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UNIVESITE DE CORSE

Facult des Sciences et Techniques


Licence 3 Biochimie et Biologie Molculaire
2015 / 2016

LES MALADIES PRIONS

Rdig par
EL YAALAOUI Youssef
Sous la direction de
M. Maury
1

SOMMAIRE
I. Introduction..................................................3
II. Quest-ce que le Prions..................................3
III......................................Le pouvoir pathogene
4
IV...................................Extraordinair resistance
5
V. Maladies a prions des ruminants....................5
1.

La tremblante du mouton.......................................................................5

2.
Lencphalopathie spongiforme bovine (ESB) ou maladie de la vache
folle ............................................................................................................... 6
.3.
La maladie du dprissement chronique des ruminants
sauvages..7
.4.
Lencphalopathie spongiforme
fline 7
5.
Lencphalopathie transmissible du
vison.8

VI. Encphalopathies spongiformes subaiges


transmissibles lhomme

.8
1.

Le kuru .................................................................................................. 8

2.

La maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) ...................................................9

3.
Le syndrome familial de Gerstmann Straussler Scheinker
(GSS) .10
4.
LInsomnie Fatale Familiale
(IFF) ..10

VII Conclusion......................................................... 11

I.

Introduction

Les maladies prions sont des maladies rares touchant autant lespce
humaine que les animaux. Elle se traduit par une dgnrescence du
systme nerveux central (cerveau et moelle pinire) et la formation
dagrgats dune protine spcifique. Elles sont connues officiellement par
le terme, Encphalopathies spongiformes subaiges transmissibles (ESST)
dont le prion est le principal agent responsable qui est une protine
normale mais mal conforme. Le terme "prion" a t cr par S. Prusiner
pour dsigner les agents non conventionnels responsables des
encphalopathies spongiformes transmissibles (EST), maladies du systme
nerveux central qui peuvent tres hrditaires, sporadiques ou
infectieuses, mais toujours mortelles. De plus cet agent, ntant ni un
virus, ni une bactrie, fait partie de ce que lon appelle agents
transmissibles non conventionnels (ATNC). Le prion doit sa toxicit sa
configuration qui rsulte de la dformation de la configuration dune
protine, normale celle-l, le PrP. Les maladies prions prsentent des
caractristiques particulaires car certaines infections peuvent tre
hrditaires ou encore sporadiques.

II.

Quest-ce que le prions ?

Les prions sont des protines naturellement produit par de nombreux


organisme dont lhomme au niveau des neurones, elles peuvent dans des
conformations spciales devenir pathologique. Mme si nous ne savons
toujours pas ltendu des fonctions de cette protine, les recherches ont
dmontr quelle pouvait agir notamment dans le fonctionnement normal
de la cellule telles que les membranes des cellules nerveuses. Ce sont plus
prcisment une glycoprotine hydrophobe de petite taille de 15 40 nm,
et partir de mesure faite lors de tentative dinactivation par
rayonnement ultraviolet, les chercheurs ont pu estimer que sa masse est
infrieur 150 killosDaltons. De plus lon sait que les protines sont la
3

succession plus ou moins longue dacides amine qui caractrisera sa


forme primaire. La protine va ensuite se replier dans une conformation
spatiale qui lui est propre et va avoir une forme tridimensionnelle
caractristique. Le prion est lacronyme PRoteinaceous Infection ONly ,
en effet le terme only dsigne le fait que cest seulement la protine qui
est lagent infectieux et non autre chose. En effet limplication de la
protine prion (PrP) a t dmontrer avec une souris transgnique
dpourvue du gne codant pour la protine PrP, cette dernire tait
insensible lagent pathogne responsable des maladies.

III.

Le pouvoir pathogne

Comme dit prcdemment, le prion est une protine PrP qui a volu vers
une configuration anormale, PrPres ou PrPsc qui est la configuration
toxique. En effet il semblerait que le caractre infectieux transmissible de
la protine du prion tient, non pas aux actions de ses acides nucliques,
mais plutt sa structure tridimensionnelle diffrente de la forme normal
PrP. Elle est constitue principalement dhlices alpha, la PrP est forme de
deux zones : une zone globulaire avec 3 hlices alpha et 2 feuillets bta,
et une zone longue et flexible dont la forme spatiale est modifiable par les
conditions physicochimiques de son environnement biologique. Il est
montr que la PrPres (protine pathologique) est en revanche constitue
majoritairement de feuillets bta plisss. La modification des hlices alpha
de la protine normal se traduit par le remplacement par des feuillets bta
plisss et cest ce changement qui confrerait la protine son caractre
infectieux, Cependant malgr les progrs sur ltudes de la forme
pathogne lon ne connait toujours pas prcisment la structure de celle-ci
car les mthodes dobservation tels que les rayon X ont tendance
agrger les fibrilles. Quelle soit normale ou pathologique, cette structure
est trs stable et il faut savoir que les protines cherchent en permanence
atteindre un tat dnergie minimale. Cest cette configuration spatiale
qui caractrise le pouvoir infectieux de la protine qui sous cette nouvelle
configuration est capable rsister au mcanisme de dgradation classique
de notre organisme tels que les enzymes de dgradation. En effet en
temps normal les protines de notre organisme sont en permanence
dgrader pour tre ensuite de nouveau synthtises. La protine prion
pathogne apparait lorsque la protine normale change de forme
tridimensionnelle ce processus a lieu par simple contacte de la protine
normale avec la

Figure 1 transformation de la protine normale PrP protine


pathologique PrPres

protine infectieuse. En effet la conformation anormale sera transmise par


contact qui par a suite contaminera une autre protine saine de ce fait la
quantit de molcules infecte et donc pathogne augmentera et donc
pourront atteindre le seuil pour laquelle elles sagrrent en longue chaine
appele fibrilles qui est une structure riche en feuillet plisser. Ce
mcanisme aura lieu dans les neurones et entrainera la destruction de ces
derniers. Ensuite les prions pathognes seront librs et contamineront les
neurones voisins.

IV.

Extraordinaire rsistance

La particularit des prions est leurs capacits rsister aux agents


physiques et chimique qui sont normalement efficace contre les
microorganisme et parasite classique. Une fois dans lorganisme, la forme
pathogne de la protine ne provoque aucune raction de dfense du
systme immunitaire du fait de leur petite taille, de plus les travaux de S.
Prusiner dmontraient que le prions qui est une protine hydrophobe ce
comporte chimiquement comme si elle ne possdait pas dacides
nucliques ce qui la rend insensible au nuclase (qui dgrade les acides
nucliques). Le prion rsiste au procdes classique de dcontamination ou
de strilisation, en effet le neurologue S. Prusiner entreprit disoler la
particule responsable de la maladie bovine. Pour dtermine les proprits
biochimiques il utilisa diffrentes techniques de purification sur des extrait
crbraux. Les prions pouvaient rsister des traitement thermique,
chimique ou radioactif suffisamment puissant pour dgrader le gnome
5

nuclique et pouvait aussi rsister des traitements biochimiques tels que


les protases. Il nest pas inactiv par leau bouillante ni par lautoclave
classique 121 C et il rsiste aux radiations ionisantes, aux rayons
ultraviolets et aux ultrasons, de mme pour les antiseptiques. Le formol, le
propiolactone qui sont des dsinfectants et les dtergent nont quun effet
partiellement neutralisant. Ce qui est encore pire cest le formol permet
une amlioration de leurs rsistances au traitement la chaleur. Pour un
autre ordre dide les prions ne sont pas dtruits aprs 180C pendant 24
heures, ni mme 320C pendant 1 heure, cependant les prions est
sensible lure concentrer qui est connue comme un agent dgradant les
protines de plus les mthodes qui permettent de modifier les structures
tridimensionnelles de la protine diminue son infectiosit. Les scientifiques
ont prouv que les traitements la soude caustique pure qui est un agent
de neutralisation ou encore par hypochlorite de sodium (eau de Javel)
2,5 % de chlore pendant 1 heure sont efficaces, de mme que la chaleur
humide sous pression.

V.

Maladies prion des ruminants

En ce qui concerne les animaux lon dnombre ceux jour 5 formes


dencphalopathies spongiformes subaiges transmissibles (ESST) : Lon a
la tremblante du mouton et de la chvre, lencphalopathie spongiforme
bovine (ESB) qui est plus communment appel maladies de la vache
folle,
lencphalopathie
spongiforme
fline,
lencphalopathie
transmissible du vison, et la maladie du dprissement chronique du
ruminant sauvage. Ces maladies suscitent dautant plus la curiosit et la
peur car elles ont un impact direct sur lhomme puisquil semble que les
maladies prions peuvent franchir la barrire de lespces. En effet cette
encphalopathie est transmissible par lalimentation et touche autant les
animaux domestiques que sauvages et donc un impact trs important
sur lconomie et la sante publique.
1 La tremblante du mouton : Cette a t dcrite pour la 1er fois en
1732 mais ce nest quen 1889 que le franais Benoit tablira les
1erdescription de lsion crbrale qui caractrise lencphale des
moutons atteint. La tremblante du mouton ou encore scrapie (qui est le
terme anglais de la tremblante), est une maladie mortelle et
dgnrative qui va comme dit prcdemment affecter le systme
nerveux central des moutons et des chvres. Les symptmes de la
tremblante varient selon les animaux et en raison de dommages causs
sur les cellules nerveuses, les animaux affects montrent des
changements de leurs comportements comme des phases de
tremblement et d'incoordination motrice qui peuvent amener par la
suite la mort de l'animal. Ces changements du comportement se
manifestent par une perte de coordination, une perte de poids, des
morsures au niveau des membres, des claquements des lvres, et des
anomalies de dmarche. De plus des chercheurs de lINRA on montrer
lagent pathogne responsable de la tremblante du mouton qui est une
protine prion possde le potentiel ncessaire pour convertir la protine
prion naturellement prsente chez lhomme dans sa forme saine et la
rendre pathologique. En effet de tudes sur des souris reproduisant la
6

barrire despce humaine ou


souris humanise on montrer
que
lagent
pathogne
induisant la maladie de la
tremblante pouvait induire des
caractristiques similaires
celle de la
maladie de
Creutzfeldt-Jakob.
2

Lencphalopathie
spongiforme bovine (ESB) ou
maladie de la vache folle :
er
Les 1 observation de lESB remonte en 1985 mais ce nest quen
octobre 1987 que de vraie publication scientifique dcrivent la maladie.
Apparue en Grande-Bretagne, l'encphalopathie spongiforme bovine
(E.S.B.), ou encore appele maladie de la vache folle , a trs vite
suscit de grandes inquitudes car, ds 1986, plusieurs centaines de
cas avaient t rcences. Contrairement au cas d'autres
encphalopathies spongiformes transmissibles subaigus (E.S.S.T.)
galement dues un agent transmissible non conventionnel (ATNC)
appels prion , on a dmontr ds 1990 que l'agent de l'E.S.B.
franchissait facilement les barrires d'espce ce qui suscitt une trs
grande inquitude car la contamination de l'homme par l'agent bovin
devenait une possibilit plus que raliste. Mais ce n'est qu'en 1996 qu'il
fut admis qu'une nouvelle forme variante de la maladie de CreutzfeldtJakob apparue en Grande-Bretagne tait vraisemblablement due une
contamination alimentaire par l'agent de l'E.S.B. LESB est apparue
dans un grand nombre de pays europens. En dehors de lEurope, lESB
na t dtecte quau Japon, en Isral, au Canada et aux Etats-Unis.
Aprs de longues tudes il semblerait que lESB se transmet par
laffouragement de farines animales infectes.
En effets les bovins qui vont se nourrir de ces farines animales infecter
par lagent pathognes va contracter par la suite lESB. L'agent
infectieux n'a t dcel jusqu' prsent que dans le cerveau la moelle
pinire, lilon, les amygdales et les yeux des animaux infects. Les
observations on permit destim a 6 mois La priode d'incubation. Les
symptmes sont des troubles du comportement, de la locomotion et de
la sensibilit. On observe gnralement: de la peur, de la nervosit,
une frayeur et une attention accrue; la peur de franchir la rigole de
ltable, les passages et les moindres obstacles; de lagressivit; des
lchements frquents des naseaux des grincements de dents, des
tremblements ou tressaillements musculaires au niveau des babines,
du mufle, des oreilles, du cou, de la partie antrieure du corps, des
flancs ou du corps entier; une allure qui se raidit de plus en plus avec
de lataxie et de lhypermtrie au niveau de l'arrire-main, parfois aussi
de l'avant-main. Au stade final, l'animal ne parvient plus se lever ;
des tressaillements, voire mme une chute soudaine en rponse au
moindre stimulus extrieur (bruit, mouvements de personnes ou
d'animaux, etc.) ; une hypersensibilit au toucher surtout au niveau de
la tte et du cou ; une hypersensibilit la lumire et au bruit ; un lent
7

amaigrissement et
une baisse de la
production laitire
bien que lapptit
reste inchang. Il
semblerait que
malgr tous ses
symptmes les
signes dESB sont
souvent non typiques
et peu affirms (Tous
napparaissent pas
ncessairement).
Cette maladie a t
qualifier de flau on eut recours des tests rapides comme des western
blot, ELISA et immun chromatographie sur bandelette. Jusqu' prsent,
il est impossible de poser un diagnostic sur les animaux vivants
infects, mais qui ne prsentent pas encore de signes cliniques, ni de
test srologique.
3 La maladie du dprissement chronique des ruminants
sauvages : On a pour cette maladie les premires publications sur les
cervids datant du dbut des annes 1980. Les premiers cas cliniques
eux remontent lanne 1967 rapportent Williams et Young et ont t
identifis dans principalement trois tats amricains, le Colorado, qui
est le premier tat touch, puis le Wyoming et puis le Nebraska. Cette
maladie est une variante de la tremblante, qui va principalement
toucher les ruminants sauvages tels que le cerfs, lans, daims, wapitis
de certains Etats d'Amrique (Wyoming, Colorado). Il semblerait que la
maladie volue de manire sporadique car trs souvent ce nest quun
seul animal qui est toucher la fois. A noter que cette pathologie
touche autant les animaux ns en captivits lev parleur mre ou au
biberon que ceux capture ltat de faons ou dadulte. Les cas
pathologiques ce dveloppe assez tt (3 4 ans), les symptmes sont
principalement caractriss par un amaigrissement important et des
troubles du comportement. Dans la moiti des cas une sialorrhe (qui
se caractrise une production importante de salive) abondante est
constat. Beaucoup de zone dombre entoure cette maladie que ce soit
son origine ou bien son mode de transmission dans tous les cas elle est
prendre au srieux car elle est comme pour les autres maladies vues
prcdemment transmissible lhomme lors de lingurgitation des
animaux infects (gibier).
4 Lencphalopathie spongiforme fline : Dans les annes 1990 une

nouvelle encphalopathie spongiforme a t diagnostiquer chez


plusieurs chat domestique au Royaume uni. Des cas ont t dcrits
galement en Norvge en 1995 et au Liechtenstein en 1996. De plus
des flids sauvages en captivit ont t reconnus atteint d'ESST dans
certains zoos du Royaume uni tels que des pumas, des ocelots, des
gupards, des lions, des tigres. Les recherches ont dmontr que L'ESF
8

tait la consquence du franchissement de la barrire d'espces par


l'agent de l'ESB, en effet suite au tudes faite sur cette maladie qui
certifie elle aussi la prsence dEST la terminologie adapter cher les
bovins pour ESB suit la mme logique pour les flins. Car Pearson et
coll. en 1991 dnomment la maladie du chat encphalopathie
spongiforme fline ou FSE. Les troubles principaux rencontrer sont une
ataxie des membres postrieurs, des troubles du comportement tels
que lagressivit, une hyperesthsie, des tremblement musculaire. La
maladie a tendance affecter les adultes qui sont en gnral ges de
plus de 4 ans. De plus la source de linfection des flins reste encore
inconnue, cependant lorigine alimentaire reste plausible car les chats
sont souvent nourris avec des aliments industriels. Le tableau clinique
de la FSE est proche des symptmes de la maladie de CreutzfeldtJakob. La sensibilit du chat aux infections nerveuses tels que les prions
a t mis en vidence par Gibbs et Gajdusek en 1973 par la
transmission exprimental de la maladie de Creutzfeldt-Jakob au chat.
5 Lencphalopathie transmissible du vison : Lencphalopathie
transmissible du vison est une maladie trs rare qui sabat dans les
levages des visons. Apparue en 1947 dans un levage de visons aux
tats-Unis, la maladie a t signale depuis dans des levages au
Canada, en Europe et dans lancienne Union sovitique. Suite
lpidmie la plus rcente (1985, 60 % des 7 300visons adultes atteints
dans un levage amricain), les chercheurs ont mis lhypothse dune
contamination alimentaire partir des carcasses de moutons ou de
vaches qui servent nourrir des visons. En effet lors des levage les
visons se nourrissent de carcasses dovins et de bovins, ils peuvent tre
contamins dune ESST si ces carcasses proviennent danimaux ayant
au pralable contracter lESB ou la tremblante du mouton.

VI.

Encphalopathies spongiformes subaiges


transmissibles lhomme

Ces maladies rares tait il y a peu inconnue du grand public, cependant il


occupe dsormais une place importante du au incertitudes les concernant.
Chez lhomme, les encphalopathies spongiformes transmissibles
comprennent : le kuru, la maladie de Creutzfeldt-Jakob et ses variante
clinique comme le syndrome familial de Gerstmann Straussler Scheinker
(GSS) et linsomnie familial fatal (IFF). Ces maladies humaines prsentent
des caractristiques communes avec leurs homologues animales. Chez
lhomme, elles se caractrisent par une dmence et divers troubles
moteurs accompagnes dune dgnrescence spongiforme du cerveau.
1. Le kuru : Cest la premire encphalopathie spongiforme humaine
pour laquelle la transmissibilit fut dmontrer par Gajdusek et coll. en
1966. Cette maladie a t dcrite pour la premiers fois en 1957 au sein
dune population mlansienne appartenant au groupe culturel et
linguistique Fore , ce peuple vit au sud des haut plateaux lest de
la Papouasie-Nouvelle-Guine. Les syndromes dominant sont
crbraux, en effet cest plus prcisment une ataxie (manque de
9

coordination fine des mouvement volontaire) locomotrice et postural


qui imposent un dcubitus (attitude du corps reposant l'horizontal) et
en fin dvolution. De plus lon
a
pu
constater
des
tremblements de la tte, du
tronc et des membres sont
galement observer, do la
dnomination de kuru qui
signifie dans le dialecte Fore
trembler de peur ou de
froid .
Les
symptmes
prsentent
galement
une
labilit motionnelle, avec une
euphorie qui peut saccompagner de la symptomatologie (ensemble
des manifestations, des signes d'une maladie permettant de poser un
diagnostic). Confusion mental, trouble de la mmoire, aphasie,
dysphasie, incontinence urinaire et fcale sont dautre caractristique
du kuru, en plus de tous cela la mort survient en 3 24 mois. La
maladie affecte surtout les femmes et les enfants des deux sexes
partir de 4 ans et peut sobserver jusqu 70 ans. Une prcision
importante apporter concerne la manire dont les Fors pratiquaient
le cannibalisme funraire. Cette pratique ntait pas totalement
gnralise, et ntait pas non plus systmatique. Cependant cela a
permis de faire le lien la diffusion de la maladie au cannibalisme rituel
et familial des morts. En effet pendant ces rites, il exprimait amour et
respect pour leurs parent dcdes, les femmes et leurs prognitures
prparaient, cuisaient et consommaient les viscres, le cerveau et les
muscles de leurs proches dfunts. La contamination se faisait
probablement par contamination des tissues infectes et par contact
cutanomuqueux lors de la prparation des cadavres. A notes que le
dlai dincubation est trs long soit de 4 40 ans selon les estimations
de Klitzman et coll. En 1984.
2. La maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) : Cest dans les annes
1920 que Creutzfeldt et Jakob dcrivent pour la premire fois une
dmence progressive, elle a commenc attirer lattention du public au
milieu des annes 1980 lors de lpidmie dencphalopathie
spongiforme bovine (ESB. La maladie prions humaine la plus connue
est la MCJ qui touche annuellement une ou deux personnes sur un
million dans le monde. Cette dgnrescence subaigu du systme
cerveau central est observer frquence gale dans les deux sexes.
Cependant elle a tendance frapper les classes de 45 75 ans cest
pour cela que lon na ranger cette maladie dans les dmences
prsniles. La MCJ classique ressemble beaucoup plusieurs autres
maladies cognitives. Cependant, elle survient brusquement et provoque
un dclin rapide ds lapparition des symptmes. La personne atteinte
dbute part une dtrioration intellectuelle se manifestant par des
troubles de la mmoire, un manque dintrt, un comportement
diffrent de son comportement normal, des problmes dquilibre lors
de la marche, des gestes maladroits, des problmes de vue, des
10

contractions musculaires ou fasciculations, des difficults dlocution et


des problmes de dglutition. La plupart des personnes atteintes
dcdent gnralement moins de 12 mois aprs lapparition des signes
et symptmes de la maladie, bien que certaines puissent vivre un peu
plus longtemps. La plupart des personnes atteintes tombent dans le
coma avant de dcder. Le dcs rsulte gnralement de
complications telles que linsuffisance cardiaque, linsuffisance
respiratoire ou la pneumonie. La Maladie existe sous 3 forme soit :
La forme sporadique : cette forme de MCJ reprsente 90 % des cas dans
lAmrique du nord. Elle affecte les personnes de 45 75 ans. Sa cause
est inconnue et la maladie se dclare sans aucun signe initiateur. La
plupart des personnes atteintes meurent en moins dun an.
La forme gntique : cette forme de MCJ survient chez les familles qui
prsentent un gne anormal. Elle reprsente 7 % des cas. Le dpistage
gntique se fait par test sanguin ou par lexamen post-mortem des
tissus crbraux. Une personne qui possde ce gne anormal a une
probabilit de 50 % de transmettre ce gne chacun de ses enfants.
La forme acquise : cette forme de MCJ, qui est trs rare, est cause par
une exposition des protines prions anormales tels que lors dune
intervention chirurgicale comme lors dune greffe ou encore lutilisation
dinstruments contamins lors d'une neurochirurgie.
lheure actuelle, il nexiste aucun traitement de la maladie de
Creutzfeldt-Jakob et aucun moyen efficace den ralentir lvolution de la
pathologie.
3. Le syndrome familial de Gerstmann Straussler Scheinker
(GSS) : Le GSS est une maladie extrmement rare, son impact est
estim a 1 10 cas sur 100 millions et a t diagnostiquer dans de
nombreux pays. Cest ds les annes 1936 que Gerstmann Straussler
et Scheinker dcrivent un symptme crbelleux accompagn dune
dtrioration intellectuelle chez une jeune femme. Cette maladie est
souvent considre comme une variante de la maladie de CreutzfeldtJakob. Cest une maladie neurodgnrative familiale qui volue le plus
souvent sous forme dune ataxie crbelleuse progressive. Soit des
troubles de la marche, de lquilibre, de la dglutition rapporter un
syndrome crbelleux, pseudobulbaire te pyramidal ont permis
dlargir les symptmes cliniques. De plus tous ses manifestations
neurologiques sont souvent prcdes de lapparition de dmence plus
ou moins marque et ne sont pas tous le temps systmatique. Sur le
plan phycologique la maladie peut se manifester avec des tats de
dpression plus ou moins important, de labilit motionnelle, de
lindiffrence effective avec des troubles dmentielles. Cependant la
GSS na pas de critre spcifique en matire des symptmes qui
caractrise la maladie, en effet les critres peuvent tre trs variables
dun patient lautre.
A noter que le dveloppement de la GSS est assez lent, en moyenne
pour une dure de 5 ans ce qui est suprieur a la maladie de CreutzfeldtJakob. Lexamen neuropathologie on permit de mettre en vidence des
plaques amylodes particulires dans le cervelet des patients infecter,
11

de plus des tudes on permit de montre que ses dpts amylodes


rsultaient de lamas de prions tronqus. Les Dcouverte faite par
Hsiao et coll. en 1989 on permit de faire une grandes avancer sur la
comprhension de la pathognie de cette maladie, en effet ils ont
dcouvert une mutation au codon 102 du gne PrP. Cette mutation se
traduit par une modification de la squence amine de la protine PrP
avec une remplacement dune proline par une leucine. Cette mutation
est retrouve chez dautre maladie comme la maladie de CreutzfeldtJakob ou du kuru, de plus comme pour la maladie de Creutzfeldt-Jakob,
la GSS est transmissible aux animaux de laboratoire tels que les
rongeurs ou bien les primates.
4. LInsomnie Fatale Familiale (IFF) : La maladie se dclare entre 40 et
50 ans et volue en moyenne en 18 mois. Les principaux signes
cliniques sont une insomnie dapparition progressive, une
dysautonomie, des troubles moteurs (ataxie, tremblement) et des
troubles de lattention et de la mmoire. La cause de l'insomnie fatale
familiale est gntique et se transmet de faon hrditaire. Elle est d
un prion mal replie qui affecte de faon permanente la structure du
cerveau. Les prions rongent la rgion du cerveau responsable de la
rgulation de divers systmes sensoriels, moteurs et du sommeil qui
est le thalamus. Cette situation conduit une perte importante de
neurones et l'apparition de glioses au niveau du tissu crbral.
L'insomnie fatale familiale peut galement se dvelopper
spontanment chez les patients qui souffrent d'insomnie fatale
sporadique, une maladie non hrditaire.
Cependant, certains cas d'infections ont t signal suite une
consommation de viande qui ont t contamine. Les symptmes de la
maladie apparaissent pendant les quatre tapes qui durent entre 7 et
18 mois avant la mort du malade, celui-ci souffre de plus en plus de
l'insomnie qui conduit la panique, la paranoa et des phobies. Ensuite
on a les hallucinations et les crises de panique deviennent perceptibles,
pendant environ cinq mois. Le malade souffre ensuite dune incapacit
totale de sommeil, de la perte rapide de poids, qui dure environ trois
mois. Enfin survient la dmence, au cours de laquelle le patient ne
rpond plus ou reste muet pendant environs six mois.

VII.

Conclusion

Les maladies prion font partie aujourdhui des proccupations


majeures en matire de sant publique. Du fait des incertitudes
encore trs prsente les individues ayant contracter ces
maladies ne bnficient pas encore de traitement efficace.
Cependant lamlioration de la sensibilit des tests de
12

dpistage devrait permettre de mieux connaitre les risques


prsent et future et mettre en place des dispositif et mesure
afin de lutte contre ce flau encore inconnue il y a quelque
temps.

Bibliographie
https://fr.wikipedia.org/wiki/Prion_%28prot%C3%A9ine%29
https://www.youtube.com/watch?v=Ra0XvegVN2M
https://www.youtube.com/watch?v=xS9dW25tJc0
Pierre-Marie Lledo : Les maladies prions Que sais-je ? n 3631, Presses
Universitaires de France, 2002. 127p.
Sophie Reibel : Encphalopathie spongiforme bovine POLYTECHNICA 1994,
EUROPE MEDIA DUPLICATION S.A, 1993.177p.
https://www.anses.fr/fr/content/les-enc%C3%A9phalopathies-spongiformestransmissibles-est-ou-maladies-%C3%A0-prions
La Revue Nature Communications http://www.lemonde.fr/sante/article/2014/12/16/latremblante-du-mouton-un-risque-infectieux-potentiel-pour-lhomme_4541700_1651302.html#1pmsRhxEGfR3eH1w.99

http://www.inserm.fr/thematiques/neurosciences-sciencescognitives-neurologie-psychiatrie/dossiers-dinformation/maladies-a-prions-maladie-de-la-vache-follemaladie-de-creutzfeldt-jakob
file:///C:/Users/youssef/AppData/Local/Temp/ms_microbio_liautar
d02.pdf

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