Universidad Tecnolgica de

Tecmac

Profesora: Dra. Beni Camacho Prez

Tarea:

Alumna: Guadalupe Itzel Sosa Rivero

Grupo: 4QBT2

Qumica rea Biotecnologa

Fecha de entrega: 18 de marzo de 2016

Tecmac Edo. Mxico

En enzimologa, una deshidrogenasa glicerato (CE 1.1.1.29) es

una enzima que cataliza la reaccin qumica
(D) -glycerate + NAD + \ rightleftharpoons hidroxipiruvato
+ NADH + H +
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son (R) -glycerate
y NAD +, mientras que sus 3 productos son hidroxipiruvato,
NADH y H +. Sin embargo, en la naturaleza de estas enzimas
tienen la capacidad de catalizar la reaccin inversa tambin.
Es decir, hidroxipiruvato, NADH y H + puede actuar como los sustratos, mientras que
(R) -glycerate y NAD + se forman como productos. Adems, NADPH puede tomar el
lugar de NADH en esta reaccin.
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, especficamente aquellos
que actan sobre el grupo CH-OH de donante con NAD + o NADP + como aceptor.
El nombre sistemtico de esta clase de enzimas es (R) -glycerate: NAD +
oxidorreductasa. Otros nombres en uso comn incluyen deshidrogenasa D-glicerato,
y reductasa hidroxipiruvato (debido a la reversibilidad de la reaccin). Esta enzima
participa en glicina, serina y treonina metabolismo y glioxilato y el metabolismo
dicarboxilato.
A continuacin se muestra la reaccin la cual es de tipo redox

E.C. de la enzima

Microorganismo: Hyphomicrobium methylovorum es una bacteria del gnero de

Hyphomicrobium con un peso molecular de 69000 a 70000.
Sustrato: los sustratos para este microorganismo son:
Glyoxylate + NADH con el cual se obtiene como producto glycolate +
NAD+
Hydroxypyruvate + NADH con el cual se obtiene como producto D-glycerate
+ NAD+
El sustrato natural es hydroxypyruvate + NADH con el cual se obtiene como
producto D-glycerate + NAD+.
Inhibidores:

AgNO3
CuSO4
Dihydroxyfumarate
HgCl2
p-chloromercuribenzoate
phenyl hydrazine
ZnCl2

pH:
Estable: 5-9
ptimo: 6.8
Temperatura estable:
25C
30C
35C
40C

Cofactor: NADH
Km:

Estructuras:
Esta clase de enzima es parte de una super familia ms grande de enzimas conocidas
como D - 2 -hidroxi- cido deshidrogenasas. Muchos organismos de
Hyphomicrobium methylovorum a los seres humanos tienen cierta forma de la
protena deshidrogenasa glicerato.
Se muestran las interacciones
entre las cadenas A, B de la
enzima.

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura Cuaternaria

Se muestran la estructura de la enzima

deshidrogenasa glicerato

Se muestran los sitios activos de color amarillo

Purificacin:
Purificacin y caracterizacin de la reductasa de hidroxipiruvato de un metilotrofo
serina productoras, Hyphomicrobium methylovorum GM2.
Reductasa hidroxipiruvato de un metilotrofo serina productoras, Hyphomicrobium
methylovorum GM2, se purific a homogeneidad completar, cristaliz y se
caracteriza, la primera vez para una enzima de una metilotrofo. Se encontr que la
enzima para ser un dmero compuesto de subunidades idnticas (38 kDa), la masa
molecular de la enzima es aproximadamente 70 kDa. La enzima era estable contra el
calentamiento a 25 grados C durante 10 min a valores de pH entre 5 y 9. La actividad
ptima se observ a pH 6,8 y alrededor de 45 grados C. La enzima cataliza la
reduccin de hidroxipiruvato con la oxidacin de NADH solamente. Aparte de
hidroxipiruvato, solamente glioxilato servido como un sustrato. Se encontr que los
valores de Km para ser 0,175 mm para hidroxipiruvato y 10,8 mM de glioxilato.
Aprovechando la alta especificidad de sustrato de esta enzima, se estableci un medio
de determinacin enzimtica de hidroxipiruvato.

Referencias

http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.1.1.29
http://www.brenda-enzymes.org/literature.php?e=1.1.1.29&r=286506
http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1GDH
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?uid=1013
http://www.rcsb.org/pdb/explore/jmol.do?structureId=1GDH&bionumber=1