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BIBLIOGRAFIA

La pérdida de esta conformación espacial hace que la proteína no
pueda cumplir con su función biológica en el organismo y es lo que
se conoce como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un
enzima pierde su función catalítica. (1) Garcia, J. Biologia Molecular.
2da ed. Buenos Aires: Panamericana; 2014

Las

proteínas,

desde

las bacterias unicelulares,

las

humanas

son

el

hasta

resultado

las

que

de

las

forman
distintas

combinaciones entre veinti tantos aminoácidos distintos, compuestos
a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces
azufre.(2) Sánchez, J. Introducción a la Biología Molecular. 5ta ed.
Caracas: Norma; 2012.

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción
con

el

disolvente,

se

dice

que

presenta

una estructura

nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas
a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. (3)

Espinoza, C. Biologia Moderna. 2da ed. Bogota: Norma; 2012
La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se
encuentra desnaturalizada. (4) Montoya, D. Biologia avanzada. 3era

ed. Bogota: Norma; 2014.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura
primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización
es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la

Neurologia.  2012. aplicándole calor. 1era Ed. y hacen que el proceso sea irreversible. Bogota: Norma.información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente. Comportamiento de las proteínas. desnaturalizada El proceso recupera mediante su el estructura cual la nativa proteína se llama renaturalización. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización. (5) Mancilla. y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos deaislamiento y purificación de proteínas. Estudio de las proteínas.  (6) Soria. las enzimas pierden . la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad.  2008. Estudio general de las moléculas. G. M. ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. 2da Ed. 2012. no es capaz de cumplir su función celular. Lima: UIGV. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno. (7) Cardenas. con lo que la proteína precipita. (8) Vasconselos. 3era Ed. Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo. Everest:  Barcelona. En algunos casos. Quito: Prixe. Éste es el proceso llamado desnaturalización. por ejemplo. L. 2005 Una vez que finaliza este proceso. La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas. ácidos o álcalis). 1era ed. M.

es decir. J. es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante.  La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una separación de la doble hélice. algunas de sus proteínas se desnaturalizan. 2005 . y Herráez. (9) Luque. además con otras características como insolubilidad(debido a los agregados polares que puedan  unírsele).. Texto ilustrado de Biología. porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo. Editorial médica panamericana. 5th ed. y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo. Molecular e  Ingeniería Genética. 2007. así muchas veces se obtienen estructuras distintas a la inicial. no asume su forma original inmediatamente. B. Buenos Aires: Panamericana. Esto fue importante históricamente. que ocurre . Ed. 2001.  2001 Cuando se cocina el alimento. Genes IX. en un proceso que puede tardar varias horas. porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante. incluso días. Á. et al. H. Harcourt. Molecular Cell Biology. esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo. para una correcta renaturalización.su actividad catalítica. (10) Lewin. Recientemente se ha descubierto que. Josivan (11) Lodish. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. H. Freeman. Biología celular y molecular: 5ª ed. Pearson Education.. y por lo tanto en el ADN que la codifica. (12) W.

6th ed. Asimismo. que pasa al amarillo al acidificar (16) Biología molecular del gen (5ª ed. Omega. (14) Biología molecular de la célula (4ª ed. (15) Watson.porque los enlaces o puentes de hidrógenose rompen. Garland Pub.). 2005 Precipitará por consiguiente el carbonato de calcio. Molecular Biology of the Gene.. Paniagua. Benjamin Cummings  and Cold Spring Harbor Laboratory Press. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa. y se desnaturalizan. et al. McGraw-Hill Interamericana .. Médica  Panamericana. (13) Alberts. (17). Ed. de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. 2007 La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico. ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados. y cols. Molecular Biology of the Cell  5th ed. las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. et al. las cadenas pueden no alinearse correctamente. J.D. quedando en disolución los otros dos iones. 2008.  2004 Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas. R.).. Si las condiciones son restauradas rápidamente.. El reactivo es ácido sulfanilico diazoado y produce un color rojo en un medio alcalinizado con carbonato de sodio. B. Citología e Histología Vegetal y Animal (2ª ed.) Edit.. un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína.

 de España S. Introducción a la biología celular. B. Bray. Barcelona.. Síntesis. Roberts. y Walter. Ed. Raff.9 gramos de proteína por Kilo de peso corporal y día. se utilizan en los métodos gravimétricos de análisis y en las titulaciones por precipitación. (1997).. D. Johnson.  Madrid. (19) Muñiz Hernando. Ed. y Fernández Ruiz. (20) Alberts. E. B. K. . M. (1991). P. El Food and Nutrition Board de EEUU recomienda un aporte cotidiano de 0. valor que aproximadamente es el doble del requerimiento mínimo de proteína de referencia. Lewis. o muy poco solubles. una especie reaccionantes de la reacción de precipitación. Tiene lugar al mezclar dos disoluciones que contiene cada una. Pamplona.. La precipitación es una operación eficaz y sencilla utilizada en el laboratorio para obtener sustancias insolubles. Omega. Si en el transcurso de la reacción la concentración de los reaccionantes llega a superar el producto de solubilidad correspondiente. Ed. A. Citología Práctica (3ª ed.  J. Madrid. Fundamentos de Biología Celular.. J.). Eunsa.A. (1988).. (18) Vázquez. Las reacciones de precipitación son aquellas en las que el producto es un sólido.. se producirá la precipitación. y López Díaz Del Corral.J. J.