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Biologa 2 de Bachillerato

A. Quesada

Enzimas

Introduccin
Concepto bioqumico de
la vida: conjunto
altamente organizado de
reacciones metablicas
tanto en el tiempo como
en el espacio.
Metabolismo celular:
Conjunto de reacciones
bioqumicas que tienen
lugar en las clulas.
Reacciones qumicas:
compatibles con las
condiciones de presin y
temperatura que se dan en
los seres vivos.
Biocatalizadores.

Enzimas: Protenas que aceleran


las reacciones bioqumicas sin
modificarse ni consumirse en el
proceso. Composicin:
Holoprotenas: Slo
aminocidos. Ej ARNasa.

ARNasa

Heteroprotenas:
Holoenzimas: Parte proteica
(apoenzima) + parte no
proteica (cofactor o grupo
prosttico):
Inorgnico.
Orgnico (coenzima).

Concepto de enzima

Coenzimas

Coenzima A

NAD

FMN

ATP

Enzimas: estructura
Centro activo

Protenas globulares.
Tipos de aminocidos:
Catalticos: centro activo
De unin
Estructurales.
No esenciales.

Enzimas: propiedades
Aceleran las reacciones bioqumicas.
No modifican el equilibrio de esas reacciones.
No afectan al balance energtico de las reacciones.
No se consumen durante la catlisis.
Son protenas con conformacin espacial (estructura terciaria o
cuaternaria)
Su actividad se altera por cambios en el pH, temperatura o
concentracin salina.
Especificidad: Capacidad de discriminar entre un sustrato y una
molcula competitiva.

Enzimas: clasificacin

Clase I. Oxidorreductasas. Intervienen en reacciones de oxidoreduccin. Se dividen en:


Oxidasas y reductasas. Transfieren electrones desde un
donador a un aceptor. Ej. citocromo oxidasa de la cadena
respiratoria.
Deshidrogenasas. Separan tomos de hidrgeno del sustrato
y lo transfieren a coenzimas como NAD, NADP, FAD... Ej.
gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa.

Citocromo oxidasa

Gliceraldehido 3 P deshidrogenasa

Enzimas: clasificacin
Clase II. Transferasas. Catalizan la transferencia de grupos
funcionales distintos del hidrgeno entre molculas. Ej.
quinasas.
Clase III. Hidrolasas. Catalizan reacciones de hidrlisis, de
rotura de enlaces por el agua. Ej. proteasas, lipasas, amilasas..
Clase IV. Liasas. Catalizan la liberacin de diversos grupos
(CO2, -NH2, H2O). Rompen compuestos sin el agua. Ej.
acetoacetato descarboxilasa (acetona y CO2).
Clase V. Isomerasas. Catalizan cambios espaciales en las
molculas sin afectar a su frmula emprica. Ej. triosafosfato
isomerasa.
Clase VI. Ligasas. Catalizan la formacin de enlaces gracias al
ATP. Ej. glutamina sintetasa, ADN ligasas.

Enzimas: clasificacin

Deshidrogenasas

Enzimas: clasificacin

Transferasas

Enzimas: clasificacin

Liasas

Enzimas: clasificacin

Isomerasas

Enzimas: clasificacin

Deshidrogenasas
Transferasas
Liasas
Isomerasas

Enzimas: clasificacin

Oxidorreductasas

Enzimas: clasificacin

Ligasas

Mecanismo de accin enzimtica

Cintica enzimtica

Cintica enzimtica

Cintica enzimtica

Cintica enzimtica

Representacin de Lineweaver-Burke

Modelos de accin enzimtica

Modelo de Fisher (llave-cerradura)

Modelos de accin enzimtica

Modelo de Koshland (ajuste inducido)

Factores que influyen sobre la actividad enzimtica:


Concentracin de enzima

Factores que influyen sobre la actividad enzimtica:


Concentracin de sustrato

Factores que influyen sobre la actividad enzimtica:


Temperatura

Factores que influyen sobre la actividad enzimtica: pH

Factores que influyen sobre la actividad enzimtica:


Inhibidores

Factores que influyen sobre la actividad enzimtica


La catalasa es una enzima que transforma el perxido de
hidrgeno en oxgeno y agua. Si en un tubo de ensayo
introducimos catalasa y le aadimos agua oxigenada se
produce la emisin de burbujas de oxgeno. Si al mismo
tubo de ensayo se le aaden unas gotas de acido
clorhdrico se interrumpe la emisin. Propon una
explicacin razonada para este hecho.
En un ensayo enzimtico se produjo, accidentalmente, una
elevacin brusca de la temperatura y se detuvo la actividad
enzimtica. Al bajar la temperatura se recupero la
actividad enzimtica. Explica este hecho.
En una reaccin qumica en la que una sustancia A se
transforma en una sustancia B, se liberan 10 kcal/mol de
sustrato. Cunta energa se liberara se la reaccin
estuviese catalizada por una enzima? Razona la respuesta.

Inhibicin enzimtica: Irreversible

CN-

Unin permanente del inhibidor al centro activo del enzima o


destruccin de grupos funcionales esenciales para su actividad.
Alteracin estructural del enzima.
Inactivacin permanente del enzima. Venenos.
Ejemplos: Cianuro, penicilina.

Inhibicin enzimtica: Competitiva

Compite con el sustrato por el centro activo.


Semejante estructuralmente al sustrato.
Unin reversible al centro activo del enzima.
Aumenta la Km.
No se modifica la velocidad mxima.
Se reconoce aumentando la [S], aumenta la velocidad.

Inhibicin enzimtica: No competitiva

El inhibidor se une a un lugar distinto al centro activo.


El inhibidor deforma el enzima.
El complejo [ES] se forma ms lentamente.
No vara la afinidad por el sustrato.
Se modifica la velocidad mxima, pero no la Km.

Inhibicin enzimtica: Acompetitiva

El inhibidor se une al complejo enzima sustrato dando un


complejo [ESI] que no da el producto.
Disminuye la velocidad mxima.
Aumenta la Km.
No se modifica la pendiente de las rectas de Lineaweaver-Burke.

Isoenzimas
Distintas formas enzimticas que
catalizan la misma reaccin.
Distintas cinticas y propiedades.
Distinta localizacin.
Ejemplo: lactato deshidrogenasa
(LDH).

Enzimas alostricos

Enzimas alostricos
Enzimas con centros, distintos al centro activo, donde se unen
moduladores: centro alostrico.
Elevado peso molecular.
Enzimas oligomricos.
Moduladores: activadores e inhibidores.
Distinta cintica: cooperatividad.

Ribozimas

Molculas de ARN con


capacidad cataltica:
biocatalizadores.
Importancia en el origen de la
vida.
Actan en procesos como la
sntesis de protenas,
procesamiento de ARNs
mensajeros, replicacin de
ARN virales.

Vitaminas hidrosolubles
Vitamina

Accin

Deficiencia

Fuentes

Tiamina
Vitamina B1

Coenzima en el
metabolismo de los
glcidos

Beri-beri (neuritis,
prdida reflejos)
Alteracin sistema
nervioso

Cubierta de
semillas, pan
integral

Riboflavina
Vitamina B2

Coenzima de oxidoreduccin (FMN,


FAD).
Coenzimas de oxidoreduccin (NAD,
NADP)
Coenzima A.
Metabolismo de
cidos grasos y cido
pirvico
Transferencia de
grupos amino en
aminocidos

Dermatitis, lesiones
oculares

Hgado, leche,
huevos, levaduras,
vegetales verdes
Hgado, fuentes
animales y
vegetales

Niacina
Vitamina B3
cido
pantotnico
Vitamina B5
Piridoxina
Vitamina B6

Pelagra (dermatitis),
alteraciones sistema
nervioso, demencia
Retraso en el
crecimiento,
problemas de
adrenales
Falta de crecimiento,
acrodinina
(dermatitis) neuritis

Hgado, levaduras,
carne y leche
Hgado, levaduras,
carne y huevos

Vitaminas hidrosolubles

Vitamina

Accin

Deficiencia

Fuentes

Biotina
Vitamina B6

Transferencia de CO2

Dermatitis, trastornos
musculares, anemia

Hgado, levaduras,
cacahuetes,
chocolate

cido flico
Vitamina B9

Sntesis de purinas y
pirimidinas

Hojas verdes,
levaduras, vsceras

Cianocobalamina
Vitamina B12
cido
ascorbico
Vitamina C

Transferencia de
grupos alquilo

Defectos en la
formacin del tubo
neural, anemias
Anemia perniciosa
(ausencia de factor
intrseco)

Biosntesis de
colgeno

Escorbuto, debilidad
de articulaciones

Ctricos, vegetales
crudos, frutas

Hgado, riones

Vitaminas liposolubles
Vitamina

Accin

Deficiencia/
Exceso

Retinol
Vitamina A

Pigmentos visuales
Mantenimiento
epitelios

Xeroftalmia, ceguera
nocturna
Fragilidad huesos,
hemorragias, cefaleas

Zanahorias, frutas,
carne, pescado

Calciferoles
Vitamina D

Absorcin y
regulacin del
metabolismo del
calcio

Raquitismo
Fragilidad de los
huesos

Pescados grasos:
atn, salmn,
caballa

Tocoferol
Vitamina E

Antioxidante

Trastornos
neurolgico
Sangrado, defectos
congnitos

Aceites vegetales,
nueces, semillas

Fitomenadiona
Vitamina K

Coagulacin de la
sangre. Sntesis de
protrombina

Poco comn
Sangrado

Bacterias
intestinales,
hortalizas verdes,
coliflor, brcoli

Fuentes

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