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TRABAJO COLABORATIVO 1

BIOQUIMICA

Presentado por:
ADRIANA ESPERANZA TRUJILLO MARTINEZ
CODIGO: 37551212

Tutor:
GOLDA MEYER TORRES VARGAS

UVIVERSIDAD ABIERTA Y A DISTANCIA (UNAD)


22 de abril de 2013

Introduccin

Las protenas son molculas que pueden llegar a tener un enorme grado de
complejidad estructural. Pensando en la variedad casi ilimitada de funciones
que las protenas desempean, no es de extraar dicha complejidad
estructural. Sin embargo, por lo que ahora sabemos, la estructura de las
protenas presenta una serie de regularidades que facilitan el estudio
sistemtico de la misma. En esta introduccin veremos algunos aspectos
generales de la estructura de las protenas, para pasar a continuacin a temas
ms especficos de la misma.
El concepto ms sencillo que podemos tener de una protena es que se trata
de un polmero lineal de aminocidos. Por lineal entendemos que los
aminocidos estn unidos a lo largo de una sola lnea, con un principio (que
convencionalmente asignamos al N-trmino y un final (que es el C-trmino). Es
decir, la cadena no presenta ramificaciones, y la unin entre aminocidos se
hace mediante enlaces peptdicos establecidos entre el grupo a-carboxilo de un
aminocido con el a-amino.

Actividad a Desarrollar:
Problema Planteado:
Para cada uno de los siguientes pptidos prediga e identifique:
Estructura
N-terminal, C-terminal.
Punto Isoelctrico (pI).
Presentar la secuencia de pasos para hallar la pI de cada pptido con una
pequea
Explicacin (presentar el desarrollo).
Pptido 1: Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly
Pptido 2: Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly
Objetivo:
Identificar la estructura el N- terminal, C-terminal, el punto isoelctrico de los
diferentes pptidos Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly
Aminocidos con extremos de cadenas no polares
Nombre

abreviacin

Alanina

Ala

Glicina

estructura

Punto
isoelctrico

6.00

5.97

5.98

Gly
H2N

Leucina

N-terminal
C- terminal

OH

Leu

fenilalanina
Phe

F
5.48

Triptfano

Trp
W

5.89

valina

Val
V

5.96

Aminocidos con extremos de cadena bsicos


Nombre

abreviaci
n

lisina

Lys

Histidin
a

estructura

N-terminal
Cterminal

Punto
isoelctrico

9.74

7.59

His

Aminocidos con extremos de cadenas cidos


Nombre
cido
glutmic
o

Tirosina

abreviaci
n
Glu

estructura

N-terminal Cterminal

Punto
isoelctrico

5.65

5.66

Try

Presentar la secuencia de pasos para hallar la pI de cada pptido con una


pequea

Alanina: a pH neutro, la alanina existe predominantemente en la forma dipolar II en la cual


los grupos amino y carboxilo estn ionizados, pero la carga neta es cero Acido Glutmico:
El cido apartico y el cido glutmico son donadores de protones. A pH neutro las
cadenas laterales de estos aminocidos estn completamente ionizados, conteniendo un
grupo carboxilo cargado negativamente (-COO). Es por eso que se les denomina aspartato
o glutamato para enfatizar que estn cargados negativamente a pH fisiolgico. Lisina: A pH
neutro, forma inica de un aminocido dibsico, el alfa-carboxilodisociado (-COO-) y los
dos aminos protonados -NH3+). El aminocido tiene una carga positiva neta

Punto Isoelctrico de His (Histidina) pH=pI=1/2 (1.81 + 6.05) pI=3.93


Son Isoleucina con pI 6, Leucina con pI 6, Valina con pI 6, Prolina con pI 6.3, el Histidina con
pI 7.6.El pH de los medios biolgicos es una constante fundamental para el mantenimiento
de los procesos vitales. La accin enzimtica y las transformaciones qumicas de las clulas
se realizan dentro de unos estrictos mrgenes de pH. En humanos los valores extremos
compatibles con la vida y con el mantenimiento de funciones vitales oscilan entre 6.8 y 7.8;
siendo el estrecho margen de 7,35 a 7,45 el de normalidad. Tambin en el trabajo de
laboratorio, es imprescindible el mantenimiento de un pH para la realizacin de muchas
reacciones qumico-biolgicas. Los sistemas encargados de evitar grandes variaciones del
valor de pH son los denominados amortiguadores, buffer, o tampones

. Son por lo general soluciones de cidos dbiles y de sus bases conjugadas o de


bases dbiles y sus cidos conjugados. Los amortiguadores resisten tanto a la adicin de
cidos como de bases.
ACTIVIDAD No. 3. Estructuracin de protenas.
Cada tipo de molcula proteica que se encuentra en su ambiente natural se
pliega en una estructura tridimensional nica denominada conformacin nativa
que est definida por los niveles de organizacin secundario, terciarios y
quizs, cuaternario. La mayora de las protenas no son biolgicamente
funcionales hasta cuando adoptan su conformacin nativa.
Problema Planteado:
Abajo se muestra la estructura de una protena hipottica. Identifique sobre la
grfica:
Niveles de estructuracin (primaria, secundaria, terciaria, etc.).
Si existe estructura secundaria, explicar si es alfa-hlice o beta-lmina.
Describir las fuerzas de enlaces que mantienen las estructuras identificadas
(Interacciones covalentes (cuales) y no covalentes (cuales).

Estrucura secundaria
Es la disposicion general
Espacial local del esqueleto
Proteinico.
La estructura secundaria es
Lamina beta, porque su forma
Es paralela, dentro de la
Misma proteina, en el que
El grupo amino de una de las
Cadenas forman enlaces
De hidrogeno con los grupos
Carboxilo de la opuesta.

estructura primaria
Es la combinacion
Lineal de los aminoacidos
Mediante un tipo de enlace
Covalente, enlace peptidico

Estructura terciaria es el
Modo en que la cadena
Polipeptidica se pliega en
En el espacio, es decir se
Enrolla una determinada
Protena ya sea globular
O fibrosa
La estructura cuaternaria
Deriva de la conjuncin de varias
Cadenas peptidicas que asociadas
Conforman un ente, un multimero
Que posee propiedades distintas
A la de sus monmeros componentes.

CONCLUSIONES

Las protenas son biomoleculas que estn constituidas por aminocidos, los
aminocidos son las unidades de todas las protenas, constan de un C central
llamado carbono Alfa unido a un grupo amino o nitrogenado (NH2) y a un grupo
Carboxlico o cido (CO.OH) en el otro extremo, y a R llamado resto, residuo o
cadena lateral. Los componentes principales de todos los aminocidos son
Carbono, Hidrogeno, Oxigeno, Nitrgeno, y en otros, Azufre, Fosforo. Las
protenas estn formadas por largas cadenas de aminocidos unidos por
enlace peptdico. Los aminocidos tienen una estructura muy diversa pero en
general se componen de Carbono, Hidrgeno, Oxgeno, Azufre y Nitrgeno.
Estas biomoleculas participan en diversos procesos biolgicos. Las protenas
determinan el tipo de transformaciones qumicas en las clulas. Son
mediadoras en un gran conjunto de funciones, tales como transporte,
almacenamiento, movimiento coordinado, la integracin del metabolismo, y el
control de diferenciacin y el crecimiento. Son la nica familia que es capaz de
reconocer y relacionarse con otras molculas

BIBLIOGRAFIA

http://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot44.htm
http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/protein-structure-sp.htm

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