LABORATORIO DE BIOQUMICA

Caractersticas De Protenas Globulares

Karen Libreros (413519), Fernando Mora (413526).
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RESUMEN

INTRODUCCIN

Una protena es una cadena de aminocidos cuya secuencia es especfica, a

medida que las secuencias aumentan la protena final que comienza a plegarse
sobre s misma para adoptar la conformacin espacial, muchas poseen
estructuras globulares o esfricas necesaria para realizar correctamente
su funcin biolgica. La prdida de esta conformacin espacial hace que la
protena no pueda cumplir con su funcin biolgica en el organismo y es lo que se
conoce como desnaturalizacin de protenas.
Tema, objetivos, mtodos empleados

MATERIALES Y MTODOS
La prctica se realiz en 3 partes:
1. Desnaturalizacin: en la cual en un tubo de ensayo se agreg 1 ml de clara de huevo y
con unas pinzas se introdujo el tubo de ensayo en el recipiente a bao mara y se meti
el termmetro dentro del tubo y se observ cunto tiempo gastaba y a que temperatura
empezaba a coagular la Albmina.
Tubos de ensayo, termmetro, estufa y recipiente para bao mara, vaso de precipitados.

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DATOS OBTENIDOS
1. DESNATURALIZACIN POR AUMENTO DE TEMPERATURA Y POR ADICIN DE CIDO Y DE
BASE.

La protena comenz a coagularse a 45 C , y tardo dos minutos con quince

segundos en finalizar el proceso de coagulacin

En la clara de huevo con 3mL de Hidrxido de Sodio hubo desnaturalizacin

porque paso de lquido a algo ms gelatinoso. La parte superior se coloc semislido.

En la Clara de huevo con 3mL de cido clorhdrico la albumina tom un color

blanco, en el fondo se ven fibras blancas y perdi viscosidad.

2. EFECTO DE LAS SALES NEUTRAS EN LA SOLUBILIDAD.

En los tubos de ensayo que contenan MgCL2 y sulfato de amonio mezclados cada
uno con solucin de clara de huevo Se observ fibras, mientras que en el tubo de
ensayo que contena NaCl no se observ fibras. En lo que podemos afirmar las
sales mejoran la solubilidad, en este caso la albumina.

3. REACCIN DE BIURET.

Al agregar 1mL de filtrado de albmina, 1mL de solucin de NaOH al 1% y unas

gotas de solucin de sulfato de cobre (II) al 0.5% la mezcla tom un color violeta,
lo que nos indica la presencia de protenas.

RESULTADOS Y DISCUSIN
1. DESNATURALIZACIN POR AUMENTO DE TEMPERATURA Y POR ADICIN DE CIDO Y DE
BASE.

Se observ como la clara de huevo, con el aumento de la temperatura fue

tomando un color blanco y cambiando su estado de lquido a slido, debido que el
huevo, al ponerlo en agua caliente por encima de 45 C por un rato, provoca que
las protenas de la clara en este caso albumina sufran Desnaturalizacin y
coagulacin.

Se presenci desnaturalizacin en la protena, porque debido al calor, la albmina

pasa de tener una estructura globular dispersa en agua a una estructura fibrosa
que retiene el agua. En otras palabras, la estructura tridimensional de las
protenas, basada en enlaces dbiles, se rompe, dando lugar a una estructura
esponjosa diferente, que contiene las grasas, el agua y las protenas

Se observ en el tubo de ensayo que contena NaOH con clara de huevo la

presencia de un tampn o buffer y en el tubo de ensayo que contena HCl con
clara de huevo se observ un cambio de color de traslucido a blanco opaco, esto
se debe a que el cido clorhdrico aumenta la concentracin de protones del
medio, (disminuye el pH), el exceso de protones cambia las cargas de los grupos
ionizables que permiten mantener la estructura terciaria de la protena
(albmina), as como tambin afecta las uniones puente de hidrgeno de la
estructura secundaria, provocando la desnaturalizacin.
Otro efecto que ejerci el cido Clorhdrico y el Hidrxido de Sodio sobre la
Albumina fue el de alteran la protena de albumina provocando la alteracin de su
funcin y estructura tridimensional previa modificando su actividad biologa,
adems afectar a las uniones por puente de hidrgeno de la protena
hidrolizndola y obteniendo sus aminocidos por lo cual se observa una
coagulacin.

2. EFECTO DE LAS SALES NEUTRAS EN LA SOLUBILIDAD.

Se observ ms fibras en los tubos de ensayo que contenan MgCL2 y sulfato de amonio
mezclados cada uno con solucin de clara de huevo y no se observ fibras en el tubo de
ensayo que contena NaCl, debido que a baja concentracin. Las sales incrementan la
solubilidad de muchas protenas, fenmeno que recibe el nombre de solubilizacin por
salado. La capacidad de las sales neutras para influir en la solubilidad de las protenas
est en funcin de su fuerza inica, que constituye una medida, tanto de la
concentracin como del nmero de las cargas elctricas existentes en los cationes y los
aniones aportados por la sal.

Son eficientes las sales de los iones divalentes para incrementar la solubilidad de una
protena globular en este caso albumina, porque la capacidad de estas sales para influir
en la solubilidad radica en funcin de su fuerza inica, que constituye una medida, tanto
de la concentracin como del nmero de las cargas elctricas existentes en los cationes
y los aniones aportados por la sal.
3. REACCIN DE BIURET.
Se observ un cambio de coloracin de traslucido a violeta, debido que las soluciones
alcalinas Cu+2 se complejan con las uniones de pptidos de protenas resultando en la
formacin de un color violeta. La intensidad del color es proporcional a la concentracin
de protenas. Este mtodo es generalmente aplicable porque el nmero de enlaces
peptdicos por unidad de peso para todas las protenas es casi el mismo.

El in Cprico y el Nitrgeno peptdico puedan enlazarse debido a que el cobre alcalino

del reactivo reacciona con el nitrgeno de la parte N-terminal de la protena que participa
en el enlace peptdico de la albmina.

CONCLUSIONES

La desnaturalizacin de una protena puede ser causada por diferentes factores

entre ellos podemos encontrar la variacin de pH y temperatura, ejerciendo la
temperatura una desnaturalizacin irreversible.
Las sales divalentes muestran ms fibras de protena que las sales monovalentes,
debido a que la sal divalente permite alcanzar altas fuerzas inicas.
En la prueba de biuret solo es positiva para protenas y dems pptidos, ya que
detecta las presencias de los enlaces peptdicos.
Cual alteracin en el pH desnaturaliza las protenas que tiende a interrumpir las
atracciones electroesttica y los puentes de hidrogeno.
El calor incrementa el movimiento molecular alterando las fuerzas de atraccin de
las protenas.

BIBLIOGRAFIA

Voet, D.2006.Bioquimica, Mediapanamericana, 1756 Pg.

HORTON, ROBERT H (et al.). PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY 4TH Ed. Pearson
Pretince hall 2006; Paginas: 52 a 64.
https://sites.google.com/site/690proteinas/concepto-de-proteinas/funcionesbiologicas/proteinas-globulares-y-fibrosas (10:02 pm 03/10/2014)
http://alimentosproteinas.com/huevo (10:34 pm 03/10/2014)