e
Vol. 80, Nr. 12, 2015 Journal of Food Science

C2671

C: Food Chemistry

New food protein functionality

model . . .
Structural elements by scale
Food
Skeletal meat

Food property
Texture
Color
Water holding

Cheese
C: Food Chemistry

Tofu
Beverages
Bread and Cakes

Texture
Melting and flow
Texture
Water holding
Texture
(mouthfeel)
Clarity
Texture

Molecules

Macrostructure

Myofibrillar proteins and

collagen
Myoglobin
Myofibrillar proteins and
collagen
Caseins and whey proteins

Sarcomere, connective
tissue

Amount and location of connective tissue

and muscle fibers

Sarcomere, connective
tissue
Emulsion, Gel

Caseins and whey proteins

Soy proteins
Soy proteins
Various proteins

Gel
Gel
Gel
Sol

Amount and location of connective tissue

and muscle fibers
Phase volumes of emulsion and gel; gel
structure; emulsion droplet size
Phase volume and structure of gel
Gel structure
Gel structure
Size and shape of solid particles

Various proteins
Various proteins

Sol
Foam, Emulsion

Table 1Properties of foods associated

with proteins and their related structural
element.

topic by stating that

The possession of
these characteristics
by a much lowerpriced product made
from whey, either
naturally or as the
result of permissible
physical or chemical
treatment,
would
result, therefore, in its
extended use (Peter
and Bell 1930). This
type of investigation
continues today with
additional
motivations (beyond
lower cost) of dietary
restrictions
(gluten
free or vege-tarian)
and
a
more
sustainable ingredient
source, to name a few
goals. Based on the
food structure model
(Figure 1), successful
substitution of one
protein for another
(changing
the
moleculscale)

Mesostructures

is based on the ability

of various proteins to
form
the
same
mesostructures.
In
other words, Peter
and Bell worked on
the hy-pothesis that if
they could show how
to produce whey
protein foams with
properties similar to
egg white foams, then
whey pro-teins could
be substituted for egg
white. This is a
logical yet often
incomplete approach
that will be discussed
in
subsequent
sections.
Scientists
have
used both top down
and
bottom
up
approaches
to
understand
protein
functionality, and this
has produced confusion on the precise
meaning of protein
functionality.
Difficulties

Size and shape of solid particles

Phase volume of foam and emulsion; bubble
(foam) and droplet (emulsion) size

Figure 1Protein functionality based on length

scale of structural elements determining
functionality.

C2672 Journal of Food Science Vol. 80, Nr.

12, 2015

New food protein functionality

model . . .
Table 2Molecular scale functional
properties of proteins.
Molecular property
Color
Sweetness
Enzymatic activity
Ligand bindingflavor
Ligand bindingpolyphenol
Allergenicity
Bioactive peptides

Myoglobin
Thaumatin
Chymosin
Many proteins
Many proteins
Many proteins
Angiotensin-converting-enzyme inhibitor (ACE inhibitor)

Food Chemistry

in applying the term

functionality
to
food proteins and
food
applications
were addressed by
Pour-El (1981) in
stating
that
No
subject in the general
area
of
food
chemistry
and
technology
has
suffered more from
inconsistency,
confusion,
and
ambiguity than the
field
of
functionality. PourEl (1981) proposed a
list of food types and
associated
protein
functionalities. Some
of
the
so-called
functionalities
mentioned by Pour-El
(1981) are directly
related to molecular
or
mesoscale
structures that can be
characterized by a
range of chemical and
physical
properties
associated
with
molec-ular structure
(color and complex
formation)
or
formation
and
stabilization
of
colloidal
mesostructures. The
colloidal
systems
cov-ered are
sol
(solid dispersed in
liquid),
emulsion
(liquid dispersed in a
liquid), foam (gas
dispersed in a liquid),
and a gel (continuous
solid
network
surrounded by a
fluid).
Other
functionalities were a
bit more ambiguous
and dependent on
specific
empirical
tests (solubility, fat
holding
capacity,
liquid
holding
capacity, and water
absorption).
In
addition, some were
associated
with
sensory per-ception
of
macroscale
structures (hardness,
chewiness, cohesion,

and adhesion). If a
protein
has
a
function, and the
function is due to
chemical/physical
aspects
of
the
protein structure or
mesostruc-ture
formed, then there
should be a way to
assay that function.
Hall
(1996)
proposed
that
protein functionality
can be analyzed by
methods that cover
solubility, viscosity,
gelation,
foam
formation
and
stabilization,
emulsion formation
and
stabilization,
water
and
fat
holding properties,
and
surface
hydrophobicity.
These
can
be
grouped
into
molecular
(hydrophobicity and
viscosity), molecular
and
mesostructure
(solubility of a
powdered protein),
and mesostructure
(gel,
foam,
emulsion, and fat
and water holding)
scale
properties.
This is generally
valid as a point of
comparison that is
independent of a
specific
food
application.
However, these tests
must cover a range
of
solution
conditions (protein
concentra-tion, pH,
ions, and ionic
strength) to be
robust enough to
cover a broad range
of
food
applications.
The
advantage of this
approach is that
there are numerous
physical
and
chemical tests that
can be use to
characterize
molecular
and

m
e

M
A

The model consists

of 3 structural
scales
and
functional
properties
associated
with
each
structural
scale.

Molecular scale
properties are those
that
can
be
explained primar-ily
on protein structure
considerations.
Some examples of
molecu-lar
scale
properties are seen
in
Table
2.
Enzymatic activity,
binding of proteins
to
biological
receptors, color, and
binding of ligand
compounds
(for
example,
flavor
compounds
or
polyphenols) are the
result of specific
properties of protein
structure.
These
func-tions
are
analogous
to
biological structure
function
relationships
and
amenable to a broad
range of physical,
chemical,
and
molec-ular biology
tools that are used to
determine
how
proteins func-tion in
biology.
For
example,
a
molecular docking
computational tool
can be used to
evaluate
how
ligands
(flavor
compounds
or
polyphenols) bind to
proteins (Erickson
and others 2004).
There are molecular
properties that have
a direct impact on
health and nutrition.
Proteins are the
source of amino
acids and bioactive
pep-tides; therefore,
it is essential that
modifications that
reduce
these
contributions
be
avoided. Likewise,
proteins can have
epitopes that illicit
an allergic response.
This
restricts

sensitive
populations from
consuming certain
foods and the
modulation
of
allergenicity
should
be
considered
with
any modification
of food protein
struc-ture.
Any
functional property
that can be fully
explained
based
solely
on
the
structure of a
protein molecule,
and is not reliant
on
forming
a
mesostructure, is
termed
a
molecular
scale
functionality.
The next level
of scale is the
arrangement
of
protein molecules
into
definable
mesoscale
structures.
Mesoscale
structures must be
formed,
so
a
process or selfassembly is needed
to connect the
molecules
into
structures.
Biological
properties such as
muscle contraction
likewise texture
of gels, emulsions,
and
foamsare
properties
originating from
mesostructures.
The formation and
stabilization
of
individual
mesostructures
have
classically
been the main
focuses
of
measuring protein
functionality. As
discussed
previously,
Hall
(1996)
has
proposed methods
for
analyzing
gelation,
foam
formation
and
stability, emulsion
formation
and
stability, and water
and fat holding
(Hall,
1996).
Protein

f
u

stabilize
colloidal
mesostructures is a
good
way
to
compare
relative
functionality among
proteins, or the
result of protein
modification,
but
may miss a critical
element needed to
perform in a specific
food product. If
there
were
standardized
conditions
for
forming
colloidal
structures, then the
properties of those
structures could be
considered
an
inherent
functionality of a
protein.
The final level is
the
macroscale,
which accounts for
all
elements
comprising a food.
The science of soft
matter physics is
based
on
the
premise that the
behavior of soft
matter
materials
can-not be predicted
from
molecular
constituents
and
originates
from
mesostructures
(Ubbink and others
2008; van der Sman
2012).
The
macrostructure can
be viewed as the
amount and spatial
dis-tribution
of
definable
mesostructures and
molecules. It can be
very simple, as in a
gelatin gel, or the
complex structures
found in ice cream,
cakes, or cheese, to
name
a
few.
Furthermore, there
are

C:

Vol. 80, Nr. 12, 2015 Journal of Food

Science

C2673

New food protein functionality

model . . .
Table 3Locations and properties of proteins
in colloidal systems relative to formation and
stabilization.
Colloidal system

Continuous phase

Sol
C: Food Chemistry

Foam

Emulsion

Gel

Macroscale
Structure Based
on Forming and
Stabilizing the
Appropriate
Mesostructures
As seen in Table 1,
processed foods that
rely on proteins for
food structure can be
modeled as one or a
combination of the
ba-sic
colloidal
structures of sol,
emulsion, foam, or
gel. This has led to
producing
and
stabilizing
said
colloidal structures as
being a pri-mary
focus in measuring
protein functionality.
Moreover, forming

Interface

Protein aggregate size, shape, and

density
NA

Viscosity, formation of a network,

interaction with interface

NA

Protein film thickness, gas

permeability; surface properties
(electrostatic or steric stabilization);
and rheological properties
Protein film thickness; surface
properties (electrostatic or steric
stabilization); dispersed phase
permeability; and rheological
properties

Solid continuous phase

Continuous gel network of
characteristic strand thickness,
connectivity, and phase volume

Liquid continuous phase

Viscosity and interactions with the
gel network

NA

NA, indicates not applicable.

some foods where

processing produces
an initial green
structure, but the
target structure is
the result of slow
changes
during
aging, such as in
cheese.
Products
like cheese require
an aging process to
allow
for
slow
transitions at the
molecular
and
mesoscales
to
produce the desired
macroscale
structure.

Dispersed phase

Viscosity relative to a second

dispersed phase
Viscosity, formation of a network,
interaction with interface

and
stabilizing
colloidal structures
have
a
solid
foundation in theoretical
and
experimental science
(for
example,
Dickinson
1992;
Birdi 2009) that
provides
useful
models to determine
mechanisms
responsible
for
formation
and
stability in foods
(Dickinson
1992;
Walstra 2003). Each
colloidal structure has
various
elements.
Sols, foams, and
emulsions have a
dispersed
phase
surrounded by a
contin-uous
phase
and the interface
where the 2 phases
meet. Proteins can
function as being the
dispersed phase (sol),
forming an interfacial
film (emulsion or
foam) or as part of
the continuous phase
(sol, emulsion, or
foam) (Table 3). This
means that several
parameters need to be
determined
when
evaluating
protein
functionality, even in
a simple colloidal
system.

NA

Emulsions
One of the most
common approaches
for evaluating protein
functionality in an oilin-water emulsion is to
compare
several
proteins
at
concentrations where
there is sufficient
protein to coat oil
droplets and minimal
remaining
in
the
dispersed phase. If one
protein
produces
smaller droplets, does
it have a higher
emulsifying
ability?
Yes, if your goal is to
just produce small
droplets.
However,
most emulsions have
to be stable for an
extended time, so the
sta-bility of the system
is
often
more
important than the
initial physical state
(that is, droplet size
distribution). Do small
droplets make for a
more stable emulsion?
Yes,
if
the
destabilization
mechanism is just
based on the creaming
rate of the oil droplets
as described by the
Stokes
Law
(Dickinson
1992).
However, flocculation
(surface association of
droplets)
and
coalescence (forming 2
droplets into 1 droplet)
can increase particle
size
and
cause
destabilization,
and
these phenomena are
regulated by surface
properties (Dickinson
1992). In the least, a
measure of a proteins
ability to form and
stabilize an emulsion
often
lumped
together
as
its
emulsifying

abilitywill not be a
simple number but a
measure of how it
aids reducing particle
size during
emulsification and

the properties of the

protein film to resist
flocculation and
coalescence.

Foams
Formation
and
stabilization of foams
are also complex and
not described by 1
simple
test
or
physical
property.
Take for example the
ability to form a
stable egg white
meringue.
Foam
formation depends on
egg white proteins
creating
interfacial
films that trap gas in
bubbles
that are
dispersed
in
a
continuous aqueous
phase. Destabilization
processes
involve
properties of the
dispersed phase (gas
composition, bubble
size, and bubble
phase volume), continuous phase (water
and
soluble
molecules), and the
interfacial
protein
film
(gas
permeability,
strength,
viscosity,
and
elasticity)
(Dickinson
1992;
Koehler and others
2000;
Yang
and
Foegeding
2010,
2011). The ability to
form an interfacial
film with specific
properties may be
somewhat predictable
from knowledge of
protein structure. At
the
least,
the
understanding of how
protein structure is
changed
when
adsorbed
at
a
gas/water
interface
and
how
these
changes allow for
film properties would
be useful (Barbana
and Perez 2011;
Audebrand and others
2013).
Even
if
understood at the
single molecule level,
this process can be
altered by cofactors

such
as
other
surfactants or sugars.
For
example,
increasing
sucrose
concentration in egg
white foams will
increase
the
interfacial dilatational
elasticity of egg
white protein films
and foam stability
(Yang and Foegeding
2010,
2011).
Therefore
a
key
functional property,
forming a protein
film
with
high
dilatational elasticity,
depends on inherent
properties of the
protein and how other
ingredients
modify
them. This would
suggest
that
a
primary functionality
to compare among
proteins is properties
of
an
airwater
interfacial film from
a standard aqueous
solutionwith
application
to
a
specific
food
formulation requiring
accounting
for
additional
constituents. This is
evident
when
comparing the ability

of egg white proteins

or whey proteins to
be used in making
angel food cakes. A
complete replacement
of egg white with
equal amounts of
whey
protein
produces a cake that
collapses
upon
baking (Pernell and
others 2002). Both
proteins
have
relatively
similar
abilities to form wet
foams (Yang and
Foegeding
2010,
2011)
and
have
similar
structural
transitions
when
heated (Berry and
others 2009). They
differ when flour and
sugar are folded into
the foam to make the
cake batter. This
initiates
destabilization in the
whey protein foam
and has minimal
effect on the egg
white foam (Berry
and others 2009). In
this case, the critical
difference in protein
functionality is not
observed until a
mesostructure is

C2674 Journal of Food Science Vol. 80, Nr.

12, 2015

New food protein functionality model . . .

protein aggregates
that create the
mixed with other
desired
clarity,
ingredients to form
viscosity,
and
the
batter
mouthfeel.
(collection
of
mesostructures and Structures
from
molecules to form produced
pro-tein
the
aggregation
macrostructure).
(molecular scale
interactions
Sols
producing
Proteinmesoscale
containing
structures)
will
beverages can be depend on pH,
considered
sols, ionic strength, type
with the dispersed of ion, and pro-tein
solid phase being concentration, in
protein aggregates. addition to other
Beverages designed molecules such as
for
meal sugars
(Nicolai
replacement
or and Durand 2013).
workout
recovery
Protein
contain
other functionality in a
ingredi-ents
that beverage can be
may affect protein represented based
interactions.
The on a state diagram
effect of nonprotein that
shows
ingredients need to relationships
be accounted for between 2 or more
when determining vari-ables. With the
how a protein will goal of producing a
function is a given
fluid, a general
beverage.
A
approach is to use a
functional concept
fixed
thermal
that
is
used
process and vary the
regarding beverages
solution conditions
is
thermal
to determine critical
stability.
This
concentrations
to
evokes the notion of
produce a stable sol.
comparing protein
This has been done
denaturation
for -lactoglobulin
temperatures
(Ako and others
(molecu-lar scale),
2009) and whey
but in reality it is the
protein
isolate
stability
of
a
(Wagoner
and
colloidal sol of
others 2015). As
protein aggregates
seen in Figure 2,
(mesoscale)
that
this allows for a
determines
comparison
of
producing
a
zones of stability
satisfactory product
and
shelf
life. based on forming a
Denaturation
and soland the sol
can
be
aggregation
are region
further
subdivided
some-what linked,
but
there
are to show proper-ties
exceptions as with such as solubility.
-lactalbumin that The state diagram
is
denatures at 64 C approach
but with minimal applicable to
aggregation
(McGuffey
and
others 2005). An
acceptable quality
beverage is one that
after
thermal
processing
has

F
i

comparison
of
relative
stability
among
various
protein ingredients
or could be used to
determine
the
stabilizing/destabiliz
ing effect of other
beverage
components
(for
example, salts and
polyphe-nols).
However, as with
the example of
emulsions, this only
shows
conditions
relevant
to
formation of a sol
after
thermal
processing,
and
further analysis is
need to determine
shelf stability. Shelf
life is based in part
on
the
protein
particle
phase
remaining dispersed
and not forming a
precipitate, gel, or 2phase system over
time.
At
the
molecular
scale,
most proteins are 1
to a few nanometers
in diameter and
sedimentation would
be so slow as to not
be a factor with a
shelf life of up to a
year or 2. Therefore,
forming a visible
precipitate or gel
network will depend
on the size and
amount
of
aggregates formed
during
thermal
processing and their
propensity
to
undergo secondary
aggregation
at
storage temperatures
(Ryan and others
2013). In theory,
these
elements
should
be
predictable based on
how
molecular
structure (ability to
form intermolecu-lar
interactions during
thermal processing)
determines the type
of
mesostructure
(particle)
formed.
The
desired
mesostructure (particle) is small in
size, had a density

approaching that
of the contin-uous
phase, and has a
higher amount of
repulsive
than
attractive surface
forces to inhibit or
prevent secondary
aggregation.

Gels
Forming
a
protein
gel
network can be
considered under
the same context
as sol formation.
In both cases, the
primary concern is
at the molecular
scale in factors that
favor interprotein
aggre-gation. They
differ in that the
goal of forming a
stable sol is to
minimize
aggregation while
gelation requires
directed
aggregation
of
proteins into a 3dimensional
gel
network.
The
mesostruc-ture of
the gel network
will
determine
macroscopic
physical
properties of the gel
(van der Linden
and
Foegeding
2009).
Phase
diagrams can be
used to evaluate
relationships
among
protein
con-centration, pH,
salt concentration,
and
other
ingredients
regarding
combinations that
produce
macroscale
structures of sols,
precipi-tates,
or
gels (Ako and
others
2009;
Wagoner
and
others 2015). One
of the unique
aspects of gel
formation is that it
requires a critical
minimum
of
protein to form a
continuous
gel
network
(Clark

a
n
M
a

C: Food Chemistry

Vol. 80, Nr. 12, 2015 Journal of Food

Science

C2675

New food protein functionality model . . .

C: Food Chemistry

loss from soy

protein gels under
deformation
(Urbonaite
and
others 2014). A
unique challenge
with
physical
properties of food
gels is that there
are
numerous
methods available
to determine water
holding,
rheological
or
fracture
properties;
however,
the
relevance
to
perception during
consumption may
be more complex.
That requires an
understanding of
how
food
molecules
and
structures
are
perceived
by
humans.

Interfacing
with Human
Physiology
There are several
molecular functional
properties that are
important
to
consumers regarding
hedonic and health
aspects of proteins.
Proteins
are
nonvolatile,
so
aromas
associated
with protein ingredients are due to
aroma compounds
that
are
either
present
in
the
ingredient or formed
upon storage. This is
more a characteristic
of
the
overall
ingredient
and
should
not
be
considered
a
property
of
the
protein
per
se.
Likewise,
the
potential to produce
aroma compounds
during processing is
beyond the scope of
protein functionality.
However,
as
mentioned
previously, binding
flavor compounds is
one
way
that
proteins can alter

overall aroma of a
food. Flavor binding
can be modeled as a
protein binding to
small ligands and the
number of binding
sites and binding
constants can be
compared
among
proteins (van Holde
1985). Sweetness is a
molecular
property
found in specific
proteins (Thaumatin;
Kaneko
and
Kitabatake 2001) and
bitterness
is
associated
with
peptides (Matoba and
Hata 1972). Peptides
are also responsible
for a range of
bioactivity (Udenigwe
and Aluko 2012).
Allergenicity is an
undesirable molecular
property that should
be considered, mostly
from the standpoint of
reducing
or
eliminating
allergenicity (Hefle
and others 1996;
Poms and others
2004).
These
molecular prop-erties
can be assayed by an
array of techniques
such as chemical
analysis, cell culture
assays,
animal
studies, and human
studies.

Colloidal
mesostructures are
important because
they are responsible
for
textural
properties and can
modify
flavor
release (Taylor and
Linforth
1996;
Visschers and others
2006; van Vliet and
Primo-Martn
2011). Terms such as
hardness, firmness,
and juiciness are
directly linked to
elements of gel
structure (Foegeding
2007; Pascua and
others
2013);
however, creaminess
associated
with
emulsions and sols
often contains a

f such
as
color,
l sweetness,
C enzymatic activity,
and ligand binding
T are observed at the
molecular
scale
h
and should be
predictable directly
from
protein
structure.
These
properties should
be invariant from 1
manufacturer
to
another and could
be found in a
master list based on
common
assays.
Since food protein
ingredients contain
a
mix-ture
of
proteins,
the
molecular
scale
properties of the
ingredient would be
the proportionate
sum
of
the
individual proteins.
At
the
next
structural
level,
forming
and
stabilizing
sols,
emulsions, foams,
and gelsand their
physical
and
sensory properties
depend
on
forming
specific
mesoscale
structures.
The
main challenge at
this level is creating
standardized
conditions
for
forming
the
structures that do
not inherently favor
one protein over
another.
In
comparing
2
proteins, the one
that
forms
a
stronger gel or
more stable foam
may depend on pH,
therefore
comparing across
pH and protein
concentration
is
needed.
Once
standard conditions
for formation are
established, then a
range of tests to
assess structure and
structural stability
can be used. One
cautionary note is
that
processing
equipment becomes

outdated
and
conditions should be
based
on
engineering
principles that are
independent
of
specific equipment.
Also, methods to
assess
how
structures
are
transformed during
oral processing are
needed.
The macroscale
structure,
which
determines
the
overall properties of
the food, is created
by one or several
mesoscale
structures.
As
illustrated with angel
food cakes, protein
function-ality
differences may not
appear until the
mesostructures are
mixed and processed
in the final stage of
food production.
An analogy can be
drawn
with
determining
the
bioactivity of a
polyphenol.
An
isolated
molecule
can show chemical
activity,
say
antioxidant activity
or binding to a
protein of interest,
which
can
be
conclusively shown
at the molecular
scale. The activity in
a biological system
can move from cell
culture, to rodent
studies, and finally
to human studies.
Each
level
of
increased
complexity provides
another
potential
barrier
to
it
producing
the
bioactivity predicted
from the molecular
structure.
Protein
functionality should
start with defining the
length
scale
and
structural basis for the
properties of interest.
Those defined at the
molecular scale are
inherent to protein
structure and can be

c
a

A
S
u

C2676 Journal of Food Science Vol. 80, Nr.

12, 2015

New food protein functionality model . . .

Author
Contributions
E.A. Foegeding
is the sole
contributor to the
article.

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p
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W
a
W
a
Ya
n
Ya
n

C: Food Chemistry

movimiento (actina y

miosina),
para
JFS Nmero especial:
75 aos de Avance de Ciencia de los
nombrar unos pocos
de las numerosas
Alimentos, y la preparacin
de las prximas 75
funciones biolgicas.

Nuevo modelo de la Funcionalidad de una

protena-Alimentaria-Un nuevo modelo
C Qumica de Alimentos

La
historia
de
protenas ha sido
elocuente cubierto en
un libro de Charles
Tanford y Jacqueline
Reynolds
Resumen: Las protenas
en lostitulado
alimentos hacen de papeles duales como nutrientes y componentes estructurales. El
"de la denaturaleza
concepto de funcionalidad
protena histricamente se ha limitado a funciones tales como la creacin de emulsiones,
Robots
(Tanford
y
espumas y geles pero
esto coloca
en basarse
nicamente en consideraciones de calidad de los alimentos y, potencialmente,
Reynolds
2001)."
con vistas a las modificaciones que tambin pueden alterar la calidad nutricional o alergenicidad. Un nuevo modelo se
Como su nombre lo
propone que se refiere
a la funcin de las protenas en los alimentos sobre la base de la escala (s) de longitud responsable
indica, las protenas
de la funcin. Propiedades
tales como
son molculas
quela unin de sabor, color, alergenicidad, y la digestibilidad su explicacines se basan
en la estructura dejuegan
molculas
la colocacin de esta funcionalidad en la escala nano / molecular. En la
un individuales;
papel
siguiente escala superior,
aplicaciones
en
alimentos
que implican la gelificacin, la emulsin, y la formacin de espuma se
activo en la biologa
basan en cmo las yprotenas
formande estructuras secundarias que se ven en las escalas nano y microlength, llamados
el concepto
actividad
colectivamente la mesoescala.
La estructura macroescala representa la disposicin de las molculas y estructuras de
generalmente
se
mesoescala en un alimento.
Las Macroescala
propiedades determinan en general la apariencia del producto, la estabilidad y
expresa
la textura. El enfoque
histrico de como
la comparacin entre las protenas basado en la formacin y consolidacin de estructuras
funcin de
biolgica.
de mesoescala especficos
sigue
siendo vlida, pero debe hacerse hincapi en un medio comn para la formacin de la
El dogma central de
estructura para permitir comparaciones a travs de las investigaciones. Para aplicaciones en productos alimenticios, la
la qumica de las
funcionalidad de la protenas
protena es
debe
con la identificacin de las necesidades funcionales a travs de las escalas.
quecomenzar
la
Estas necesidades sesecuencia
evalan con respecto
a
la
forma de procesamiento y otros ingredientes podran alterar las propiedades
de
de escala molecular aminocidos
deseado, o la formacin adecuada de las estructuras de mesoescala.
Esto permite un enfoque
integral paralalograr la funcin deseada de las protenas en los alimentos.
determina
dimensional
Introduccin
estructure 3, y la
estructura
Se podra argumentar tridimensional
que las protenas son determina la funcin
polmeros
ms biolgica (Creighton
verstiles
de
la 1993).
Esto
es
biologa. Los otros apropiado para las
principales polmeros funciones biolgicas,
polisacridos
donde la estructura
biolgicas
y de la protena es el
polmeros de cidos resultado
de
la
nucleicos (ADN y presin
evolutiva
ARN), se encuentran para sobrevivir y
estructuralmente
pasar a la siguiente
restringidas porque generacin.
Un
est compuesta de fascinante explorador
slo
unos de esto es el receptor
monmeros
limita umami en colibres
las
propiedades en evolucin para
qumicas que se convertirse
pueden impartir en la esencialmente
un
estructura final. Por receptor de dulzor,
el contrario, las permitiendo colibres
protenas con 20 para adaptarse a una
aminocidos tienen fuente
de
la capacidad de alimentacin
asumir una serie de diferente (Baldwin y
estructuras
que otros, 2014). Las
proporcionan
protenas adquieren
actividad cataltica un papel ms amplio
(es-enzimas),
en la funcionalidad
material
de de los alimentos.
construccin para los Pueden funcionar en
tejidos (colgeno), y los alimentos por una
mecanismos
de

C Qumica de Alimentos

extensin de su
actividad biolgica,
por

proteolticas)
o
indeseable
(pardeamiento
de
fruta causada por la
MS Enviado 20151269
27/07/2015,
09/21/2015 Aceptado. El
polifenol
oxidasa)
autor es con el Departamento
de
Nutricin y
cambios
en Alimentacin,
la
Ciencias de bioprocesamiento,
Carolina
del
Norte
State Univ.,
alimentacin.
En
Apartado de correos otros
Box 7624,
Raleigh,
Carolina
del Norte
casos,
las
27.695 a 7.624, consultas
U.S.A. directosdel
al autor Foegeding (Epropiedades
mail: allen_foegeding@ncsu.edu)
polmero .
y
coloidales
de
protenas
se
manipulan
para
estructuras
de
alimentos deseables
C2670 Diario de ciencia de Alimentos Vol. 80, Nr. 12,
produce, como es la
situacin con los
productos lcteos. La
funcin biolgica de
las
micelas
de
casena no es hacer
queso o yogur; sin
embargo,
las
propiedades
coloidales
y
polimricas
de
micelas de casena
permiten
la
produccin de una
amplia gama de
productos
lcteos.
Finalmente,
superficies de las
protenas
tienen
diferentes grados de
polaridad y sitios de
unin
potenciales
para
molculas
pequeas, tales como
compuestos de sabor
y
polifenoles
(Franzen y Kinsella
1974; O'Connell y
Fox
2001;
Bandyopadhyay
y
otros 2012). Esta
unin podra alterar
la capacidad de
siendo componentes percibir un sabor
de estructuras de (Reiners y otros
alimentos que la 2000)
o
podra
biologa no haban utilizarse
para
previsto, o pueden disminuir la prdida
unirse a una variedad de
un
polifenol
de
molculas bioactivo
(Livney
pequeas y alterar su 2010).
disponibilidad
durante la ingestin.
La funcin de las
protenas en los
Un
ejemplo
de alimentos, y por lo
protenas
que tanto lo que se
funcionan en los imnavegaban por la
alimentos como una funcionalidad de la
extensin de su protena plazo, se
estructura y funcin convierte
en un
biolgica es enzimas. asunto de la tarea
La capacidad de las sobre las protenas
enzimas en catalizar llevan a cabo en una
reacciones
puede aplicacin especfica
producir (terneza de de
alimentos.
la carne alterada con Adems,
las
enzimas
protenas se pueden

C 2015 Instituto de Tecnlogos de Alimentos I

Diario de Ciencia de los Alimentos una publicacin

Del instituto de tecnologa de alimentos

aadir
con
la
intencin de formar
estructuras coloidales
especficas,
pero
tienen un efecto
secundario
no
deseado.
Por
ejemplo,
en
las
bebidas
que
contienen protenas
de suero se ajusta el
pH a un pH de 3.2 a
3.5 para aumentar la
estabilidad coloidal
del sol de protenas,
pero tambin imparte
astringencia
indeseable (Beecher
y otros 2008). Un
objetivo ideal sera
tener una "etiqueta
funcionalidad" en un
ingrediente protena
alimentaria
que
proporciona medidas
de la eficacia del
ingrediente sera en
una
gama
de
aplicaciones
de
alimentos.
La
discusin ofrece una
perspectiva
sobre
cmo
ver
la
funcionalidad de las
protenas en los
alimentos con el
objetivo de una
funcionalidad
completa evaluacin.
Se construye y se
expande en una
evaluacin previa de
la funcionalidad de
pro-protena
(Foegeding y Davis
2011).

Nuevo modelo de
Funcionalidad
de
las protenas de los
Alimentos

La comprensin de
cmo es la funcin
de las protenas en
un alimento desde
la base de la
estructura
de
Alimentos
Las protenas son
generalmente parte
de una estructura
compleja en los
alimentos
que
determina
las
propiedades
hednicas y puede
contribuir
a
la

biodisponibilidad de
los nutrientes y otros
compuestos
bioactivos. Algunos
ejemplos
de
alimentos
y
las
propiedades
asociadas con las
protenas se observan
en la Tabla 1. Cada
propiedad alimentos
puede explicarse por
elementos
estructurales
de
acuerdo con la escala
(Figura 1 y Tabla 1).
Desde
esta
perspectiva,
la
estructura de los
alimentos
es
la
representacin
combinada de un
alimento a partir de
las molculas, las
estructuras primarias
formadas a partir de
las molculas, y la
estructura
global
observada por el
consumidor (Figura
1).
La
escala
molecular (<1 nm a
150 nm) es la
estructura
de
la
molcula individual.
En las protenas, esto
abarca
primaria,
secundaria, terciaria
y, cuando, estructura
cuaternaria aplicable
(Creighton 1993). El
nivel macroscpico
es el nivel ms alto y
representa
a
la
organizacin general
de las molculas y
subestructuras en un
alimento. Se observa
este nivel estructural
durante
la
visualizacin de los
alimentos y se evala
cuando se come.
Intermedia es entre
las
escalas
moleculares
y
macroscpicas es la
mesoescala.
Esto
tambin
se
ha
referido
como
microescala debido a
las
caractersticas
con tamaos en el
rango
de
los
micrmetros,
pero
meso
significa
"media o intermedia"
(del griego antiguo
para "medio") es ms
preciso
que
las
estructuras
de
tamao nano tambin

pueden
estar
implicados.
Estructuras vistos en
la
microescala
histricamente han
sido el foco de
"anlisis
de
la
estructura
del
alimento",
por
ejemplo vase la
revisin de Heertje
(2014), pero un
enfoque ms reciente
y completo de la
estructura
del
alimento es para
asumir la perspectiva
de la fsica y ver las
estructuras
de
materia blanda a
travs de escalas de
longitud (Ubbink y
otros 2008; van der
Sman 2012).
Los alimentos se
pueden definir en
una
perspectiva
fsica de la materia
blanda longitud de
escala como una
coleccin
de
molculas
(escala
molecular) montado
en
varias
mesoestructuras
(mesoescala) que se
ensamblan en la
estructura de los
alimentos en general
(macroescala).
Sensaciones
hednicas de un
alimento-aquellos
asociados con la
apariencia,
sabor,
aroma y textura-se
basan por lo tanto en
las molculas

y estructuras que
ocurren en diferentes
escalas de longitud.
Por ejemplo, el sabor
bsico de dulce se
produce a una escala
molecular mientras
que

la dureza en geles es
debido a las redes de
mesoescala
gel
(Kaneko
y
Los elementos estructurales de escala

alimento
Carne del
esqueletot

Para uso
alimentario
Textura
Color
Retencin de
agua

Tabla 1-Propiedades
Queso

Tofu
bebidas

Pan y tortas

Textura
De fusin y el
flujo
De tetura de
retencion
De agua

Moleculas

Mesoestructuras

Macroestructura

Miofibrilares y proteina
colageno
Mioglobulina

Sarcomero, tejido
conjuntivo

Cantidad y localizacin del tejido

Conectivo y fibras musculares

Miofibrilares y proteina
colageno
de
losyalimentos
Caseinas
protenas del
suero de la leche

Sarcomero, tejido
conjuntivo

Cantidad y localizacin deel tejido

Conectivo y fibras musculares
lasVolumenes
protenas
y emulsion
su
de fase de
y gel;
gel
estructura; tamao de las gotitas de
emulion

asociados con
Emulsion, Gel

Casenas y protena de
suero

Gel

Volumen de fase y la estructura de gel

Las protenas de soya

Las protenas de soya

Gel
Gel

Textura
(sensacin en
la boca)

Varias proteinas

Sol

Estructura de gel
Estructura de gel
El tamao y forma de las partculas
solidas

Claridad
Textura

Varias proteinas
Varias proteinas

Sol
espuma, Emulsion

El tamao y forma de las partculas

solidas
Volumen de fase de espuma y emulsion
gotitas (emulsion), burbuja (espuma)

mesoestructuras
biolgicos
(por
ejemplo,
miofilamentos
y
sarcmeros) y cmo
los
eventos
fisiolgicos que se
producen durante la
conversin
del
msculo a carne
alteran
esas
mesoestructuras.
Esto
requiere
a
menudo
en
investigaciones
in
situ a menores de
soportar los cambios
estructurales
asociados
a
la
terneza de la carne.
Formacin de las
carnes
procesadas
como un perro /
Frankfurter caliente
es
un
asunto
diferente. Se extraen
las
protenas
miofibrilares
(dispersa) de sus
estructuras
biolgicas y forman
pelculas
interfaciales gotitas
de grasa alrededor
dispersos (coloidal /
mesoestructura
polmero) y, tras el
calentamiento,
se
forma una red de gel
(coloidal
/
mesoestructura
polmero) que atrapa
la fase grasa dispersa
(Foegeding
y
Ramsey 1987). En
las
carnes
procesadas,
funcionalidad de las
protenas
est
relacionada con la
capacidad de las
protenas musculares
para
formar
y
estabilizar

C Qumica de Alimentos

Kitabatake 2001; C
Akir y otros 2012).
El
papel
de
mesoestructuras se
puede
ilustrar
adicionalmente por
los ejemplos de la
leche y los productos
crnicos. La funcin
de las protenas en
las carnes se puede
subdividir
en
2
categoras generales:
los basados en la
estructura biolgica /
funcional o aquellas
que son propiedad de
polmero / coloidal
basado. Un ejemplo
del primer caso es el
papel de las protenas
musculares en la
produccin de la
textura de un filete
de carne a la parrilla.
Un
msculo
individual
se
compone de fibras
musculares
que
contienen protenas
contrctiles
con(estructura
molecular), formados
en
miofilamentos
(mesoestructuras)
que estn alineados
en las estructuras
sarcomricas
(una
coleccion
de
mesoestructuras)
(Aberle
y
otros
2001).
El
SARCOMERO es la
unidad funcional ms
pequea
de
someterse muscular
contraccin
alcanzada por los
miofilamentos que
interactan
y
acortamiento
del
sarcmero. Las fibras
musculares
se
agrupan en haces de
tejido de conexiones
consecutiva, y los
haces se recogen en
un msculo (macro
estructuras) (Aberle
y otros 2001). Las
protenas
en
el
filamento,
sarcmeros, y el
tejido
conectivo,
todo ello contribuye
a la textura de las
carnes cocidas (Quali
1992). Esta forma de
funcionalidad
proteica
est
directamente
relacionada con los

extendido" (Peter y
Bell 1930) . Este tipo
de
investigacin
contina hoy con
motivaciones
adicionales (ms all
de menor coste) de
restricciones en la
dieta sin gluten (o
vege-taria)
una
fuente
ingrediente
ms sostenible y, por
nombrar
unos
cuantos
goles.
Basado en el modelo
de estructura comida.

C Qumica de Alimentos

Nuevo modelo de
Funcionalidad
de
las protenas de los
Alimentos

(Figura
1),
la
sustitucin con xito
de una protena por
otro (el cambio de la
molecular escala) se
basa en la capacidad
de varias protenas
para
formar
los
mismos
mesoestructuras

Vol. 80, Nr. 12, 2015 Diario de Ciencia de Alimentos

temen al afirmar que

"La posesin de estas
caractersticas por un
producto
mucho
menor precio de
Tabla 2 Escala molecular propiedades funcionales de la protena
suero de queso, ya
sea de forma natural
o como resultado de
un tratamiento fsico
o
qumico
permisible,
dara
como resultado, por
lo tanto, en su uso

Nuevo modelo de
Funcionalidad
de
las protenas de los
Alimentos

Dificultades
al
aplicar el trmino
"funcionalidad" de
protenas de los
alimentos
y
en
aplicaciones
alimentarias
fueron
C2670
de ciencia
de Alimentos
Vol. 80, Nr. 12,
En
otras Diario
palabras,
Peter
y
Bell abordadas por Pourel
trabajaron en el (1981) al afirmar que
hiptesis que si "Ningn sujeto en el
pudieran
mostrar rea general de la
de
los
cmo
producir qumica
y
la
espumas de protena alimentos
de
suero
con tecnologa ha sufrido
ms
por
la
propiedades
la
similares a las de inconsistencia,
y
la
huevo
espumas confusin
blancas,
a ambigedad que el
de
continuacin, suero campo
de
leche
pro- funcionalidad.
(1981)
protenas podran ser "Pourel
sustituidos por la propuso una lista de
clara de huevo. Este tipos de alimentos y
es un enfoque lgico, funcionalidades de
aunque a menudo protenas asociadas.
de
los
incompleto que ser Algunos
Propiedad molecular

Prteina ejemplo

Color
dulzura
Actividad enzimatica
La unin de ligando-sabor
La unin de ligando polifenol
Alergenicidad
Los pptidos bioctivos

discutido en las
secciones siguientes.
Los cientficos han
utilizado tanto de
arriba hacia abajo y
de abajo hacia arriba
enfoques
para
comprender
la
funcionalidad de la
protena, y esto ha
producido confusin
en el sentido preciso
de la funcionalidad
de la protena.

Mioglobina
Taumatina
quimiosina
Muchas proteina
Muchas proteinas
Muchas proteina
Convertidora de angiotensina-enzima (IECA)

llamados
funcionalidades
mencionadas
por
Pour-El (1981) estn
directamente
relacionados con las
estructuras
moleculares o de
mesoescala que se
pueden caracterizar
por una serie de
propiedades
qumicas y fsicas
asociadas con la
estructura Molecular
(color y la formacin
de complejos) o la
formacin
y
estabilizacin
de
mesoestructuras
coloidales.
En
sistemas coloidales
son
sol
(slido
disperso
en
un
lquido),
emulsin
(lquido dispersado
en
un
lquido),
espuma
(gas
dispersado en un
lquido), y un gel
(red slida continua

Utilizacin de los alimentos

Color de carne fresca
Edulcorante de alta densidad
Se utiliza en la fabricacin de queso
Baja volatilidad de los compuestos de aroma
Puede proteger la disponibilidad del polifenol bioactivo
Causa alergia los alimentos
Frecuencia cardiaca mas baja

rodeado
por
un
fluido).
Otras
funcionalidades eran
un
poco
ms
ambiguo y depende
de
las
pruebas
empricas especficas
(solubilidad,
capacidad
de
retencin de grasa,
capacidad
de
retencin de lquido,
y la absorcin de
agua).
Adems,
algunos se asociaron
con sensorial la
percepcin de las
estructuras
macroescala (dureza,
masticabilidad,
cohesin
y
adherencia). Si una
protena tiene una
funcin y la funcin
es debido a aspectos
fsicos qumicos / de
la estructura de la
protena
o
mesostructura
formado,
entonces
debe
haber
una
manera de ensayo
que funcin. Hall
(1996) propone que
la funcionalidad de la
protena se puede
analizar por mtodos
que
cubren
la
solubilidad,
la
viscosidad,
la
gelificacin,
la
formacin de espuma
y de estabilizacin,
la formacin de
emulsin
y
estabilizacin,
el
agua y propiedades
de sujecin de grasa,
y la hidrofobicidad
de la superficie.
Estos se pueden
agrupar en molecular
(hidrofobicidad
y
viscosidad),
Molecular
y
mesoestructura
(solubilidad de una
protena en polvo), y
mesoestructura (gel,
espuma, emulsin, y
la grasa y retencin
de agua) Propiedades
de escala. Esto es
vlido en general
como un punto de
comparacin que es
independiente de una
aplicacin
de
alimento especfico.
Sin embargo, estas
pruebas deben cubrir
una
gama
de

condiciones
de
solucin
(concentracin
de
protenas, pH, iones,
y la fuerza inica)
para
ser
lo
suficientemente
robusta como para
cubrir una amplia
gama de aplicaciones
de alimentos. La
ventaja
de
este
enfoque
es
que
existen numerosos
ensayos fsicos y
qumicos que se
pueden utilizar para
caracterizar
las
propiedades
moleculares
y
mesoestructura. An
as, se trata de un
enfoque de abajo
hacia arriba y omite
cmo
mesoestructuras
interactan con otros
componentes en la
formacin de la
macroestructura.
Adems,
la
evaluacin definitiva
de una estructura de
comida
es
una
respuesta sensorial.
Se
necesita
un
enfoque ms integral
que
permita
la
comprensin
de
cmo las protenas
forman estructuras
especficas y cmo
los seres humanos
perciben
esas
estructuras.
Modelo para la
funcionalidad de las
protenas
Un modelo para
explicar
cmo
funcionan
las
protenas en los
alimentos debe ser
integral
suficiente
para
cubrir
la
actividad enzimtica
que
produce
tiernedad en las
carnes; la formacin
de gel, de emulsin,
y estructuras de
espuma;
y
la
percepcin humana
de
la
textura.
Adems, debe ser
ajustable para dar
cuenta de cmo las
molculas
no
proteicas modifican
la funcionalidad de la

El modelo consta de
3
escalas
estructurales
y
propiedades
funcionales
asociados a cada
escala estructural.
Las propiedades de
las
escalas
moleculares son los
que se puede explicar
primero
en
consideraciones de
estructura
de
protenas. Algunos
ejemplos
de
propiedades
de
escala molecular se
observan en la Tabla
2.
La
actividad
enzimtica, la unin
de
protenas
a
receptores
biolgicos, color, y
la
unin
de
compuestos ligandos
(por
ejemplo,
compuestos de sabor
o polifenoles) son el
resultado de las
propiedades
especficas de la
estructura
de
protenas.
Estas
funciones
son
anlogas
a
las
relaciones estructurafuncin biolgica y
susceptible a una
amplia gama de
propiedades fsicas,
qumicas
y
molecular,
herramientas de la
biologa

que se utilizan para

determinar cmo las
protenas funcionan
en la biologa. Por
ejemplo,
una
herramienta
computacional
de
acoplamiento
molecular se puede
utilizar para evaluar
ligandos
cmo

(compuestos
de
sabor o polifenoles)
se unen a protenas
(Erickson y otros,
2004).
Hay
propiedades
moleculares
que
tienen un impacto
directo sobre la salud
y la nutricin. Las
protenas son la
fuente
de
aminocidos
y
bioactivos primarias;
por lo tanto, es
esencial
que
se
eviten
las
modificaciones que
reducen
estas
contribuciones. Del
mismo modo, las
protenas
pueden
tener eptopos que
genera una respuesta
alrgica.
Esto
restringe
a
las
poblaciones sensibles
por el consumo de
ciertos alimentos y la
modulacin de la
alergenicidad se debe
considerar
con
cualquier
modificacin de las
protenas de los
alimentos estructura.
Cualquier propiedad
funcional que puede
explicarse
completamente
se
basa nicamente en
la estructura de una
molcula de protena,
y no depende de la
formacin de una
mesoestructura,
se
denomina
una
funcionalidad escala
molecular.
El siguiente nivel de
escala
es
la
disposicin de las
molculas
de
protenas
en
estructuras
de
mesoescala
definibles.
estructuras
de
mesoescala
deben
formarse, por lo que
es
necesario
un
proceso o autoensamblaje
para
conectar
las
molculas en las
estructuras.
Propiedades
biolgicas
tales
como la contraccin
muscular-asimismo
la textura de los

umica de Alimentos

protena. Esto se
logra mediante la
definicin de la
funcionalidad
en
base
a
la
funcionalidad
que
determina la escala
estructural
crtica
(Figura 1).

C Qumica de Alimentos

geles, emulsiones, y materia blanda, no se

espumas
son puede predecir a
propiedades
partir
de
procedentes
de componentes
mesoestructuras. La moleculares y se
formacin
y origina
en
estabilizacin
de mesoestructuras
mesoestructuras
(Ubbink y otros
individuales han sido 2008; van der Sman
clsicamente
los 2012).
La
principales focos de macroestructura
la medicin de la puede ser vista como
funcionalidad de la la cantidad y espacial
protena. Como se distribucin
de
discuti
mesoestructuras
prosteriormente, Hall definibles
y
(1996) ha propuesto molculas.
mtodos para el
anlisis
de
la
gelificacin,
formacin de espuma
y la estabilidad, la
formacin de la
emulsin
y
la
estabilidad, y el agua
y la grasa de
retencin
(Hall,
1996). Funcionalidad
de la protena como
la capacidad para
formar y estabilizar
mesoestructuras
coloidales es una
buena manera de
comparar
la
funcionalidad
relativa entre las
protenas,
o
el
resultado
de
la
modificacin
de
protenas, pero puede
pasar por alto un
elemento
crtico
necesario para llevar
a cabo en un Nuevo modelo de
producto alimenticio Funcionalidad
de
especfico. Si haba las protenas de los
Vol. 80, Nr. 12, 2015 Diario de Ciencia de Alimentos
Alimentos
condiciones
normalizadas para la
formacin
de
estructuras
Tabla 3 ubicaciones y propiedades de la protenas en sistemas coloidales relativos a la formacin y estabilizacin
coloidales,
a
continuacin,
las
propiedades de estas
estructuras podran
ser consideradas una
funcionalidad
inherente de una
protena.
El nivel final es la
macroescala,
que
representa todos los
elementos
que
comprenden
un
alimento. La ciencia
de la fsica de la
materia blanda se
basa en la premisa de
que
el
comportamiento de
los materiales de la

Sistema coloidal
Sol

Espuma

Emulsin

Fase continua
Viscosidad relativa a un segundo de la
fase dispersa

Como se ve en la
Tabla
1,
los
alimentos procesados
que se basan en
protenas
de
estructura de los
alimentos se pueden

NA

NA

Viscosidad, formacin de una red,

interaccin con la interfaz,

NA

Espesor de la pelcula de la protena;

superficie propiedades(electrostticas y
estabilizacin esfrica; permeabilidad de
fase dispersa y propiedades reologicas

fase continua slida

red de gel continua de
caracterstica espesor de barra,
conectividad y volumen de fase

Fase continua liquida

La viscosidad y las interacciones
con la red de gel

Viscosidad, formacin de una red,

interaccin con la interfaz,

NA

NA, indicates not applicable.

Estructura
macroescala Sobre
la
base
de
formacin
y
consolidacin de los
mesoestructuras
apropiados

interfase

El espesor de la pelcula de protena, el

gas peermiable,propiedades superficiales
(estabilizacin electrosttica y esfrica; y
propiedades reologicas

Gel

Puede
ser
muy
simple, como en un
gel de gelatina, o las
complejas estructuras
que se encuentran en
los helados, pasteles,
o
queso,
para
nombrar unos pocos.
Adems, hay algunos
alimentos cuando el
tratamiento produce
una estructura inicial
"verde", pero su
estructura de destino
es el resultado de
cambios
lentos
durante
el
envejecimiento,
como por ejemplo en
el
queso.
Los
productos como el
queso requieren un
proceso
de
envejecimiento para
permitir transiciones
lento en el molecular
y mesoscales para
producir la estructura
macroescala
deseado.

Fase dispersa
La protena agregada tamao,
Forma y densidad

modelar como una o

una combinacin de
las
estructuras
coloidales BA-sic de
sol,
emulsin,
espuma o gel. Esto
ha llevado a la
produccin y la
estabilizacin
de
dichas
estructuras
coloidales como un
enfoque primaria en
la medicin de la
funcionalidad de la
protena. Por otra
parte,
la
conformacin y la
estabilizacin de las
estructuras coloidales
tienen una
base
slida en la oretical
ciencia
y
experimental
(por
ejemplo, Dickinson
1992; Birdi 2009)
que
proporciona
modelos tiles para
determinar
los
mecanismos
responsables de la
formacin
y
la
estabilidad en los
alimentos (Dickinson
1992; Walstra 2003).
Cada
estructura
coloidal tiene varios
elementos.
Soluciones, espumas
y emulsiones tienen
una fase dispersa
rodeado de una fase
Continua-superfluo y
la interfaz donde las
2
fases
se
encuentran.
Las
protenas
pueden
funcionar como la
fase dispersa (sol),

formando
una
pelcula interfacial
(emulsin o espuma)
o como parte de la
fase continua (sol,
emulsin o espuma)
(Tabla
3).
Esto
significa que varios
parmetros necesitan
ser determinados en
la evaluacin de la
funcionalidad de la
protena, incluso en
un sistema coloidal
sencillo
Emulsiones
Uno de los mtodos
ms comunes para la
evaluacin de la
funcionalidad de la
protena
en una
emulsin de aceite en
Agua es comparar
varias protenas a
concentraciones
donde hay suficiente
gotitas de aceite para
la capa de protena y
mnima que queda en
la fase dispersa. Si
una protena produce
gotas ms pequeas,
tiene una capacidad
emulsionante
superior? S, si su
objetivo
es
simplemente
producir
pequeas
gotas. Sin embargo,
la mayora de las
emulsiones
tienen
que
ser
estable
durante un tiempo
prolongado, por lo
que la estabilidad del

sistema es a menudo
ms importante que
el
estado
fsico
inicial (es decir, la
distribucin
de
tamao
de
las
gotitas).
Hacen
pequeas
gotas
de
una
emulsin
ms
estable? S, si el
mecanismo
de
desestabilizacin
slo se basa en la
tasa de formacin de
la crema de las
gotitas de aceite
como se describe en
la Ley de Stokes
(Dickinson
1992).
Sin embargo, la
floculacin
(asociacin
de
superficie de las
gotas)
y
la
coalescencia
(formacin de gotas
de 2 a 1 gotita) puede
aumentar el tamao
de las partculas y
causar
la
desestabilizacin, y
estos
fenmenos
estn regulados por
las propiedades de
superficie
(Dickinson, 1992).
Es al menos, una
medida
de
la
capacidad de una
protena para formar
y estabilizar una
emulsin-frecuencia
se agrupa juntos
como
su
emulsionante.
La
capacidad no ser un
simple nmero, sino
una medida de la
forma de reduccin
del
tamao
de
partcula durante la
emulsin
y
las
propiedades de la
pelcula de protena
para
resistir
la
floculacin y la
coalescencia
Espuma
La Formacin y
estabilizacin
de
espumas tambin son

C2674 Diario de Ciencia de Alimentos Vol. 80, Nr. 12, 2015

complejos y no se ha
descrito para l una
prueba simple o
propiedad
fsica.
Tomemos
por
ejemplo la capacidad
de
deformar
un
huevo blanco de
merengue estable. La
formacin de espuma
depende
delas
protenas de clara de
huevo de creacin de
pelculas
interfaciales
que
atrapan
gas
en
burbujas que se
dispersan en una fase
acuosa
continua.
Procesos
de
desestabilizacin
implican propiedades
de la fase dispersa
(composicin de gas,
tamao de burbuja y
volumen de la fase
de burbujas), la fase
con-continua (agua y
molculas solubles),
y
la
pelcula
interfacial proteica
(permeabilidad a los
gases, la fuerza, la
viscosidad
y
elasticidad)
(Dickinson
1992;
Koehler y otros,
2000;
Yang
y
Foegeding
2010,
2011). La capacidad
de
formar
una
pelcula interfacial
con
propiedades
especficas puede ser
algo predecible a
partir
del
conocimiento de la
estructura
de
protenas. Al menos,
la comprensin de
cmo la estructura de
la protena se cambia
cuando a adsorbido
en una interfase gas /
agua y cmo estos
cambios
permiten
propiedades de la
pelcula sera til
(Barbana y Perez'
2011; Audebrand y
otros 2013). Incluso
si se entiende a nivel
de
una
sola
molcula,
este
proceso puede ser

alterado por cofactores tales como

otros
agentes
tensioactivos
o
azcares.
Por
ejemplo, el aumento
de la concentracin
de
sacarosa
en
espumas blancas del
huevo aumentar la
elasticidad
de
dilatacin interfacial
de
pelculas
de
protena del huevo y
estabilidad de
Nuevo modelo de
Funcionalidad
de
las protenas de los
Alimentos

la espuma (Yang y
Foegeding
2010,
2011). Por lo tanto
una
propiedad
funcional
clave,
formando
una
pelcula de protena
con alta elasticidad
de
dilatacin,
depende
de
las
propiedades
inherentes de la
protena y cmo
otros
ingredientes
modificarlos.
Esto
sugerira
que
la
funcionalidad
principal
de
comparar entre las
propiedades de la
proteina de
una
pelcula interfacial
aire-agua de una
normal
solucin
acuosa
con
la
aplicacin de una
formulacin
de
alimento especfico
que requiere que
representa
componentes
adicionales. Esto es
evidente cuando se
compara
la
capacidad de las
protenas de clara de
huevo o protenas del
suero
para
ser
utilizado
en
la
fabricacin de pastel
de
ngel.
Un
reemplazo completo
de la clara de huevo
con
cantidades
iguales de protena

de suero produce un
pastel que se hunde
tras
la
coccin
(Pernell y otros
2002).
Ambas
protenas
tienen
capacidades
relativamente
similares para formar
espumas
hmedas
(Yang y Foegeding
2010, 2011) y tienen
transiciones
estructurales
similares cuando se
calienta (Berry y
otros
2009).
Se
diferencian cuando la
harina y el azcar se
doblan en la espuma
para hacer la masa
del pastel. Esto inicia
la desestabilizacin
de la espuma de
protena de suero y
tiene
un
efecto
mnimo sobre la
espuma de clara de
huevo (Berry y otros
2009). En este caso,
la
diferencia
fundamental en la
funcionalidad de la
protena
no
se
observa hasta una
mesoestructura que
es un mezclado con
otros
ingredientes
para formar la masa
(coleccin
de
estructuras meso y
las molculas para
formar
la
microestructura).
Los
soles
son
bebidas
que
contienen protenas
pueden
ser
considerados soles,
con el ser en fase
slida
dispersa

agregados
de
protenas.
Bebidas
diseadas
para
reemplazo de la
comida
o
la
recuperacin
del
entrenamiento
contienen
otros
ingredientes
que
pueden afectar las
interacciones de la
protena. El efecto de
los
ingredientes
proteicos
debe
tenerse en cuenta al
determinar cmo una
funcin
de
la
voluntad de protenas
en
una
bebida
determinada.
Un
concepto funcional
que
se
utiliza
respecto
a
las
bebidas
es
"estabilidad trmica".
Esto evoca la idea de
comparar
las
temperaturas
de
desnaturalizacin de
protenas
(escala
molecular), pero en
realidad se trata de la
estabilidad de un sol
coloidal
de
agregados
de
protenas
(mesoescala)
que
determina
la
produccin de un
producto
satisfactorio y vida
til.
Desnaturalizacin y
agregacin
son
algunos
de
los
vinculados, pero hay
excepciones como la
-lactoalbmina que
se desnaturaliza a 64
C, pero con la
agregacin mnima

propiedades
tales
como la solubilidad.
El
enfoque
de
diagrama de estado
es aplicable a

Figura 2 DiagramaEstado de protena de

suero en una bebida
despus
del
procesamiento trmico.
Imagen
basada
en
Wagoner
y
otros
(2015).
Las
reas
sombreadas son la
concentracin
de
protenas y regiones de
pH donde se forma un
sol
despus
del
procesamiento trmico.
Dentro de las regiones
sol,
la
solubilidad
ciento se muestra de
acuerdo con la leyenda
de escala de grises
dentro de la figura.
C Qumica de Alimentos

(McGuffey y otros
2005). Una bebida de
calidad aceptable es
uno que, despus del
proceso de coccin
tiene agregados de
protenas que crean
la
claridad,
la
viscosidad,
y
sensacin en la boca
deseada. Estructuras
producidas a partir
de la agregacin de
pro-protena
(interacciones
moleculares escala
que
producen
estructuras
de
mesoescala)
dependern de pH,
fuerza inica, el tipo
de iones y la
concentracin
de
pro-protena, adems
de otras molculas
tales como azcares
(Nicolai y Durand
2013).
La Funcionalidad de
la protena en una
bebida puede ser
representado sobre la
base de un diagrama
de
estado
que
muestra
las
relaciones entre 2 o
ms variables. Con el
objetivo de producir
un fluido, un enfoque
general es utilizar un
proceso trmico fijo
y
variar
las
condiciones de la
solucin
para
determinar
concentraciones
crticas para producir
un sol estable. Esto
se ha hecho para la
-lactoglobulina
(Ako y otros 2009) y
la protena de suero
(Wagoner y otros
2015). Como se ve
en la figura 2, esto
permite
una
comparacin de las
zonas
de
la
estabilidad, se basa
en la formacin de
un sol y la regin de
sol
puede
ser
subdividida adems
para
mostrar
adecuadas-

comparacin de la
estabilidad relativa
entre los diversos
ingredientes
de
protena o podra ser
utilizado
para
determinar el efecto
de estabilizacin /
desestabilizacin de
otros componentes
de la bebida (por
ejemplo, sales y
polyphe-NOLS). Sin
embargo, como con
el
ejemplo
de
emulsiones, esto slo
muestra
las
condiciones
pertinentes
a
la
formacin de un sol
despus
del
procesamiento
trmico, y el anlisis
adicional
es
necesario
para
determinar
la
estabilidad
de
almacenamiento. La
vida til se basa en
parte en la fase de
partcula de protena
restante dispersa y
que no forma un
precipitado, gel, o el
sistema de 2 fases
con el tiempo. A
escala molecular, la

mayora
de
las
protenas son de a
unos
pocos
nanmetros
de
dimetro
y
sedimentacin sera
tan lento como para
no ser un factor con
una vida til de hasta
un ao o 2. Por lo
tanto, la formacin
de una red de
precipitado o gel
visible depender en
el tamao y la
cantidad
de
agregados formados
durante
el
procesamiento
trmico
y
su
propensin a sufrir
agregacin
secundaria
a
temperaturas
de
almacenamiento
(Ryan y otros 2013).
En
teora,
estos
elementos deben ser
predecibles
en
funcin de cmo la
estructura molecular
(capacidad de formar
interacciones
intermolecular
durante
el
procesamiento
trmico) determina el
tipo
de
mesoestructura
(partcula) formado.
La
mesoestructura
deseada (partcula)
es
de
tamao
pequeo, tena una
densidad prxima a
la de la fase de
Continuo-superfluo,
y tiene una mayor
cantidad de repulsivo
que las fuerzas de
superficie atractivos
para
inhibir
o
prevenir
la
agregacin
secundaria.

formacin de un sol
estable es reducir al
mnimo
la
agregacin, mientras
que la gelificacin
requiere
la
agregacin dirigida
de protenas en una
red de gel 3dimensional.
El
mesostructura de la
red
de
gel
determinar
macroscpicas
propiedades
fsica
del gel (van der
Linden y Foegeding
2009).
Los
diagramas de fase se
pueden utilizar para
evaluar las relaciones
entre protenas con
centracin,
pH,
concentracin de sal,
y otros ingredientes
con respecto a las
combinaciones que
producen estructuras
macroescala de soles,
precipitados, o geles
(Ako y otros 2009;
Wagoner y otros
2015). Uno de los
aspectos nicos de la
formacin de gel es
que requiere un
mnimo crtico de la
protena para formar
una red de gel
continua (Clark y
Lee-Tuffnell 1986).

Geles
La formacin de una
red de gel de
protena puede ser
considerada bajo el
mismo contexto que
la formacin del sol.
En ambos casos, la
principal
preocupacin es a
escala molecular en
factores
que
favorecen
interproteagregacin.
Se diferencian en que
el objetivo de la

Esto puede ser una

propiedad inherente
molecular, sino que
tendra
que
establecerse
en
condiciones que son
maximizadas
para
favorecer
la
agregacin
que
produce una red de
gel. Por ejemplo,
calefaccin
exhaustiva (durante
la noche a 80 C) de
soluciones de lactoglobulina (de 4

Nuevo modelo de
Funcionalidad
de
las protenas de los
Alimentos

Vol. 80, Nr. 12, 2015 Diario de ciencia de Alimentos

C2675

C Qumica de Alimentos

a 6% w / v, a pH 7)
produjo soles, geles
homogneos, microfase separada geles,
o precipita como la
concentracin
de
NaCl se incrementa
de 0,01 a 1 M (Ako y
OTH-ERS 2009). El
diagrama de estado
que
presenta
la
relacin entre la
concentracin
de
NaCl
y
la
concentracin
de
protenas a un pH de
7,0 muestra una
concentracin
mnima
para
la
gelificacin
de
alrededor de 2% w /
v; sin embargo, esto
puede variar con un
cambio en el pH.
Un enfoque integral
para una protena
individual
sera
generar diagramas de
estado que cubren
una amplia gama de
valores de pH y las
concentraciones de
protena ,los puntos
crticos, y luego
evaluar cmo otros
factores, tales como
ingredientes
aadidos,
cambiar
los puntos crticos en
el
diagrama
de
estado.
Macroescala
propiedades
asociadas con los
geles
incluyen
apariencia
(transparente
u
opaco), la firmeza
(fuerza
/
deformacin), fuerza
(la
fuerza
para
provocar la fractura),
y la retencin de
agua. Estos son
pertinentes
a
la
apariencia
y
la
estabilidad
del
producto alimenticio
y,
posiblemente,
asociados con la
percepcin sensorial
de
la
textura
(Szczensiak
2002;
Pascua y otros 2013).
Se relacionan con
elementos
en
molecular
y
mesoscales
(van
Vliet 2002; van den
Berg y otros 2007a,
b).
Un
ejemplo
reciente
es
el

hallazgo de que la
escala de longitud
micrmetro
(mesoestructura) es
el agua una factor
mas
determinante
por la prdida de los
geles de protena de
soja
bajo
deformacin
(Urbonaite y otros
2014).
Un desafo nico,
con
propiedades
fsicas de los geles
de alimentos es que
hay
numerosos
mtodos disponibles
para determinar de
retencin de agua,
las
propiedades
reolgicas o para
fracturas;
sin
embargo,
la
relevancia
a
la
percepcin durante el
consumo puede ser
ms compleja. Esto
requiere
una
comprensin
de
cmo las molculas y
estructuras
de
alimentos
son
percibidos por los
seres humanos.
Interfaz
con
Fisiologa Humana
Hay
varias
propiedades
funcionales
moleculares que son
importantes para los
consumidores
en
relacin con los
aspectos hednicos y
de salud de las
protenas.
Las
protenas son no
voltil, por lo aromas
asociados con los
ingredientes de la
protena, se deben a
compuestos
de
aroma que son o
estan presente en el
ingrediente
o
formado durante el
almacenamiento.
Esto es ms una
caracterstica
del
ingrediente general y
no debe considerarse
como una propiedad
de la protena. Del
mismo modo, el
potencial
para
producir compuestos
de aroma durante el
procesamiento est
ms all del alcance

de la funcionalidad
de la protena. Sin
embargo, como se
mencion
anteriormente,
los
compuestos de sabor
de unin es una
forma en que las
protenas
pueden
alterar el aroma
general
de
un
alimento. La unin
del sabor puede ser
modelado como una
protena de unin a
ligandos pequeos y
el nmero de sitios
de unin y constantes
de unin se puede
comparar entre las
protenas (van Holde
1985). La dulzura es
una
propiedad
molecular que se
encuentra en las
protenas especficas
(taumatina; Kaneko
y Kitabatake 2001) y
la amargura se asocia
con
pptidos
(Matoba y Hata
1972). Los pptidos
tambin
son
responsables de una
amplia gama de
bioactividad
(Udenigwe y Aluko
2012). Alergenicidad
es una propiedad
molecular indeseable
que
debe
ser
considerado, sobre
todo desde el punto
de vista de reducir o
eliminar
la
alergenicidad (Hefle
y otros 1996; Poms y
otros, 2004). Estas
hlices propiedadesmoleculares
se
pueden ensayar por
una serie de tcnicas
tales como anlisis
qumicos, ensayos de
cultivo
celular,
estudios en animales
y los estudios en
humanos.
Mesoestructuras
coloidales
son
importantes porque
son responsables de
las
propiedades
texturales y puede
modificar
la
liberacin de sabor
(Taylor y Linforth
1996; Visschers y
otros 2006; van Vliet
y
Primo-Mart'n
2011).
Trminos

tales como dureza,

firmeza y jugosidad
estn directamente
vinculados a los
elementos
de
estructura de gel
(Foegeding
2007;
Pascua y otros 2013);
Sin embargo, la
cremosidad
asocia
con emulsiones y
soles, a menudo
contiene un elemento
de sabor en la
evaluacin humana
(Antmann y otros
2011).

C2676 Diario de Ciencia de Alimentos Vol. 80, Nr. 12, 2015

Adems, la textura
de percepcin est
determinada por el
patrn
de
descomposicin de
los alimentos durante
el
procesamiento
oral, y una relacin
clara de cmo los
patrones
de
estructura de los
alimentos
de
degradacin
se
traducen
en
la
percepcin sensorial
de la textura no se ha
establecido
(Foegeding y otros
2015), pero se estn
haciendo progresos.
Los factores tales
como
si
una
emulsin estabilizada
de
protena
de
floculacin
reversible
o
irreversible en la
boca afectan a la
percepcin de la
textura (Vingerhoeds
y otros 2009). En los
geles de emulsinllenado, las gotitas
de grasa se pueden
unir a la red de
protenas o no. La
estructura no unido
produce
ms
coalescencia de grasa
en el procesamiento
oral y un aumento en
los
atributos
sensoriales
relacionadas con la
grasa (Liu y otros
2015). Estos pueden
ser vistos como
propiedades
de
mesoescala de una
emulsin o gel que

C2676 Journal of Food Science Vol. 80, Nr. 12, 2015

se pueden ajustar a
las transformaciones
especficas durante el
preprocesamiento
oral.
En
estos
ejemplos 2, 1 factor
clave
es
la
coalescencia de las
gotitas de aceite
durante
el
procesamiento oral.
Esto sugiere que,
adems
de
la
comprensin
de
cmo
formar
y
estabilizar
mesoestructuras
coloidales,
propiedades que son
esenciales para la
aceptacin
del
consumidor en la
compra,
las
transformaciones en
la
mesoestructura
durante
el
procesamiento por
va oral deben ser
entendidos
con
respecto
a
que
suscitan sensaciones
de
textura
(Foegeding y otros
2015).
Observaciones
Finales
Las
propiedades
funcionales de las
protenas en los
alimentos se pueden
basar en la escala de
longitud estructural
requerida para lograr
la
funcin.
Propiedades
tales
como
el
color,
dulzor, la actividad
enzimtica, y la
unin del ligando se
observan a escala
molecular y debe ser
predecible
directamente de la
estructura
de
protenas.
Estas
propiedades deben
ser invariantes a
partir del 1 fabricante
a otro y pueden ser
encontrados en una
lista maestra sobre la
base de ensayos
comunes.
Desde
ingredientes
de
protena de alimentos
contienen
una
mezclatura de las
protenas,
las
propiedades
de
escala molecular del

ingrediente sera la
suma proporcional
de las protenas
individuales.
En el siguiente nivel
estructural, formando
y la estabilizacin de
soles,
emulsiones,
espumas y geles, y
sus
propiedades
fsicas y sensorialesdepender de la
formacin
de
estructuras
de
mesoescala
especficos.
El
principal desafo en
este nivel es la
creacin de unas
condiciones
normalizadas para la
formacin de las
estructuras que no
favorecen
intrnsecamente una
protena sobre otro.
En la comparacin
de 2 protenas, el que
forma un gel ms
fuerte o de espuma
ms estable puede
depender de pH, por
lo
tanto,
la
comparacin a travs
de
pH
y
la
concentracin
de
protena
que
se
necesita. Una vez
establecidas
las
condiciones estndar
para la formacin, a
continuacin,
una
serie de pruebas para
evaluar la estructura
y
la
estabilidad
estructural se puede
utilizar. Una nota de
advertencia es que el
equipo
de
procesamiento
se
vuelve obsoleto y las
condiciones
debe
basarse en principios
de ingeniera que son
independientes
de
equipos especficos.
Adems, los mtodos
para evaluar cmo
las estructuras se
transforman durante
el procesamiento oral
se necesitan.
La estructura de
macroescala,
que
determina
las
propiedades globales
de la comida, es
creado por una o
varias estructuras de
mesoescala. Como se

ilustra con pastel de

ngel, no pueden
aparecer diferencias
protena de funcinlidad hasta que los
mesoestructuras se
mezclan
y
se
procesan en la etapa
final
de
la
produccin
de
alimentos.
Una analoga se
puede extraer con la
determinacin de la
bioactividad de un
polifenol.
Una
molcula
aislada
puede
mostrar
actividad
qumica,
por
ejemplo
la
actividad
antioxidante o unin
a una protena de
inters, que puede
ser demostrado de
forma concluyente
en
la
escala
molecular.
La
actividad
en
un
sistema biolgico se
puede mover de
cultivo celular, para
los estudios con
roedores,
y
finalmente a los
estudios en humanos.
Cada
nivel
de
aumento
de
la
complejidad
proporciona
otra
barrera de potencial
para
que
la
produccin de la
bioactividad predicha
a partir de la
estructura molecular.
La Funcionalidad de
protenas
debe
comenzar con la
definicin de la
escala de longitud y
base estructural para
las propiedades de
inters. Las definidas
en
la
escala
molecular
son
inherentes
a
la
estructura
de
protenas y pueden
ser para las protenas
individuales
de
alimento.
Nuevo modelo de
Funcionalidad
de
las protenas de los
Alimentos

Formacin
estabilizacin
estructuras

y
de
de

mesoescala han sido

los
enfoques
histricos
en
la
medicin
de
la
funcionalidad de la
protena. Esto sigue
siendo vlido en la
comparacin entre
las protenas y, como
primera
aproximacin
de
cmo
van
a
funcionar en un
alimento. Es ms
importante que se
establecen
medios
comunes
de
formacin de una
estructura.
Hay
numerosas formas de
evaluacin de una
estructura, por lo que
la formacin de
estructura debe ser el
punto comn entre
las investigaciones.
"La prueba del pudn
est en el comer",
una frase del siglo
14, sigue siendo
cierto cuando se trata
de
evaluar
el
desempeo en la
macroescala en el
producto
final
(https://en.wiktionary
.org/wiki/the_proof_
of_the_pudding_is_
in_the_eating). Esto
no
niega
la
importancia de los
menores de pie al
otro lado de las
escalas de longitud y
grado
de
complejidad, como
una comprensin de
cmo se forman las
protenas
y
estabilizar
mesoestructuras
menudo se necesita
para hacer frente a
los fallos en la
macroescala.
La
determinacin de la
funcionalidad escala
de longitud necesaria
para una aplicacin
especfica
debera
permitir un camino
ms directo a la
eleccin de los que
las protenas y los
procesos necesarios
para
lograr
la
propiedad alimento
deseado.
Expresiones
Gratitud

de

El apoyo de Carolina
del NorteAgricultural
Research
'de
la
Servicio se agradece.
El uso de estas
marcas
en
esta
publicacin
no
implica
reconocimiento
alguno por parte del
Servicio
de
Investigacin
Agrcola de Carolina
del Norte de los
productos nombrados
ni crtica de otros
similares que no se
mencionan.
Contribuciones
Autor

de

E. A. Foegeding es el
nico contribuyente
al artculo.
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