Desenvolvimento de um modelo da cintica enzimtica da

transesterificao de leos vegetais para produo de biodiesel

Alexander Dimitrov Kroumov*, Aparecido Nivaldo Mdenes e Bruno Mnchen Wenzel
Ncleo de Biotecnologia e Desenvolvimento de Processos Qumicos, Curso de Engenharia Qumica, Universidade Estadual do
Oeste do Paran, Rua da Faculdade, 645, 85903-000, Jardim La Salle, Toledo, Paran, Brasil. *Autor para correspondncia.
E-mail: adkrumov@unioeste.br

RESUMO. Atualmente, a tecnologia de produo enzimtica do biodiesel mais uma

alternativa em relao aos mtodos qumicos que utilizam catalisadores cidos ou bsicos. A
enzima lipase utilizada como catalisador desse processo pode ser obtida de microrganismos
como Pseudomonas fluorescens, P. cepacia, Candida antarctica, dentre outros. Neste trabalho,
propomos um mecanismo da transesterificao de triglicerdeos catalisada por enzima lipase.
O processo foi formalizado em trs reaes consecutivas, nas quais so formados os
diglicerdeos e monoglicerdeos. Outras trs etapas intermedirias das reaes envolvendo a
lipase foram consideradas. A identificao dos parmetros do modelo desenvolvido foi feita
para condies reacionais em que a alimentao feita na proporo estequiomtrica dos
reagentes. O modelo desenvolvido foi testado com dados experimentais em diversas
condies operacionais encontradas na literatura. Os resultados das simulaes mostram boa
flexibilidade do modelo, ajustando os dados em vrias condies de transesterificao
enzimtica para produo de biodiesel.
Palavras-chave: transesterificao, biodiesel, cintica enzimtica, modelagem.

ABSTRACT. Development of the enzymatic kinetics model of vegetable oils

transesterification for biodiesel production. Currently the technology of enzymatic
production of biodiesel is more promising than that based on chemical methods, using acidic or
basic catalysts. The enzyme lipase used as catalyst in this process can be isolated from
microorganisms such as Pseudomonas fluorescens, P. cepacia, Candida antarctica among others. In this
work, a mechanism for the transesterification of triglycerides catalyzed by lipase for production of
biodiesel is proposed. The process was modeled in three consecutive reactions where
diglycerides and monoglycerides were formed. Other three intermediate stages involving lipase
were considered. The identification of parameters with the developed model was performed for
reaction conditions where stoichiometric amount of reagents were used. The developed model
was tested for different operational conditions with experimental data found in the literature.
The simulation results showed good model flexibility.
Key words: transesterification, biodiesel, enzymatic kinetics, modeling.

Introduo
A importncia do estudo e desenvolvimento da
tecnologia de produo do biodiesel (steres dos
cidos graxos) resolver problemas energticos, pois
este pode substituir eficientemente o diesel
proveniente do petrleo. Para o Brasil, o biodiesel
uma tima alternativa visto que sua produo tem
como base a transesterificao de leos vegetais, e o
pas um grande produtor de oleaginosas. O
biodiesel tem recebido ateno especial por ser um
combustvel renovvel, biodegradvel e no txico.
Os benefcios ambientais decorrentes de seu uso
incluem tambm uma emisso mais baixa de
material particulado e gases do efeito estufa como
CO, CO2 e SOx (Pizarro e Park, 2003).
Acta Sci. Technol.

A utilizao do biodiesel limitada pelo alto

preo do produto final, e isto se deve principalmente
ao custo dos leos vegetais (Srivastava e Prasad, 2000
e Barnwal e Sharma, 2005). Uma alternativa a
utilizao de substratos mais baratos, como gorduras
animais e leos usados de restaurantes e lanchonetes.
Porm esses substratos requerem pr-tratamento
quando usados nos processos convencionais de
produo de biodiesel que utilizam catalisadores
cidos ou bsicos, pois o teor de gua e cidos graxos
livres comprometem a reao e a recuperao do
catalisador e do subproduto glicerol (Pizarro e Park,
2003 e Barnwal e Sharma, 2005).
Uma das tendncias promissoras nessa rea
aquela que utiliza de enzima lipase (Acylglycerol
Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

10

acylhydrolases, EC 3.1.1.3) como catalisador da

reao de transesterificao. Com o uso de lipase, a
sntese do biodiesel transcorre normalmente,
mesmo na presena de solventes orgnicos (Iso et al.,
2001; Soumanou e Bornscheuer, 2003 e Lara e Park,
2004), substratos contendo gua (Kaieda et al., 1999;
Iso et al., 2001; Shimada et al., 2002; Pizarro e Park,
2003 e Negishi et al., 2003) e cidos graxos livres,
como o caso dos leos usados (Shimada et al., 2002
e Lara e Park, 2004). A presena de cidos graxos
livres evidencia a reao de esterificao, que
tambm
est
sendo
muito
pesquisada
(Chulalaksananukul et al., 1990; Tweddell et al.,
1998; Zhou et al., 2001 e Irimescu et al., 2004).
H um nmero considervel de enzimas lipase
capazes de atuar na reao de transesterificao.
Vrios estudos acerca do assunto esto desvendando
lipases propcias a cada substrato e condies
reacionais. Segundo os experimentos de Iso et al.
(2001), lipase Pseudomonas fluorescens imobilizada
exibe elevada atividade na reao de propanol com
triglicerdeos compostos de trs partes do cido
oleico (trioleina). O leo de girassol, de acordo com
Srivastava e Prasad (2000), contm cerca de 79%
desse cido, por isso exibe converses semelhantes
(Iso et al., 2001). Os experimentos de Shimada et al.
(2002) indicam que a metanlise catalisada por lipase
Candida antarctica apresenta altas converses quando
da utilizao de leos usados. Samukawa et al. (2000)
obtiveram xito na aplicao de pr-tratamentos da
lipase Candida antarctica imobilizada para metanlise
do leo de soja. Vrios outros trabalhos abordam a
aplicao de determinadas lipases a vrios substratos,
como leo de girassol, leo de algodo, leo de
canola, mistura de leos vegetais, entre outros.
Todos os estudos do processo de transesterificao
de leos vegetais utilizando como catalisador enzima
lipase apontam alta seletividade e converses de
triglicerdeos e cidos graxos livres (AGL)
biodiesel. A utilizao de leos usados, que contm
elevadas porcentagens de AGL, no atrapalha o
processo de produo de biodiesel utilizando ctalise
enzimtica. Finalizando a anlise desse processo,
podemos identificar duas direes cientficas
fundamentais: minimizao do custo da enzima, que
refletir no custo final do produto, e modelagem do
processo de produo para desenvolver essa
tecnologia de modo competitivo no mercado de
combustveis renovveis.
O objetivo deste trabalho o desenvolvimento
Acta Sci. Technol.

Kroumov et al.

de um modelo da cintica enzimtica de produo

de biodiesel como base para estudos de otimizao
do processo. Utilizando modelagem, muitas
situaes experimentais podem ser simuladas e
apenas os resultados finais so testados com
experimentos reais.
O desenvolvimento do modelo da cintica da
reao de transesterificao catalisada por enzima
lipase (E) tem por base um mecanismo simples de
transesterificao, no qual triglicerdeos (TG),
diglicerdeo (DG) e monoglicerdeo (MG) esto
envolvidos na formao de glicerol (GL) e biodiesel
(BD). As condies operacionais a que ser
submetido o modelo so baseadas em quantidades
estequiomtricas entre o lcool (ROH) e TG para
minimizar o efeito de inibio da atividade
enzimtica pelo lcool.
Material e mtodos
mtodos
Desenvolvimento do modelo

A
estequiometria
do
processo
de
transesterificao pode ser representada da seguinte
forma:
E
TG + 3ROH
GL + 3BD

As trs reaes consecutivas do processo so:

E
TG + ROH
DG + BD

(A)

DG + ROH MG + BD

(B)

MG + ROH GL + BD

(C)

Entretanto, as reaes (A), (B) e (C) no so

suficientes para descrever o comportamento da
reao catalisada por enzima lipase. Portanto, outras
reaes
intermedirias
elementares
foram
consideradas.
A reao (A) tem como reaes intermedirias as
reaes (A.1) e (A.2) apresentadas a seguir.

TG + E

1
K

[TG E ]

K2

[TG E ] + ROH DG + BD + E
K3

(A.1)
(A.2)

A reao (B) tem como intermedirias as reaes

(B.1) e (B.2).

DG + E

4
K

[DG E ]

K5

(B.1)

Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

Desenvolvimento de um modelo da cintica enzimtica

[DG E ] + ROH MG + BD + E
K6

(B.2)

Para a reao (C) tem-se:

11

(C), podem ser descritas pelas equaes (12), (13) e

(14) respectivamente.
rTG,A (t) = KmB (t).KmC (t).V maxA (t).CTG(t) /
[KmA (t).KmB (t).KmC (t) + CTG(t).KmB (t).KmC (t) +

7
K

MG + E
[MG E ]

K8

(C.1)

+ CDG(t).KmA (t).KmC (t) + CMG(t).KmA (t).KmB (t)]

[MG E ] + ROH GL + BD + E

(C.2)

[KmA (t).KmB (t).KmC (t) + CTG(t).KmB (t).KmC (t) +

No desenvolvimento do modelo,
consideradas as seguintes hipteses:

foram

K9

r[TG E ] (t ) = r[DG E ] (t ) = r[MG E ] (t ) = 0

rDG,B (t) = KmA(t).KmC (t).V maxB (t).CDG(t) /

+ CDG(t).KmA (t).KmC (t) + CMG(t).KmA(t).KmB (t)]

(01)
(02)

As simplificaes do modelo esto apresentadas

pelas equaes (03) a (08).

V max A (t ) = K 3.CROH (t ).CEt

V max B (t ) = K 6.CROH (t ).CEt

V max C (t ) = K 3.CROH (t ).C Et

Km A (t ) = (K 2 + K 3.CROH (t ) ) K1
KmB (t ) = (K 5 + K 6.CROH (t ) ) K 4
KmC (t ) = (K 8 + K 9.CROH (t ) ) K 7

+ CDG(t).KmA (t).KmC (t) + CMG(t).KmA (t).KmB (t)]

C[DG.E] (t) = KmC (t).KmA (t).CEt .CDG(t) /

[KmA (t).KmB (t).KmC (t) + CTG(t).KmB (t).KmC (t) +

(04)
(05)
(06)
(07)
(08)

(09)

(10)

+ CDG(t).KmA (t).KmC (t) + CMG(t).KmA (t).KmB (t)]

C[MG.E] (t) = KmB (t).KmA (t).CEt .CMG(t) /
[KmA (t).KmB (t).KmC (t) + CTG(t).KmB (t).KmC (t) +

(11)

+ CDG(t).KmA (t).KmC (t) + CMG(t).KmA (t).KmB (t)]

Aps as simplificaes, e conhecendo-se as

concentraes dos complexos, as taxas de reao de
TG na reao (A), DG na reao (B) e MG na reao
Acta Sci. Technol.

(14)

+ CDG(t).KmA (t).KmC (t) + CMG(t).KmA (t).KmB (t)]

Aplicando o balano molar para cada espcie e

considerando a produtividade com base na
estequiometria, obtemos o modelo da cintica
enzimtica para as diversas espcies envolvidas no
mecanismo de produo de biodiesel, conforme as
equaes (15) a (20).

(03)

Considerando as hipteses, equaes (01) e (02)

e as simplificaes, equaes (03) a (08), obtemos as
equaes (09), (10) e (11), que representam as
concentraes dos complexos enzima-substrato em
funo do tempo.
C[TG.E] (t) = KmC (t).KmB (t).CEt .CTG(t) /
[KmA (t).KmB (t).KmC (t) + CTG(t).KmB (t).KmC (t) +

(13)

rMG,C (t) = KmA (t).KmB (t).V maxC (t).CMG(t) /

[KmA(t).KmB (t).KmC (t) + CTG(t).KmB (t).KmC (t) +

C Et = C E (t ) + C[TGE ] (t ) + C[DGE ] (t ) +
+ C[MGE ] (t )

(12)

d
(CTG (t)) = rTG,A(t )
dt
d
(CDG(t)) = rDG,B (t ) rTG,A (t )
dt
d
(CMG(t)) = rMG,C (t ) rDG,B (t )
dt
d
(CROH(t)) = rTG,A (t ) + rDG,B (t ) + rMG,C (t )
dt
d
(CGL(t)) = rMG,C (t )
dt
d
(CBD(t)) = rTG,A(t ) rDG,B (t ) rMG,C (t )
dt

(15)
(16)
(17)
(18)
(19)
(20)

Resultados e discusso
As simulaes foram feitas no software Maple e
todos os dados experimentais utilizados foram
extrados do trabalho de Iso et al. (2001). Nestes
experimentos, foram utilizadas 30 g de trioleina (TG),
lcool (ROH) a uma razo molar 1:3 (TG:ROH) e 0,1
g de enzima lipase imobilizada ou livre.
Consideramos que o substrato inicial contenha
apenas trioleina, ou seja:
C DG (0) = C MG (0) = CGL (0) = 0

(23)

Assim, as condies iniciais para os diversos casos

em que o modelo foi aplicado so apresentados na
Tabela 1.
Em todas as figuras dispostas neste trabalho,
temos: (a) dinmica da concentrao das espcies
Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

12

Kroumov et al.

Tabela 1. Condies iniciais para os casos em que so utilizados

metanol, propanol e butanol.
lcool

CTG(0)
(mol kg-1)
1,019
0,938
0,903

Metanol
Propanol
Butanol

CEt
(gE kg-1)
3,007
2,769
2,664

CROH(0)
(mol kg-1)
3,056
2,815
2,708

Os parmetros do modelo foram estimados pela

tcnica dos mnimos quadrados (equao 21) usando
o mtodo de Levenberg-Marquardt com BFGS
(Broyden, Fletcher, Goldfarb e Shanno) atualizando
a matriz Hessiana; e uma tolerncia relativa do erro
de 10-4 para as variveis e para a funo objetivo.

X exp (t ) X (t )
R =

k =1
max X exp
n

(21)

Samukawa et al. (2000), Shimada et al. (2002) e Du

et al. (2004). Shimada et al. (2002) determinaram que
em razes molares maiores que 1,5/1 (metanol/leo
vegetal) sem a presena de solventes a
homogeneizao do sistema reacional fica
comprometida, juntamente com a converso.
Todavia, Kse et al. (2002) indicam mximas
converses em razes molares 4/1 (metanol/leo de
algodo), evidenciando inibio desprezvel da lipase
C. antarctica imobilizada nestas condies.
(a)
Concentrao (mol kg-1)

envolvidas; (b) converso de TG a BD, em que a

curva representa a simulao do modelo proposto e
os pontos dos dados experimentais.

Tempo (h)
(b)

Onde:

(22)

O sistema de equaes diferenciais ordinrias foi

integrado pelo mtodo BDF (Brenan et al., 1989),
com tolerncia relativa do erro 10-4 e erro absoluto
de tolerncia 10-6.
A validao do modelo foi verificada para diversas
condies operacionais do processo enzimtico de
transesterificao da trioleina. As simulaes
apresentadas nas Figuras 1 a 8 mostram a resposta do
sistema para condies especficas de temperatura,
estado da enzima lipase (imobilizada ou livre),
concentrao de lipase e razo molar TG:ROH.
A Figura 1 apresenta um processo no qual o
metanol usado como substrato. Este no apresenta
uma dissoluo satisfatria com trioleina (TG) e
torna-se necessria a utilizao de solvente (1,4
dioxano). Como resultado, a converso de TG a BD
relativamente baixa, 70,23% em 80 horas,
conforme apresentamos na Figura 1b. Soumanou e
Bornscheuer (2003) compararam a atividade da
lipase imobilizada na reao de metanlise em vrios
solventes orgnicos e concluram que em solventes
apolares obtm-se maiores converses. Para termos
maior converso, necessitamos de uma dissoluo
eficiente do metanol no sistema reacional; isto
torna-se possvel com alimentao (estequiomtrica)
em duas ou trs etapas, como procederam
Acta Sci. Technol.

Converso (%)

C (t ) CBD (t = 0)
X (t ) = 100 BD

3 CTG (t = 0)

Tempo (h)
Figura 1. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando metanol
(ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG; solvente 1,4 dioxano
90%, temperatura de 50C e enzima lipase imobilizada obtida de
Pseudomonas fluorescens.

No processo utilizando propanol (no requer o

uso de solvente), enzima lipase imobilizada obtida
de Pseudomonas fluorescens e temperatura de 50C,
podemos observar na Figura 2b converso de 99%
em, aproximadamente, 7 horas.
Utilizando butanol como substrato, observamos
uma diminuio da taxa de reao em relao ao caso
apresentado na Figura 2 para alcanar converso de
98,31% em 25 horas, conforme a Figura 3.
Com a utilizao de enzima lipase obtida de
Pseudomonas cepacia e demais condies idnticas s
apresentadas no caso da Figura 2, observamos uma
diminuio brusca da converso (aproximadamente 32
% em 25 horas). Isto o que indica a Figura 4.
Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

Desenvolvimento de um modelo da cintica enzimtica

13
(a)
Concentrao (mol kg-1)

Concentrao (mol kg-1)

(a)

Tempo (h)
(b)

Converso (%)

Converso (%)

Tempo (h)
(b)

Tempo (h)
Figura 2. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando
propanol (ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG;
temperatura de 50C e enzima lipase imobilizada obtida de
Pseudomonas fluorescens.

Tempo (h)
Figura 4. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando
propanol (ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG;
temperatura de 50C e enzima lipase imobilizada obtida de
Pseudomonas cepacia.
(a)
Concentrao (mol kg-1)

Concentrao (mol kg-1)

(a)

Tempo (h)
Figura 3. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando butanol
(ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG; temperatura de 50C
e enzima lipase imobilizada obtida de Pseudomonas fluorescens.

Acta Sci. Technol.

Tempo (h)
(b)

Converso (%)

Converso (%)

Tempo (h)
(b)

Tempo (h)
Figura 5. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando propanol
(ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG; temperatura de 50C e
enzima lipase imobilizada obtida de Pseudomonas fluorescens.

Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

14

Kroumov et al.

Concentrao (mol kg-1)

(a)

condies operacionais.

Tempo (h)
(b)

Concentrao (mol kg-1)

(a)

Converso (%)

Converso (%)

Tempo (h)
(b)

Tempo (h)

Acta Sci. Technol.

Figura 7. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando propanol

(ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG; temperatura de 70C e
enzima lipase imobilizada obtida de Pseudomonas fluorescens.
(a)
Concentrao (mol kg-1)

Podermos notar um fenmeno interessante

visualizando as Figuras 2 e 5, que comparam o
processo no qual utiliza-se a enzima lipase no seu
estado livre e imobilizado. Para o mesmo substrato
(propanol) e as mesmas condies, a converso de
TG BD diminui 4,5 pontos percentuais e o tempo
de reao aumenta em 18 horas.
Utilizando-se temperatura de 60C e as demais
condies utilizadas no caso apresentado na Figura
2, observamos na Figura 6b que a converso
praticamente idntica: em 7 horas de reao temos
aproximadamente 98%.
As Figuras 7 e 8 apresentam a influncia da
temperatura como um parmetro crucial do
processo e a diminuio da atividade enzimtica
quando ela varia em aproximadamente 10C da
temperatura tima, que est entre 50 e 60C.
Na Tabela 2, indicamos a estimativa dos valores das
constantes cinticas que minimizam a diferena entre o
modelo desenvolvido e os dados experimentais para
condies reacionais diferentes e enzima lipase (livre
ou imobilizada). Para todos os casos apresentados, da
Figura 1 a 8, a resposta do modelo ajusta bem o perfil
de converso de triglicerdeos biodiesel. Esse fato no
nos garante que as constantes cinticas esto
rigorosamente corretas, pois para isto deveramos obter
perfis experimentais de concentrao por tempo para
todas espcies presentes, em vrias temperaturas e

Tempo (h)

Tempo (h)
(b)

Converso (%)

Figura 6. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando propanol

(ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG; temperatura de 60C e
enzima lipase imobilizada obtida de Pseudomonas fluorescens.

Tempo (h)
Figura 8. Transesterificao da trioleina (TG) utilizando propanol
(ROH) a uma razo molar 3:1 de ROH:TG; temperatura de 40C e
enzima lipase imobilizada obtida de Pseudomonas fluorescens.

Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

Desenvolvimento de um modelo da cintica enzimtica

Tabela 2. Constantes cinticas ajustadas aos respectivos casos de
cada Figura. K1, K3, K4, K6, K7 e K9 expressas em [kg gE-1 h-1] e
K2, K5 e K8 em [mol gE-1 h-1].

K1
K2
K3
K4
K5
K6
K7
K8
K9
R

Figura
1
0.0129
0.0073
0.0439
0.0379
0.0200
0.1317
0.0029
0.0020
0.0918
0.0035

Figura
2
1.3902
2.2748
3.7913
1.4091
1.5797
11.374
1.2638
0.6319
7.5827
0.0043

Figura
3
0.9121
0.5067
3.3781
2.2521
2.2521
9.7965
0.3378
0.6351
0.6756
0.0030

Figura
4
0.0330
0.0015
0.0650
0.0131
0.0279
0.0088
0.0069
0.0109
0.0012
0.0256

Figura
5
0.4152
0.0903
0.5958
0.1805
0.1805
0.6499
0.1805
1.3992
0.9749
0.0075

Figura
6
3.9105
0.6861
2.5384
8.2326
0.6861
4.1163
0.6174
0.5488
1.2349
0.0021

Figura
7
0.0378
0.0228
0.1190
0.0131
0.0357
0.0422
0.0127
0.0307
0.0586
0.0130

Figura
8
0.0877
0.0542
0.6340
0.0758
0.0542
3.8997
0.0555
0.0016
1.6284
0.0230

Concluso
Desenvolvemos um modelo da cintica
enzimtica de transesterificao de leos vegetais
aplicando o mecanismo das reaes simples, trs
estgios e trs sub-estgios que incluem a
transformao de triglicerdeo a diglicerdeo,
diglicerdeo a monoglicerdeo e monoglicerdeo a
glicerol, e formao de biodiesel para cada uma
delas. O resultado das simulaes com o modelo
desenvolvido mostra a dinmica das concentraes
para diferentes converses biodiesel e condies
operacionais. A validao do modelo e identificao
dos parmetros foram obtidas utilizando dados
experimentais em vrias condies operacionais
(temperatura, lcool e enzima). Analisando os
resultados das simulaes com o modelo
desenvolvido, acreditamos que este pode ser
aplicado no planejamento de experimentos para
verificao das hipteses propostas e otimizao do
processo de transesterificao de leos vegetais para
produo de biodiesel.
Nomenclatura
TG
DG
MG
BD
GL
ROH
E
TGE
DGE
MGE
A
B
C

ri, j

Triglicerdeo
Diglicerdeo
Monoglicerdeo
Biodiesel
Glicerol
lcool
Enzima lpase
Complexo enzima-triglicerdeo
Complexo enzima-diglicerdeo
Complexo enzima-monoglicerdeo
Respectivo reao A
Respectivo reao B
Respectivo reao C
Taxa de reao de i na reao j (mol kg-1 h-1)

K1, K3,
Constantes da velocidade das reaes no sentido direto
(kg gE-1 h-1)

K4, K6,
K7, K9
K2, K5,
K8
Ci

Concentrao de i (mol kg-1)

CE

Concentrao de enzima ativa (gE kg-1)

CEt

Concentrao total de enzima (gE kg-1)

Constantes da velocidade das reaes no sentido reverso

(mol gE-1 h-1)

Acta Sci. Technol.

15
V maxj
Kmj

Velocidade especfica mxima da reao j, definida pelas

equaes de 3 a 5 (mol kg-1 h-1)
Varivel definida pelas equaes de 6 a 8 (mol kg-1)

X exp

Funo objetivo dos mnimos quadrados (adimensional)

Converso de TG BD prevista pelo modelo, definida pela
equao 22 (%)
Converso de TG BD experimental (%)

Tempo (h)

R
X

Referncias
BARNWAL, B.K.; SHARMA, M.P. Prospects of biodiesel
production from vegetable oils in India. Renew. Sustain.
Energ. Rev., Colorado, v. 9, p. 363-378, 2005.
BRENAN, K. et al. Numerical solution of initial-value problems
in differential algebraic equations. New York: Elsevier, 1989.
CHULALAKSANANUKUL, W. et al. Kinetic study of
esterification by immobilized lipase in n-hexane. FEBS
Letters, Heidelberg, v. 276, n. 1-2, p. 181-184, 1990.
DU, W. et al. Comparative study on lipase-catalyzed
transformation of soybean oil for biodiesel production
with different acyl acceptors. J. Mol. Catal. B: Enzym.,
Amsterdam, v. 30, p. 125-129, 2004.
IRIMESCU, R. et al. Enzymatic kinetic resolution of
primary alcohols by direct esterification in solvent-free
system. J. Mol. Catal. B: Enzym., Amsterdam, v. 27, p. 6973, 2004.
ISO, M. et al. Production of biodiesel fuel from
triglycerides and alcohol using immobilized lipase. J. Mol.
Catal. B: Enzym., Amsterdam, v. 16, p. 53-58, 2001.
KAIEDA, M. et al. Biodiesel Fuel Production from Plant
Oil Catalyzed by Rhizopus oryzae Lipase in a WaterContaining System without an Organic Solvent. J. Biosc.
Bioeng., Osaka, v. 88, n. 6, p. 627-631, 1999.
KSE, . et al. Immobilized Candida antarctica lipasecatalyzed alcoholysis of cotton seed oil in a solvent-free
medium. Biores. Technol., Fayetteville, v. 83, p. 125-129,
2002.
LARA, P.V.; PARK, E.Y. Potential application of waste
activated bleaching earth on the production of fatty acid
alkyl esters using Candida cylindracea lipase in organic
solvent system. Enzime Microb. Technol., New York, v. 34,
p. 270-277, 2004.
NEGISHI, S. et al. Activation of powdered lipase by
cluster water and the use of lipase powders for commercial
esterification of food oils. Enzime Microb. Technol., New
York, v. 32, p. 66-70, 2003.
PIZARRO, A.V.L.; PARK, E.Y. Lipase-catalyzed
production of biodiesel fuel from vegetable oils contained
in waste activated bleaching earth. Process Biochem.,
Orlando, v. 38, p. 1077-1082, 2003.
SAMUKAWA, T. et al. Pretreatment of immobilized
Candida antarctica lipase for biodiesel fuel production from
plant oil. J. Biosc. Bioeng., Osaka, v. 90, n. 2, p. 180-183,
2000.
SHIMADA, Y. et al. Enzymatic alcoholysis for biodiesel
fuel production and application of the reaction to oil
processing. J. Mol. Catal. B: Enzym., Amsterdam, v. 17,
p. 133-142, 2002.
Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007

16
SOUMANOU, M.; BORNSCHEUER, U.T. Improvement
in lipase-catalyzed synthesis of fatty acid methyl esters from
sunflower oil. Enzime Microb. Technol., New York, v. 33, p. 97103, 2003.
SRIVASTAVA, A.; PRASAD, R. Triglycerides-based
diesel fuels. Renew. Sustain. Energ. Rev., Colorado, v. 4,
p. 111-133, 2000.
TWEDDELL, R.J. et al. Esterification and interesterification
activities of lipases from Rhizopus niveus and Mucor miehei in
three different types of organic media: a comparative study.
Enzime Microb. Technol., New York, v. 22, p. 439-445, 1998.

Acta Sci. Technol.

Kroumov et al.
ZHOU, G. et al. Kinetic studies of lipase-catalyzed
esterification in water-in-oil microemulsions and the
catalytic behavior of immobilized lipase in MBGs. Colloids
Surf. A: Physicochem. Eng. Aspects, Amsterdam, v. 194, p. 4147, 2001.

Received on March 03, 2005.

Accepted on February 09, 2007.

Maring, v. 29, n. 1, p. 9-16, 2007