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CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.

ZELENE MIRAMONTES.
ALEJANDRA MENDOZA.
PABLO E. MARTINEZ.

QU ES UNA ENZIMA?
Las enzimas son una clase especial de protenas que aceleran la velocidad de
las reacciones qumicas que ocurren en una clula. Por esto se las conoce como
catalizadores biolgicos. Las enzimas ayudan en procesos esenciales tales
como la digestin de los alimentos, el metabolismo, la coagulacin de la
sangre y la contraccin muscular. El modo de accin es especifico ya que cada
tipo de enzima acta sobre un tipo particular de reaccin y sobre un sustrato
especfico.

CMO FUNCIONA UNA ENZIMA?


Una enzima reconoce una molcula especfica, llamada sustrato. Cada enzima
une a su sustrato especfico en el sitio activo y provoca en l un cambio
qumico, por el cual se obtiene un producto. El cambio implica la formacin o
rotura de un enlace covalente. La enzima que participa en la reaccin no
sufre modificaciones, y puede volver a actuar sobre otro sustrato del mismo
tipo. En ausencia de las enzimas, las reacciones bioqumicas seran
extremadamente lentas y la vida no sera posible. Las enzimas pueden
aumentar la velocidad de las reacciones en un milln de veces.

Las enzimas son muy sensibles a los cambios de temperatura y acidez.


Funcionan correctamente dentro un limitado rango de temperatura y pH. En
condiciones de temperatura elevada o pH alto (por encima de las condiciones
ptimas para su funcionamiento) , se rompen las uniones dbiles y se desarma
la estructura tridimensional de la protena (se desnaturaliza) y pierde su
capacidad para actuar como enzima.

Cada tipo de enzima funciona ptimamente a una determinada temperatura;


si la temperatura del medio en el que est la enzima se aleja de la ptima,
la enzima disminuye su actividad.

Pero cuantos tipos de enzimas hay?

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS.

En funcin de su accin cataltica especifica, las enzimas se clasifican en 6 grandes


grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS.
Clase 2: TRANSFERAS.
Clase 3: HIDROLASAS.
Clase 4: LIASAS.
Clase 5: ISOMERASAS.
Clase 6: LIGASAS.

Cada clase se subdivide a su vez en subgrupos con el propsito de


especificar en forma inequvoca el tipo de enlace formado, o destruido o
transformado, o los grupos transferidos, o las sustancias dadoras y aceptoras
de grupos o de electrones, y las sustancias realmente implicadas.

CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS.
Son las enzimas encargadas de catalizar las reacciones celulares donde se
pierden y se ganan electrones. En la clasificacin , la subclase especifica los
grupos que actan como donadores de electrones, y la subsubclase precisa
las molculas que los reciben.

En la literatura bioqumica es muy frecuente encontrar las siguientes


xidoreductasas: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas,etc.

DESHIDROGENASAS:
Oxidan a los sustratos sustrayendo protones y electrones, que son recibidos por
molculas como NAD+, NADP+ o FAD, que actan como agentes oxidantes:

OXIDASAS:
Oxidan a los sustratos sustrayendo electrones y a veces tambin protones,
usando al oxgeno molecular (O2) como receptor de los mismos:

OXIGENASAS:
Oxidan a los sustratos, incorporando uno o dos tomos de oxgeno en sus
estructuras:

Dioxigenasas: Cuando los dos tomos del oxgeno molecular se incorporan al


sustrato:

MONOOXIGENASAS O HIDROXILASAS:
Monooxigenasas o Hidroxilasas: Cuando solamente uno de los dos oxgenos
del O2 se adiciona al sustrato. El otro formar H2O con los electrones y
protones que debe ceder otra molcula.

Se les llama tambin oxidasas de funcin mixta porque oxidan a dos


molculas en forma ligeramente diferente: al sustrato principal le agregan un
oxgeno, y al otro sustrato le quitan electrones y protones:

PEROXIDASAS:
Oxidan a los sustratos sustrayendo electrones y protones, los cuales son
recibidos por H2O2 (perxido de hidrgeno), que acta como agente
oxidante:

REDUCTASAS:
Son las enzimas encargadas de reducir a ciertos sustratos, cedindoles
electrones y protones a partir de un agente reductor como el NADPH, o como
los ditioles tioredoxina (una protena) y cido lipoico (una coenzima),

CLASE 2: TRANSFERASAS
Son las enzimas que catalizan aquellas reacciones celulares donde un grupo
de tomos se transfiere de un sustrato a otro. La subclase especifica los grupos
que se transfieren (metilos, formilos, carboxilos, acilos, alquilos, grupos
nitrogenados, fosforilos, que contienen azufre); la subsubclase detalla aspectos
de esos grupos como el tamao, la constitucin ms especfica y los grupos que
actan como receptores.

FOSFOTRANSFERASAS: Transfieren el grupo fosforilo (-PO32-) desde un


nucletido como ATP, GTP, UTP, hasta un grupo receptor que puede ser un
hidroxilo (HO-), un carboxilo (COO-), un fosfato (-OPO32-) o un grupo amino
(-NH2):

AMINOTRANSFERASAS: Llamadas tambin transaminasas. Transfieren el


grupo amino (-NH2) desde un -aminocido dador hasta un cetocido
receptor. Estas enzimas requieren para su funcin cataltica el concurso de la
coenzima piridoxal fosfato (PLP)

METILTRANSFERASAS: Transfieren el grupo metilo (-CH3) entre sustratos,


soportado normalmente por la coenzima tetrahidrofolato (THF):

GLICOSILTRANSFERASAS: Transfieren residuos de hexosas o pentosas entre


diferentes sustratos:

TRANSCETOLASAS Y TRANSALDOLASAS: Son enzimas que se encuentran


preferencialmente en la Ruta de las Pentosas (ambas) y en el Ciclo de
Calvin-Benson (slo la transcetolasa). Transfieren respectivamente el grupo
cetol y el grupo -hidroxicetol:

CLASE 3: HIDROLASAS
Son las enzimas que realizan la ruptura de un gran nmero de biomolculas
usando como cosustrato a la molcula de H2O. La subclase especifica el tipo de
enlace que se rompe (ster, ter, glicosdico, peptdico), y la subsubclase indica
los tomos involucrados en esos enlaces.

Las hidrolasas ms comunes incluyen a las lipasas, las glicosidasas, las


proteinasas y las fosfatasas.

LIPASAS: Son las enzimas que actan sobre los lpidos, hidrolizando enlaces
tipo ster. Realmente son esterasas:

GLICOSIDASAS: Hidrolizan los enlaces glicosdicos de los carbohidratos. Dependiendo del


sustrato especfico, toman diferentes nombres.

PROTEINASAS: Llamadas tambin enzimas proteolticas. Cuando actan sobre pptidos se


denominan peptidasas. Todas ellas hidrolizan los enlaces peptdicos que existen en estas
biomolculas.

FOSFATASAS:

Son las enzimas que rompen hidrolticamente los enlaces fosfoanhdridos:

CLASE 4: LIASAS
son las enzimas que causan rupturas no oxidativas, no
reductivas y no hidrolticas en las molculas.
DESCARBOXILASAS: Se agrupan aqu las enzimas que separan la molcula
de CO2 de un sustrato, generalmente cuando ste es un o un cetocido:

DESHIDRATASAS:

Son las liasas que al romper un sustrato eliminan o


sustraen una molcula de H2O, generando un doble enlace en aquel. Pueden
catalizar tambin la reaccin inversa, es decir, la hidratacin:

DESAMINASAS:

Enzimas que al rompen los sustratos aminados, eliminan


NH3 y forman un doble enlace. Estas enzimas normalmente no pueden
catalizar la reaccin inversa, es decir, la adicin de NH3:

CARBOXILASAS QUE NO REQUIEREN ATP:

Son enzimas que adicionan


CO2 a un sustrato sin gastar energa de un nucletido (ATP, GTP), porque el
mismo sustrato u otra especie provee la energa para la carboxilacin. Estas
enzimas se clasifican como liasas porque al funcionar en sentido inverso,
implican realmente una ruptura de una molcula. Los ejemplos ms notorios
son la fosfoenolpiruvato carboxilasa y la fosfoenolpiruvato carboxikinasa.

CLASE 5: ISOMERASAS
Comprende las enzimas encargadas de catalizar conversiones entre los
diferentes tipos de ismeros: estructurales, geomtricos y pticos. La subclase
indica el tipo de isomera implicada (ptica, cis-trans, de grupo funcional, de
posicin), y la subsubclase especifica el grupo funcional sobre el cual se acta,
o el que se convierte o se transpone.

2.5.1 RACEMASAS: Estas enzimas catalizan la interconversin de un par de


enantimeros (ismeros pticos que son imgenes especulares entre s):

RACEMASAS: Estas enzimas catalizan la interconversin de un par de


enantimeros (ismeros pticos que son imgenes especulares entre s):

EPIMERASAS:

Catalizan la conversin entre epmeros (diastermeros que


se diferencian en la configuracin de uno de sus centros quirales):

CIS-TRANS ISOMERASAS: Catalizan la interconversin de un par de ismeros


geomtricos:

MUTASAS:
de posicin:

Catalizan la conversin entre un par de ismeros estructurales

ISOMERASAS DE GRUPO FUNCIONAL:

Catalizan la interconversin de un
par de ismeros estructurales de grupo funcional. Las ms comunes
interconvierten los grupos aldehdo y cetona:

CLASE 6: LIGASAS
Se agrupan aqu las enzimas que catalizan la formacin de nuevas sustancias,
ya sea agregando a un sustrato grupos como CO2, NH3, HSCoA, o
condensando varias sustancias para generar otra diferente. Tales sntesis y
condensaciones requieren el consumo de energa, expresamente contenida en
un nucletido como ATP y GTP.

CARBOXILASAS:

Son las enzimas que adicionan CO2 a un sustrato, pero a


diferencia de las descritas en la seccin de las liasas, stas si requieren
energa proveniente de un nucletido:

SINTETASAS:

Condensan varios sustratos para formar o sintetizar diversas


molculas como: acil CoA, aminocidos, pptidos, polinucletidos:

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