Funcin biolgica de la carnitina

En esencia, la carnitina transporta a los cidos grasos de cadena larga activados

desde el citosol hasta la matriz mitocondrial. Los cidos grasos se oxidan o bien
en los peroxisomas o bien en la matriz mitocondrial. Los de cadena ms larga de
20 carbonos van a los peroxisomas. Los menores de 10 carbonos entran
directamente a la mitocondria. Pero los de cadenas ms largas (pero con menos
de 20 carbonos), mayoritarios en aceites y grasas de nuestra dieta, necesitan ser
activados en la membrana externa mitocondrial. En la activacin se obtienen
molculas llamadas acil-CoA , pero el CoA impide su paso a travs de la
membrana interna mitocondrial: necesitan un mecanismo especial de transporte a
travs de dicha membrana. El grupo acilo se transfiere desde el grupo tiol del
CoA al grupo hidroxilo que tiene la carnitina (figura 1) para formar la
acilcarnitina. Esta reaccin est catalizada por la carnitina aciltransferasa I ,
que est localizada en la cara citoslica de la membrana interna mitocondrial.
La acilcarnitina acta entonces como una lanzadera a travs de la membrana
interna mitocondrial por accin de una translocasa . El grupo acilo se transfiere
entonces a una molcula de CoA situada en la cara matricial de esta membrana.
Esta reaccin, catalizada por la carnitina aciltransferasa II , es
termodinmicamente factible porque el enlace O-acilo de la carnitina tiene un
elevado potencial de transferencia de grupo. Por ltimo, la carnitina se devuelve
al lado citoslico por la accin de la translocasa, y all se intercambia por otra
acilcarnitina que entra.

Estructura molecular y
biosntesis de la carnitina
La carnitina contiene nitrgeno
y un grupo carboxilo, pero no
es un aminocido. Es un
compuesto de carcter
zwitterinico derivado de la lisina y semejante a una vitamina soluble en el agua
(Kanter y Williams, 1995, Int J Sport Nutr 5Suppl: S120-31) que se sintetiza
rpidamente en el cuerpo a partir del aminocidolisina (Cerretelli y Marconi,
1990, Int J Sport Nutr 11: 1-14). Debe su nombre a la raz latina carnus , pues fue
aislada por primera vez de la carne. La L-carnitina es la forma activa
biolgicamente. El D-ismero, que no es biolgicamente activo, es capaz de
competir con el L-ismero, lo que aumenta el riesgo de deficiencia en L-carnitina
(figura 2).
La biosntesis de la L-carnitina, sin embargo, es compleja. Al principio se
requieren tres reacciones de metilacin consecutivas (1.) sobre residuos del
lisina de una protena, donde la S-adenosil metionina (SAM)acta como
donadora de metilos, por lo que se produce la formacin del residuo trimetillisina. La trimetil-lisina (2.) se hidroliza de la protena y (3.) se transforma
enzimticamente en 3-hidroxi-trimetil-lisina, un conjunto de reacciones redox
que requieren cetoglutarato, O 2 y ascorbato. A continuacin, (4.) interviene el
piridoxal-fosfato (PALP o vitamina B 6 ) para dar 4-trimetil-aminobutanal (y
glicina); en la siguiente reaccin (5.), que requiere NAD + , se produce trimetilaminobutirato. El trimetil-aminobutarato (6.) se oxigena para dar finalmente
carnitina, un conjunto de reacciones que de nuevo requiere cetoglutarato, O 2 y
ascorbato.
El ciclo de la L-carnitina y las necesidades nutricionales
Por lo general, un adulto sano no requiere el aporte de carnitina a travs de la
dieta ya que existe sntesis endgena en el hgado y los riones desde los
aminocidos precursores lisina (en las protenas) y metionina (en la SAM). Por
tanto, no es un nutriente esencial. No obstante, debido a la necesidad de

metionina, aminocido esencial, una deficiencia de la misma en la dieta podra

causar algunos efectos negativos (Broquist, 1997, Annu Rev Nutr: 1-18), lo que
es extremadamente raro porque la metionina est presente en cualquier alimento
de origen animal, incluidos los productos lcteos.
Como en otras rutas metablicas, tambin aqu hay que considerar la existencia
del ciclo de la carnitina , pues sta, despus de su biosntesis, se va a concentrar
en los tejidos que utilizan los cidos grasos como combustible diettico primario,
es decir el msculo esqueltico y el cardaco. En consecuencia, la carnitina
sintetizada en hgado y riones debe ser secretada y transportada por la sangre
hacia dichos tejidos, en los que existen protenas transportadoras de membrana
especficas para esta molcula: las OCTN2 . El exceso de carnitina se excreta a
travs de la orina (Longo y cols, 2006, Am J Med Genet C Semin Med Genet
142: 7785).
Enfermedades vinculadas con la carnitina
La deficiencia primaria de la carnitina es un trastorno recesivo autosmico con
una frecuencia de aproximadamente 1 por cada 40.000 recin nacidos en diversas
partes del mundo. Cerca del 1% de la poblacin lleva un alelo anormal (se han
descrito numerosas mutaciones) para la protena transportadora OCTN2 del ciclo
de la carnitina, lo que produce como resultado la disminucin de la acumulacin
intracelular de la carnitina y la subsiguiente prdida de carnitina a travs de la
orina. La carencia intracelular de carnitina deteriora la capacidad de utilizar la
grasa como combustible, sobre todo durante perodos de ayuno o de estrs, lo que
puede conducir a una descompensacin metablica aguda que provoque el
sndrome de Reye y la muerte infantil repentina, o bien miopatas en el msculo
esqueltico o el cardaco.
Adicionalmente se han encontrado perturbaciones poco comunes en las carnitinatransferasas o la translocasa que van a alterar el metabolismo oxidativo de los
cidos grasos de cadena larga con consecuencias variadas.
En algunas de estas situaciones, algunos estudios clnicos sugieren que las
personas diagnosticadas podran beneficiarse de un suplemento exgeno de
carnitina (vase la revisin de Longo y cols, 2006, Am J Med Genet C Semin
Med Genet 142: 7785).

CREATINA
La creatina es producida naturalmente en el cuerpo humano a partir de aminocidos
principalmente en el rin y el hgado. Se transporta en la sangre para uso de los msculos.
Aproximadamente el 95% de la creatina total del cuerpo humano se encuentra en el msculo
esqueltico.5 La creatina no es un nutriente esencial, ya que se biosintetiza en el cuerpo
humano a partir de L-arginina, glicina y L-metionina6 En los seres humanos y animales,
aproximadamente la mitad de la creatina almacenada se consume de los alimentos (sobre
todo a partir de la carne). Dado que las verduras no contienen creatina, los vegetarianos
presentan menores niveles de creatina muscular, pero muestran el mismo nivel despus de
usar los suplementos.7 La enzima GATM (L-arginina:glicina amidinotransferasa, (EC 2.1.4.1)
es una enzima mitocondrial responsable de catalizar el primer paso limitante de la biosntesis
de la creatina, y se expresa sobre todo en el rin y pncreas8 La segunda enzima implicada
en la biosntesis de la creatina es la GAMT, (Guanidinoacetato N-metiltransferasa,
EC:2.1.1.2 EC:2.1.1.2), primariamente expresada en el hgado y el pncreas8 Existen
deficiencias genticas en la ruta de biosntesis de la creatina que dan lugar a diferentes
defectos neurolgicos graves.9

carbohidratos.
La cantidad apenas llega al 1% en la carne siendo el ms importante el glucgeno. El
glucgeno es un polmero de alfa-D-glucosa con enlaces (alfa1-4) y (alfa 1-6). Es la fuente
de energa del msculo siendo parte del glucgeno consumido en el rigor mortis. Factores
de los que depende la cantidad de glucgeno:
Factores intrnsecos: los quidos tienen ms glucgeno que los cerdos y stos ms que
los ovinos. La fibra blanca tiene ms glucgeno y los animales jvenes tienen ms
cantidad de este.
Factores extrnsecos: depender de si la alimentacin es rica en carbohidratos o no lo
es.

CAMBIOS BIOQUIMICOS DEL RIGOR MORTIS Y SUS EFECTOS

EN LAS CARACTERISTICAS DE LA CARNE
Es un signo reconocible de muerte del latn mortis que es causado por un
cambioqumico en los msculos que causa un estado de rigidez del latn rigor e
inflexibilidad en las extremidades y una dificultad para mover o manipular el cadver. El
rigor mortis consiste en que al no producirse ms ATP las molculas de miosina que
provocan la contraccin del msculo no pueden soltar sus enlaces, y los msculos
permanecen
contrados.
Si la carne es congelada inmediatamente despus de sacrificar al animal, por el rigor
mortis la carne se acorta, se queda dura y pierde nutrientes (acortamiento por el fro).
Adems, tras la muerte van desapareciendo los depsitos de glucgeno y se va
convirtiendo en lactato, lo que disminuye el pH, y ste determina la textura y color de la
carne. Pasados unos das el rigor desaparece, por eso los carniceros conservan la carne
en cmaras antes de ponerla a la venta.

El rgor mortis es un signo reconocible de muerte que es causado por un cambio qumico
en losmsculos que causa un estado de rigidez e inflexibilidad en las extremidades y una
dificultad para mover o manipular el cadver. A una temperatura normal el rgor mortis
suele aparecer a las 3-4 horas despus de la muerte clnica y el rigor suele tener un
efecto completo sobre las 12 horas.
Finalmente el rgor mortis se relaja y cede cuando los msculos se descomponen,
proceso que es acelerado por el cido lctico residual de la obtencin de ATP, el trmino
tieso que se les da a los muertos proviene de este fenmeno.
Cuando el organismo muere, la membrana del retculo sarcoplsmico pasa de ser de
permeabilidad selectiva a semipermeable, esto ocasiona que los iones de calcio salgan
del RS para alcanzar un equilibrio, estos iones ocasionan que la troponina cambie de
lugar y mueva a la tripomiosina, la cual deja al descubierto los sitios de unin para en la
molcula de actina, la miosina se une y efecta el golpe de poder, sin embargo al poco
tiempo se acaba el ATP y sin ms glucgeno para reponerlo las molculas
de miosina quedan sin poder soltarse.
El rigor es generalmente medido en leve, temprano, moderado y completo, esto es
totalmente subjetivo pero la percepcin de rigidez en una articulacin es leve, dificultad
para mover una articulacin es moderado y cuando se tiene que usar gran fuerza es
rigor completo.

Caractersticas
de
la
calidad
de
la
carne
La incapacidad de las clulas musculares de eliminar los subproductos metablicos como
el cido lctico causa varios cambios metablicos y estructurales dentro del msculo, el
ms importante de los cuales consiste en la disminucin del pH. La carne afectada por
PSE se caracteriza por tener un color plido, textura blanda cuando es cocida, y una
menor capacidad de retener agua. Esta anormalidad se desarrolla debido al acelerado
metabolismo pos mortem, que conduce a una rpida disminucin en el pH del msculo
pos
mortem.
Color
El color es un atributo importante de la calidad ya que los consumidores a menudo estn
dispuestos a pagar un poco ms por los productos de pollo basados en su color. En las

carnes PSE, la luz no penetra profundamente en la carne antes de ser repartida, por lo
tanto, esa carne aparece plida. La distribucin en la superficie miofibrilar y la distribucin
de la luz a travs de la miofibrilla son pH dependientes y causan el color plido observado
en la carne PSE.
Existen dos tipos de fibras musculares que responden a la necesidad del msculo,
dependiendo de la actividad del animal. Las fibras blancas que estn especializadas en
ejercer fuerza rpida y brevemente; y las fibras rojas que se utilizan para esfuerzos
prolongados.
Las fibras blancas tienen ms glucgeno, ya que las clulas lo utilizan para proveer energa
con ms rapidez que la del suministro de oxgeno en la sangre.
Las fibras rojas tienen ms mioglobina para difundir oxgeno permanentemente en las fibras
musculares, y tienen ms cidos grasos y suministros de grasa intramuscular. El flujo mayor
de sangre en estas fibras musculares aumenta sus cantidades de citocromos y hierro,
responsables del color gris caracterstico luego de la coccin, y el ndice de grasa
intramuscular aporta mayor sensacin de jugosidad en estos msculos.
Los atunes, las pechugas de los patos y aves migratorias, y los animales de caza tienen
mayor ndice de fibras rojas debido a los largos recorridos y migraciones que los obliga a tener
movimiento constante, y por ende tienen carne ms oscura. Por su parte las pechugas de los
pavos y gallinas, y las ancas de rana tienden a hacer movimientos rpidos cuando se sienten
asustados, sin embargo no los utilizan constantemente, y por esto su color blanco y su poca
sensacin de jugosidad

Textura:
En general la dureza de una pieza de carne depende de la parte del cuerpo de la que
proceda, de la edad y la actividad del animal.
Los cortes del cuello, los hombros y el pecho son ms trabajados, al usarse para pastar
constantemente. Las patas delanteras y traseras son usadas para caminar y correr. La
espalda y la cadera por su parte son msculos menos usados y por ende agrupan menos
tejido conectivo y son ms tiernos.

Rigor Mortis y maduracin:

Luego de la matanza todas las carnes se endurecen, llegando a un proceso denominado rigor
mortis que se debe a una cadena de contraccin de los filamentos proteicos del msculo. Si
se cocinara en este estado la carne sera muy dura e inspida, es por esto que se lleva a un
proceso de maduracin.

Durante la maduracin los animales son colgados en cuartos con una temperatura ambiente
cercana a los 0C, esto con el fin de que la gravedad estire las fibras musculares tiesas y
ayude a ablandar las piezas. Durante este tiempo ocurre un proceso conocido
como respiracin anaerbica, conocido as por la falta de oxgeno al interior de los msculos.
En este proceso la carne produce cido lctico, que baja el pH de la pieza ayudando a su
conservacin. Adems el nivel cido de las piezas desencadena el rompimiento
de lisosomas en las clulas, liberando enzimas que destruyen los enlaces de actina y miosina
de las fibras musculares, ablandando la carne. Este proceso adems genera sabor, al
convertir grandes molculas inspidas en fragmentos ms pequeos y sabrosos.
Descomponen el glucgeno en glucosa dulce, el ATP en cido inosnico que aporta sabor y
las grasas y los lpidos en cidos grasos aromticos.

REACCIONES ENZIMATICAS: ACCION SOBRE LA MADURACION

Cuando un animal muere ocurre liberacin de sus propias enzimas por ejemplo las
proteinasas comienzan la digestin de las protenas de la carne figmentandolas lo que
transcurre en un ablandamiento lento en la carne post mortem ocurren algunos procesos
sin embargo los ms importantes son:

La miofibrilla y parte de las protenas miofibrilares aparentan estar intactas sin embargo
hay degradacin de la cadena pesada de miosina.

Los mayores cambios estructurales son la separacin y perdida de estructura a lo largo de

la lnea z y algo de la lnea m.

La interaccin actina-miosina cambia durante este periodo se alargan las miofibrillas

despus del rigor hay ausencia de ATP; los filamentos se deslizan aumenta la extraccin
de las protenas miofibrilares se inicia la protelisis de la que se encargan los lisosomas
las enzimas lisosomicas se activan en pH cidos degradan la membrana lisosomica y
pasan al liquido sarcoplasmico degradando las protenas musculares estas enzimas son
las captesinas, la tripsina, calpainas etc.

Factores
ante
mortem
En pavos, la seleccin gentica ha conducido a un crecimiento rpido de las fibras
musculares en comparacin con el tejido conectivo de soporte. Debido a que hay pocos
capilares presentes, el msculo no puede liberarse a s mismo del cido lctico, causando
la acidosis muscular. Esta condicin puede conducir a una tasa de declinacin ms rpida
del pH en la etapa pos mortem inmediata antes del enfriamiento de la canal que conduce
a
la
desnaturalizacin
de
la
protena.
Temperatura
pos
mortem
El desarrollo de PSE es causado por la desnaturalizacin de la protena resultante de una
rpida tasa de declinacin del pH mientras las temperaturas todava estn elevadas. La
retencin de canales de pavo a altas temperaturas de 40C resulta en un acelerado
metabolismo pos mortem, una disminucin del pH ms rpida, y el desarrollo de carne
PSE.
Desnaturalizacin
de
la
protena
y
carne
PSE
La carne mostrando caractersticas de PSE tiene mayor prdida por goteo y color ms
plido como resultado de la desnaturalizacin de la protena. Generalmente se acepta que
el color plido de la carne PSE no solo se debe a la desnaturalizacin de las protenas
sarcoplsmicas, pero tambin del empaque cerrado de los miofilamentos con un pH ms
bajo. Ambos factores dan lugar a una pobre distribucin de la luz que causa que el
msculo
parezca
ms
plido
de
lo
normal.

La causa de la disminucin en goteo y la pobre capacidad ligante de la carne PSE todava

est sujeta a investigacin. Sayre y col. (1963) reportaron que cuando la solubilidad de las
protenas del sarcoplasma es comparada a las de las protenas de las miofibrillas pueden
ser un mejor indicador para una pobre calidad de msculo. Se ha reportado, ms aun, que
la precipitacin de las protenas sarcoplsmicas puede causar la prdida por goteo en la
carne
PSE.
Otra teora explicando la reducida excitabilidad de la miosina considera que un mayor
estado de contraccin dentro del msculo causa que los filamentos gruesos y finos estn
ms juntos. A medida que el msculo entra en rigor, la miosina se combina con la actina
formando un complejo de actomiosina que puede proteger la miosina contra la
disminucin de la solubilidad usualmente encontrada en la carne PSE.
En el pollo y las aves de corral, las patas son ms duras que las pechugas ya que se usan
ms; sin embargo en el pato, las perdices y las aves de vuelo, las pechugas son ms duras
debido al constante vuelo.

CAMBIOS DURANTE LA MADURACION, CAMBIOS DEL pH Y LA

ACIDEZ DE LA CARNE Y SU INFLUENCIA EN LA CALIDAD DE
CARNE

Una vez completado el rigor mortis, se inician cambios en la carne que tienden a hacer
que la misma se vuelva progresivamente ms suave, a la vez que se mejora el sabor y el
aroma. Estos cambios que ocurren naturalmente en los tejidos musculares almacenados
en refrigeracin, ya sean empacados al vaco o suspendidos en la canal, se denominan
en conjunto maduracin. La mejora en la suavidad alcanzada por medio de la
maduracin es generalmente comn a todas las especies de ganado.
El proceso de maduracin es en s complejo, no obstante amplia evidencia experimental
establece que los cambios se deben a la accin de sistemas enzimticos endgenos los
cuales se encuentran relacionados con la ruptura de las protenas miofibrilares claves
responsables de la estructura muscular.
A diferencia de las protenas miofibrilares, el tejido conectivo no es significativamente
fragmentado y difcilmente cambia durante el perodo de maduracin, por lo cual la
mejora en la suavidad no es atribuible a cambios importantes en el colgeno o la elastina.
La entrada en accin de las enzimas proteolticas est relacionada con el pH que se da en
el msculo durante la formacin del rigor mortis. Debido a esta variacin abrupta del pH,
se acelera el rompimiento de la membrana de los lisosomas, la cual es sensible a valores
de pH extremos, liberndose as las proteasas causantes de la actividad autoltica.
Durante la maduracin, el aumento en la suavidad se da rpidamente durante los
primeros 3 7 das, perodo despus del cual esta mejora es relativamente pequea.

Perodos de maduracin ms prolongados a temperatura de refrigeracin pueden

favorecer poco a la suavidad, y ser causantes de sabores indeseables y crecimientos
microbianos.
El descenso en el pH, el rigor mortis y la maduracin se encuentran muy estrechamente
relacionados, sobre todo si se toma en cuenta que entre mayor sea la dureza que alcanza
el msculo durante el rigor, es menos lo que la maduracin puede hacer para revertir la
misma.

MUCOPOLISACRIDOS O GLUCOSAMINOGLUCANOS
Son polmeros de monosacridos que poseen unidades de azcares modificados como aminoazcares,
azcares sulfatados, azcares cidos y N- acetil derivados. Las cadenas de carbohidratos de los
glucosaminoglucanos existen como repeticiones de disacridos en los cuales uno de los dos azcares es
siempre la N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina. Todos los glucosaminoglucanos con excepcin del
cido hialurnico tienen azcares sulfatados, y la presencia de grandes cantidades de grupos carboxilo y
sulfato hacen de estos polmeros molculas fuertemente cidas. La mayora de estos compuestos se
encuentran combinados con protenas para formar proteoglucanos en la matriz extracelular, especialmente
el heparan sulfato que est en estrecha asociacin con el lmite externo de la membrana plasmtica.
Los glucosaminoglucanos son de aspecto amorfo, tan viscosos como las secreciones mucosas, entre los ms
comunes se pueden citar: el cido hialurnico, el condroitn sulfato A, laheparina, el keratosulfato y
el dermatn sulfato.
El cido hialurnico es un mucopolisacrido cido formado por la repeticin de un disacrido formado por el
cido glucurnico y la N- acetil glucosamina, unidos entre s por enlaces glucosdicos (1-- 3) y los
disacridos mediante enlaces (1-- 4). El cido hialurnico se encuentra como componente principal de la
sustancia fundamental del tejido conectivo, constituyendo el humor acuoso del ojo, el lquido sinovial y la
gelatina de Wharton del cordn umbilical. Se hidrata fcilmente y de l dependen los cambios en la viscosidad
y la permeabilidad de la sustancia fundamental del tejido conectivo, y por ello tiene influencia importante en el
intercambio de material entre las clulas de los tejidos y el plasma sanguneo. La enzima que hidroliza los
enlaces del cido hialurnico es la hialuronidasa presente en los espermatozoides para facilitar la entrada al
vulo y en los estafilococos para invadir el tejido conectivo. Ella reduce la viscosidad y con ello aumenta la
permeabilidad del tejido.

Los glucosaminoglucanos (tambin llamados mucopolisacridos) son cadenas largas y

no ramificadas de polisacridos, compuestos generalmente por un residuo repetitivo de un
disacrido de frmula general (azucar N-acetilado - cido urnico)n. En el dibujo se ve mejor: son
la parte glucdica de los proteoglucanos, que consisten en un eje proteico al que se enganchan
estas estructuras glucdicas.

La funcin de los proteoglucanos es estructural; son el principal componente de la matriz

extracelular y se encuentran fundamentalmente en el tejido conectivo, el tejido epitelial y el tejido
seo.

La mayora de los glucosaminoglucanos (GAGs para abreviar) forman proteoglucanos,

excepto el cido hialurnico.
Debido a la presencia de grupos sulfato y carboxilo en sus azcares, las molculas de GAG
estn cargadas negativamente en disolucin, por lo que atraen iones positivos, protenas y, sobre
todo, molculas de agua(que recordamos son neutras pero polares), manteniendo as el
tejido hidratado. Es esta hidratacin tan intensa lo que le da a la matriz resistencia a las tensiones
y esfuerzos y, debido a su porosidad, permite la rpida difusin de molculas hidrosolubles, la
migracin de clulas de una zona a otra y el desarrollo, en general, de la vida de las clulas.

Cartlagos, huesos, vlvulas del corazn, crnea... son ricas en glucosaminoglucanos como
el condroitn sulfato (el GAG ms abundante) o el queratn sulfato; la piel, los vasos sanguneos
contienen heparina ydermatn sulfato... y el lquido sinovial de las articulaciones (que se expulsa
cuando hacemos crujir los dedos, por ejemplo) y el humor vtreo del interior de los ojos es rico
en hialuronato... etc.

Los proteoglucanos forman grandes complejos, tanto con otros proteoglucanos (a los que pueden
asociarse en complejos macromoleculares de agrecano), cido hialurnico (que no forma,
repetimos, proteoglucanos) y protenas fibrosas como el colgeno.

El colgeno es en realidad una familia de protenas fibrosas de la que se conocen por lo

menos catorce miembros distintos y que abundan en la carne y en el tejido conectivo de los
vertebrados. Los colgenos ms abundantes son los que forman fibras, pero tambin los hay que
forman mallas o conexiones entre las molculas de la matriz extracelular o de la misma membrana
plasmtica: algunas, como las integrinas, tienen regiones por donde se pueden conectar al
colgeno. Como por el otro extremo estn comunicndose con el interior celular, con el
citoesqueleto... pueden servir como un puente entre los sucesos que pasan fuera de la clula con
los que pasan dentro, haciendo que la clula est verdaderamente ligada a su medio.

Una molcula tpica de colgeno es una cadena larga y rgida en la que se entrelazan tres
polipptidos (cadenas alfa) tal cual la triple espiral de una cuerda, formando la estructura de triple
hlice del colgeno, exclusiva, por lo que se conoce, de esta protena.

La sntesis de colgeno es compleja; podramos dedicar una sola entrada al colgeno,

pero como ese no es nuestro objetivo, podemos resumir que empieza como cualquier otra protena
destinada a la secrecin: en el citosol, continuando en el retculo endoplasmtico, luego en el
aparato de Golgi y, al final, fuera de la clula. Dentro de la clula lo que sucede es la sntesis de las
cadenas precursoras, su glucosilacin e hidroxilacin y su unin para formar procolgeno: la
triple hlice con los extremos deshilachados. Fuera de la clula, los extremos del procolgeno son
recortados, quedando una molcula de colgeno uniforme. En el caso del colgeno I, por ejemplo,
estas molculas se asociarn formando fibrillas, que a su vez se asociarn para formar una fibra de
colgeno.
Destacamos aqu que la glucosilacin e hidroxilacin de las prolinas y lisinas durante la formacin
de la triple hlice de colgeno es fundamental para establecer los enlaces cruzados entre los
pptidos de la estructura. Sin este proceso, la triple hlice es flcida y no cumple bien su funcin.
Es un paso que requiere como cofactor vitamina C o cido ascrbico, que se extrae de los
ctricos y de la mayora de frutas en general. Si no se consume vitamina C, las cadenas de
colgeno estn defectuosas, dbiles e incluso dadas a desintegrarse, lo que es una bomba de
relojera, por ejemplo, en el caso de los epitelios de los capilares sanguneos. Se produce una
cicatrizacin mala de las heridas... se abren heridas cerradas... y estos son sntomas
del escorbuto, una enfermedad debida a la falta de vitamina C, que se llev a tantos marineros a
lo largo de la Historia, que podan pasarse meses navegando sin probar un trozo de fruta.

Los "tratamientos de belleza" que anuncian y prometen colgeno y cido hialurnico por un tubo
para nuestras pieles se basan en esto: en que mantienen la matriz hidratada y tersa como la de un
beb, ya que con la edad la capacidad para sintetizarlos mengua y la dermis tiende a volverse
flcida.
Pero volviendo a la matriz extracelular, podemos concluir en resumen que dada la diversidad
estructural de los proteoglicanos, tambin hay variedad de funciones: en la matriz extracelular,
losproteoglucanos confieren gran hidratacin debido a su carga negativa debido a grupos sulfato
y carboxilo en sus azcares, y pueden formar geles porosos, interviniendo como un filtro selectivo
en la regulacin del trfico de molculas y clulas. Asociados en forma de agrecano o con
molculas de colgeno, confieren resistencia a las fuerzas de compresin, siendo el colgeno ya
de por s formador de estructuras resistentes a la traccin. Las fibronectinas estn implicadas en
la organizacin de la matriz extracelular (lminas basales) y en la adhesin y migracin celular,
donde acta como gua. La fibronectina plasmtica es soluble y circula por la sangre, donde
parece incrementar la coagulacin, la cicatrizacin y la fagocitosis; el resto de isoformas se
depositan en la matriz extracelular como fibrillas muy insolubles, pero slo en la superficie de
ciertas clulas, ya que para su formacin son necesarias protenas complementarias,
especialmente las integrinas, que reconocen a la propia fibronectina por la regin RGD (ArgGly-Asp). Un dominio se une al colgeno, y otro a la heparina.
De esta manera, se consigue una matriz extracelular de componentes interconectados que, por un
lado, mantienen hidratada y con consistencia de gel (proteoglucanos) y por otro le confieren
estabilidad y resistencia a las tensiones, peor no impiden que puedan circular a travs de ella
molculas e incluso clulas.