Las protenas estn hechas de aminocidos, pueden ser fuente de energa,

construyen cartlagos y tejidos, transportan oxgeno en la sangre y los msculos,

defienden al cuerpo contra infecciones, controlan procesos metablicos en forma
de hormonas, entre otros. Estas funciones dependen de las estructuras y
comportamientos de los aminocidos.

Los aminocidos son los bloques constructores de todas las protenas, y hay 20
aminocidos comunes. Cada uno tiene estructura similar, excepto una cadena
lateral llamada grupo R, el cual identifica cada tipo de aminocido. El ADN
codifica la secuencia exacta de los aminocidos en la protena, y si hay una
secuencia de ADN diferente, habr una protena diferente.

Las molculas protenicas pueden ser gigantescas comparadas con otros

compuestos. Por ejemplo, la insulina tiene una masa molar de 5800g/mol
mientras que la hemoglobina cuenta con una de 67000g/mol, incluso algunas
protenas virales tienen masas de 40 millones g/mol. Aunque sus tamaos
varen, todas contienen los mismos 20 aminocidos. La secuencia de los
aminocidos determina las caractersticas y su funcin biolgica.

Cada tipo de protena tiene diferentes funciones en el cuerpo. Por ejemplo,

algunos forman cartlagos, msculos, cabello, uas, entre otros; y no solo en
humanos... en los animales, las protenas se manifiestan en la lana, seda, plumas
y los cuernos. Algunas protenas funcionan como enzimas y regulan procesos
como la digestin y el metabolismo celular. Otras, como la hemoglobina y la
mioglobina transportan oxgeno en la sangre y los msculos.

Como mencionamos anteriormente, las protenas estn compuestas por bloques

de aminocidos y existen 20 de estos diferentes. Cada aminocido tiene un
tomo de carbono central denominado carbono alfa enlazado a un grupo amino,
a un grupo cido carboxlico, a un tomo de hidrgeno y a una cadena grupo R.
Recordemos que esta ltima proporciona caractersticas nicas a cada tipo de
aminocido.

Se clasifican de acuerdo a su grupo R, el cual determina sus propiedades cuando

se encuentra en disolucin acuosa. Los tipos de aminocidos son:

No Polares: En los que su grupo R es hidrgeno, alquilo o aromtico, lo que los

hace hidrofbicos.
Polares: Interactan con agua, es decir, son hidroflicos.
Polares neutros: Contienen un hidroxilo (OH), un tiol (SH) o una amida (CONH2)
Polares cidos: Contienen un grupo carboxilato (COO-)
Polares bsicos: Su grupo R es una amina.

Todos los aminocidos son quirales, a excepcin de la glicina, porque el carbono

est unido a cuatro grupos diferentes, por lo que pueden existir como
enantimeros D y L.

En nuestro organismo solo 11 de los 20 aminocidos se sintetizan en el cuerpo.

Los otros 9 se llaman aminocidos esenciales, los cuales se obtienen de la
alimentacin. Estos son la histidina, isoleucina,leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Adems los bebs y nios en
crecimiento necesitan de la arginina, cistena y tirosina.

Los zwitteriones son los aminocidos ionizados presentes en los lquidos

corporales. Estos existen solo a valores especficos de pH, llamados puntos
isoelctricos (pI). Una mezcla de aminocidos con diferentes valores de pI
pueden separarse con ste mtodo en el laboratorio. Esta mezcla de
aminocidos se aplica a un gel en una delgada placa conectada a electrodos. Se
aplica un voltaje, lo que hace que un aminocido con carga positiva se mueva
hacia un electrodo negativo y que una con carga negativo se mueva hacia uno
positivo. Si el pI tiene el mismo valor de pH, se dice que su carga global es cero,
por lo tanto no se movera. Luego de estar separados, se corta la electricidad, se
roca un gel con una tintura para hacer visibles los aminocidos. ste mtodo se
utiliza en medicina para detectar el rango de drepanocitos en los recin nacidos,
lo que explicaremos ms tarde.
Un enlace peptdico es un enlace amida que se forma cuando el grupo
carboxilato de un aminocido reacciona con el grupo NH3 del siguiente. La unin
de aminocidos se da mediante dichos enlaces, formandose un pptido. Un
tomo O se elimina del extremo carboxilato del primer aminocido y dos tomos
de H se eliminan del extremo amonio del segundo, lo que produce agua.
Si el pptido comienza desde el extremo N-terminal, es decir del extremo
amonio, se sustituye la terminacin -ina con -il. El extremo C-terminal, el
extremo carboxilato, conserva su nombre inicial. Por ejemplo, si tenemos
alanina, glicina y serina, lo nombramos alanilglicilserina.
Una protena es un polipptido de 50 o ms aminocidos que tiene una funcin
biolgica. Cada protena tiene una secuencia nica que determina su estructura
tridimensional y funcin.
Es la secuencia particular de aminocidos que se mantiene unida mediante
enlaces peptdicos. Desde que se determin la estructura de la insulina, muchas
secuencias de aminocidos han sido determinadas en las protenas. En la
actualidad, la ingeniera gentica produce grandes cantidades de insulina para el
tratamiento de la diabetes.

(ejemplo insulina) Hay 2 cadenas de polipptidos. En la cadena A tenemos 21

aminocidos y en la B hay 30. Estas se mantienen unidas por enlaces disulfuro
formados por enlaces tiol de los aminocidos cistena en cada cadena.

Describe el tipo de estructura que forma una protena cuando los aminocidos
forman enlaces por puentes de hidrgeno dentro de una o varias cadenas
polipeptdicas. Los ms comunes son hlice alfa, hoja plegada beta y hlice
triple.

Se forman enlaces por puente de hidrgeno entre los tomos de hidrgeno de los
grupos N-H en los enlaces amida, y en los tomos de oxgeno en los grupos C=O
de los enlaces amida. Todos los grupos R de los diferentes aminocidos en el
polipptido se extienden hacia el exterior de la hlice. La formacin de estos
enlaces le dan la forma enrollada de una hlice alfa.

Este es otro tipo de estructura en las protenas. Las cadenas polipeptdicas se

mantienen unidas lado a lado mediante enlaces por puente de hidrgeno
formados entre los tomos de oxgeno del grupo C=O y los tomos de hidrgeno
en los grupos N-H de los enlaces amida en una seccin cercana de la cadena.
Esta puede formarse entre cadenas adyacentes o en el interior de la cadena
polipeptdica.

Es la protena ms abundante en el cuerpo. Se encuentra en tejidos conjuntivos,

vasos sanguneos, tendones, ligamentos, cartlagos, entre otros. Su estructura es
un enlace triple (DIBUJO) similar a una trenza. Los grupos OH proporcionan los
enlaces por puentes de hidrgeno adicionales entre las cadenas para dar fuerza
a la hlice triple. Cuando no tomamos suficiente vitamina C, las fibrillas del
colgeno se debilitan, se vuelve menos elstico a medida que envejecemos, los
huesos, cartlagos y tendones se vuelven ms quebradizos y empezamos a
observar arrugas en la piel.

Tambin llamada enfermedad de las vacas locas. Antes se pensaba que solo los
virus o las bacterias podan transmitir enfermedades, pero se descubri un grupo
de enfermedades en las que los agentes infecciosos son protenas llamadas
priones. La encefalitis espongiforme bovina es una enfermedad cerebral mortal
del ganado vacuno en el que el cerebro se llena de cavidades y se asemeja a
una esponja. Esta tiene efectos desastrosos sobre el cerebro y la mdula espinal.

Existen interacciones entre los grupos R de los aminocidos en alguna regin de

la cadena y los grupos R en otras regiones de la protena.

Interacciones hidrofbicas: Se dan entre aminocidos que tienen grupos R no

polares, recordemos que son los que se alejan del ambiente acuoso, formando
un centro hidrofbico en el interior de la protena.
Interacciones hidroflicas: Los amino tienen grupos R polares y las protenas
interactan con molculas de agua polares.
Puentes salinos: Son enlaces inicos entre los grupos R ionizados de aminocidos
bsicos y cidos. Los negativos forman enlaces con los positivos.
Enlaces por puente de hidrgeno: Se forman entre el H de un grupo R polar y el
O o N de un aminocido polar.
Enlaces por puente disulfuro: Son enlaces covalentes formados entre los grupos
SH de dos istenas en la cadena polipeptdica. Pueden haber varios en una
cadena.

1. Este grupo de protenas tiene formas esfricas compactas ya que tienen

diversas interacciones entre los grupos R. Sus funciones son la sntesis, el
transporte y el metabolismo.
Mioglobina: Almacena oxgeno en el msculo esqueltico y encontramos altas
concentraciones en msculos de mamferos acuticos.

2. Estas protenas tienen formas largas y delgadas parecidas a las fibras. Forman
parte de la estructura de clulas y tejidos. Dos tipos de protenas fibrosas son:
queratina alfa y beta. Las alfas constituyen: pelo, lana, piel y uas. Las beta se
encuentran en las plumas de las aves y las escamas de los reptiles, y consisten
en grandes cantidades de estructuras hoja plegada beta.

Varias subunidades se enlazan para formar un complejo mucho ms grnade. La

hemoglobina es una protena globular que transporta oxgeno en la sangre. Las
estructuras cuaternarias se mantienen unidas por puentes de hidrgeno, salinos,
disulfuro e interacciones hidrofbicas. Cada subunidad tiene un tomo de hierro
que puede unirse a uno de oxgeno.

Es causada por una anomala en la forma de una de las subunidades de la

hemoglobina. En la cadena beta, un cido polar (glutmico) se sustituye con un
cido no polar (valina). La valina, al tener grupo R no polar, es atrada hacia las
regiones no polares al interior de las cadenas. Los eritrocitos afectados pasan de
tener una forma redonda a una forma cuarto creciente y no pueden transportar
la cantidad suficiente de oxgeno que deberan transportar. A causa de las

interacciones hidrofbicas, estas molculas se adhieren unas con otras,

causando inflamacin, dolor y dao en los rganos.

Los enlaces peptdicos pueden hidrolizarse para producir aminocidos

individuales. Esto se da en el estmago por medio de enzimas como la pepsina o
la tripsina.

Hay una alteracin de las interacciones entre los grupos R estabilizadores en las
estructuras, excepto la primaria. Esto ocurre cuando se cambian las condiciones,
como aumentar la temperatura o hacer que el pH sea muy cido o muy bsico.
Si el pH cambia, los grupos R pierden sus cargas inicas y no pueden formar
puentes salinos, cambiando la forma de la protena, y por lo tanto su funcin
biolgica.

CALOR: El calor rompe los enlaces por puente de hidrgeno y las interacciones
hidrofbicas entre los grupos R no polares. Cuando cocinamos un alimento se
usa calor para desnaturalizar sus protenas. Su valor nutricional no cambia pero
se vuelve ms digerible.

CIDOS Y BASES: El cambio en el pH rompe los enlaces por puente de hidrgeno

y altera los puentes salinos. Por ejemplo, al preparar yogur y queso se agregan
bacterias que producen cido lctico para desnaturalizar la protena de la leche.

COMPUESTOS ORGNICOS: El etanol y el alcohol isoproplico actan como

desinfectantes al formar sus propios enlaces por puentes de hidrgeno con una
protena y alterar el enlace de la cadena lateral.

IONES DE METALES PESADOS: Forman enlaces con grupos R inicos o reaccionan

con enlaces por puentes disulfuro. Si los metales pesados se ingieren, actan
como venenos porque desnaturalizan enormemente las protenas corporales e
interrumpen las reacciones metablicas.

AGITACIN: Cuando se agitan los alimentos, se estiran las cadenas polipeptdicas

hasta que se interrumpen las interacciones estabilizadoras. Por ejemplo, el
batido de crema y el batimiento de las claras de huevo.