La base de la vida: Otras

molculas en la vida

Enzimas. Existe un grupo de protenas capaces de catalizar las

reacciones qumicas, haciendo que se realicen con menos energa y de
forma ms veloz.

1. Las protenas: mucho ms que formadoras de

msculos.
El colgeno forma tendones, huesos y cartlago; la queratina forma la
piel y derivados como el pelo, las uas o las plumas; la insulina que
regula el metabolismo glucdico tiene funcin hormonal; y la trombina,
con funcin de defensa, participa en la coagulacin de la sangre.
Las protenas son macromolculas orgnicas compuestas bsicamente
por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Adems, es frecuente el
azufre y en menor frecuencia fsforo, hierro, magnesio, cobre, etctera.
Sus caractersticas principales son:

Son compuestos de elevado peso molecular.

Forman ms del 50% en peso de la materia viva una vez seca.

Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En

una sola clula puede haber miles de protenas diferentes.

Desempean funciones muy diversas dentro de las clulas.

Son especficas, diferentes en las especies e incluso en individuos de

la misma especie.

Bsicamente estn formadas por 20 aminocidos, unidos por enlaces

peptdicos.

Son la expresin de la informacin gentica de la clula.

1.1. Aminocidos y pptidos

Los aminocidos unidades bsicas que forman las protenas son
compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (COOH) y un
grupo amino (NH2) unidos al mismo tomo de carbono, denominado
carbono (alfa), diferencindose en las cadenas laterales o grupos
representados por R.
El carbono de todos los aminocidos, excepto en la glicina y la
glicocola, es asimtrico, por lo que de cada aminocido hay ismeros D
y L, y son pticamente activos.

Los radicales cidos y aminos de los aminocidos pueden ionizarse, por

lo que su comportamiento es anftero al convertirse en iones hbridos o
zwiteriones, que se comportan como un par cido-base que les permite
hacer frente a los cambios de pH en el medio celular. El pH en el que
tienden a adoptar la forma de dipolo elctrico es distinto para cada
aminocido y se conoce como punto isoelctrico.

Los aminocidos son compuestos que tienen todos ellos un

grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo tomo
de carbono, denominado carbono (alfa), diferencindose en
las cadenas laterales o grupos R .
Clasificacin de los aminocidos proteicos
La clasificacin se basa en los grupos R, que en unos es polar e hidrfilo
y en otros apolar e hidrfobo.
Se suelen hacer cuatro grupos:

Neutros no polares o hidrfobos: carentes de grupos capaces de

formar enlaces de hidrgeno, con igual nmero de radicales amino
que carboxilo.

Neutros polares sin carga: ms solubles en agua que los no

polares, porque sus radicales R pueden establecer puentes de
hidrgeno.

cidos: con mayor nmero de radicales carboxilo que amino, por lo

que su carga neta es negativa.

Bsicos: con mayor nmero de radicales amino que carboxilo y con

carga neta positiva.

Los pptidos son compuestos formados por dos o ms aminocidos

unidos mediante enlaces peptdicos.
El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino de un
aminocido y el grupo carboxilo del otro, con desprendimiento de una
molcula de agua. En el enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo
y los del grupo amino se hallan en el mismo plano, con ngulos y
distancias concretas, estabilizados por resonancia.
El enlace tiene carcter parcial de doble enlace, por lo que no permite
giros como en los dems enlaces covalentes normales. Este hecho es
determinante para la configuracin espacial de las protenas.

1.2. Niveles estructurales

La actividad biolgica de las protenas depende de su configuracin

espacial, por ello adoptan la conformacin ms idnea para desempear
su funcin.
Se puede hablar de cuatro tipos de estructuras.

Primaria, formada a partir del encadenamiento de los aminocidos.

Secundaria, formada por el plegamiento de la cadena primaria.

Terciaria, cuando se pliega sobre s misma la estructura secundaria.

Cuaternaria, cuando varias cadenas con estructura terciaria

constituyen subunidades que se asocian entre s.

1.3. Propiedades de las protenas

Las propiedades de las protenas dependen bsicamente de los radicales
R presentes en los aminocidos que las constituyen, que pueden
reaccionar entre s y con las sustancias que los rodean. El centro activo
de una protena viene dado por los aminocidos, cuyos radicales pueden
reaccionar con otras molculas.
Las principales propiedades de las protenas son tres:

Especificidad.

Solubilidad.

Desnaturalizacin.

Cualquier cambio de la secuencia de aminocidos de una protena puede

ocasionar una modificacin de las estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria si la tiene que provoca la alteracin de la geometra de
su centro activo y, en consecuencia, la disminucin o prdida de su
funcionalidad biolgica.
Esta alteracin de los glbulos rojos aparecen con forma de hoz, a
diferencia de la conformacin plana, en disco, tpica de los eritrocitos
normales, y por tanto sin funcionalidad correcta se basa en una de las
propiedades de las protenas, la especificidad. En los enfermos, en las
cadenas beta de la protena hemoglobina existe una sustitucin del
aminocido cido glutmico en posicin 6 por un resto de valina; el
centro activo se ve modificado y tambin su actividad transportadora de
oxgeno.

La hemoglobina es una cromoprotena de color rojo con

estructura cuaternaria, constituida por una parte proteica, cuatro
cadenas polipeptdicas, dos alfa () y dos beta (), que contienen
como grupo prosttico componente no amnioacdico que forma
parte de la estructura de algunas protenas el grupo hemo, cuyo
metal es el Fe 2+ . Se encuentra en los eritrocitos y su funcin es el
transporte de oxgeno en sangre.
Los grupos funcionales de las cadenas laterales R de los aminocidos
definen una superficie activa o centro activo, capaz de interaccionar con
otras molculas.
La unin del centro activo a otra molcula es altamente especfica y
puede establecerse entre:
Molculas idnticas, como la asociacin entre diferentes subunidades
proteicas para formar estructuras fibrosas, laminares, etctera.
Molculas distintas, como la unin de los anticuerpos con los antgenos,
la hemoglobina con el oxgeno, las enzimas con sus sustratos, los
receptores de la membrana con sus correspondientes mensajeros
(hormonas, neurotransmisores, etctera).
Gran parte de las protenas son solubles en agua e insolubles en alcohol
y en disolventes de lpidos
La desnaturalizacin es la prdida parcial o total de los niveles de
estructura superiores al primario, o conformacin espacial. Variaciones
del pH, cambios de temperatura, radiaciones y diversas sustancias
pueden inducir esta propiedad de las protenas. Esta puede ser:
reversible o irreversible.

1.4. Funciones y clasificacin

Las protenas son parecidas a robots moleculares que realizan las
rdenes dadas por los cidos nucleicos.

Una forma de clasificar las protenas es a partir de su composicin,

encontrndose dos grupos:

Simples u holoprotenas, formadas nicamente por aminocidos.

Conjugadas o heteroprotenas, con una parte proteica formada

por aminocidos y otra no proteica llamada grupo prosttico.

2. Podemos ir ms rpido: acelera la reaccin

La diferencia con los catalizadores no biolgicos se basa en que las
enzimas son especficas de las reacciones que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas, lo que significa que las enzimas
deben tener una estructura terciaria o cuaternaria tal que ligeras
modificaciones pueden incapacitar su accin cataltica.
Los catalizadores no biolgicos requeriran una elevada temperatura que
sera letal para la clula, por lo que la accin enzimtica es decisiva para
conseguir dicha velocidad de reaccin.
Para que una sustancia (sustrato) sea modificada y transformada en
producto se necesita inicialmente una energa de activacin que debilite
las uniones entre sus tomos. Las enzimas biocatalizadoras disminuyen
considerablemente esta energa facilitando que la reaccin se produzca
e impidiendo que la integridad de la clula se vea afectada.

En muchos procesos industriales se emplean enzimas;

Otra cosa interesante sobre las enzimas es su nombre. La gran mayora
reciben el nombre del sustrato sobre el que actan, al que se aade, a
veces, el nombre de la funcin que desempean seguido de la
terminacin -asa. Fcil de recordar, no?
Ah van algunos ejemplos:

Sacarasa; hidroliza la sacarosa.

Amilasa; hidroliza el almidn.

Lactato deshidrogenasa; cataliza la oxidacin del cido lctico.

Solo una prueba de tu comprensin y atencin. Completa las frases

siguientes.
Qu diferencia a las enzimas de los catalizadores no biolgicos? Que
son especficas.
Los elementos que participan en una reaccin enzimtica son: sustratos,
enzima y productos.
Segn la nomenclatura de las enzimas, cmo se llamara una enzima
que hidroliza lpidos en los procesos digestivos? Lipasa.

2.1. Enzima y naturaleza qumica. Clasificacin

Las enzimas son los biocatalizadores celulares. Son protenas
especficas que catalizan las reacciones qumicas que tienen lugar en
las clulas metabolismo celular, acelerndolas hasta hacerlas casi
instantneas, sin consumirse. Sin la accin cataltica de los enzimas,
las reacciones qumicas seran tan lentas que el metabolismo celular
no podra desarrollarse.
Las enzimas son catalizadores, por lo que aceleran la velocidad de
reaccin, pero debe tratarse de reacciones espontneas, en las que la
energa de los sustratos sea mayor que la de los productos ya que los
catalizadores no afectan a los parmetros termodinmicos no vara
la constante de equilibrio sino solamente la cintica de la reaccin.
Las enzimas actan disminuyendo la energa de activacin. Esta
energa acta como barrera cintica impidiendo el paso de los
productos a los reactivos en condiciones fisiolgicas, permitiendo que
las molculas sean estables. Los enzimas se combinan con los
reactivos produciendo un estado de transicin cuya energa de
activacin es menor que en la reaccin no catalizada. Esto acelera
enormemente la velocidad de formacin de los productos. Cuando
estos productos se forman, las enzimas se recuperan.

La caracterstica peculiar que diferencia a las enzimas del resto de las

protenas es que inducen modificaciones qumicas en los sustratos a los
que se unen, ya sea por ruptura, formacin o redistribucin de sus
enlaces covalentes, o por introduccin o prdida de algn grupo
funcional.
El resultado de esta unin enzima-sustrato es que el sustrato (S) se
transforma en otra molcula llamada producto (P), mientras la

correspondiente enzima acta como catalizador de la reaccin de

transformacin SP.
Subiendo y bajando colinas energticas. Sabes por qu se emplea esta
frase para las reacciones catalizadas enzimticamente?

Una reaccin catalizada enzimticamente consta de dos reacciones:

El sustrato S se une a la enzima en una reaccin reversible hasta

formar el complejo ES, que es un estado de transicin.

A continuacin, el complejo ES se descompone y da lugar

al producto P y se regenera la enzima libreE.

La energa que necesita adquirir la molcula del sustrato para alcanzar el

estado de transicin constituye la energa de activacin de la
reaccin, Ea,y supone una barrera energtica que deben superar todas
las molculas de los sustratos para que transcurra la reaccin y se
produzca su transformacin en productos (subir colinas).
Cuanto ms alta sea la energa de activacin, mayor ser la barrera que
han de franquear las molculas de sustrato, y ms difcil ser alcanzar el
estado de transicin (bajar colinas), por lo que la velocidad de la
reaccin SP ser ms lenta.
Son solubles en agua y difusibles en los lquidos orgnicos.
Se requieren en dosis mnimas, ya que, como catalizadores que son, no
sufren ningn cambio en la reaccin.
Tienen gran actividad, pudiendo transformar un sustrato de masa
molecular mucho mayor que ellas.
Hacen que las transformaciones se produzcan a gran velocidad.

Disminuyen la energa de activacin y permiten que la reaccin se

realice a menor temperatura.
Son sustancias muy especficas, no actan sobre cualquier sustrato.
Se alteran por accin del calor, cambios de pH, radiaciones, etctera,
como todas las protenas.
Especificidad de sustrato y de accin.

2.2. Centro activo y cintica enzimtica (I)

Las enzimas son altamente especficas para las reacciones que
catalizan y poseen en su superficie una zona activa, como una
especie de hendidura u oquedad, denominada centro
cataltico o centro activo, a la que se adapta perfectamente la
molcula de sustrato que presente la geometra complementaria a la
conformacin espacial del centro activo.
Las enzimas pueden realizar su funcin con los radicales de sus
aminocidos, aunque algunas necesitan adems un componente no
proteico llamado cofactor. El conjunto enzima-cofactor se conoce
como holoenzima.
El cofactor puede ser:

Un in metlico (Fe2+, Mg2+, etctera).

Un compuesto orgnico llamado coenzima, como el NAD+ y FAD o

muchas vitaminas.

Si el cofactor in metlico o coenzima est unido mediante enlace

covalente a la parte proteica o apoenzimase le conoce como grupo
prosttico.
La unin de cada enzima con su sustrato sigue el modelo de llavecerradura.
Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su
correspondiente sustrato (llave). Aunque en realidad el centro activo
de una enzima no es tan rgido como una cerradura, ms bien se
parece a un guante que adopta la forma de la mano despus de
ponerlo. Seguira as un modelo llamado de acoplamiento inducido,
siendo el sustrato el que induce el cambio conformacional especfico
del centro activo; en este modelo, tanto el sustrato como la enzima se
distorsionan.

La enzima que aparece en nuestra saliva para destruir las bacterias es la

lisozima.
Las bacterias presentan en su pared un compuesto, el peptidoglicano,
que la enzima lisozima une a su centro activo. Esto provoca la ruptura
del enlace glucosdico del peptidoglicano y, por tanto, la destruccin de
la pared bacteriana.

La cintica enzimtica estudia la velocidad a la que transcurren las

reacciones catalizadas por enzimas.
La actividad enzimtica se expresa como la cantidad de molculas de
sustrato que cada molcula de enzima es capaz de transformar por
unidad de tiempo, o la cantidad de molculas de producto que es capaz
de producir por unidad de tiempo.
La cintica enzimtica responde a la ecuacin de Michaelis-Menten,
la grfica est representada en la imagen de arriba. A partir de ella se
calcula la constante de Michaelis (KM), un parmetro caracterstico de
cada enzima y que se define como la concentracin de sustrato a la cual
la velocidad de la reaccin es la mitad de la velocidad mxima (V max).
Esta constante hace referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato.
Por ejemplo, una enzima con un valor de KM bajo significa que consigue
una alta eficacia cataltica an a bajas concentraciones de sustrato.
La velocidad de una reaccin enzimtica depende de varios factores:
Concentracin de sustrato.

pH.

Temperatura.

Activadores.

Inhibidores.

2.3. Centro activo y cintica enzimtica (II)

La determinacin de la actividad de ciertas enzimas se utiliza en
clnica para diagnosticar determinadas patologas; por ejemplo,
niveles elevados de actividad de las transaminasas pueden indicar
enfermedades hepticas.
Cada enzima tiene una temperatura ptima para su actividad, en
general, un aumento de la temperatura favorece la movilidad de las
molculas al tener mayor energa cintica. Una temperatura baja
puede llegar a detener la accin de las enzimas.
Cada enzima tiene un valor de pH ptimo para el que mantiene la
mxima actividad, normalmente cerca de la neutralidad, menos para
algunas como las digestivas que funcionan en medios de pH muy
cido.

En general, un aumento del sustrato acelera la reaccin enzimtica al

facilitar la formacin del complejo enzima-sustrato.
Algunas enzimas pueden actuar como activadoras de la accin de
otras.
Los inhibidores son sustancias que disminuyen o aceleran la accin
enzimtica.

Caractersticas de las vitaminas:

Son compuestos orgnicos relativamente sencillos.

Biocatalizadores indispensables en mltiples reacciones orgnicas.

Muchas son coenzimas o componentes de las mismas.

No sirven como combustibles metablicos (no engordan).

La mayora son de origen vegetal y los animales deben ingerirlas

en su dieta.

Se alteran fcilmente por cambios de temperatura, cambios de pH

y almacenamiento prolongado.

Algunas son ingeridas como provitaminas, inactivas, y se vuelven

activas tras alguna modificacin.

La necesidad de vitaminas vara segn las especies, con la edad y

la actividad.

2.4. Inhibicin enzimtica

La ventaja estriba en que la hirudina inhibe la accin de una de las
enzimas que permite la coagulacin de la sangre, la trombina
glucoprotena enzima hidrolasa que participa en la coagulacin
sangunea, haciendo que el fibringeno se transforme en fibrina de
este modo la sanguijuela impide que la vctima cierre su herida y as
puede consumir toda la sangre que necesite.
La inhibicin enzimtica consiste en la disminucin o anulacin de la
velocidad de la reaccin catalizada.
Los inhibidores son, por tanto, sustancias especficas que disminuyen
parcial o totalmente la actividad de una enzima.
La inhibicin puede ser de dos tipos:

Irreversible; cuando el inhibidor o veneno modifica o destruye el

enzima, que no puede recuperar su actividad;

Reversible; cuando el complejo enzima-inhibidor puede disociarse y

volver a actuar. Existen dos tipos:

Inhibicin competitiva; el inhibidor compite con el sustrato por

el centro activo, ya que es una molcula parecida y el enzima no es
capaz de distinguir entre uno y otro,
Inhibicin no competitiva; el inhibidor no compite con el
sustrato ya que no interacciona con el centro activo, sino con otros
grupos del enzima. Suele producir una modificacin en la
conformacin del enzima que impide la unin del sustrato,
pudiendo, adems, unirse al enzima o al complejo enzima-sustrato.

En el mundo agrcola, la utilizacin indebida de insecticidas

organofosforados si pinchas en el enlace vers una lista de algunos
de ellos, ha provocado numerosos accidentes mortales, ya que estos
actan como inhibidores irreversibles o venenos de la enzima
acetilcolinesterasa, haciendo que se produzca parlisis muscular en los
afectados.

3. El cdigo de la vida
3.1. cidos nucleicos
Los cidos nucleicos son biomolculas complejas con carcter cido, que
desempean funciones biolgicas de trascendental importancia en todos
los seres vivos. Contienen informacin gentica, es decir, la informacin
codificada que permite a los organismos desarrollar sus ciclos biolgicos,
desde su nacimiento a su muerte.
Existen dos tipos de cidos nucleicos, el ADN o cido
desoxirribonucleico y el ARN o cido ribonucleico.

En el vdeo aparece la estructura del ADN, observa cmo est formado.

Los cidos nucleicos son biopolmeros formados por otras subunidades

ms pequeas o monmeros, denominados nucletidos.

Los nucletidos, a su vez, estn constituidos por tres tipos de molculas:

Una pentosa, en forma cclica, que puede ser ribosa o desoxirribosa;

Un cido fosfrico, en forma de grupo fosfato.

Una base nitrogenada derivada de la purina adenina y guanina

o de la pirimidina timina, citosina y uracilo.

Cuando no existe el grupo fosfato, sino slo una base y una pentosa, se
habla de nuclesidos.
Algunos nucletidos se presentan libres en la naturaleza y forman parte
de otras molculas que no son los cidos nucleicos. En estos casos, el
grupo fosfato de los nucletidos-5'-monofosfato puede unirse a otros
grupos y dar lugar a las siguientes combinaciones:
Forma enlaces ricos en energa con otros grupos fosfato para dar lugar a
los nucletidos difosfato y trifosfato, como el ADP y el ATP, capaces de

transportar la energa almacenada en sus enlaces, que son fcilmente

hidrolizables.
Establece un segundo enlace ster con el -OH en posicin 3', lo que
origina un puente intramolecular y da lugar al AMP cclico (AMPc), que
es una molcula sealizadora que acta de segundo mensajero entre las
molculas extracelulares portadoras de informacin
neurotransmisores, hormonas, prostaglandinas, etctera y en el
interior de la clula.
Si se une al grupo fosfato de otro mononucletido o de otra sustancia, da
lugar a los nucletidos no nucleicos que actan de coenzimas. Por
ejemplo, la coenzima A, el FAD (flavn adenn dinucletido) y el
NAD+ (nicotn adenn dinucletido).

3.2. ADN: estructura e importancia biolgica (I)

El ADN es un cido que se encuentra fundamentalmente en el ncleo,

en las clulas eucariotas, aunque tambin est presente en orgnulos
como mitocondrias y cloroplastos.
Est formado por desoxirribonucletidos en los que se encuentran las
bases: adenina, guanina, citosina y timina.
El ADN, salvo en algunos virus, est formado por dos
cadenas de polinicletidos unidas entre s a nivel de sus bases
nitrogenadas mediante puentes de hidrgeno. Esta unin es siempre de
adenina con timina, mediante dos enlaces de hidrgeno, y citosina con
guanina mediante tres enlaces.

3.3. ADN: estructura e importancia biolgica (II)

Una cadena de ADN tiene la secuencia y orientacin siguientes:

5'...AGGCTGCTTAATTGCCGTA...3'.
La secuencia y orientacin de su cadena complementaria sera:

3'...TCCGACGAATTAACGGCAT...5'.
Debes tener en cuenta que las cadenas de ADN son antiparalelas y que
en ellas la bases que se enfrentan y son complementarias son: adenina
(A) con timina (T) y guanina (G) con citosina (C).
En la actividad anterior solo se representan las bases nitrogenadas de los
nucletidos. Cul es la razn?
Es cuestin de simplificar; solo se representan las bases nitrogenadas
porque es lo nico que cambia, lo nico que es diferente dentro de la
doble hlice de ADN, pues la pentosa y el grupo fosfato son siempre los
mismos en todos los nucletidos.
El ADN puede sufrir desnaturalizacin. sta consiste en la ruptura de
los puentes de hidrgeno entre las bases, separndose las dos cadenas
del ADN sin que sean afectados los enlaces covalentes fosfodister de
los esqueletos de polidesoxirribosa-fosfato. El proceso lo provoca:

Un incremento de temperatura.

La variacin del pH.

Cambios en las condiciones inicas del medio.

La desnaturalizacin del ADN es un proceso reversible (renaturalizacin).

La renaturalizacin tiene como principal aplicacin la hibridacin,

tcnica fundamental en la tecnloga de ADN recombinante como la
reaccin de la polimerasa en cadena o PCR, importante en ingeniera
gentica o biotecnologa. La hibridacin permite conocer el grado de
relacin gentica o parentesco entre dos ADN y aplicarlo al estudio de
las relaciones filogenticas entre las especies. Tambin es importante en
la elaboracin de sondas, que son fragmentos de ADN monocatenarios,
de secuencia conocida, que permiten la deteccin de fragmentos de ADN
que son complementarios.

3.4. ARN: tipos, estructura y funcin

El ADN no est solo en la clula, le acompaa otro cido llamado ARN;
ambos estn relacionados y colaboran en el denominado dogma central
de la biologa molecular.

El ARN est formado por ribosa, cido fosfrico y las bases

nitrogenadas adenina, guanina, citosina y uracilo, con ligeras
excepciones de otras bases. Estos componentes se unen mediante
enlaces fosfodister en sentido 5'3', como en el ADN. El ARN es casi
siempre monocatenario, excepto en algunos virus en los que es
bicatenario.
Existen tres tipos de ARN:

Mensajero (ARNm); portador de la informacin de un o los genes

para la sntesis de protenas, de forma lineal.

Ribosomal (ARNr); asociado a protenas forma los ribosomas, tiene

estructura secundaria de doble hlice en algunas zonas.
Transferente (ARNt); se ocupa de transportar los aminocidos hasta
los ribosomas donde se sintetizan las protenas.

Todos ellos se forman a partir de una porcin de una de las cadenas del
ADN que sirve de molde.

El ARN acta como el intermediario necesario para traducir la

informacin gentica contenida en el ADN en la sntesis de protenas
funcionales.
Estas dos molculas son bastante parecidas. Sabras enumerar sus
principales diferencias?
Diferencias entre ADN y ARN

ADN

ARN

Mayor masa molecular

Molculas ms pequeas y ms
variadas

Pentosa: desoxirribosa

Pentosa: ribosa

Adenina, guanina, citosina y timina

Adenina, guanina, citosina, uracilo

y otras

Predomina la estructura de doble

hlice

Predomina la forma lineal

No abandona el ncleo

Sale del ncleo hacia el citoplasma

Contiene la informacin gentica

Expresa la informacin gentica en

protenas

4. Lo que nos queda por descubrir!

Proyecto genoma humano (PGH) se inicia a principios de los aos 90
del siglo pasado y termin en 2003. Con l se ha conseguido completar
la secuencia de nucletidos del genoma humano genoma es el
conjunto de genes de un organismo. En el genoma se encuentra toda
la informacin biolgica que identifica a una especie, por lo que conocer
el genoma significa:

Averiguar la secuencia completa de bases nitrogenadas de su

ADN.
Localizar y situar todos los genes en los cromosomas.
Comprender las relaciones entre los genes.
Descubrir e identificar genes antes desconocidos.

Actualmente, se sabe que:

Nuestro genoma haploide los 23 cromosomas distintos que

poseemos contiene 3.000 millones de pares de bases nitrogenadas,
lo que equivale a unos 30.000 genes.

El 99,9% de estos genes son iguales en todas las personas; las

diferencias entre nosotros no representan ms del 0,1% del genoma.

El 90% del genoma no tiene una funcin codificante conocida, lo cual

no significa que no posea funciones como la regulacin gentica o
diversos controles biolgicos. Asimismo, se piensa que parte de este
ADN puede corresponder a restos genticos de nuestros antepasados.

Podras decir cules son las aplicaciones del proyecto genoma humano?

Diagnstico y prevencin de enfermedades genticas.

Terapia gnica, es decir, tratamiento de enfermedades mediante la

modificacin de los genes responsables.

Diseo de frmacos ms eficaces que acten de forma personalizada,

segn las caractersticas genticas individuales.

Nuevas investigaciones en gentica humana.