DEGRADACION DE PROTEINAS

La degradacin de las protenas desempea importantes

funciones, ya sea por la modulacin de los niveles
intracelulares de protenas especficas (protelisis limitada),
como por la eliminacin de protenas anormales.
La degradacin de las protenas, y de los biopolmeros en
general, no fue considerada por mucho tiempo como un
mecanismo necesario en la homeostasis de clulas y
tejidos.
Actualmente se sabe que en la degradacin de
determinadas protenas reside el control de diversos
procesos biolgicos. Algunos fundamentales, como la
progresin del ciclo celular.

Recambio:
Las protenas de clulas y tejidos estn sujetas a una
biosntesis y degradacin continua. Muchos de los
aminocidos liberados durante ese recambio se reutilizan
en la sntesis de nuevas protenas.
Una persona de 70 Kg de peso, consume 100 g de protena
al da y excreta una cantidad equivalente de productos
nitrogenados. Sin embargo, estudios con marcadores
radiactivos indican que se sintetizan 400 g y se degradan
400 g La degradacin es ejecutada por proteasas, llamadas
modernamente pptidos.

Clases de proteasas o peptidasas:

Las ms importantes en biocatlisis son:
Serina proteasas
Aspartil proteasas
Metalo proteasas
Cistein proteasas

Estereoqumica de los aminocidos

Estereoqumica de los aminocidos Excepto en la glicina

todos los aminocidos que surgen de una hidrlisis de
protenas (cida o enzimtica), poseen actividad ptica.
Esta propiedad se debe a la presencia de un tomo de
carbono asimtrico. En los hidrolizados de protenas
presentes en los tejidos vegetales o animales, slo se
encuentran ismeros de forma L. Esta uniformidad
estructural de los aminocidos es un factor bsico en la
construccin de las protenas.
Enlace peptdico

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos

mediante un enlace peptdico.
Es un enlace covalente covalente que se establece entre
un grupo carboxilo de un aminocido i y el grupo amino del
aminocido i + 1, dando lugar a la eliminacin de una
molcula de agua.
Estructura Primaria

Es la secuencia de aminocidos de la protena. Indica que

aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden
en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de
una protena depende de la secuencia y de la forma que
esta adopte. Ala-arg-asn-asp-asp-cys-glu-gly-his-ile-leu- lysmet-phe-pro-ser-thr
Estructura secundaria:
Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Por ejemplo la estructura helicoidal se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura
primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno
entre el C=O de un aminocidos y el -NH del cuarto
aminocido que le sigue.

Alfa Hlice:
Las alfa hlice es la ms abundante de las protenas con
estructuras helicoidales. Estn estabilizadas por puentes de
hidrgeno. Pueden orientarse hacia la derecha o hacia la
izquierda pero las ms estables con las orientadas hacia la
derecha.
Beta plegada:
La estructura beta es una estructura en zigzag. Segn su
conformacin las cadenas peptdicas se llaman paralelas o
antiparalelas. Las cadenas laterales (R) de los residuos de
aminocidos se sitan debajo o encima del plano de las
hojas y su carga o su volumen estrico tienen
generalmente poco efecto sobre la existencia de tales
estructuras.
Estructura secundaria

Poliprolina:
En los restos prolina, en virtud de la estructura en anillo
formada por la unin covalente de la cadena lateral propilo
con el grupo amina, no es posible la rotacin del enlace NC. Adems como no existe entre ellos un tomo de
hidrgeno unido al nitrgeno, no puede formar puentes de
hidrgeno. Por estos motivos los segmentos que contienen
restos de prolina no pueden formar alfa hlice. La protenas
ricas en prolina tienden a asumir una estructura aperidica
o al azar.
El colgeno es un ejemplo de protena fibrilar: toda la
cadena peptdica se encuentra ordenada en una estructura
regular nica. La estabilizacin de esta estructura se

produce por interacciones intermoleculares, principalmente

puentes de hidrgeno y enlaces hidrfobos.
Estructura terciaria:
La estructura terciaria es la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma
originando una conformacin globular. Esta conformacin
globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen
varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los
radicales de los aminocidos que tiene azufre, puentes de
hidrgeno, puentes elctricos e interacciones hidrofbicas.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina
cual ser la secundaria y la terciaria.
Estructura cuaternaria
Unin de varias cadenas polipeptdicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de
subunidad. Se producen fundamentalmente interacciones
no covalentes, como puentes de hidrgeno, interacciones
hidrfobas e interacciones electrostticas.

DESNATURALIZACION PROTEICA
Cualquier modificacin de la conformacin nativa de la
protena, a nivel de la estructura cuaternaria, terciaria o
secundaria, que no involucre ruptura de los enlaces
peptdicos.
La desnaturalizacin puede ser reversible en algunas
condiciones. En las condiciones tpicas del procesamiento
de alimentos, la desnaturalizacin es por lo general
irreversible.
Consecuencias
Descenso de la solubilidad
Modificacin de la capacidad de fijar agua
Prdida de actividad biolgica

 Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas

(aumento de la digestibilidad). -Incremento de
viscosidad intrnseca

DESNATURALIZACION PROTEICA

Curvas de desnaturalizacin tpicas. Representan cualquier

propiedad fsica o qumica de la molcula de protena
mensurable y que cambie al variar la conformacin. Y N e Y
D son los valores de Y para estados nativo y
desnaturalizado, respectivamente. La pendiente indica que
es un proceso cooperativo, es decir que una vez que una
molcula proteica empieza a desplegarse, o una vez que se
han roto unas pocas interacciones, un ligero incremento de
la concentracin del agente desnaturalizante o de la
temperatura despliega por completo la totalidad de la
molcula.

AGENTES DE DESNATURALIZACION
Fsicos:

Calor
Fro
Tratamientos mecnicos: amasado, batido, agitacin.
Qumicos:

cidos y lcalis
Disolventes orgnicos

 Disoluciones acuosas de compuestos orgnicos (urea,

detergentes, agentes reductores).
PROPIEDADES FUNCIONALES:
Son caractersticas fsico qumicas intrnsecas de cada
protena que determinan las caractersticas de los alimentos
en los cuales se encuentran o a los cuales son agregados.
Propiedades de Hidratacin (Interaccin protena agua):
Absorcin y retencin de agua, adhesin, dispersabilidad,
solubilidad, viscosidad.
Propiedades relacionadas con interaccin protena
protena: formacin de geles y masas proteicas.
Propiedades relacionadas con Interaccin de fases
inmiscibles (agua/aceite; agua/aire): propiedades
emulsificantes y espumantes.

Propiedades de hidratacin.

El estado final de la protena soluble o insoluble est

relacionado tambin con propiedades funcionales
importantes como la solubilidad o solubilidad instantnea,
en las que las 5 primeras etapas ocurren rpidamente. La

gelificacin implica la formacin de una masa insoluble bien

hidratada e interacciones especficas protenas protenas.
Las propiedades de superficie como la emulsificacin y la
formacin de espuma, necesitan entre otras cosas de un
elevado grado de hidratacin y de dispersin proteica.