A y Protenas.

F(x) de las protenas;

20 A proteinognicos Carbono quiral con 4 sustituyentes todos

diferentes y con enlaces simples.

Estructural: colgeno, cubiertas

virales y mirotubulos.

Esteroisomera; posicin 3D de los sustituyentes

1. Isomeras: debe tener carbono (glicina no tiene), depende
de la posicin del sustituyente amino NH2
Posicionar C arriba, si el NH2 est a la derecha SERA
ISMERO D y si se encuentra a las izquierda ser
ISMERO L. (en la naturaleza hay aa con isomera L)

Reguladoras: Insulina, hormonas de

crecimiento y receptores de mb.
Contrctiles: Actina y miosina
Transporte: hemoglobina, mioglobina,
seroalbmina y permeasas.

Clasificacin de A segn radical:

1. NO POLAR ALIFTICO: cadenas polihidrocarbonadas sin
cargas visuales.
2. AROMTICOS: cclicos con enlaces conjugados
3. NO CARGADOS POLARES: radical con grupos
funcionales alcohol (OH), amida (CO-NH2) *CISTENA
SH
4. POLAR CARGADO +: carga + y grupo amina
i. CARGADO -: radical con COO-

Almacenamiento: ovoalbmina,
casena y gliadina.
Defensa: anticuerpos, complemento
Catalizadoras: sacarosa y pepsina

*histidina A condicionalmente esencial: en nios es esencial XK no tienen la enzima para sintetizarla, en

adultos si aparece.
Curvas de titulacin:

Propiedad cido-base de los A:

c. Carboxlico ac. Fuerte 1ero ceder P+

cido: sustancia que en medio acuoso

puede liberar P+

Amina Ac. Dbil 2do ceder P+

Base: sustancia que medio acuoso

capta P+

Pk1: H+ cedido por c carboxlico

Pk2: H+ cedido por amino

*PK=PH

PTO ISOELECTRICO PI: pto donde la carga neta del A es 0 por

lo tanto es zwitterion
PTO INFLEXIN: curva en un sentido y luego al otro. En el pto
medio es zwitterion.
PKR: algunos A posee grupos funcionales que pueden ceder
H+ y ese es el PKR. Slo hay 7 aa que lo poseen. *Histidina
nico aa que su PKR est cerca del PH neutro.

A en sangre neutro PH7.4

*Zwitterion: molcula hbrida con + o -,
la suma de sus cargas netas es 0
-1+1=0
*Anftero: molcula con capacidad de
ceder o captar H+
*Anfolito: molcula con capacidad de
ser cido o base

Enlace peptdico: formado entre COOH + NH2, esta unin da

como resultado un grupo AMIDA. Esta unin se da por un proceso de condensacin.
POLIPPTIDO: enlace dual (posee enlace doble parcial) le da caractersticas de enlace RGIDO y PLANAR
impide la rotacin. La resonancia de los electrones hace que pueda ser doble.
TRANS: radicales cruzados

CIS: = lado

Estructura de Protenas:
PRIMARIA: secuencia de a unidos x enlaces peptdicos (ningn otro enlace). Es nica para cada protena,
SECUNDARIA: *Slo se forma por puentes de Hidrgeno.
HLICE: (n= nmero de aa) n+3 definicin de hlice. Todos su radicales estn hacia afuera CIS
HOJA PLEGADA: zig-zag conformacin + extendida. Las hebras pueden asociarse a travs de P de H
entres cadenas polipeptdicas aledaas. Los R de los A vecinos apuntan a direcciones opuestas TRANS.
*No se puede adivinar entre qu aa hay puente de h xk la cadena de abajo es igual.
Conformacin PARALELA: amina-amina / carboxilo-carboxilo ANTIPARALELA: amina-carboxilo / carboxiloamina
VUELTAS : Son elementos conectivos que unen corridas sucesivas. Consiste en una vuelta de 180
formada x 4 A (residuos). El O del COOH del 1er A forma un pte H con el Hdel grupo NH2 del 4to residuo.
TERCIARIA: Plegamiento de protena 2ria x enlace IONICO, PTE S-S, INTERACIONES HIDROFBICAS y
de VAN DER WALLS y PTE H. Depende de la interaccin de los grupo R con la cadena polipeptdica.
CUATERNARIA: unin de estructuras terciarias por las mismas fuerzas de unin que la terciaria.
Clasificacin de Protenas;
a. PROTEINAS FIBROSAS: proporcionan soporte mecnico, suelen ser insolubles, formadas x
unidades repetitivas simples y se enlazan. Ej. Cito esqueleto en eucariontes, queratinas y
colgeno.
b. PROTEINAS GLOBULARES: llevan a cabo la mayora de las f(x) celulares. Se degradan ms fcil
que las fibrosas. Ej hemoglobina, albmina, mioglobina, etc.
*Dominio: regin de la protena que tiene un rol estructural o funcional. Si se pierde la protena pierde su f(x).
*Motivo: regin pequea que se repite en otras protenas. No tiene f(x) definida.
Conformacin forma nativa protenas con forma funcional
Desnaturacin de protenas: Pierde la conformacin nativa, la funcionalidad y es el desplegamiento de la
misma.
Renaturacin de protenas: volver a plegar una protena. *no sucede en todas las protenas.
Denaturantes Qcos.: agentes reductores.
* 2-mercaptoetanol (rompe puentes S-S), Urea (agente caotrpico), solventes orgnicos (olor fuerte), PH,
detergentes y fuerza inica ([ ] de sal del medio)
Denaturante fsico: calor, congelamiento o descongelamiento.
*Tm: 50% protenas denaturadas. * Ribonucleasa A se puede renaturar.
** Reductor desnatur (alta energa) oxidante renatur.
desnaturalizacin.

Procesos cooperativos: plegamientos y

Intermediario semi-estable: Reduce la energa de la protena desnaturada.

Estructura nativa energa mnima protena plena.

Protenas chaperonas: no todas las PT se pliegan solas, algunas necesitan asistencia de otras PT y esto
tiene gasto de energa
Protenas conjugadas: necesitan asistencia de otra molcula, de origen no proteico, para funcionar.
Grupo prosttico: componente no aminoacidito que se une a la protena por enlace covalente.
*Mioglobina; estructura 3, 1 subunidad 1 hemoproteina. Protena globular (soluble en agua). Grupos R al
interior hidrofbico, por fuera son hidroflicos.
*Hemoglobina: estructura 4, 4 subunidades, 4 hemoproteinas. Tetramrica (2 subunidades y 2)
metabolismo aerbico.
2: 141 A + 2: 146 A = contiene un grupo prosttico heme o hemo que tiene un in ferroso Fe+2 que en
el centro se une al O.
Tiene dos estructuras nativas con f(x)
*Desoxihemoglobina (estructura tensa) baja afinidad con O2
afinidad O2

* Oxihemoglobina (estructura relax) alta

Alosterismo: Propiedad de las protenas (algunas) de cambiar de conformacin y f(x) cuando interactua con
sus ligando. Conformacin nativa otra conformacin nativa.
Caractersticas: Estructura 4, 2 conformaciones nativas , cada conformacin con f(x), 2 estructuras en
equilibrio, equilibrio desplazada segn la interaccin del ligando y la interaccin con el ligando en su sitio
alostrico. (Heme o hemo en la hemoglobina).
Curvas de saturacin de Oxgeno.
Reguladores primarios con impacto negativo:
CO2: reemplaza al O en la unin con la hemoglobina por lo tanto sta pierde la afinidad con el O.
[H]+: [H]+ [PH] ambiente cido disminuye la afinidad de hemoglobina con el O.
[Cl]- & 2,3 BPG (difosfoglicerato)

[CO2] (H)+ 2.3BPG alta afinidad con O

*Protenas alostrica tendr siempre tendr carcter sigmoideo.

-Tcnicas de estudio de protenas.
1. Dilisis: separacin de protenas por tamao. Bolsa con PT y con poros, se mete en una disolucin sin
nada y por los poros las molculas pequeas saldrn hacia afuera y aislarn a las PT grandes.
2. Cromatografa en columnas:
a.- Por intercambio inico: se realiza con bureta, y dentro tiene una fase estacionaria o matriz solida con
carga +o-. Como la matriz tiene carga las PT que tengan la carga contraria de irn primero, si hay un caso
en que quedan cargas iguales a las que sean menos neg o pos se irn primero.

b.- Cromatografa de exclusin molecular: La matriz posee irregularidades y as las molculas pequeas
quedan retenidas ah por lo tanto las molculas grandes son las primeras en salir.
c.- Cromatografa de afinidad: La matriz slida posee anticuerpos, y las PT tienen formas. La PT que tenga
+ afinidad, la que complemente queda ah y el resto baja.
3.Electroforesis desnaturante / poliacrilamida-SDS: 2 cmaras separadas por una capa de gel (de pos a
neg) que tiene bolsillos con micropipetas certir PTs y las PTs migran por el gel. Separa por tamao y la
migracin + rpida es la pequea. Se utiliza por cambio elctrico, el SDS las carga neg por fuera.
Enzimas
Catlisis aceleracin de un proceso, es decir, variacin de la velocidad de una reaccin qumica eficaz
Aumentan la velocidad de la reaccin por la reduccin de la energa de activacin.
*Deben funcionar eficazmente en medio acuoso a 37, 1 atm y a PH 6.7 7.5
La actividad cataltica depende de la conformacin nativa.
Propiedades de las enzimas:
-Especificad, capacidad de elegir.
-Reversibilidad, puede actuar en ambos sentidos SP reversible SP irreversible
-Eficacia, catlisis se produce a [ ] de enzimas.
-gran poder cataltico, mayor al de los catalizadores inorgnicos.
Clasificacin de enzimas:
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Oxidoreductasas Transferencia de electrones. Deshidrogenasas.

Transferasas Transferencia de grupos funcionales
Hidrolasas Hidrlisis transferencia de grupos funcionales a H2O
Liasas formacin y adicin de dobles enlaces
Isomerasas Cambios de grupos funcionales, pero en la misma molcula.
Ligasas Formacin de enlaces por condensacin pegado al ATP.

Clasificacin dependiendo del sustrato:

PT--> Proteasa / Lpidos lipasas / Glcidos glucosidasas / DNA DNAsas / RNA RNAsas
Cofactores: molculas (no proteicas, termoestable y bajo peso molecular) que son importantes para la F(x)
de la enzima. In inorgnico: Fe Mn Zn / Molculas Inorgnicas: 1.Coenzima: enlace reversible 2. Grupo
prosttico: enlace covalente.
Apoenzima Sin funcionalidad, necesita cofactor
Holoenzima Apoenzima + cofactor. Con funcionalidad.
*Vitaminas forman coenzimas, si no hay habr enzimas no funcionales por lo tanto bajan las defensas.

Sitio Activo (o cataltico) hendidura pequea o zona de la enzima con propiedades especficas para la
unin y catlisis. [Posee A histamina, serina y treonina] [Forma nativa + hendidura]
*interaccionan a travs de enlaces dbiles.
Modelo de complejo E-S
*llave cerradura sitio activo + sustrato= reconocimiento molcular
*Ajuste inducido la unin del sustrato induce un cambio en el centro activo que la complementariedad.
Reconocimiento molecular dinmico.
** ambos requieren de T y PH ptimo.
Cintica enzimtica:
Hiperblica, llega a un punto mximo de [ ] [S] [P]
Formacin de producto al comienzo es rpida y luego se vuelve ms lento al
pasar el tiempo por saturacin porque el sustrato de acaba.

Velocidad inicial V0 / pto inicio formacin de producto

(depende de la cantidad de sustrato inicial)

Velocidad de reaccin aumenta cuando [S] hasta que alcanza la Vmax. Cuando los sitios de unin de la
enzima estn completos la enzima se satura.
*Km: [S] al cual se alcanza la mitad de la Vmax.
Catlisis: las enzimas no afectan el equilibrio de la reaccin se mantiene constante.
Especificidad: capacidad de enzima de unirse a la molcula.
Afinidad: qu tan unida est la enzima con la molcula.
Kd: medicin para ver la afinidad / Cte de disociacin: inversamente proporcional a cte. Afinidad.