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EL AGUA Y SALES
NDICE
1.
Estructura
2.
3.
4.
5.
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Video sobre
disolucin
de una sal
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Material
multimedia sobre
el agua
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Animacin 2
smosis
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Localizacin funcin
Otras caractersticas
Fe
Mioglobina - Hemoglobina
HIERRO
Almacenamiento y
transporte oxgeno
Cu
COBRE
F
FLOR
Co
COBALTO
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Mineral
Localizacin funcin
Otras caractersticas
Zn
Interviene el metabolismo de
carbohidratos y lpidos.
CINC
Cr
CROMO
Mn
MANGANESO
I
IODO
Ca
CALCIO
Na, K, Cl
Potasio
Sodio
Se encuentra en enzimas,
hueso e interviene en el
crecimiento y reproduccin
Cloro
Mg
MAGNESIO
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GLCIDOS
NDICE
1.
2.
3.
Enlace O-glucosdico
4.
Disacridos
5.
Polisacridos:
Homopolisacridos
Heteropolisacridos
6.
Otros glcidos
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CARBONO ASIMTRICO
Animacin sobre
ESTEREOSIMEROS
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Ciclacin animada
Ciclacin RIBOSA
Ciclacin D-MANOSA
ANIMACIN CICLACIN
ALDOHEXOSAS
ANIMACIN CICLACIN
CETOHEXOSAS
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3. ENLACE O-GLUCOSDICO
Son Este es el enlace que se forma cuando los monosacridos se
unen. Se forma cuando un grupo hidroxilo de un azcar reacciona
con el carbono anomrico de otro. De los dos OHs que interaccionan
un oxgeno hace de puente entre los dos monosacridos y el otro,
junto con los dos hidrgenos, forman una olcula de agua que se
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4. DISACRIDOS
Los disacridos son fruto de la unin de dos monosacridos. Se
suelen nombrar aadiendo la terminacin OSIL al primer
monosacrido u las terminaciones SIDO y SIL segn el segundo se
una por el carbono anomrico o no.
Los disacridos que tienen un carbono anomrico libre mantienen su
capacidad reductora.
La maltosa es el -D-glucopiranosil (1 -->4)-D-glucopiranosa y al
tener libre el carbono anomrico del segundo es un disacrido
reductor. Es un disacrido presente en el azcar de malta y tambin
se produce como consecuencia de la hidrolisis de polisacridos como
el almidn.
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5. POLISACRIDOS
Son macromolculas formadas
por la unin repetitiva de
muchos monosacridos. No
suelen tener masas moleculares
definidas ya que un mismo
polisacrido puede ser mayor o
menor segn la cantidad de
monosacridos que tenga en
ese instante. Se diferencian en:
- La longitud de su cadena
- La naturaleza de sus
monosacridos
- El tipo de enlace que
presentan y su grado de
ramificacin si la tuviesen.
Si todos los monosacridos que
lo componen son iguales
reciben el nombre de
homopolisacridos y si hay
varios que los constituyen se
denominan heteropolisacridos
Las principales funciones son dos: almacenamiento (presentan
enlaces ) y estructural (presentan enlaces )
HOMOPOLISACRIDOS DE RESERVA
Los principales son el glucgeno en los animales y el almidn en los
vegetales. Ambos se encuentran en el interior de la clula formando
grnulos y estn muy hidratados (acompaados de agua)
ALMIDN
Es una macromolcula que se encuentra sobre todo en los rganos de
reserva de los vegetales como semillas, bulbos y tubrculos dentro
de plastos en el interior de sus clulas. Su molcula se presenta de
dos maneras:
- AMILOSA: un polmero lineal de glucosas unidas mediante enlace
(1-->4) y que ocupa la regin central de la molcula de almidn
- AMILOPECTINA: con una mayor masa molecular que la amilosa y que
ocupa la regin perifrica de la molcula y que se caracteriza por
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Grnulos de almidn en un
plasto
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HOMOPOLISACRIDOS ESTRUCTURALES
Tambin son biopolmeros de monosacridos pero del tipo . Los ms
abundantes son:
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CELULOSA
Es el poliscrido estructural de los
vegetales ya que se encuentra como
componente principal de la pared
celular de las plantas.
La celulosa es una macromolcula
lineal que no tiene ramificaciones
formada por glucosas unidas por
enlaces glucosdicos b(1-->4). Esta
aparentemente simple diferencia le
confiere propiedades muy
diferentes a la de los polisacridos de reserva.
Estructuralmente, la celulosa se organiza en niveles
crecientes de empaquetamiento:
- La unidad ms simple es la cadena lineal de glucosas
unidas. Cada una est girada 180o con respecto de la
anterior.
- Varias de estas cadenas se unen mediante puentes de
hidrgeno formando las fibrillas que tienen una gran
resistencia mecnica.
- las microfibrillas se agrupan formando fibras.
- El conjunto de fibras de celulosa forman las lminas de
celulosa que es el componente mayoritario de la apred
celular de las clulas vegetales.
Otro hecho de gran relevancia biolgica es que muchos animales
carecen de celulasas, enzimas capaces de hidrolizar los enlaces (1->4). Es el caso del ser humano y por eso la fibra vegetal constituida
por celulosa no es un nutriente, no se puede digerir, aunque tenga
otras propiedades beneficiosas para el organismo.
Sin embargo los rumiantes y otros animales si que pueden utilizar la
celulosa como nutriente. La razn principal es que contienen
organismos simbiontes que s fabrican este enzima. En el caso de los
rumiantes son las bacterias simbiticas de su flora intestinal las que
fabrican celulosas. En el caso d elas termitas que se alimentan
bsicamente de celulosa, madera, las enzimas las fabrican protozoos
que viven en sus intestinos.
Adems celulosa, la fibra de los vegetales que forma la pared celular
contiene otros polisacridos estructurales como la hemicelulosa que
es una combinacin de xilanos (polmeros de D-xilopiranosa) y de
glucomananos (heteropolisacrido que contiene glucosa, manosa y
galactosa)
La celulosa es el polisacrido ms abundante de la naturaleza.
QUITINA
Es un homopolisacrido lineal compuesto por residuos de Nacetilglucosamina unidos mediante enlace . Este monosacrido es
como una glucosa pero con un grupo amino acetilado en el C2.
Tampoco es digerible por los animales.
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Fibras de celulosa al
microsocopio electrnico
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Principales
GLUCOSAMINOGLUCANOS
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LPIDOS
NDICE
1.
Caractersticas generales
2.
3.
Lpidos saponificables
Triglicridos o Grasas
Ceras
Glicerofosfolpidos (lpidos de membrana)
Esfingolpidos (lpidos de membrana)
4.
Lpidos insaponificables
Esteroides
Terpenos
5.
6.
1. CARACTERSTICAS GENERALES
Los lpidos constituyen un grupo heterogneo de molculas
compuestas por C, H, O y segn la clase pueden tener adems P y N.
Su caracterstica comn es que
son insolubles en agua
(hidrfobas-apoalres).
Sus funciones biologcas
tambin son diversas.
(ampliar)
Para el conocimiento y
comprensin de los lpidos es
muy conveniente tener clara
su clasificacin. El presente
mapa conceptual es una buena
ayuda.
El principial criterio de
clasificacin de los lpidos es
la presencia o no de cidos
grasos en su estructura,
generndose as dos grandes
conjuntos: los lpidos
saponificables su poseen
cidos grasos e
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(otra clasificacin)
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(ampliar)
La caracterstica
de que una
molcula tenga una
regin polar y otra
apolar se desgina
como ANFIPTICA
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Funciones:
La principal funcin es la de reserva energtica. Se acumula en forma
de pequeas gotitas en el interior de las clulas. Algunos animales
poseen un tejido especializado para acumularlo que es el tejido
adiposo, formado por adipocitos, clulas ovoides con una gran
vacuola de grasas y ncleo excntrico.
Las grasas aportan mucha ms energa que los azcares cuando se
oxidan en el organismo y ocupan menos volumen. Ese es el motivo
por el que son las principales biomolculas de reserva de los
animales que son organismos mviles.
En las plantas suelen acumularse en semilla (girasol) o en frutos
(aceituna)
Las lipasas son enzimas que hidrolizan los lpidos. Se encuentran en
los adipocitos y semillas para cuando es necesario liberar los cidos
grasos para su combustin y producir as energa y tambin en el
jugo pancretico para digerir las grasas que ingieren los animales de
modo que puedan ser absorbidas a travs del intestino.
El aislamiento trmico es otras de las funciones del tejido graso o
adiposo y por eso es frecuente en animales que viven en zonas fras
como los pinnpedos (focas) o pinginos.
Este tejido tambin sirve de almohadillamiento como en el caso de
los depsitos que hay en los pies de los cnidos y felinos.
Un caso curioso de almacenamiento de grasas (y tambin ceras) es el
de los cachalote lo que les permite regular su flotacin en zonas de
aguas muy fras.
LAS CERAS
Sone steres de cidos grasos con alcoholes de cadena larga (entre 16
y 30 tomos de carbono) generndose molcula con colas
hidrocarbonadas muy largas y sern, por lo tanto, muy hidrfobas.
Sus funciones biolgicas ms
relevantes son:
Reserva de combustible del
plancton
Impermeabilizacin por su gran
poder hidrofbico y proteccin:
recubren hojas (el brillo del
acebo) y plumas como en el caso
de las aves acuticas.
Estructural, como la cera que
forma los panales de las abejas, un
ster de cido palmtico con el
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alcohol triacontanol.
LOS LPIDOS ESTRUCTURALES DE
MEMBRANA
Dentro de este grupo encontramos los
fosfoglicridos y los esfingolpidos. El
colesterol tambin se puede encontrar en la
membrana pero su funcin no es tanto
estructural como la de regular la fluidez de
la membrana. El colesterol se estudiar en
los esteroides.
Estos lpidos tienen un marcado carcter
anfiptico y por eso forman la base de las
membranas biolgicas al formar
espontneamente bicapas capaces de
separar dos medios acuosos.
Los fosfoglicridos
( glicerofosfolpidos)
Son biomolculas resultado de la
esterificacin de los OH del C1 y C2 del
glicerol por sendos cidos grasos
(generalmente uno saturado y otro
insaturado) y un grupo fosfato en el C3. El
grupo fosfato est cargado
negativamente a pH fisiolgico. Este
compuesto recibe el nombre de cido
fosfatdico.
Para completar la estructura del
fosfoglicrido se une a ste un alcohol
polar como la serina, la colina, la
etanolamina o bien un polialcohol como el
inositol. As tendremos la fosfatidil
serina, fosfatidil inositol, etc.
La regin del fosfato con el alcohol polar
es la regin hidroflica del
glicerofosfolpido o cabeza polar. Las
cadenas hidrocarbonadas de los cidos
grasos son las regiones hidrfobas o colas
apolares.
Existen lpidos de membrana derivados de la esterificacin del
glicerol por cidos grasos que NO tienen fsforo. Es el caso de
galactolpidos (galactosa unida al C3 del glicerol) o sulfolpidos.
Ta,bin se encuentran en este grupo los lpidos de las membranas de
las arqueobacterias que en vez de cidos grasos tienen hidrocarburos
ramificados en C1 y C2 y disacridos en el C3.
Los fosfoglicridos tambin pueden formar micelas y liposomas en
disolucin acuosa.
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Los esfingolpidos
Tambin tienen una cabeza polar y dos colas apolares pero una de
estas colas es del alcohol que forma estos lpidos, la esfingosina.
El esfingolpido ms sencillo es la ceramida formado por la
esfingosina y un cido graso que esterifica a dicho alcohol.
El grupo que se aade a la ceramida ser su cabeza polar y diferencia
dos grandes grupos de esfingolpidos
(a): Esfingofosfolpidos o esfingomielinas: contienen
fosfocolina y fosfoetanolamina como cabeza polar. Estos lpidos
junto con los fosfoglicridos constituyen lo que se ha llamado
tradicionalmente fosfolpidos. Estos esfingolpidos se
encuentran en las membranas de las clulas animales y,
especialmente, las que forman las vainas de mielina que recubren
el axn de las neuronas.
(b): Glucoesfingolpidos: tienen azcares unidos a la ceramida.
Se suelen encontrar en la capa externa (la orientada al medio
extracelular) de la membrana plasmtica. Se subdividen en
Cerebrsidos: si el azcar es un monosacrido. La galactosa
se halla presente en glucoesfingolpidos de las membranas
del tejido nervioso y la glucosa en el resto de los tejidos.
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Ejemplo de ganglisido
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Colesterol
ESTEROLES
Se caracterizan porque el esterano tiene un grupo OH en el C3. Este
grupo OH que es polar les confiere la propiedad de ser anfipticos.
El colesterol es uno de los esteroles de mayor importancia biolgica
en los tejidos animales. Tiene una larga
cadena hidrocarbonada que parte del C17 y
que le servir de anclaje a la bicapa lipdica
de la membrana.
El colesterol, adems de encontrarse en las
membranas biolgicas es un importante
precursor de otras muchas molculas de
importante actividad fisiolgica como
hormonas y cidos biliares.
Los cidos biliares son derivados del
colesterol que actan como detergentes en
nuestro intestino emulsionando a las grasas
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(isopreno)
(limoneno)
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-caroteno
rojo al tomate.
Politerpenos, formados por la unin de muchos isoprenos.
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(prostaglandina)
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PROTENAS
NDICE
1.
Introduccin
2.
3.
4.
5.
6.
1. INTRODUCCIN
Las protenas son las molculas que desempean la mayor parte de la
actividad de las clulas adems de tener importantes
funciones estructurales.
Las protenas son fruto de la polimerizacin de unas
unidades bsicas llamadas aminocidos que se unen
entre s formando enlaces peptdicos.
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Estructura tridimensional
de la mioglobina
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CHAPERONA
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Proteina de un bacteroide
de la flora intestinal con
3 dominios
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Video sobre la
desnaturalizacin
Un vdeo resumen
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ENZIMAS
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TWITTER
ENZIMAS
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FACEBOOK
Victor Vitoria
PGINA ACEBOOK
https://www.facebook.com/
JANOstrategy
ABOUT.ME
Las reacciones qumicas en los sistemas biolgicos,
http://about.me/profesorjano
ocurren rara vez en ausencia de catalizadores. Estos
WEB
catalizadores son protenas especficos llamados
www.profesorjano.info
ENZIMAS. Las caractersticas sorprendentes de todos los
enzimas son su poder cataltico y su especificidad.
BLOG
Adems, como veremos ms adelante, la actividad de muchos www.jano-coach.blogspot.com
enzimas es regulable.
WIX
www.wix.com/profesorjano/profesorjano
Se puede considerar que todos los enzimas son
protenas aunque, recientemente, se ha descubierto el
poder cataltico que tienen ciertos ARN en el proceso de
sntesis de protenas en los ribosomas.
Los enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad por un milln de veces o
ms. De hecho, la mayora de las reacciones de los sistemas biolgicos no tienen lugar a
velocidades perceptibles en ausencia de enzimas. Incluso una reaccin tan sencilla como
la hidratacin del dixido de carbono, viene catalizada por un enzima:
APUNTES
ENZIMAS
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est sintetizando viene determinada por la secuencia de nucletidos de la otra hebra de ADN
que sirve como molde
Tan slo se inserta un nucletido equivocado en el filamento nuevo de ADN menos de una vez
en un milln de inserciones.
Lo mismo sucedera con la ARNpolimerasa (por ejemplo la II) en el proceso de transcripcin
COFACTORES
Los cofactores son molculas que se unen al enzima y realizan, o bien colaboran a realizar, la
reaccin al sustrato. En un principio se piensa que el enzima es quien reconoce al sustrato y el
cofactor quien se encarga de que la reaccin se lleve a trmino. La mayora de los enzimas
requieren la ayuda de cofactores, sin embargo algunos efectan ellos mismos el
reconocimiento del sustrato y la reaccin sobre ste.
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APUNTES
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Tipos
Existen dos tipos de cofactores:
Activadores inorgnicos, como iones metlicos
Fe2+, Cu2+, Mn2+,etc. Cuando se usa el trmino
cofactor se suele referir generalmente a stos,
ya que el otro tipo tiene nombre propio.
Molculas orgnicas complejas, llamadas
COENZIMAS. Los coenzimas son molculas de
tipo orgnico que se unen al enzima durante la
reaccin qumica dando lugar a la molcula activa.
Si el coenzima est unido permanente al
apoenzima (o a una protena cualquiera) se
denomina GRUPO PROSTTICO
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR (a veces
coenzima si es orgnico)
CINTICA ENZIMTICA
La cintica enzimtica trata sobre cmo se producen las reacciones en las que intervienen
los enzimas y a qu velocidad.
Parece lgico pensar que un proceso que pasa de un estado de elevada energa a otro de
menor nivel energtico, se tendra que producir de un modo espontneo. Por lo tanto un
sustrato con una energa mayor que la de sus productos, debera producir stos
espontneamente. Sin embargo no es as.
Una reaccin qumica A <--> B transcurre a travs de un ESTADO DE TRANSICIN que tiene
una energa mayor que la de A y la de B. La velocidad de una reaccin qumica depende de la
temperatura (en general, a mayor temperatura mayor velocidad de reaccin) y de la diferencia
de energa entre el sustrato (reaccionante A) y el estado de transicin. A esta diferencia de
energa se le ha enominado Energa Libre de activacin de Gibbs y se simboliza como G. Por
lo tanto para que la reaccin bioqumica se lleva a cabo, el sustrato deber alcanzar el estado
de transicin, por lo que tendr que consumir energa.
Cmo actan entonces los enzimas?. Los enzimas aceleran las reacciones qumicas
porque disminuyen la energa libre de activacin. La combinacin del sustrato con el enzima
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APUNTES
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crea una nueva va de reaccin que tiene un estado de transicin de menor energa de la que
tendra en ausencia del enzima. Por consiguiente, en presencia del enzima la reaccin se
realizar ms fcilmente.
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ACTIVO. La mayora de los enzimas son altamente selectivos en su unin con los sustratos
que deben encajar espacialmente con el centro activo del enzima. Y dado que cada
enzima tiene una forma diferente para su centro activo esto implica que, por regla general, en el
centro activo de un enzima tan slo pueda encajar un sustrato o alguno similar a l. Tambin en
esta etapa de formacin del complejo enzima-sustrato, se produce gran parte del control
de la actividad cataltica.
El centro activo de un enzima es la regin que se une al sustrato. Aunque los enzimas
difieren ampliamente en estructura, especificidad y modo de catlisis, se puede establecer un
nmero de generalizaciones respecto a sus centros activos.
1) El centro activo supone una porcin
relativamente pequea del volumen
total del enzima.
Muchos de los residuos aminocidos de
un enzima no estn en contacto con el
sustrato.
Esto plantea la pregunta intrigante de
porqu los enzimas son tan grandes.
Casi todos los enzimas estn
constituidos por ms de 100 residuos
de aminocidos, lo que les da una masa
mayor de 10 kilodaltons y un dimetro
mayor de 25.
2) El centro activo es una entidad tridimensional.
El centro activo de un enzima no es un punto, una lnea, ni tan siquiera un plano. Es una
forma tridimensional compleja, compuesta de grupos R que proceden de diferentes partes
de la secuencia lineal de aminocidos. En el caso de la LISOZIMA, un enzima que ataca
la pared celular de las bacterias, los residuos (=aminocidos) que forman el centro activo
tridimensional son los nmeros 35, 52, 62, 63 y 101 de la secuencia lineal de 129
aminocidos.
3) Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente dbiles.
4) Los centros activos son hoyos o hendiduras.
5) La especificidad del enlace entre el enzima y el sustrato depende de la disposicin
exactamente definida de los tomos del centro activo.
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Un sustrato debe tener una forma adecuada para introducirse en el centro. La metfora
establecida en 1890 por Emil Fischer sobre el encaje del sustrato en el enzima como una
llave en su cerrado fue bastante acertado, aunque hoy se acepta el modelo de
conformacin inducida. Este modelo describe la unin enzima-sustrato como una mano cuando se
mete en un guante: se necesita una forma previa adecuada, pero la conformacin final es
fruto de la interaccin de la mano (sustrato) y el guante (enzima).
Una vez unido el sustrato al centro activo del enzima, acta este ltimo y se obtienen
los productos quedando el enzima libre e inalterado, listo para actuar de nuevo.
EL
MODELO DE MICHAELIS-MENTEN
Se observa que a medida que se aumentaba la concentracin de sustrato (siempre a
concentracin de enzima constante) aumentaba la velocidad de reaccin.
No obstante se llegaba a una concentracin de sustrato para la cual la velocidad ya no
aumentaba ms. Haba llegado a un mximo imposible de superar. A esta velocidad se la
denomina Velocidad mxima (Vm) para esa reaccin enzimtica. A este fenmeno se le
denomina saturacin por el sustrato, efecto que no aparece en las reacciones no catalizadas.
En 1913, Leonor Michaelis interpreta la velocidad
mxima de una reaccin catalizada por un
enzima en trminos de la formacin de un
complejo ES. A concentraciones de sustrato
suficientemente elevadas, los centros catalticos
estn ocupados por l y, por lo tanto, la
velocidad de reaccin alcanza un mximo. Ese
mismo ao y junto con Maud Menten
propusieron un sencillo modelo matemtico que da
cuenta de estas caractersticas cinticas:
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INHIBICIN ENZIMTICA
La inhibicin de la actividad enzimtica por molculas especficas y por iones es
importante porque constituye uno de los principales controles de los sistema biolgicos.
Tambin, muchos frmacos y agentes txicos actan inhibiendo enzimas. Es ms, la inhibicin
enzimtica puede suministrar una idea acerca del mecanismo de la accin enzimtica.
La inhibicin irreversible se da cuando el inhibidor queda covalentemente unido al enzima de
tal manera que la disociacin es prcticamente nula. Por el contrario, la inhibicin reversible se
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caracteriza por un rpido equilibrio entre el inhibidor y el enzima. Existen tres tipos de
inhibicin reversible:
INHIBICIN COMPETITIVA
Es el tipo ms sencillo de inhibicin reversible. En este caso, el inhibidor se parece al sustrato
y se une al centro activo del enzima. As, el sustrato compite con el inhibidor por el
enzima libre. Un inhibidor competitivo reacciona reversiblemente con el enzima para
formar un complejo enzima-inhibidor (EI), anlogo al complejo enzima-sustrato:
E + I <---> EI
La molcula de inhibidor no resulta qumicamente alterada por el enzima.
INHIBICIN NO COMPETITIVA
Tambin es reversible.
El inhibidor y el sustrato pueden unirse simultneamente a una molcula de enzima, interfiriendo
la accin de ste. Los inhibidores no competitivos se unen a un centro del enzima distinto del
centro activo, a menudo para deformar al enzima, de modo que no pueda formarse el complejo ES
a su velocidad normal y que una vez formado no se descomponga a su velocidad habitual para
liberar los productos de la reaccin.
En la inhibicin no competitiva la reaccin con el inhibidor produce dos formas inactivas: EI y
ESI.
E + I <---> EI
ES + I <---> ESI
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ENZIMAS ALOSTRICOS
A veces puede resultar til contemplar a
una clula como a una fbrica. Ninguna
fbrica
operara de manera eficiente si cada
mquina est funcionando con su
velocidad mxima.
Pronto se producirn problemas.
Los enzimas alostricos, son enzimas con
una gran susceptibilidad de ser reguladas.
Son protenas oligomricas, es decir, con
varias subunidades cada una con un centro
activo y
con un centro regulador o alostrico. A
este lugar se puede unir otra molcula
denominada
efector o modulador (alostrico
significa otro lugar). La interaccin del modulador con el centro alostrico es tan
especfica como lo es la interaccin del sustrato con el centro activo y tambin est basada en
la complementariedad espacial. Estos moduladores pueden ser
positivos o activadores o negativos o inhibidores.
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los enzimas que siguen la cintica de MichaelisMenten. Su grfica presenta una sigmoide que
indica que en un momento determinado, al ir
aumentando la concentracin de sustrato,
aumenta de repente la velocidad de reaccin. Esto es
debido al fenmeno de la cooperatividad.
Los enzimas alostricos tambin presentan
saturacin por el sustrato.
Muchos enzimas alostricos se encuentran al
principio de vas metablicas. Estos
enzimas suelen tener como inhibidor al producto
de final de dicha ruta metablica. De esta
manera cuando la concentracin del producto
final de la ruta metablica alcanza un valor
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CIMGENOS
Otro modo en el que la
actividad de los enzimas puede
regularse es por los CIMGENOS.
Los cimgenos son enzimas que
se sintetizan inactivos y que
requieren un cambio posterior
para ser activos. Si no se produce
este cambio o se encuentran los
agentes que los producen, el
enzima no pasar a su forma
activa. Este sistema es muy
utilizado por clulas que fabrican
productos que, en su forma activa,
podran daarlas. Por ejemplo, las clulas
principales de la mucosa gstrica fabrican un
enzima que digiere las protenas (hidroliza
los enlaces peptdicos). Si el enzima
estuviese activo en el interior de la
clula, digerira las protenas de la clula
provocando su muerte. Por eso, las
clulas principales fabrican pepsingeno,
un precursor inactivo de la pepsina. El
pepsingeno es un ejemplo de cimgeno.
Cuando el pepsingeno llega al estmago,
es atacado por el HCl (H+) y se transforma
en pepsina, el enzima activo mediante un
sistema autocataltico.
Otros ejemplos de este mismo fenmeno son el tripsingeno y el quimiotripsingeno
(para dar tripsina y quimiotripsina en el duodeno) que se fabrican en los acinos pancreticos.
Recuerda tambin el paso de procolgeno a tropocolgeno. En este grupo tambin se encuentran
algunos factores que intervienen en el proceso en cascada de la coagulacin sangunea.
Los cimgenos se acumulan en el interior de las clulas antes de su exocitosis en
forma de grnulos.
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