GLOBULOS ROJOS

HEMATOLOGIA ESPECIAL
LIC TM JUAN JOSE VELASQUEZ ALVARADO

ANTECEDENTES HISTORICOS:

-Van Leeuwenhoek vi primero los G.R.

a travs de su microscopio primitivo en 1673
y los describi como pequeos glbulos redondeados

SON CELULAS QUE TIENEN LA

FUNCION DE TRANSPORTAR EL
OXIGENO DESDE LOS PULMONES A
LOS TEJIDOS UTILIZANDO LA
HEMOGLOBINA

LOS ERITROCITOS Y SUS PRECURSORES

PUEDEN SER CONCEBIDOS COMO UN
ORGANO EN FUNCIONAMIENTO
LLAMADO ERITRON

SINONIMOS

ERITROCITO=HEMATIE=GLOBULO
ROJO

PARA FUNCIONAR ADECUADAMENTE

EL CUERPO DEBE DE MANTENER
APROXIMADAMENTE 309 X 10 9
ERITROCITOS CIRCULANTES POR
KILOGRAMO DE PESO CORPORAL

LA ERITROPOYESIS Y LA DESTRUCCION
ERITROCITARIA ES UN PROCESO
CONSTANTE

-FUNCIONES DE LOS GLOBULOS ROJOS

TRANSPORTAN OXIGENO ,UTILIZANDO A

LA HEMOGLOBINA , DESDE LOS
PULMONES A LOS TEJIDOS
TRANSPORTAN HEMOGLOBINA
TRANSPORTAN EL CO2 DESDE LOS
TEJIDOS HASTA LOS PULMONES
SON UN EXCELENTE AMORTIGUADOR
ACIDO BASE(previenen cambios en el PH que
pueden ser incompatibles con la vida)

ESTRUCTURA DE LOS
ERITROCITOS

EL G.R. DEBE DE PROTEGER Y

TRANSPORTAR A LA HEMOGLOBINA
PARA QUE ESTA PUEDA REALIZAR SU
FUNCION RESPIRATORIA

EL NUCLEO Y VARIAS ESTRUCTURAS

CITOPLASMATICAS SON REMPLAZADAS
POR UNA SOLUCION ALTAMENTE
CONCENTRADA DE HEMOGLOBINA

EN EL CITOPLASMA TAMBIEN HAY

ENZIMAS IMPORTANTES PARA
PRODUCIR UN METABOLISMO CELULAR
REDUCIDO
NO TIENE NUCLEO POR LO QUE
NO PUEDE DIVIDIRSE O SINTETIZAR
PROTEINAS
SU METABOLISMO SE HACE MENOS
ACTIVO CON EL TIEMPO

ESTRUCTURA
PARTES DEL GLOBULO ROJO:
MEMBRANA ERITROCITARIA
ESQUELETO DE MEMBRANA
(CITOESQUELETO)
CITOPLASMA
* Esta estructura les permite adquirir forma de
disco bicncavo lo que les da ms superficie
que volumen y les facilita la deformabilidad y
transporte de Oxgeno

DIAMETRO DE FRENTE : 7-8 MICRAS

ESPESOR :1.2 MICRAS
* Pueden pasar por los capilares (2 a 3 micras de
dimetro) y llegar al bazo
* A medida que envejecen los G.R. pierden la capacidad
de deformarse debido a que adquieren rigidez en la
membrana (ej :disminuye ATP)
* Todo esto impedir que los G.R. viejos pasen
adecuadamente por el capilar y se produce la
destruccin del G.R.(hemocatresis)

MEMBRANA ERITROCITARIA:

Es responsable de la forma discoide de los G.R.

Contribuye a la deformabilidad y elasticidad
Su permeabilidad regula el volumen
Modelo de Mosaico Fluido: : compuesta por lpidos,
protenas, carbohidratos
La membrana del G.R. se compone fundamentalmente
de lpidos y protenas que la atraviesan y se encuentran
formando una malla interna con caractersticas de
citoesqueleto.

La distribucin e interacciones verticales y horizontales de

estas protenas permiten la estabilidad y deformabilidad del
G.R. y el movimiento de las mismas en la membrana.

1.-LIPIDOS:

Dispuestos en bicapa
En esta se encuentran total o parcialmente
sumergidas las proteinas (proteinas integrales)
Su superficie interna esta recubierta por proteinas
fibrilares (citoesqueleto)

La interaccin entre proteinas integrales , proteinas del

citoesqueleto y lpidos condiciona la forma del glbulo rojo.
Hay una gran superficie con relacin al volumen

La relacin superficie /volumen es crucial para garantizar la

deformabilidad del eritrocito

Los lpidos (40%) de la membrana :

-Principalmente fosfolipidos y colesterol
-En menor proporcin cidos grasos y libres
y glucolpidos

2.-PROTEINAS:

Comprenden 50% del peso seco de la membrana

Las podemos estudiar por Electroforesis en Gel de
Poliacrilamida (PAGE)

MODELO DE LA MEMBRANA DEL G.R.

MEMBRANA ERITROCITARIA

PROTEINAS:
a.-INTEGRALES :
Sumergidas en la membrana llegando al lado
hidrofbico de esta.
Algunas protenas integrales atraviesan toda la
membrana( Proteinas de transmembrana)
Pueden desplazarse a lo largo y ancho de la membrana
b.-PERIFERICAS:
Forman el citoesqueleto
Son extrnsecas a la membrana pero pueden estar
asociadas con los sitios de protrusin de las protenas
integrales

3.-CARBOHIDRATOS:
Forman alrededor del 10% de la membrana.
PROTEINAS INTEGRALES:
1.-BANDA 3 (CANAL ANIONICO)(ms abundante)
-Contribuye a fijar el citoesqueleto a la bicapa lipdica
-Contribuye al intercambio de los iones Cl- ,
bicarbonato entre el interior y el exterior
2.-BOMBA Na K ATPasa:
-Dependiente de ATP regula el intercambio de Na+yK+
3.-GLICOFORINAS:
-Ricas en cido silico

-Las de mayor importancia son 4: A, B, C ,D

-Glicoforina C interviene en unin del citoesqueleto
con la bicapa lipdica
-La Glicoforina A se une a grupos sanguineos
4.-GLUT 1:
-Realiza el transporte de glucosa por la membrana
5.-OTRAS PROTEINAS:
-Cotransportador de Glicina y sodio
-Transportador de colina
-Transportadores de doversos aminocidos y diversas
sustancias

PROTEINAS PERIFERICAS:
1.-ESPECTRINA:
-Es la ms abundante proteina perifrica
-Compuesta de cadenas alfa y beta forman
heterodmero
-Se unen como tetrmeros
-La unin ESPECTRINA-ACTINA que mantiene
la forma biconcava del G.R. es mediada por la
proteina 4.1
2.LA PROTEINA 4.1:
-Sirve como enlace crtico entre el citoesqueleto y la
bicapa lipdica

-Contribuye a la estabilidad de la unin entre ls

espectrina y la actina
3.-ANKIRINA:
-Es un punto de anclaje del citoesqueleto a la bicapa
lipdica
-Se une con la banda 3
4.-ACTINA :
- Facilita la unin de los tetrmeros de la
espectrina
5.-PROTEINA 4.9: configuracin de actina
6.-ADUCINA, PALIDINA, TROPOMIOSINA:

MEMBRANA ERITROCITARIA

6.-ADUCINA, PALIDINA, TROPOMIOSINA:

-Seis unidades de Espectrina se unen a un oligmero
de actina formando una red hexagonal organizada
-La proteina 4.1 estabiliza a la unin actina-espectrina
-La proteina 4.1 fija la red a la membrana por su
interaccin con la glicoforina C
-La ADUCINA permite unin entre dos
heterodmeros de espectrina

RELACION FUNCIONAL ENTRE LAS

PROTEINAS DEL CITOESQUELETO Y LA
DOBLE CAPA LIPIDICA:
1.-INTERACCIONES HORIZONTALES:
-Mantienen la estbilidad global del esqueleto
a.- Dmeros de espectrina
b.- Espectrina (beta) y actina , estabilizada por
la proteina 4.1 (sp-actina-proteina 4.1)
2.-INTERACCIONES VERTICALES:
-Unen el citoesqueleto a la membrana
a -Espectrina Beta y banda 3 estabilizada por ankirina
b -Proteina 4.1,glicoforina, banda 3

INTERACCIONES EN
MEMBRANA ERITROCITARIA

MOLECULAS DE ADHESION:
-CD 239 (Antgeno Luteran)
*Es receptor para laminina
-CD 242(Antgeno LW)
*Une varias integrinas expresadas por
leucocitos y otros tejidos
-CD49: receptor de Trombospondina
-CD147 :Necesaria para que el G.R. pueda
atravesar el bazo y regresar a la circulacin

METABOLISMO
-Los G.R. maduros no tienen ncleo ,mitocondrias ni
retculo endoplsmico
-S presentan enzimas citoplsmicas que:
*metabolizan la glucosa
*forman pequeas cantidades de ATP
*Forma la NADPH(Nicotinamida-dinucletido
fosfato reducida)
-La glucosa es el nico combustible usado por los
hemates, penetra por difusin facilitada.

-Finalmente se convierte en:

*Glucosa 6 fosfato (G6P)
-Esta puede seguir dos vas :
1.-VIA GLICOLITICA:
-80 a 90 % de la glucosa se convierte en lactato por esta
va.
-A partir de una va colateral se obtiene el 2,3 DPG
2.-VIA DE LAS PENTOSAS O HEXOSA
MONOFOSFATO:
-El 10% de la glucosa es oxidada por esta va

-El principal propsito de esta via es la de proveer un

potencial reductor para la clula mediante la
generacin de NADPH
(nicotin adenina dinucletido fosfato reducido)
-Es una via oxidativa en que las sustancias son
oxidadas para para reducir el NADP+ a NADPH
-La NADPH es importante en la generacin del
glutation reducido(GSH)

*Esta via mantiene el GLUTATION en forma reducida para:

a.-Proteger la Hemoglobina y la membrana del
eritrocito de la oxidacin por radicales
libres (perxidos ,superxidos)
b.-Proteger la Hemoglobina y la membrana del
eritrocito de la oxidacin por oxidantes
exgenos : frmacos y toxinas
*El glutation reducido es el principal agente reductor en la
clula
(reduce grupos sulfidrilo oxidados en Hb y
membrana)

-La glutation reductasa y el NADPH de la via de

las pentosas fosfato reducen el glutation
oxidado (GSSG) a Gluutation reducido (GSH)
-Esto hace que el GSH est disponible para
posteriores reducciones de grupos sulfidrilos.
-GSH tambin se necesita para descomponer el
H2O2 EN AGUA.
-Si el perxido de hidrgeno se acumula causa la
formacin de metahemoglobina en exceso.

-NADPH :
*Evita oxidacin de proteias de hematies
*Mantiene el hierro de la Hemoglobina en formas ferrosa
(Fe+2) que es la forma que s transporta oxgeno . La
forma frrica (Fe3+) provoca la formacin de
metahemoglobinemia que no transporta O2
*Ayuda a mantener la flexibilidad de membrana celular
*Mantiene transporte de iones en membrana
*Permite regenerar el ATP para que trabaje
* Permite regenerar el ATP para que trabaje la bomba de
Na y K evitando que el Na y el Agua entren en su
interior lo que llevaria a su destruccin

Eritrocito maduro:
-No sintetiza lpidos -No sintetiza proteinas
-No obtiene energa por el Ciclo de Krebs
-No obtiene energa por la fosforilacin oxidativa
-Su nica fuente energtica es LA GLICOLISIS
ANAEROBIA
-Tiene 4 vias metablicas :
a.-Gliclisis anaerobia
b.-Metabolismo xidoreductor
c.-Metabolismo nucleotdico
d.-Sistema diaforsico

GLICOLISIS ANAEROBIA
-O va de Embden-Meyerhof
-Su rendimiento neto es : 2 ATP por cada molcula de glucosa
oxidada
-Esta energa permite que desarrolle sus funciones en la
circulacin sanguinea
-La glucosa es oxidada a piruvato . Poroceso que consta de 2
etapas:
a.-Transformacin de glucosa en Gliceraldehido 3 fosfato(GA3P) y
Dihidroxiacetona fosfato (se consumen 2 ATP)
b.-Oxidacin de GA3P y DHAP a piruvato lactato con formacin de 2
ATP por cada molcula de GA3P : 4 ATP

-El balance neto de produccin de ATP es 2 ATP por cada

molcula de glucosa.
-El piruvato se transforma en lactato por la Deshidrogenasa
lctica (DHL)
-Lactato es su producto final.
-La enzima PIRUVATO KINASA transforma el
fosfoenolpiruvato (PEP) en piruvato.
-El dficit de alguna de las enzimas de esta va bloquea su
funcionamiento y podria producir anemia hemoltica
aumentando el DHL del plasma

SHUNT DE RAPAPORT-LUEBERING
-Deriva de la Gliclisis anaerobia
-Transforma el 1,3 Difosfoglicerato en 2,3
Difosfoglicerato (2,3DPG)

El 2,3DPG :
*Favorece la liberacin del O2 por la hemoglobina:
-El aumento de la concentracin de 2,3DPG
desplaza la curva de disociacin de la
oxihemoglobina hacia la derecha
*Posible reservorio energtico frente por ejemplo:
disminucin de pH intraeritrocitarioq ue disminuye
la actividad de la gliclisis

FACTORES QUE ELEVAN AL 2,3DPG:

Disminucin de pH en citoplasma de G.R.

Hormonas tiroideas
Hormona del crecimiento
Andrgenos

-En la gliclisis hay otra reaccin que es catalizada por

la enzima GLICERALDEHIDO -3-P-DH
-Mantiene el NADH en estado reducido:
este NADH mantiene el Fe de la hemoglobina
en estado reducido (tambin se le describe en la
literatura como NADH2)

VIA DE LAS PENTOSAS O VIA DE LA HEXOSA

MONOFOSFATO
(METABOLISMO OXIDO REDUCTOR)
-Produce 5 al 10% del catabolismo de la glucosa
-Esta va funciona sin el consumo de O2
-Su actividad puede aumentar 20 a 30 veces si se
produce un brusco aumento de la oxidacin
intracelular
-Rutinariamente el G.R. es sometido a agresiones
oxidantes
-El NADPH es por s mismo insuficiente para
amortiguarlas

-El G.R. dispone del GLUTATION (GSH) el cual es un

tripptido que en estado reducido realiza esta funcin
-El Glutation en forma reducida :GSH a travs de una enzima
llamada glutation peroxidasa elimina el exceso de perxido
( este es daino)
-El nivel de GSH est generalmente aumentado
Se mantiene as gracias a la actividad de :
+ NADPH(de la via de las pentosas)
+La glutation reductasa(GR)
-EL PODER REDUCTOR DEL G.R. reside en su
capacidad para regenerar el NADPH el cual es necesario
para mantener el nivel de GSH.

-El dficit de glucosa 6 fosfato deshidrogenasa

implica una importante disminucin del poder
reductor eritrocitariohemlisis
-Reduce el NADP+ a expensas de la deshidrogenacin de la Glucosa 6 fosfato en fosfogluconato
Glucosa-6-Fosfato + NADP+

6-fosfogluconato + NADPH

METABOLISMO NUCLEOTIDICO
-Comprende un grupo de enzimas que actuan
sobre los nucletidos adenlicos (ATP,ADP,AMP)

SISTEMA DE DIAFORASAS
-Para mantener la funcin respiratoria se requiere que
el Fe del hemo est reducido
-La enzima DIAFORASA O CITOCROMO B5REDUCTASA: Cataliza la transferencia de electrones
desde el NADH al citocromo B5 y este los cede al Fe
del hemo manteniendo su estado reducido

ESTRUCTURA DEL GLOBULO ROJO

-La Hb fundamentalmente es una proteina
transportadora de oxgeno.
-En cada GR hay +- 280 millones de molculas de
hemoglobina
-Peso molecular de cada molcula de Hb=64458
daltons
-Tiene forma elipsoide
-Est compuesta por :
*Dos subunidades alfa
*Dos subunidades beta

-Cada subunidad es una cadena polipeptdica

-La Hb es una PROTEINA CONJUGADA :
*PARTE PROTEICA llamada GLOBINA
-Formada por 4 subunidades que
conforman un tetrmero
*PARTE NO PROTEICA O GRUPO
PROTSICO : corresponde al grupo HEMO
-GRUPO HEMO formado por:
a.-Atomo de hierro en estado ferroso(Fe+2)
b.-Protoporfirina IX

Hb:Proteina globular

-Las cadenas de la globina humana se han denominado

de acuerdo a las letras del alfabeto griego:
-alfa () -beta ( ) gamma() -delta ()
-psilon() -zeta( )
-Se combinan 2 cadenas de globina de un tipo con
otras dos cadenas de globina de otro tipo
-De estas combinaciones se formarn las diferentes
hemoglobinas de los periodos:
*Embrionario
*Fetal
*Neonatal
*Adulto

-Normalmente se encuentran 6 variantes de

Hemoglobina:
-Las Hemoglobinas embrionarias:
1.- Gower 1 (2 2)
2.- Gower 2 (2 2)
3.- Portland (2 2)
-La Hemoglobina fetal o Hemoglobina F :
4.-(Fo : 2G2

(F1 : 2 A12)

-Hemoglobinas encontradas despus del nacimiento:

5.-Ao : 2 2 (Hemoglobina A)

6.- A2 : 2 2 (Hemoglobina A2)

HEMOGLONIBAS EMBRIONARIAS:

Gower 1:
*Componente mayor de las Hb embrionarias
-Las 3 Hb embrionarias funcionan como
transportadoras de O2
-La separacin entre la Hb Portland I y la Hb A es
difcil (su igracin en gel de almidn es similar a la Hb
A)
-Las Hb Gower casi son indetectables a la 10-12
semana de gestacin

-La Hb Portland se observa en electroforesis

de agar citrato
-En los fetos normales a la 10 semana de gestacin
se observa un 20% de esta Hb
HEMOGLOBINA FETAL
*Aparece precozmente durante la gestacin
-Es el 30% del total de la Hb a los 37 dias
-Es el 90% en la 8-10 semana hasta poco antes
del parto

Hb fetal :
*A los seis meses el valor normal es <1% .
Cuidado:
Puede estar con frecuencia entre 2 a 5% hasta el ao
* Su valor es < a 1% despus del ao as se mantendr
durante toda la vida. Otros : < 2%
* Tiene mayor afinidad por el O2 que la Hb A
* Esto se debe a la incapacidad dela Hb F para unirse al
2-3 DPG con la misma intensidad que la Hb A lo que
le confiere una ventaja funcional en la captacin de
O2 a presiones bajas (pO2 de 45 mmHg) como en la
placenta

HEMOGLOBINAS ENCONTRADAS DESPUES

DEL NACIMIENTO
-La Hb Ao constituye +- 97% de la Hb del adulto
-La Hb A2 constituye una cantidad aproximada de
2.5% en los individuos normales
-En el neonato la Hb A2 constituye menos del 0.5% de
la Hb
-Los valores dependen del mtodo empleado para la
cuantificacin
-Por su baja cantidad en el GR es poco probable que
tenga un papel fisiolgico en el transporte de O2

-La hemoglobina A se detecta desde la 6ta

semana de gestacin(5-10% de la Hb)
-La Hb A2 aparece en ltimo lugar(3er trimestre)
-Una serie de variantes ANORMALES de
Hemoglobina muestran desviaciones de la curva
de disociacin hacia la derecha o la izquierda.
Esto se debe a su anormalidad estructural
frecuentemente causada por sustituciones de
aminocidos en las cadenas de globina. Ejemplo :
Hemoglobina S

-ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO:

*HIERRO
*PROTOPORFIRINA

Hemo : grupo protsico de la hemoglobina

-Es un compuesto tetrapirrlico con un tomo de
hierro hexacovalente en el centro unido a los
nitrgenos de los pirroles.
-El hemo tambin es el grupo protsico de :
Los citocromos mitocondriales los cuales
intervienen en reacciones que metabolizan
drogas
Catalasa: descompone el perxido de hidrgeno
Peroxidasa
Triptofano pirrolasa : oxidacin de triptofano

SINTESIS DEL GRUPO HEMO:

-

85% del Hemo se sintetiza en Mdula Osea

+-15% fundamentalmente en hgado donde la
mayora del Hemo se incorpora al citocromo
P450 microsomal que realiza una importante
transformacin de sustancias qumicas como:
drogas, carcingenos, esteroides ,vitaminas,
cidos grasos y prostaglandinas.

*La sntesios del hemo se inicia en la mitocondria

luego en el citoplasma

HEMOGLOBINA

La capacidad de la hemoglobina para enlazar oxigeno, depende de la

presencia de cuatro grupos prostticos (no proteicos) denominados
grupos hemo, que confiere a la hemoglobina el color rojo.

El grupo HEMO: consta de una estructura cclica plana

PROTOPORFIRINA IX + HIERRO = HEMO

4 anillos pirrlicos

Estado reducido Fe++ = ferrohemoglobina.

Ideal para su unin con el O2.

Fe+++ ( ferri Hb metahemoglobina) No unin con O2.

SINTESIS DE HEMOGLOBINA
Se da mediante dos vas:

Sntesis del
Grupo Hemo.

Sntesis de Globinas.

Grupo Hemo: Sintetizado en los eritroblastos, a partir de la

Glicina y de succinil CoA.
Dos etapas intramitocondriales y dos citoplasmaticas.

SINTESIS DE LA GRUPO HEMO.

Vit. B6
(Piridoxina)

Vit B 6

PORFIRIAS

Trastornos genticos adquiridos asociados a desrdenes en la

sntesis del grupo HEMO debido a deficiencias enzimticos
que conducen a la acumulacin de metabolitos intermediarios en los
tejidos.
La palabra porfiria proviene del griego porphyra:
morado o prpura clnicamente es caracterizada
por fotosensibilidad y neuropata (molestias
viscerales), dolor generalizado, transtornos
mentales, hipertricosis, eritrodoncia etc.

SINTESIS DE GLOBINAS

Son las subunidades proteicas, en la molcula de

hemoglobina hay 4 globinas, con un grupo hemo en cada
una de ellas ( total cuatro hemo).

Tipos de cadenas globinicas: alfa , beta , gamma , delta ,

psilon , y zeta .

Varan segn el organismo y son expresadas en diferentes

etapas del desarrollo.

CLUSTER GLOBNICOS

Hb
Gower I

Hb
Portland

Hb
Gower II

SINTESIS DE HEMOGLOBINA A LO LARGO DEL

DESARROLLO.
Embrin,
Saco vitelino

Saco vitelino

8 semana

Hgado

Gower I:
Gower II:
Portland I:
Portland II:
Portland III:

Hemoglobina Fetal F :
> 10% de Hb A

18 semana-nacimiento.
Medula sea.

6 meses de vida la Hb F ha bajado

a un 2%.

* En el adulto: Hb A (>90%) y Hb minoritaria A2 ( 2.5%)

FUNCIONES DE LA
HEMOGLOBINA

Transporte de oxigeno O2 desde los pulmones hasta los tejidos y de

anhdrido carbnico C02 en sentido inverso.

Cada molcula de HEMOGLOBINA, puede unirse a un mximo de

cuatro molculas de O2 una por cada HEMO.

HEMOGLOBINA + O2

REVERSIBLE.

La ( ) de O2 la Po2 = Hb+ O2 (saturacin).

Po2 = Hb libera O2.

FUNCIONES DE LA
HEMOGLOBINA
La afinidad del oxigeno y la hemoglobina esta regulada por:
TEMPERATURA: la unin Hb + O2
Fiebre
metabolismo

40C

si la temperatura .
35%.
O2

pH: La hemoglobina cumple funcin amortiguadora.

pH (bsico) + (ms) saturacin de Hb O2.
pH (cido) (menor) saturacin Hb -O2.

FUNCIONES DE LA
HEMOGLOBINA

2-3 DPG Difosfoglicerato: Aumenta la estabilidad de la desoxi-Hb y

regula la entrega de O2.

El 2-3 DPG ocupa la cavidad del O2 en el HEMO, dificultando la

entrada de oxigeno.

Cuando PO2

El 2-3 DPG estabiliza la forma T tensa de la Hb desoxi.

, el O2 desplaza al 2-3 DPG.

HEMOGLOBINOPATAS
TALASEMIAS: Grupo de trastornos genticos en la sntesis de

hemoglobina, en los que se forman cadenas globnicas de estructura

normal pero se sintetizan a menor velocidad.
Talasemias: Disminucin en la sint. de la cadena

Talasemias: Disminucin en la sntesis de la cadena .

La hemoglobina S (anemia falciforme) difiere de la hemoglobina

normal (A) por un nico aminocido en la subunidad beta: la valina
reemplaza al cido glutmico en la posicin 6.

HEMOGLOBINA

ERITROCINTICA
Vida eritrocito: 120 das. Envejecimiento
progresivo de protenas. Disminucin de la
relacin Superficie / volumen.
Tipos de hemlisis:
Extravascular (80-90%) SRE (macrfagos hgado
y bazo). Reconocimiento :
Disminucin superficie, aumento del volumen,
Modificaciones estructurales :
Disminucin de la fluidez de membrana
Alteracin membrana : unin IgG, unin C3, oxidacin
protenas de membrana.

Intravascular (10-20%)

gracias