Unidad 5: Las

biomolculas
orgnicas III:
Aminocidos y
protenas
ndice
1. Los aminocidos
2. Propiedades de los aminocidos
2.1 Propiedades cido-bsicas de los aminocidos
2.2 Aminocidos esenciales
3. El enlace peptdico
3.1 Caractersticas del enlace peptdico
3.2 Pptidos y oligopptidos de inters biolgico
4. Estructuras primaria y secundaria de las protenas
4.1 Estructura primaria
4.2 Estructura secundaria
5. Estructuras terciaria y cuaternaria de las protenas
5.1 Estructura terciaria
5.2 Estructura cuaternaria
6. Propiedades de las protenas
7. Clasificacin de las protenas: Holoprotenas
7.1 Protenas fibrosas
7.2 Protenas globulares
8. Clasificacin de las protenas: Heteroprotenas
8.1 Cromoprotenas
8.2 Nucleoprotenas
8.3 Glucoprotenas
8.4 Fosfoprotenas
8.5 Lipoprotenas
9. Diversidad funcional de las protenas

1. Los aminocidos
Son compuestos orgnicos sencillos de bajo peso
molecular, que al unirse entre s forman las protenas.
Qumicamente, estn compuestos por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Se caracterizan por poseen en su
molcula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (NH2) y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos
covalentemente a un tomo de carbono denominado
carbono (C).
Todos los aminocidos responden a esta frmula general:
H2N-CHR-COOH. Se nombran de acuerdo al nombre del grupo R, que es
distinto para cada uno de ellos, y determina sus propiedades qumicas y
biolgicas. Ambas condicionan, a su vez, las propiedades y funciones de las
protenas. Son slidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco
coloreados y con un punto de fusin alto, por encima de los 200C.
Existen 20 aminocidos proteicos, que son los constituyentes bsicos de las
protenas. Adems, hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en
las clulas y en los tejidos, pero que no forman parte de las protenas, y se
conocen como aminocidos no proteicos. Algunos de ellos son
intermediarios en las reacciones metablicas, como la -alanina, la citrulina
o la ornitina, o forman parte de las paredes celulares de muchas bacterias,
como por ejemplo el cido D-glutmico.

2. Propiedades de los aminocidos

2.1 Propiedades cido-bsicas de los aminocidos
Cuando los aminocidos se encuentran en disolucin acuosa forman iones
dipolares, llamados tambin iones hbridos por poseer igual nmero de
cargas positivas que negativas. El pH en el que un aminocido forma un ion
hbrido se denomina punto isoelctrico (pl).
El ion disuelto se puede comportar como cido o base, dependiendo del pH
de la disolucin. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan
anfteras.
El carcter anftero de los
aminocidos permite la
regulacin del pH, ya que
se comportan como cidos
o como bases segn
convenga al organismo.
Todos los aminocidos
obtenidos de la hidrlisis de
una protena, excepto la
glicocola, tienen al menos
un carbono asimtrico
(carbono ), es decir, unido
a cuatro radicales
diferentes.
Como consecuencia de ello, pueden presentar dos configuraciones
espaciales D y L segn sea la orientacin del grupo amino NH 2, a la
derecha o izquierda.
Estas dos configuraciones espaciales se denominan estereoismeros. Ambos
estereoismeros son imgenes especulares y no superponibles. Todos los
aminocidos proteicos son de la serie L,
pues las clulas los sintetizan utilizando
enzimas estereoespecficas. Al igual que
ocurre en los monosacridos, los
aminocidos presentan actividad ptica.
2.2 Aminocidos esenciales
De los veinte aminocidos que forman
parte de las protenas, solo algunos de
3

ellos pueden ser sintetizados por los organismos hetertrofos a partir de

compuestos ms sencillos; los restantes deben de ser ingeridos en la dieta
como tales.
Estos ltimos son los que se conocen como aminocidos esenciales, que en
el caso de un ser humano son ocho: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptfano y valina, mientras que en los lactantes hay
que aadir histidina. Los organismos auttrofos, en cambio, pueden
sintetizar todos los aminocidos que necesitan para su metabolismo.

3. El enlace peptdico
Cuando los aminocidos forman cadenas, lo hacen mediante enlaces
peptdicos. Este tipo de uniones son enlaces covalentes entre el grupo
carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro, dando lugar a la
prdida de una molcula de agua (reaccin de deshidratacin). Los
aminocidos unidos por enlaces peptdicos se denominan residuos para
resaltar la prdida de tomos tras la formacin del enlace peptdico.
Un dipptido es una cadena que est constituida por dos residuos de
aminocidos, un tripptido est formado por tres, un oligopptido contiene
al menos 50 residuos, y, en general, se denomina polipptido a las cadenas
ms largas.
Los grupos amino y carboxilo libres en los extremos opuestos de la cadena
polipeptdica se nombran como N-terminal (amino terminal) y C-terminal
(carboxilo terminal), respectivamente. Por convenio, los residuos se
numeran desde el aminocido N-terminal y se escriben de izquierda a

derecha en el orden que ocupan en la cadena.

3.1Caractersticas del enlace peptdico
La estructura precisa del enlace peptdico fue descubierta en la dcada de
1950 por L. Pauling y R.B. Corey utilizando tcnicas de difraccin de rayos X.
Descubrieron que este enlace presenta unas caractersticas especiales de
gran importancia para la estructura de las protenas.

El enlace peptdico es un enlace covalente ms corto que la mayor

parte de los dems enlaces C-N.

Posee cierto carcter de doble enlace, lo que le impide girar

libremente.

Los cuatro tomos (C=O y N-H) del grupo pptido y los dos tomos de
carbono se hallan situados sobre el mismo plano, manteniendo
distancias y ngulos fijos.

Los nicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son
los formados por C-C y N-C.
3.2Pptidos y oligopptidos de inters biolgico

En la naturaleza existe un gran nmero de pptidos y oligopptidos que

realizan funciones importantes y diversas. Con funcin hormonal destacan
la oxitocina, que regula las contracciones del tero, y la arginina
vasopresina (ADH), que regula la prdida de agua. Ambas se sintetizan en el
hipotlamo y se almacenan y se liberan en la hipfisis. La insulina y el
glucagn, que regulan el nivel de azcar en sangre, se sintetizan en el
pncreas. Otros pptidos actan como transportadores, como el glutatin,
que se encuentra en el citosol y participa en el transporte de aminocidos
hacia el exterior de la clula. Tambin pueden ser antibiticos, como los
decapptidos gramicidina-S y valinomicina, que potencian el transporte de
iones a travs de membranas biolgicas; proceso muy importante en
rganos como el corazn y el rin.
4. Estructuras primaria y secundaria de las protenas
Las protenas se disponen en el espacio formando una estructura
tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de
organizacin: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
4.1Estructura primaria
La estructura primaria la poseen todas las protenas y
es la secuencia lineal de aminocidos que la integran;
es decir, indica los aminocidos que la forman y el
orden en que se encuentran unidos. Es la estructura
ms sencilla y, sin embargo, la ms importante, ya que
determina el resto de las estructuras proteicas con
niveles superiores de organizacin.
Una caracterstica de esta estructura es su disposicin
en zigzag. Se debe a la planaridad del enlace peptdico,
lo que provoca la rotacin de los aminocidos sobre los
C para equilibrar las fuerzas de atraccin que se
pudieran generar.
Con los veinte posibles aminocidos, el nmero de
polipptidos que pueden formarse es de 20n, donde n es
el nmero de aminocidos presentes en la cadena.
Como la mayora de los pptidos contienen ms de cien
aminocidos, incluso miles, la variedad de posibles
secuencias es prcticamente ilimitada.
La primera protena de la que se conoci su estructura primaria fue la
insulina de ternera, gracias a los trabajos de Sanger y sus colaboradores
(1950). Esta secuenciacin result una autntica proeza en el campo de la
biologa molecular. Actualmente, se conoce la estructura primaria de varios
miles de protenas diferentes, lo que proporciona una informacin muy til
acerca de sus estructuras, mecanismos de accin y evolucin.
5

4.2Estructura secundaria
En la disposicin espacial que adopta la secuencia de aminocidos o
estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la
capacidad de giro que poseen los carbonos de los aminocidos.
Los modelos ms frecuentes son la -hlice y la conformacin o lmina
plegada. Una variedad de estructura secundaria es la denominada hlice de
colgeno, caracterstica de cada protena.

-hlice: En este tipo de estructura, la cadena polipeptdica se va

enrollando en espiral sobre s misma debido a los giros que se
producen en torno al carbono de cada aminocido.
Esta estructura -hlice se
mantiene gracias a los enlaces de
hidrgeno intracatenarios formados
entre el grupo NH de un enlace
peptdico y el grupo C=O del
cuarto aminocido que lo sigue.
La formacin de estos enlaces
determina no solo la estabilidad de
la estructura, sino tambin la
longitud del paso de rosca, es decir,
el avance por vuelta, que es de
0.54 nm.
La rotacin se produce hacia la
derecha, de forma que cada
aminocido gira 100 con respecto
al anterior. Esto implica la presencia
de 3.6 residuos aminocidos por
cada vuelta completa.
Al formarse la -hlice, todos los
grupos C=O quedan orientados en
la misma direccin, mientas que los
NH se orientan en la direccin
contraria y los radicales de los aminocidos quedan dirigidos hacia el
exterior de la -hlice.
La estabilidad de la -hlice depende de la presencia o no de residuos
de prolina o hidroxiprolina, debido a que esos aminocidos impiden la
formacin de enlaces de hidrgeno, dando lugar a variaciones de esta
estructura con dimensiones diferentes.

Conformacin o lmina plegada: Algunas protenas conservan su

estructura primaria en zigzag, y se asocian entre s estableciendo
uniones mediante enlaces de hidrgeno intracatenarios. Todos los
enlaces peptdicos participan en este enlace cruzado, confiriendo as
gran estabilidad a la estructura.

El plegamiento en acorden en la lmina plegada es el resultado de la

estructura primaria en zigzag de las cadenas individuales.

Las cadenas
polipeptdicas se
pueden unir de dos
formas distintas:
paralela o
antiparalela. En la
forma paralela, las cadenas polipeptdicas se disponen en el mismo
sentido N-C, mientras que en la antiparalela se alternan cadenas
polipeptdicas en las direcciones N-C y C-N. En ambos casos, los
radicales de los aminocidos se orientan hacia ambos lados de la hoja
de forma alterna.
La disposicin antiparalela es un poco ms compacta que la paralela,
y aparece con mayor frecuencia en las protenas. Cuando existe una
gran cantidad de cadenas, se produce un empaquetamiento en varias
capas, como ocurre en la fibrona de la seda.

Hlice de colgeno: Es la estructura secundaria que presenta el

colgeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se
trata de una estructura particularmente rgida.
El colgeno es una protena compuesta en su mayora por el
aminocido prolina. Debido a la continua repeticin de este
aminocido, la cadena polipeptdica no puede adoptar ninguna de las
estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se
enrollan hacia la izquierda, de forma que se produce una vuelta de
hlice por cada tres residuos aminocidos.
Debido a que esta especial disposicin, no existen enlaces de
hidrgeno intracatenarios, por lo que esta cadenas est ms
extendida que la -hlice; de este modo, cada vuelta de hlice
asciende 0.29 nm en lugar de los 0.15 nm de la -hlice.

5. Estructuras terciaria y cuaternaria de las protenas

5.1Estructura terciaria
El trmino estructura terciaria se refiere al modo en que la protena nativa
se encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las
uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes
7

aminocidos, que se sitan en posiciones muy alejadas el uno del otro.

Estas uniones pueden ser de distintos tipos:

Enlaces de hidrgeno entre los grupos peptdicos.

Atracciones electrostticas entre los grupos con carga opuesta.

Atracciones hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales

alifticos o aromticos de las cadenas laterales.

Puentes disulfuro entre restos de cistena. Son enlaces covalentes

entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cistenas.

Las caractersticas de una protena, y lo que es ms importante, sus

funciones biolgicas que realiza dependen de la estructura terciaria que
tenga.
La estructura terciaria de las protenas, especialmente de aquellas de
elevado peso molecular, est constituida por varios dominios o unidades
compactas de entre 50 y 300 aminocidos, conectados a travs del
esqueleto polipeptdico. La estructura de la cadena polipeptdica dentro de
un determinado dominio suele ser independiente de la de los otros, ya que
pueden presentar estructura de -hlice o bien de lmina plegada.
En la mayora de los casos, los dominios se unen entre s mediante una
porcin proteica flexible que sirve como bisagra. Frecuentemente,
representan partes de la protena que se unen especficamente a factores
diferentes, como a una coenzima o a un sustrato.
Los dominios son muy estables, de tal manera que pueden aparecer los
mismos en protenas diferentes; son secuencias de aminocidos que a lo
largo de la evolucin han sido especialmente tiles, tanto estructural como
funcionalmente, y tienden a repetirse en diferentes protenas. Se piensa que
algunos pptidos con ms de un dominio se originaron durante la evolucin
por fusin de genes que codificaban diferentes protenas ancestrales, y cada
dominio representa una parte que alguna vez fue una molcula separada.
5.2Estructura cuaternaria
Es la estructura que poseen las protenas, tanto fibrosas como globulares,
formadas por dos o ms cadenas polipeptdicas-denominadas subunidad,
monmero o protmeroque pueden ser iguales o
diferentes. Para que la
protena sea funcional, los
protmeros tienen que
estar unidos, y en general,
lo hacen mediante
uniones dbiles, como
enlaces de hidrgeno,
fuerzas de Van der Waals,
e incluso puentes de
disulfuro, como es el caso
de las inmunoglobulinas.
El colgeno es una protena fibrosa, formada por tres cadenas polipeptdicas
helicoidales entrelazadas para formar una triple hlice ms grande, que
confiere a estas fibras gran resistencia. La hemoglobina es una protena
8

globular compuesta por cuatro cadenas polipeptdicas, dos de un tipo

(cadena ) y otras dos de otro tipo (cadena ).

6. Propiedades de las protenas

Las propiedades de las protenas, como la solubilidad, la desnaturalizacin y
la especificad, dependen bsicamente de la naturaleza de los radicales (-R)
de los aminocidos.

Solubilidad. La solubilidad se debe a que solo los grupos R polares o

hidrfilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la
protena, y a que establecen enlaces de hidrgeno con el agua; as, la
protena se rodea de una capa de agua que impide su unin con otras
protenas y, por tanto, su precipitacin. En general, las protenas
fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son
hidrosolubles.

Desnaturalizacin. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen

el estado nativo de la molcula, perdindose las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptdicos
permanecen, por lo que la protena conserva su estructura primaria y
pasa a adoptar una forma
filamentosa. La conformacin
nativa es la conformacin
ms estable de una protena
plegada, y tiene la menor
energa libre a partir de los
enlaces no covalentes entre
los aminocidos y cualquier
grupo prosttico, y entre la
protena y su entorno.
La desnaturalizacin puede
estar provocada por cambios
en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias
desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria, las protenas desnaturalizadas
pierden tambin su actividad biolgica. Adems, la protena
desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los
radicales hidrofbicos, que en la protena nativa estaran encerrados
en el interior de la molcula, los hacen agruparse entre s.
En determinadas condiciones, la desnaturalizacin puede ser
reversible: las protenas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar
nuevamente su conformacin nativa, recuperando con ello la
actividad biolgica perdida.

Especificad. Es la propiedad ms caracterstica de las protenas. Se

muestra a diversos niveles, siendo los ms importantes la
especificidad de funcin y la especificidad de especie.
o

Especificidad de funcin: Reside en la posicin que ocupan

determinados aminocidos de los que constituyen su secuencia
lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la
protena, que es la responsable, en ltima estancia, de su
9

funcin caracterstica. Una pequea variacin en la secuencia

de aminocidos puede provocar la prdida de funcionalidad de
la protena.
o

Especificidad de especie: Existen protenas que son exclusivas

de cada especie. Lo ms comn, es que las protenas que
desempean la misma funcin en diferentes especies tengan
una composicin y estructura similares. Estas protenas se
llaman protenas homlogas. Es el caso de la insulina, que se
encuentra exclusivamente en vertebrados. La cadena A de la
insulina es idntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el
conejo y el cachalote.

Capacidad amortiguadora: Las protenas tienen un comportamiento

anftero, al igual que los aminocidos que las forman. Debido a que
pueden comportarse como cidos o como bases, liberando o
retirando H+ del medio, las protenas son capaces de amortiguar las
variaciones de pH del medio en que se encuentran.
7. Clasificacin de las protenas: Holoprotenas

Las Holoprotenas son aquellas que estn compuestas exclusivamente por

aminocidos. Hay dos grandes grupos atendiendo a su estructura.
7.1Protenas fibrosas
Poseen estructuras ms simples que las globulares. En la mayora de casos,
los polipptidos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo largo
de una sola dimensin, frecuentemente en haces paralelos. Son protenas
insolubles en agua, y mantienen importantes funciones estructurales o
protectoras. Pertenecen a este grupo:

El colgeno: Es el principal componente del tejido conjuntivo, y est

presente como uno de los principales componentes de la matriz
extracelular de la piel: cartlago, hueso, tendones y crnea. Una fibra
de 1 m de dimetro puede resistir un peso superior a 10 kg.

La miosina: Es una protena fibrosa responsable de la contraccin

muscular.

Las queratinas: Son un amplio grupo de protenas animales que se

sintetizan y almacenan en las clulas de la epidermis; forman los
cuernos, uas, pelo y lana.

La fibrona de la sangre. Se obtiene a partir del fibringeno

plasmtico, e interviene en la coagulacin sangunea.

La elastina: Es una protena fibrosa y flexible localizada en el tejido

conjuntivo de las estructuras y rganos que son elsticos, como la
piel, cartlago,; Posee una conformacin irregular o estructura al
azar que permite ser extremadamente flexible y mvil, asumiendo
conformaciones muy diferentes. Las fibras de elastina se asemejan
ms a redes que a cuerdas, debido a que los polipptidos
entrecruzados de estas fibras no poseen conformaciones fijas o

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regulares. Estas redes de elastina se alargan o se doblan cuando se

ven sometidas a un esfuerzo.
7.2Protenas globulares
Son ms complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptdicas que las
integran se encuentran plegadas formando una estructura compacta, ms o
menos esfrica. Son solubles en agua o bien en disoluciones polares, y son
las principales responsables de las actividades biolgicas de la clula.
Pertenecen:

La actina. Es una protena globular que se ensambla formando

filamentos. Junto con la miosina, es responsable de la contraccin
muscular. Ambas fueron identificadas
inicialmente en clulas musculares, pero
aparecen en casi todos los tipos de clulas
eucariotas.

Las albminas: Son protenas con

funciones de transporte de otras
molculas, o bien de reserva de
aminocidos. Son representantes de este
grupo la ovoalbmina de la clara de
huevo, la lactoalbmina de la leche y la
seroalbmina de la sangre.

Las globulinas. Son protenas con forma

globular casi perfecta y solubles en disoluciones salinas. Pertenecen a
este grupo la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la
seroglobulina de la sangre, la -globulina (Protena asociada a la
hemoglobina) y las -globulinas o inmunoglobulinas, que forman los
anticuerpos.

Las histonas y las protaminas. Son protenas de carcter bsico

asociadas al ADN.
8. Clasificacin de las protenas: Heteroprotenas

El grupo de Heteroprotenas lo forman aquellas que en su composicin

presentan una parte proteica formada por aminocidos (grupo proteico), y
otra porcin no proteica denominada grupo prosttico (ayudador).
8.1Cromoprotenas
Son protenas cuyo grupo prosttico es una sustancia colorada denominada
pigmento. Atendiendo a la naturaleza de este pigmento se clasifican en:

Cromoprotenas porfirnicas. Tienen por grupo prosttico una

metalporfirina, formada por cuatro anillos de pirrol o anillo
tetrapirrlico y un catin metlico situado en el centro del anillo. A
este grupo pertenecen protenas de gran importancia biolgica como
la hemoglobina y la mioglobina, que tiene un grupo prostticodenominado grupo hemo- que se caracteriza por llevar un catin
ferroso (Fe2+).

Cromoprotenas no porfirnicas. Una de las ms importantes es la

hemocianina, pigmento respiratorio de color azul que lleva cobre.

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Forma parte de la sangre de los crustceos y de algunos moluscos, y

transporta oxgeno a las clulas.
8.2Nucleoprotenas
Son protenas cuyo grupo prosttico es un cido nucleico. Se consideran
nucleoprotenas la asociacin entre los cidos nucleicos y las protenas
como las protaminas o las histonas. El grupo proteico colabora con el grupo
prosttico en funciones como el mantenimiento de la estructura del ADN, el
transporte del ncleo al citoplasma, la proteccin contra el ataque de las
nucleasas,
8.3Glucoprotenas
Su grupo prosttico es un glcido unido covalentemente a la cadena
polipeptdica. Son muy importantes las glucoprotenas sanguneas:
inmunoglobulinas, fibringeno y que se encuentran en las membranas de
los eritrocitos.
8.4Fosfoprotenas
Son protenas cuyo grupo prosttico es el
cido fosfrico. La casena de la leche y la
vitelina de la yema de huevo pertenecen a
este grupo.
8.5Lipoprotenas
Su grupo prosttico es un lpido. Muchas
forman parte de las membranas
citoplasmticas; sin embargo, existe un grupo
particular de lipoprotenas, presentes en el
plasma sanguneo, que se encargan de
transportar lpidos insolubles (colesterol,
triglicridos,...) entre el intestino, el hgado y
los tejidos adiposos. Las principales
lipoprotenas son:

LDL (lipoprotenas de densidad baja): las LDL transportan colesterol y

fosfolpidos desde el hgado hasta los tejidos para transportar las
membranas celulares. La entrada de colesterol en el interior de la
clula depende de unos receptores especficos que se encuentran en
la membrana. Si la cantidad de colesterol en el interior de la
membrana, sintetizan menos receptores de membrana, por lo que el
colesterol no entre, permaneciendo en el torrente sanguneo, a partir
del cual se pueden formar depsitos en las paredes de las arterias.

HDL (lipoprotenas de densidad elevada): Si accin es contraria a las

LDL: transportan hasta el hgado el colesterol retirado de las paredes
arteriales, con lo que los depsitos de este disminuyen.
9. Diversidad funcional de las protenas

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