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Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas
que hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el
mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son
esenciales para la desintegracin de nutrientes a fin de que proporcionen
energa y bloques de construccin qumicos; el montaje de esos bloques de
construccin hacia protenas, DNA, membranas, clulas y tejidos, y la utilizacin de energa para impulsar la motilidad celular, la funcin neural y la
contraccin muscular. Casi todas las enzimas son protenas. Las
excepciones notables comprenden RNA riboso-males y un puado de
molculas de RNA que se dividen por s mismas o se empalman por s
mismas, conocidas en conjunto como ribozimas.
Las deficiencias de la cantidad o la actividad cataltica de enzimas clave
pueden sobrevenir por defectos genticos, dficit nutricionales o toxinas. Las
enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genticas o
infeccin por virus o bacterias patgenos
Adems de servir como los catalizadores para todos los procesos
metablicos, su impresionante actividad cataltica, especificidad para sustrato
y estereoespecificidad permiten a las enzimas desempear funciones clave
en otros procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos.
Las enzimas tienen importancia en la produccin de productos alimenticios o el
aumento del valor nutriente de los mismos tanto para seres humanos como
para animales. Por ejemplo, la proteasa quimosina (renina) se utiliza en la
produccin de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar
lactosa de la leche y beneficiar a quienes sufren intolerancia a la lactosa
por deficiencia de esta enzima hidroltica
Las enzimas que catalizan la conversin de uno o ms compuestos (sustratos)
hacia uno o ms compuestos diferentes (productos) aumentan los ndices de
la reaccin no catalizada correspondiente por factores de al menos 106. Al
igual que todos los catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de
manera permanente como consecuencia de su participacin en una reaccin.
Las enzimas tambin son catalizadores estereoespecficos y de manera tpica
catalizan reacciones de slo un estereoismero de un compuesto dado (p. ej.,
azcares d, mas no l; aminocidos de l pero no d). Dado que se unen a
sustratos por medio de al menos tres puntos de fijacin, las enzimas incluso
pueden convertir sustratos no quirales en productos quirales. La especificidad
extrema de los catalticos enzima confiere a las clulas vivas la capacidad
para conducir de manera simultnea y controlar de modo independiente
una amplia gama de procesos qumicos.
Clasificacin
Las enzimas se clasifican por el tipo de reaccin.
Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de
reaccin catalizada, seguido por el sufijo -asa. As, por ejemplo, las
deshidrogenasas eliminan tomos de hidrgeno, las proteasas hidrolizan
protenas y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuracin.
Los modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el
sustrato (xantinaoxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa
pancretica), su
regulacin (lipasa sensible a hormona) o una
caracterstica de su mecanismo de accin (cistena proteasa). Cuando es
necesario, se aaden designaciones alfanumricas para identificar mltiples
formas de una enzima.
A fin de resolver estas dificultades, la International Union of Biochemists (IUB)
cre un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigedad en el cual cada
enzima tiene un nombre y nmero de cdigo singular que identifican el tipo de
reaccin catalizada y los sustratos comprendidos; as, las enzimas se agrupan
en seis clases:
1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.
2. Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como grupos
glucosilo, metilo o fosforilo.
3. Hidrolasas: catalizan la divisin hidroltica de CC, CO, CN y otros
enlaces covalentes.
4. Liasas: catalizan la divisin de CC, CO, CN y otros enlaces
covalentes mediante eliminacin de tomo, dejando dobles enlaces.
5. Isomerasas: catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de una
molcula.
6. Ligasas: catalizan la unin de dos molculas en reacciones acopladas a la
hidrlisis de ATP
Nomenclatura
Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemtica y la recomendada. La
sistemtica utiliza los grupos principales, describe la reaccin y solo se utiliza
en revistas y textos cientficos, donde se requiere de un elevado grado de
precisin; para su uso existe un cdigo de cuatro nmeros, donde el primero
representa la clase, el segundo la subclase, el tercero la subsubclase y el
cuarto el nmero de orden de la enzima, que aparece en una relacin
publicada por la Comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica
y Biologa Molecular, donde los autores deben consultar cada vez que van a
emplearla.
La recomendada viene a ser una forma abreviada de la sistemtica; su uso es
comn, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en
cuenta tanto la especificidad de accin como la de sustrato y el nombre de la
enzima termina en el sufijo asa, por ejemplo, para la reaccin: