Nutrientes, Vitaminas e Sais Minerais

1. O que um nutriente?
Um nutriente qualquer substncia usada no metabolismo corporal
adquirida atravs da alimentao. As vitaminas e os aminocidos
essenciais so exemplos de nutrientes.
2. Qual a diferena entre macro e micronutrientes?
O critrio de classificao dos nutrientes em macro e micronutrientes
no tem nenhuma relao com o tamanho das molculas.
Macronutrientes so aquelas substncias que o organismo necessita em
grande quantidade, como por exemplo, protenas e carboidratos. Os
micronutrientes so nutrientes no qual o organismo precisa em baixas
quantidades, como no caso das vitaminas.
3. De acordo com a funo que exercem como os nutrientes
podem ser classificados?
Uma classificao bastante til e funcional aquela que separa os
nutrientes em trs grupos: energticos, estruturais e regulatrios.
Os nutrientes energticos so aqueles usados como fonte de energia
pelo metabolismo, na maioria das vezes essa funo exercida pelos
carboidratos, porm, lipdios e protenas tambm podem ser usados para
tal fim.
Os nutrientes estruturais so aqueles utilizados no suporte e na
estruturao das clulas e tecidos. Eles so os aminocidos que em
conjunto, formam protenas como o colgeno, a hemoglobina, a
albumina, etc.
Os nutrientes regulatrios so aqueles que formam as enzimas e
coenzimas responsveis pela homeostase (equilbrio funcional),
metabolismo osmtico e equilbrio eletroltico das clulas. Alguns
aminocidos, vitaminas e sais minerais fazem parte deste grupo.
4. O que so vitaminas? Quais so as principais vitaminas
necessrias aos seres humanos?
A maioria das vitaminas atuam como coenzimas (substncias
fundamentais para o funcionamento das enzimas) e no so produzidas
pelo organismo, precisando serem obtidas atravs da alimentao.
As vitaminas mais importantes para os seres humanos so as vitaminas
A, C, D, E, K, alm das vitaminas do complexo B (incluindo o cido
flico, a biotina e o cido pantotnico).

5. Qual a diferena entre as vitaminas hidrossolveis e as

lipossolveis? Por que as lipossolveis podem causar problemas
se consumidas em excesso?
As vitaminas hidrossolveis so aquelas solveis em gua. J as
vitaminas lipossolveis so aquelas solveis em leos e gorduras
(lipdios). A vitamina C e as vitaminas do complexo B so exemplos de
vitaminas hidrossolveis. As vitaminas A, D, E e K so exemplos de
vitaminas lipossolveis.
O fato das vitaminas lipossolveis no serem solveis em gua, faz com
que o organismo tenha dificuldade em excret-las. Exatamente por isto,
a tendncia dessas vitaminas acumular-se nos tecidos, produzindo
efeitos txicos quando so ingeridas em quantidades superiores as
necessrias.
6. Quais so os maiores problemas ocasionados pela deficincia
de vitamina A? Como est vitamina atua nos mecanismos da
viso?
A deficincia da vitamina A (retinol) no organismo pode causar cegueira
noturna, ressecamento da crnea e predisposies ao aparecimento de
leses na pele.

Criana apresentando cegueira noturna devido a carncia de vitamina A

7. O que cido flico? Por que a anemia causada pelo sua

deficincia conhecida como anemia megaloblstica?
O cido flico (chamado de folato quando na forma ionizada) uma
coenzima que participa da sntese e duplicao do DNA. Por esta razo,
ele fundamental para o processo de diviso celular. Caso no haja
quantidade suficiente de cido flico dentro das clulas com alto grau de

renovao, como o caso das clulas vermelhas do sangue, elas

acabam por terem a sua produo reduzida.
Na deficincia de cido flico, as clulas percursoras (reticulcitos), que
originam os eritrcitos (glbulos vermelhos), iniciam o processo de
diviso celular de forma muito lenta, enquanto que o crescimento do
citoplasma destas clulas que esto se dividindo, continua normal.
Assim, as clulas acabam se tornando anormalmente grandes, um efeito
tpico desta anemia chamada de anemia megaloblstica.
A anemia megaloblstica tambm pode ser causada pela deficincia da
vitamina B12 (cianocobalamina), pois esta vitamina tambm
importante para a diviso celular.

Anemia Megaloblstica

8. Quais so as vitaminas que formam o complexo B? E quais so

os problemas associados a falta destas vitaminas?
As vitaminas do complexo B so: tiamina (B1), riboflavina (B2), niacina
(B3). Estas trs vitaminas so importantes na constituio das molculas
aceptoras de hidrognio (FAD, NAD e NADP) envolvidas no metabolismo
energtico. Alm delas ainda fazem parte do complexo B a piridoxina
(B6) e a cianocobalamina (B12).
A deficincia da vitamina B1 causa beribri, falta de apetite e fadiga. A
carncia de vitamina B2 causa leses na mucosa da boca, lngua e
lbios. A deficincia em niacina causa problemas neurolgicos, distrbios
digestivos, perda de energia e pelagra. A falta de vitamina B6 causa
leses na pele, irritao e convulses. A vitamina B12 age junto com o

cido flico e sua carncia gera problemas no processo de diviso clula

causando anemia perniciosa (um tipo de anemia megaloblstica).
A absoro da vitamina B12 depende de uma substncia denominada
fator intrnseco que secretada pelo estmago.

Leses na pele um dos sintomas do pelagra

9. Como a vitamina C age no organismo? Qual problema

causado pela sua carncia? Por que a falta de vitamina C era
conhecida como a doena do marinheiro?
A vitamina C, ou cido ascrbico, participa do metabolismo do colgeno
que fundamental para a integridade dos capilares sanguneos.
Escorbuto o nome da doena causada pela falta de vitamina C. Este
problema se caracteriza por leses na pele, lbios, gengiva, nariz e
articulaes. O escorbuto era conhecido como a doena do marinheiro
porque nas expedies marinhas do passado, no era comum haver
comida a bordo que continha vitamina C, como as frutas ctricas, por
exemplo. Por este motivo, muitos marinheiros desenvolviam o
escorbuto.

Escorbuto

10. Por que no se podem aquecer os alimentos que contm

vitamina C?
Para a obteno da vitamina C, como por exemplo, de um doce de
laranja, a comida que contm esta vitamina no pode ser aquecida. Isto
ocorre porque a vitamina C termolbil, sendo inativada com o calor.
11. Qual a relao entre a vitamina D e o banho de sol?
A vitamina D, ou calciferol, inicia seu processo de sntese na pele devido
ao dos raios ultravioletas do sol sobre molculas precursoras. Depois
ela transformada na forma ativa no fgado e nos rins.

Sntese da vitamina D

12. Qual doena causada pela deficincia de vitamina D? Quais

tecidos so afetados?
A falta de vitamina D causa uma doena conhecida como raquitismo.
Este problema se caracteriza pela descalcificao dos ossos e
deformao dos mesmos. Esta vitamina fundamental para a absoro
de clcio contribuindo para a manuteno da sade do tecido sseo.

Raquitismo

13. Qual a funo da vitamina E? Em quais alimentos ela pode ser

encontrada?
A vitamina E, ou tocoferol, uma vitamina lipossolvel que participa
como coenzima na cadeia respiratria (etapa final da respirao celular
aerbica). A sua deficincia pode causar esterilidade, aborto espontneo
e distrofia muscular.
Esta vitamina pode ser encontrada no germe de trigo, leite, ovos e
vegetais folhosos.
14. Por que alguns tipos de hemorragia so atribudos a carncia
de vitamina K?
A deficincia de vitamina K predispe ao aparecimento de hemorragias
devido ao fato dela ser de fundamental importncia para a formao da
protrombina no processo de coagulao do sangue.
15. Qual a funo da biotina e do cido pantotnico no
organismo? Como essas vitaminas so obtidas?

A biotina, tambm conhecida como vitamina B8, uma vitamina que

age no metabolismo de vrios aminocidos. O cido pantotnico ou
vitamina B5 importante para a respirao celular aerbica, pois atua
no transporte do radical acetil.
A fabricao da biotina feita por bactrias que vivem no interior do
tubo digestrio humano (interao harmnica interespecfica) de forma
suficiente para garantir as necessidades dirias do organismo. A biotina
e o cido pantotnico so encontrados nos vegetais, cereais, ovos,
peixe, leite e carne magra.
16. Quais sais minerais so responsveis pelo controle da
presso osmtica celular?
Os principais sais minerais que atuam na regulao da presso osmtica
dentro das clulas e tecidos so o cloro, o sdio e o potssio.
17. Qual a principal funo celular do potssio?
Alm de ser de importante para o mecanismo de regulao osmtica e
equilbrio cido-base da clula (PH), o potssio fundamental para os
mecanismos de excitao dos nervos e contrao dos msculos.
18. Quais so os sais minerais presentes na dieta que atuam
como coenzimas?
So eles: magnsio, zinco e cobre.
19. Qual a doena causada pela deficincia de iodo na dieta?
A falta de iodo no organismo causa o hipotireoidismo, que uma queda
anormal na produo dos hormnios da tireoide que precisam de iodo
para serem formados.

Inchao no pescoo causado pelo hipotireoidismo, conhecido como bcio

20. Qual a importncia de uma dieta rica em ferro? Qual doena

causada pela carncia deste nutriente?
O ferro um importante constituinte da molcula de hemoglobina e de
enzimas que atuam na digesto e no metabolismo energtico. Uma dieta
pobre em ferro, causa anemia devido queda da concentrao de
hemoglobina no sangue. Vale salientar que durante a gravidez, o feto
consome muito ferro, podendo causar anemia na me.
Postado por Prof. Paulo Jubilut s 15:53 0 comentrios
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Marcadores: Bioqumica

Protenas
1. O que so protenas? Como a diversidade de protenas nos
seres vivos pode ser explicada?
Protenas so molculas construdas por sequncias de aminocidos que
se unem por ligaes peptdicas.
O cdigo gentico codifica vinte diferentes tipos de aminocidos que
compe as protenas. Existem numerosas combinaes desses vintes
aminocidos, onde cada uma, forma sequencias de polipeptdios
(protenas) e exatamente por isso possvel encontrar uma enorme
diversidade de protenas.
2. Qual a importncia das protenas para os organismos?
As protenas esto envolvidas em muitos processos fundamentais dentro
dos organismos. Devido a sua diversidade, as protenas podem assumir
diferentes formas para participar dos processos biolgicos das clulas e
tecidos.
Entre os processos executados pelas protenas esto: estrutural
(membrana plasmtica, citoesqueleto, conexo de tecidos), enzimtica

(as enzimas so protenas), energtica (as protenas podem ser

quebradas em acetil-CoA e participar do ciclo de Krebs), regulao
osmtica (a protena albumina muito importante neste processo),
transporte (canais da membrana, pigmentos respiratrios), imunolgica
(os anticorpos so protenas), movimentao (protenas contrteis como
a miosina), endcrina (muitos hormnios so protenas) e informativa
(sinalizadores de membrana plasmtica).
3. Qual a unidade constitucional das protenas?
A unidade constitucional das protenas so os aminocidos.
4. O que um oligopeptdio? Qual a diferena deste para um
polipeptdio?
Os peptdeos so molculas formadas por aminocidos unidos por
ligaes peptdicas. O oligopeptdio um peptdeo formado pela unio de
poucos aminocidos (oligo=pouco). J os polipeptdios so peptdeos
formados por muitos aminocidos (poli=muitos), em geral, mais que 50.
5. Quantos so os aminocidos que formam as protenas dos
seres vivos?
Existem vinte diferentes tipos de aminocidos conhecidos. Eles se
combinam de diferentes formas para formar as protenas. Essas
combinaes so ditadas pelo cdigo gentico. Porm existe uma
infinidade de aminocidos que ainda no foram descobertos.
6. Todo aminocido possui um carbono central? A quais grupos
de molculas orgnicas este carbono central se liga?
Sim, todos eles possuem um carbono central que se liga a um grupo
amina NH2, a um tomo de hidrognio H e um radical que varia R.

Estrutura da molcula de aminocido

7. Como o grupo amina pode ser classificado?

As aminas podem ser classificadas em aminas primrias, aminas

secundrias e aminas tercirias. As aminas primrias so aquelas onde o
radical varivel (R) est ligado no grupo amina (-NH 2). As aminas
secundrias que so aquelas onde um dos hidrognios do grupo amina
(-NH2) substitudo por outro radical varivel (-R) ficando assim com
dois radicais variveis (-R). E as aminas tercirias so aquelas no qual
os dois hidrognios do grupo amina so substitudos por dois radicais
variveis.

Estrutura qumica dos diferentes tipos de aminas

8. Qual a representao estrutural do grupo carboxila?

Os grupos carboxila possuem um carbono ligado a um grupo hidroxila
por uma simples ligao e a um oxignio por uma dupla ligao.

Grupo Carboxila

9. Qual a representao
aminocido?

estrutural

de

uma

molcula

de

O aminocido possui um carbono central ligado em um dos lados a um

grupo carboxila e na sua outra extremidade a um radical varivel (-R).
J na posio perpendicular este carbono se liga a um grupo amina (NH2) e na outra extremidade liga-se a uma molcula de hidrognio.

O hidrognio presente no grupo hidroxila que se liga ao carbono central

quem d o nome cido a molcula. J o grupo amina ligado a este
mesmo carbono central quem da o nome amino, assim surge o nome
aminocido.
10. Qual a importncia do grupo R (radical varivel) na
molcula de aminocido?
O grupo R, tambm chamado de cadeia lateral, uma parte varivel da
molcula de aminocido. O grupo R pode ser uma cadeia carbnica
complexa, um grupo metil (formando o aminocido alanina) ou mesmo
um simples hidrognio (formando a glicina, o mais simples dos
aminocidos). O grupo R importante, pois ele o fator de
diferenciao dos aminocidos.
11. Como a ligao entre dois aminocidos para a formao do
peptdeo pode ser descrita?
Um peptdeo formado quando um carbono do grupo hidroxila de um
dos aminocidos conectado com o nitrognio do grupo amina do outro
aminocido. Durante o processo de formao desta ligao a hidroxila do
grupo carboxil e um hidrognio da amina so perdidos resultando na
liberao de uma molcula de gua.
12. Como chamada a ligao entre dois aminocidos?
A ligao qumica entre dois aminocidos chamada de ligao
peptdica.

Esquematizao de como ocorre a ligao peptdica

13. O grupo R ligado ao carbono central do aminocido participa

da unio entre dois aminocidos?
No, o grupo R no participa da ligao peptdica.

14. O H (hidrognio) ligado ao carbono central do aminocido

participa da unio entre dois aminocidos?
No, o H (hidrognio) na participa da ligao peptdica.
15. O grupo amina e o grupo carboxila ligados ao carbono central
participam da unio entre dois aminocidos?
Sim. O nitrognio do grupo amina de um aminocido se liga ao carbono
do grupo carboxila do outro aminocido. A molcula de gua liberada no
processo de formao do peptdeo possui um hidrognio vindo da amina
e um oxignio e o outro hidrognio vindo do grupo carboxila.
16. A reao qumica que ocorre na unio dos aminocidos
incorpora ou libera tomos? Quais so as estruturas qumicas
incorporadas ou liberadas nesta reao?
A unio dos aminocidos (ligao peptdica) libera tomos. Eles so
liberados como constituintes da molcula gua.
17. Existem diferentes protenas
quantidade de aminocidos?

formadas

pela

mesma

Diferentes tipos de protenas com a mesma quantidade de aminocidos

podem existir. Nestes casos a diferenciao dada pelo tipo de
aminocido ou pela sequencia deles na formao das protenas.
18. As protenas com a mesma quantidade dos mesmos
aminocidos formam necessariamente protenas idnticas?
Muitas protenas possuem o mesmo nmero de um determinado tipo de
aminocido em sua constituio, como por exemplo, 50 alaninas, 70
glicinas e 20 histidinas, porm, a sequencia que cada um desses
aminocidos se posiciona pode ser muito diferente. Logo, mesmo que
duas ou mais protenas possuam a mesma quantidade de determinados
tipos de aminocidos elas necessariamente no precisam ser idnticas.
19. Qual a condio essencial para que uma protena seja
idntica a outra?
Para que uma protena seja idntica a outra necessrio que a
sequncia de aminocidos seja a mesma.
20. O que a estrutura primria da protena? Qual a
importncia da estrutura primria?
A estrutura primria de uma protena uma sequencia linear de
aminocidos. A estrutura primria a base da identidade da protena. A
modificao de um nico aminocido desta cadeia j cria uma protena

diferente. Esta protena diferenciada pode ser inativa ou mesmo adquirir

uma nova funo.
21. O que a estrutura secundria de uma protena?
A estrutura secundria de uma protena gerada a partir da interao
molecular entre os aminocidos da cadeia. Estas interaes formam uma
conformao espacial da cadeia do polipeptdio.
Estas duas
conformaes secundrias so chamadas de alfa hlice e folha beta.
22. Qual a diferena entre a estrutura secundria alfa hlice e
folha beta?
As conformaes alfa hlice e folha beta so dois tipos de estruturas
secundrias das protenas. Dependendo do tipo de estrutura primria a
estrutura secundria pode ser de um tipo ou de outro.
Na estrutura alfa hlice o polipeptdio se curva longitudinalmente pela
ao das ligaes de hidrognio formando um espiral, uma hlice. Na
estrutura folha beta, a conformao da protena mais estendida e as
ligaes de hidrognio formam um ziguezague.
23. O que a estrutura terciria da protena? Quais so os
principais tipos de estruturas tercirias?
A estrutura terciria da protena uma conformao espacial originada a
partir da estrutura secundria em que a alfa hlice ou a folha beta se
entrelaam ainda mais.
As foras que formam a estrutura terciria geralmente so interaes
entre os grupos R dos aminocidos e entre outras partes da protena e
as molculas de gua da soluo.
Os principais tipos de protenas de estrutura terciria so as globulares e
fibrosas.
24. O que a estrutura quaternria das protenas? Todas as
protenas possuem estrutura quaternria?
A estrutura quaternria da protena formada pela interao entre as
cadeias de polipeptdios que formam as protenas.
Todas as protenas que so formadas por duas ou mais cadeias de
polipeptdios possuem estrutura quaternria. A insulina, por exemplo,
possui duas cadeias. Outros exemplos de protenas com estrutura
quaternria so a hemoglobina (quatro cadeias) e as imunoglobulinas
(anticorpos com quatro cadeias).

Estruturas das protenas (em ingls)

25. O que desnaturao proteica? Existe alguma chance da

estrutura primria da protena ser desnaturada?
Protenas de estruturas secundrias, tercirias e quaternrias so
estruturas espaciais. A desnaturao a modificao de qualquer uma
dessas estruturas que fazem com que a protena seja biologicamente
inativa. A estrutura primria da protena no afetada.
26. O processo de desnaturao proteica pode ser reversvel?
A desnaturao da protena pode ou no ser reversvel, ou seja, algumas
protenas podem retornar ao seu estado espacial original.
27. Quais so os fatores que podem ocasionar a desnaturao
proteica?
A desnaturao das protenas pode ser causada pela variao da
temperatura, do PH, mudanas na concentrao de solutos no meio em
que a protena est inserida e em muitos outros processos. A maioria
das protenas desnatura depois da elevao da temperatura ou quando a
soluo est muito cida ou muito bsica. Estas so as principais razes
pelas quais o organismo necessita manter a estabilidade da temperatura
e do PH interno.
28. esperado que uma mudana na cadeia primria, secundria
ou terciria da protena possa produzir consequncias no
funcionamento do organismo?
Qualquer alterao na conformao espacial da protena pode causar
alteraes importantes na funo biolgica. As modificaes na estrutura
primria da protena so mais importantes, pois so modificaes na
composio das molculas que so responsveis pelas outras
conformaes espaciais da protena.
29. Na anemia falciforme, uma doena hereditria, ocorre a
substituio de um aminocido por outro em uma das quatro
cadeias de polipeptdios que formam a hemoglobina. Neste caso
todas as estruturas da protena so modificadas?
Na anemia falciforme h uma mudana em uma estrutura primria de
uma das protenas que formam a hemoglobina. O aminocido cido
glutmico substitudo pelo aminocido valina na cadeia beta. A
conformao espacial da molcula afetada e modificada por este erro
primrio e este erro acaba por consequncia causando uma alterao
na forma da protena e da prpria clula sangunea.

Est modificao no glbulo vermelho (clula sangunea) obstrui a

circulao perifrica de sangue, causando hipxia do tecido e crises de
dores no corpo.

Como fritar um ovo sem usar fogo?

30. Qual diferena entre aminocidos essenciais e naturais?

Os aminocidos essenciais so aqueles em que o organismo no esta
preparado para sintetizar e precisa que estes sejam ingeridos pelo
individuo. Os aminocidos naturais so aqueles em que o organismo tem
autonomia na produo.
Existem algumas espcies que produzem todos os aminocidos de que
precisam, como por exemplo, a bactria Escherichia coli, que no tem
aminocidos essenciais. Outras espcies, como o caso dos humanos,
precisam obter os aminocidos essncias na dieta. Dos vinte diferentes
tipos de aminocidos conhecidos que formam as protenas humanas,
doze so naturais e oito precisam ser retirados dos alimentos que so
consumidos.
Os aminocidos essenciais para os humanos so a fenilalanina, histidina,
isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
31. Quais so as funes exercidas pelas seguintes protenas:
miosina, CD4, albumina, queratina, imunoglobulina, transcriptase
reversa, hemoglobina e insulina?
A miosina uma protena que quando associada com a protena actina
produz a contrao dos msculos.
A CD4 uma protena de membrana de alguns linfcitos, as clulas que
so infectadas pelo vrus HIV.
Albumina uma protena de funo energtica e importante regulador
da osmolaridade do sangue.
A Queratina uma protena com funo
epiderme e seus anexos nos vertebrados.

estrutural

presente

na

Imunoglobulinas so os anticorpos, protenas especficas de ataque e

imobilizao de corpos estranhos (antgenos) que entram no organismo.
A Transcriptase Reversa a enzima responsvel pela transcrio do
RNA e formao do DNA no ciclo de vida dos retrovrus.
A Hemoglobina uma protena que carrega o oxignio dos pulmes
para as clulas.

A Insulina o hormnio secretado pelo pncreas que participa do

metabolismo da glicose.